Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Внеклеточные протеолитические ферменты Streptomyces Spheroides ШТ.35

Диссертация: Внеклеточные протеолитические ферменты Streptomyces Spheroides ШТ.35
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Протеолитические ферменты играют и огромную регуляторную роль. Наиболее изученная их регуляторная функция — процесс ограниченного протеолиза. Можно назвать примеры: посттрансляционное расщепление предшественников многих биологически активных веществ, образование полипептицных гормонов, процесс свертывания крови, активация фибринолитической системы крови и многие другие процессы. Действие… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУШ
    • 1. 1. Современная классификация протео литических ферментов
    • 1. 2. Области применения протеолитических ферментов микробного происхождения
    • 1. 3. Методы ввделения протеолитических ферментов
    • 1. 4. Характеристика внеклеточных протеолитических ферментов стрептомицетов на примере протеиназ «проназы» ~ препарата из культуральной жвдкости streptomyces griseus K-I
      • 1. 4. 1. Общая характеристика «цроназы»
      • 1. 4. 2. Трипсиноподобный фермент «проназы»
      • 1. 4. 3. Хиштридсиюподобные ферменты «цроназы»
      • 1. 4. 4. Субтилизиноподобные ферменты «проназы»
      • 1. 4. 5. Амиш пептид азы «проназы»
      • 1. 4. 6. Карбоксшептвдаза «проназы»
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ I. МЕТОДИЧЕСКАЯ ЧАСТ
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Список сокращении, использованных в работе
    • 2. 2. Выращивание продуцента
    • 2. 3. Сорбенты, использованные для вццеления и очистки протеолитических ферментов
      • 2. 3. 1. Ионообменные материалы
      • 2. 3. 2. Аффинные сорбенты
      • 2. 3. 3. Сорбенты для гельхроматографии
    • 2. 4. Субстраты для определения дротеолитической активности
    • 2. 5. Ингибиторы протеиназ
    • 2. 6. Методы определения концентрации белка
    • 2. 7. Методы определения протеолитической активности
      • 2. 7. 1. Определение неспецифической протеолитической активности по денатурированным растворимым белкам
      • 2. 7. 2. Определение активности по нерастворимым белковым субстратам
      • 2. 7. 3. Метод оцределения фибринолоэзической активности в тонком слое
      • 2. 7. 4. Метод определения тромЗолитической активности
      • 2. 7. 5. Оцределение литической активности
      • 2. 7. 6. Определение эстеразной активности протеиназ
      • 2. 7. 7. Определение амвдазной активности
    • 27. 8. Определение карбоксипептидазной активности.6S
    • 2. 7. 9. Изучение субстратной специфичности карбоксипептццазы
    • 2. 8. Методы выделения комплексного препарата протеолитических ферментов Str. spheroides шт.35 и отдельных его компонентов
      • 2. 8. 1. Выделение комплексного препарата из культуральной жидкости Str. spheroides шт. осаждением сульфатом амшния, ионообменной хроматографией на ДЖЕ-целлюлозе, гелъхрома-тографией на сефздексе G
      • 2. 8. 2. Получение комплексного препарата протеиназ методом аффинной хроматографии
      • 2. 8. 3. Выделение субтилизиноподойной протеиназы SSPB Str. spheroides шт
      • 2. 8. 4. Выделение химотрипсиноподобной протеиназы
  • SSPG Str. spheroides ШТ
    • 2. 8. 5. Выделение лейцинаминопептидазы и второго химотрипсиноподобного фермента sspi str. spheroides шт
    • 2. 8. 6. Выделение карбоксипептидазы Str. spheroides шт
    • 2. 9. Методы биохимического и физико-химического исследования гомогенных ферментов
    • 2. 9. 1. Определение рН-оптимума активности
    • 2. 9. 2. Определение температурного оптимума активности
    • 2. 9. 3. Изучение рН-устойчивости ферментов
    • 2. 9. 4. Изучение термостабильности ферментов
    • 2. 9. 5. Диск-электрофорез белков в полиакриламидном
    • 2. 9. 6. Изоэлектрофокусирование
    • 2. 9. 7. Определение молекулярной массы ферментов
    • 2. 9. 8. Определение аминокислотного состава
    • 2. 9. 9. Определение И-концевой аминокислотной 78 последовательности
    • 2. 10. Метод изучения тромболитической активности препарата протеиназ Str. spheroides шт.35 in vivo
    • 2. 11. Исследование фибриножтической системы крови при внутривенном введении препарата протеиназ str. spheroides ШТ
    • II. ПОЛУЧЕННЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • ГЛАВА 3. ВЫДЕЛЕНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ КОМПЛЕКСА ВНЕКЛЕТОЧНЫХ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИХ ФЕРМЕНТОВ Str. spheroides шт
    • 3. 1. Изучение динамики накопления протеиназ. в процессе роста культуры

    3.2. Выделение и некоторые свойства комплекса протеиназ Str. spheroides шт.35, полученного методом осаждения сульфатом аммония, ионообменной хроматографии на ДЕАЕ-целлюлозе, гельхроматографии на сефадексе g-75.

    3.3. Изучение биологической активности препарата протеиназ Str. spheroides шт.

    3.3.1. Изучение тромболизиса у крыс при внутривенном введении препарата

    3.3.2. Изучение биохимических показателей крови крыс при внутривенном введении препарата протеиназ Str. spheroides шт.

    3.3.3. Исследование токсичности ферментного препарата протеиназ Str. spheroides шт.

    3.4. Выделение комплексного препарата протеолитических ферментов методом аффинной хроматографии и исследование его некоторых свойств

    ГЛАВА 4. ПОЛУЧЕНИЕ И ИССЛЕДОВАНИЕ СВОЙСТВ СУЕШЛИЖНО-П0Д0БН0Й ПРОТЕШАЗЫ SSPG Str. spheroides шт.

    4.1. Выделение и очистка sspb.

    4.2. Изучение физико-химических свойств sspb. JI

    4.3. Влияние ингибиторов на активность sspb .д

    4.4. Поведение sspb в 6 М гуанидингидрохлориде

    4.5. Субстратная специфичность sspb .JI

    4.6. Аминокислотный состав sspb .Д

    ГЛАВА 5. ВЫДЕЛЕНИЕ И ИССЛЕДОВАНИЕ СВОЙСТВ ВНЕКЛЕТОЧНЫХ ХИГЛОТН4ПСИНОПОДОБНЫХ ПРОТЕИНАЗ sspg и sspi.

    5.1. Выделение и очистка sspg н sspi.

    5.2. Изучение физико-химических свойств sspg .J

    5.3. Влияние ингибиторов на активность sspg .J

    5.4. Поведение sspg в 6 м гуанидингидрохлориде

    5.5. Субстратная специфичность sspg

    5.6. Аминокислотный состав sspg

    ГЛАВА 6. ВЫДЕДЕНИЕ, ОЧИСТКА И ИССЛЕДОВАНИЕ НЕКОТОРЫХ СВОЙСТВ ЛЕЩИНАШНОПЕПТИДАЗЫ Str. spheroides шт.

    6.1. Выделение и очистка лейцинаминопептидазы

    6.2. Исследование некоторых энзиматических и физико-химических свойств лейцинаминопептидазы

    ГЛАВА 7. ВЫДЕЛЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ

    Str.spheroides шт.

    7.1. Выделение и очистка карбоксипептидазн.

    7.2. Изучение некоторых физико-химических свойств карбоксипептидазы

    7.3. Влияние ингибиторов на активность карбоксипептидазы.

    7.4. Субстратная специфичность карбоксипептидазы.

    7.5. Аминокислотный состав карбоксипептидазы

Внеклеточные протеолитические ферменты Streptomyces Spheroides ШТ.35 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В природе нет живых организмов, в которых не происходили бы процессы с участием протеолитических ферментов.

С каждым годом появляются все новые исследования, подтверждающие решающую роль цротеолиза в регуляции большинства физиологических процессов, происходящих в живых организмах. Основная функция протеолитических ферментов — быстрое селективное расщепление белков с целью получения аминокислот — «строительных кирпичей», позволяющих обновлять белковый материал.

Протеолитические ферменты играют и огромную регуляторную роль. Наиболее изученная их регуляторная функция — процесс ограниченного протеолиза. Можно назвать примеры: посттрансляционное расщепление предшественников многих биологически активных веществ, образование полипептицных гормонов, процесс свертывания крови, активация фибринолитической системы крови и многие другие процессы. Действие протеолитических ферментов не только вызывает начат-ло таких процессов, но и способствует их ускорению, а также приводит к сопряжению одних физиологических процессов с другими.

Поэтому изучение этих ферментов, их структуры, функции, биохимических, физико-химических свойств, их биологической роли представляет огромный интерес.

Препараты протеолитических ферментов находят важное применение в народном хозяйстве: в промышленности, медицине, науке. Потребность в таких препаратах очень велика, но удовлетворяется далеко не полностью.

Важными и перспективными продуцентами протеолитических ферментов в современной биотехнологии шгут служить всевозшжные микроорганизмы (Иерусалимский, 1965; Безбородов, 1977; Бекер, 1978; Калунянц, 1979).

В Постановлении ЦК КПСС и СМ СССР «О дальнейшем развитии физико-химической биологии и биотехнологии и использовании их дости.

U CJ •• А 1 жении в медицине, сельском хозяйстве и промышленности" от 24 шъ ня 1981 года специально предусмотрена работа по направленному поиску высокопродуктивных штамшв микроорганизмов и решению технологических вопросов получения биохимических препаратов.

Стрептомицеты давно известны как продуценты многих биологически активных веществ и прежде всего антибиотиков и протеолити-ческих ферментов. Известно также, что некоторые микробные протеиназы весьма перспективны для медико-биологических целей — при лечении гнойных и ожоговых ран, тром5оэм5олиях, терапии тромбозов.

Хотя протеиназам стрептомицетов посвящено много исследоваг-ний, подробно изучен только широко известный препарат внеклеточных протеиназ Str. griseus шт. K-I — «проназа», из которого выделены и изучены сериновые эндопептидазы, родственные по структуре трипсину, хиштрипсину, эластазе животных и принадлежащие к семейству хиш трипсина, а также так называемые субтилизинопо-добные ферменты, во многом сходные с сериновыми протеиназами бацилл. Однако, эти ферменты изучены еще крайне недостаточно и их структурное сходство с субтилизинами требует дополнительного подтверждения. Помимо них Str. griseus синтезирует внеклеточные экзопептидазы — карбоксипептидазу и аминопептидазы.

В СССР из фильтрата культуральной жидкости Str. griseus шт, JIG I получен высокоактивный препарат протеиназ, названный протелином (Богданов и др., 1966,1968), а из фильтрата культуры Str. griseus шт.32−12 — препарат протезим, в котором обнаружены хиштрипсиноподобная протеиназа и карбоксипептидаза (Лысен-ков, Рева, 1975). Показано наличие множества протеиназ в культуральной жидкости Str. rimosus (Рассулин и др., 1973 JMorihara., ¦

1969), Str. fradiae (Долидзе и др., 1974; Петрова, 1976; Лагутина, 1980; Morihara et al. J967), Str. rutgersensis (Калугер и др., 1983; Лавренова и др., 1984).

Однако, имеющихся данных недостаточно, чтобы судить о том, насколько типичен для микроорганизмов этого класса набор изученных ферментов.

Культура Str. spheroides шт.35 из коллекции кафедры микробиологии биологического факультета ШУ, известная как продуцент антибиотика новобиоцина (Welch, Wright, 1955), синтезирует внеклеточные протеолитич е ские ферменты, обладающие высокой казеино-литической, фибринолитической и тромболитической активностью (Егоров, Ушакова, 1966). Наши предварительные исследования показали, что в культуральной жидкости данной культуры присутствуют саше разнообразные протеолитические ферменты: трипсино-, хиштрипсино-, субтилизиноподобные, а также экзопептидазы с аминои карбокси-пептидазной активностью.

Целью настоящей работы явилась, во-первых, разработка метода выделения комплексного препарата внеклеточных протеиназ Str" spheroides шт.35 и характеристика его свойств с целью воз-южного использования в качестве фибринолитического средства, во-вторых, разработка методов выделения и очистки гошгенных ферментов и превде всего протеиназ, проявляющих повышенную специфичность к фибрину, на основе аффинной и ионообменной хроматографии и, в-третьих, получение характеристик гомэгенных протеиназ и их сравнение с известными ферментами животных и микроорганизмов.

ВЫВОДЫ.

1. Разработана методика препаративного выделения комплексного препарата внеклеточных протеиназ Str. spheroides шт.35, основанная на аффинной хроматографии. Впервые получена характеристика комплексного препарата изучаемой культуры, состоящего из сложной смеси эндои экзопептидаз, некоторые из которых облачают высокой фибринолитической активностью.

2. Впервые разработана эффективная схема одновременного выделения из комплексного препарата и очистки пяти гошгенных протеолитических ферментов с применением аффинной хроматографии, ионообменной хроматографии на отечественных карбоксильных катио-нитах типа Биокарб и гельхроматографии на сефадексах. Разработанные методы могут быть использованы при укрупненной наработке препаратов в условиях производства.

3. Установлены субстратная специфичность, рН-оптииум активности, рНи тершстабильность, влияние ингибиторов, определены значения изо электрической точки, шлекулярной массы, аминокислотный состав субтилизиноподобной протеиназы sspb, двух хию-трипсиноподобных протеиназ sspg и sspi, лейцинаминопептидазы и карбоксипептидазы.

4. Показана устойчивость субтилизиноподобной и хиштрипсиноподобной протеиназ в 6 М гуанидингидрохлориде в присутствии «р. ионов Са т.

5. На о сновании сравнения изученных свойств выделенных ферментов Str. spheroides шт.35 И свойств Str. griseus и некоторых других стрептомицетов сделано заключение о близости внеклеточных протеиназ у представителей этого рода и однотипности состава протеиназ у стрепто мицетов.

6. Показал положительный троПолитический эффект комплексного препарата протеолитических ферментов Str. spheroides шт.35 in vivo. Препарат шжет быть рекомендован для дальнейших испытаний в качестве фибринолитического средства.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В представленной работе в результате проведенных исследований впервые была разработана схема получения комплексного препарата внеклеточных протеолитических ферментов Str. spheroides шт.35 и последующего выделения из него и очистки пяти го мэ генных протеиназ (рис. 31).

В основу схемы положен метод аффинной хроматографии на биоспецифических сорбентах. Использование на первой стации очистки таких аффинных сорбентов как бациллихин-силохром и баг-цитрацин-силохром дало возможность быстро отделить комплекс протеолитических ферментов, относящихся к различным классам протеиназ, от всех примесных веществ, находящихся в куль тур аль-ной жидкости, в том числе от гвдролаз, разрушающих матрицу сорбентов, используемых на более поздних стациях очистки: баци-трацин-сефарозы, сефадексов. Выход протеиназ на этой стадии, в результате элвдии I М HaClc 25%-ным изопропанолом практически всегда равнялся 100%.

Хроматография комплексного препарата на бацитрацин-сефа-розе позволила разделить все ферменты на 3 фракции: несорбиро-вавшиеся на этом сорбенте белки, протеиназы, которые десорби-ровались раствором, содержащим ЭДТА, и цротеиназы, элющюванные раствором, содержащим I М NaCl и 25% изопропанола (рис.31).

Из первой фракции хроматографией на п-ХМБ-силохроме была вьщелена карбоксипептвдазаиз второй фракции гельхроматогра-фией на сефацексе G-75 были получены 2 фермента: металлосодержащая лейцинаминопептидаза и хиштрипсино подобный фермент sspiиз третьей фракции с пошщыо гельхроматографии на сефадексе G-75 вццелен второй хиштрипсино подобный фермент sspg.

Культуральная годность !

Депигментация на ФАФ.

Бащшшхш-силозфом.

Комплексный препарат протеиназ.

Элюция 0,15 М БиокарбЬТрисо м.

Бацитрацинс еф аро з а.

Элюция 0,5 М ацетатом амюния 1.

Проскок" .

Элюция ЭДТА.

Элюция 25%-ным изоиропанолом, I MuaCl.

Сефадекс 6−75 I.

Химо-трипсино-подобная протеиназа SSPG.

Рис. 31. Схема выделения внеклеточных протеолитических ферментов Str. spheroides шт.35.

Для очистки субтилизиноподобного фермента sspb был использован метод ионообменной хроматографии на карбоксильных катионитах типа Биокарб.

Степень очистки всех выделенных ферментов по синтетическим субстратам очень высока (1000−2000 раз).

Следует сказать, что все использованные в работе сорбенты, за исключением сефадексов, являются сорбентами отечественного производства.

Анионит ФМ, Биокарб КМТ выпускает НПО «Биохимреактив». Катионит КМ-2П, впервые использованный в данной работе для очистки щелочной протеиназы, является отходом металлургической промышленности.

Аффинные сорбенты бадиллихин-силохром, бацитрадин-силохром, бацитрацин-сефароза, п-ХМБ-силохром разработаны у нас в стране, на химическом факультете Московского государственного Университета и в Институте генетики и селекции промышленных микроорганизмов под руководством В. М. Степанова. Производство некоторых из них начато в НПО «Биохимреактив» .

Все разработанные и использованные в работе методы хорошо воспроизводятся, быстры по времени, доступны в смысле дешевизны сорбентов и реактивов и могут быть успешно использованы при укрупненном получении препаратов в условиях микробиологического производства.

Полученные характеристики выделенных гоюгенных ферментов представляют большой научный интерес. Особенно это относится к мало изученным субтилизиноподобным ферментам, карбоксипепти-дазам, аминопептидазам стрептомицетов.

Было выявлено большое сходство выделенных ферментов str. spheroides шт.35 с протеиназами Str. griseus и некотоых других стрептомицетов. Поэтому мы считаем, что можно говорить о сходстве.

— 168 протеолитических ферментов стрептомицетов между собой, а также об однотипности состава, набора протеолитических ферментов у стрептомицетов вообще.

Сложный набор протеолитических ферментов у стрептомицетов южет быть объяснен условиями обитания этих почвенных микроорганиз< шв и выработанной ими в процессе эволюции способности использовать с поющью своих внеклеточных протеолитических ферментов очень сложные, часто труднодоступные другим микроорганизмам субстраты, присутствующие в почве.

У Str. spheroides и Str. griseus, ловщтющ, самый «богатый» набор ферментов из изученных видов. 7 Str. rutgersensis, например, было обнаружено только два внеклеточных протеолитических фермента — хиштрипсинои субтилизиноподобный (Калугер, 1985), у str. rimosus нет хиштрипсино вой и лейцинаминопепти-дазной активности (Петрова, 1976).

Поввдигющ, регуляторные механизмы микроорганизма дают возможность образовывать только те ферменты, которые необходимы в данных условиях, что обеспечивает eivy определенные экологические преимущества.

Исследования протеолитических ферментов стрептомицетов представляет большой интерес в эволюционном аспекте.

Стрептомицеты синтезируют внеклеточные субтилизиноподобные ферменты, как бациллы, но в то же время трипсиноподобные и хи-ютрипсиноподобные ферменты, которых у бацилл не обнаружено и которые очень близки к ферментам животных.

Сам факт одновременного биосинтеза стрептомицетами внеклеточных ферментов, относящихся к двум различным классам протеолитических ферментов — субтилизинов и хиштрипсинов, сходных по структуре каталитического центра и механизм катализа, но отличающихся по пространственной и первичной структуре (пример

— 169 конвергентной эволюции) — является интересной загадкой.

Продемонстрированная в данной работе и известная из литературы смешанная специфичность карбокснпептидаз стрептомицетов, свойственная карбоксипептидазам, А и В животных организмов, является еще раз подтверждением того, что карбоксипептидазы стрептомицетов, по видимо ivy, являются предшественниками карбоксипеп-тидаз животных, когда на ранней стадии эволюции в результате дупликации структурного гена и последующей «дивергенции» (специализации) произошло образование двух подсемейств карбоксипеп-твдаз с более узкими специфичностями.

Научный интерес представляет дальнейшее структурное исследование выделенных ферментов Str. spheroides шт.35, особенно мало изученных субтилизиноподобного, аминопептвдазы, карбоксипептидазы, которое позволит установить различие или сходство этих ферментов с уже известными.

Выделенные и изученные в работе протеиназы представляют интерес и с практической точки зрения.

Высокая эластолитическая активность субтилизиноподобной цротеиназы и химотрипсиноподобюй Str. spheroides шт.35 может способствовать применению этих ферментов в различных областях биологии и медицины в качестве заменителя импортного реактива панкреатической эластазы.

Продемонстрированная в работе высокая фибринолитическая и тромЗолитическая активность комплексного препарата Str. spheroides шт.35 обусловлена кооперативным действием всех протеиназ, присутствующих в препарате — как эвдо-, так и экзопептвдаз, но в первую очередь присутствием субтилизиноподобного фермента и химотрипсино подобных.

Комплексный препарат Str. spheroides шт.35 активирует фиб-ринолитическую систему крови крыс при внутривенном введении.

— 170 препарата, не обладает антикоагулянтной активностью и не активизирует систему свертывания крови, является мало токсичным.

Препарат шжет найти применение в качестве местного фибрино литического средства, а также для обработки медицинской аппаратуры, используемой для переливания крови и геюсорбции.

Перспективными являются дальнейшие испытания высокоочшцен-ных гомогенных протеолитических ферментов St г. spheroides шт.35 в качестве фибринолитического средства.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.В., Егоров A.M. Методы выделения и очистки фер-ментов. В кн.:Введение в прикладную энзиюлогик.- М.: Изд-во МГУ, 1982, с.13−25.
  2. Н.И., Ваганова Т. И., Стронгин АЛ., Степанов
  3. В.М. Выделение и свойства кислой карбоксипептидазы из Aspergillus oryzae. Биохимия, 1976, т.41,Ж, с.20−27.
  4. АкпаровВ.Х., Белянова Л. П., Баратова Л. А., Степанов В.М.
  5. Субтилизин-72 сериновая протеаза Bac. subtilis штамм 72, близкая субтилизину Карлсберг. — Биохимия, 1979, т.44, вып. 5,' с. 886−891.
  6. Г. В. Фибринолиз, химия и физиология процесса. -М.: Медицина, 1967, 248 с.
  7. Г. В. Микрометоды определения фибринолитическойактивности крови. Лабораторное дело, 1969, В 8, с.477−479.
  8. В.К. Химия протеолиза. М.: Наука, 1983, — 367с.
  9. A.M. Исследования по получению ферментов из микроорганизмов в СССР. Прикл. биохимия и микробиол., 1977, т.13, JS 6, с. 805−818.
  10. М.Е. Введение в биотехнологию. М.1: Пищевая пром-сть, 1978, 231с.
  11. Е.В., Иудейская Г. Н., Степанов В. М. Дегтева Г. К.
  12. В.П., Каверзнева Е. Д., Рассулин Ю. А. Синтез и некоторыесвойства катионита КБ-51−2, пригодного для выделения и очистки протеиназы. Изв. АН СССР, Сер. химия, 1962, № 2, с. 469−473.
  13. С.Е., Коликов В. М., Катушкина Н. В., Пономарева Р. Б., Жданов С. П., Коромальди Е. В. Адсорбция белков на макропористом стекле. Колловдн.ж., 1974, т.36, М, с.748−751.
  14. Т. И. Дастовецкая Л.В., Стронгин А. Я., Люблинская Л. А., Степанов В. М. Биоспецифическая хроматография металло• эндопротеиназы Bacillus subtilis и обнаружение множественных форм фермента.-Биохимия, 1976, т.41, М2, с.2229−2236.
  15. К.Н. Протеолитические ферменты поджелудочнойжелезы и их применение в клинже. Киев: Здоров’я, 1967,-160с.-19″ Веремеенко К. Н. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в медицинской практике. — Киев: Здоров’я, 1971, — 216 с.
  16. К.Н., Карпенко Г. Ф. Перспективы применения иммобилизованных ферментов в медицине. Укр. 6ioxiM. ж., 1979, т.51, М, с.409−419.
  17. М., Рансбергер К. Лечение ферментами. М.:Мир, 1976, — 233с.
  18. Н.Г., Воронкина И. М., Цаплина И.А-, Яковлева М.Б.
  19. Перспективы применения ферментных препаратов Thermoасti-nomyces vulgaris для гидролиза казеина. В кн.: Терш-фильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез. докл на Всесоюзн. конференц., — Москва, 1983, с. 101.
  20. Э., Медьепш Г., Верецкен Л. Электрофорез в разделениибиологических макрошлекул. М.: Мир, 1983, с. 235−239.
  21. А.А. Использование аффинной хроматографии в очисткемикробных гвдролаз. Прикл. биохимия и микробиол.", 1982, т.18, № 6, с. 792−805.
  22. Н. Ф. Доменко Л.А. Применение ферментов в стоматологии. Киев: Здоров’я, 1972, — 188с.
  23. М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1966, с.31−53.
  24. Д.А., Петрова И. С., Фениксова Р. В. Исследование комплекса протеолитических ферментов Actinomyces fradiae 119. Прикл. биохимия и микробиол., 1974, т.10, № 5, с.721−728.
  25. Н.С., Аль-Бури М.А., Баранова Н. А., Крейер В. Г. Способвыделения и очистка фибринолитического препарата. Авторское свидетельство № 506 619 от 2I/X 1975 г., бюл. М0 от 15.03 1976 г.
  26. Егоров Н.С., Аль-Бури М.А., Кривова А. Ю. Оптимизация питательной среды для Actinomyces spheroides продуцента протеолитических ферментов с фибринолитическим действием.- Микробиология, 1976, т.45, М, с. 607−613.
  27. Егоров Н.С., Крейер В. Г., Ландау Н. С., Покровская С. С., Шатае-ва Л.К., 1'Дуравьева Т.Д., Чернова Й. А., Самсонов Г. В. Способвыделения тромболитического фермента. Авторское свидетельство № I0820I0 от 22.11 1983 г., бюл. й II, 1984 г.
  28. Н.С., Ушакова В. И. 0 фибринолитической и протеолитической активности некоторых микобактерий и актиномицетов.- Прикл. биохимия и микробиол., 1966, т.2, I®, с.595−599.
  29. Ермэлина Г. Б. Образование внеклеточных протеаз культурой
  30. Actinomyces spheroides 35 .- Автореф. дисс. .канд. биол.наук.М., 1981, 24с.
  31. Н.Д. Теоретические и промышленные аспектымикробиологического синтеза. Вестн. АН СССР, 1965, М, с. 42−50.
  32. А.А., Броцкая С. З. Селекция микроорганизшв, обладающих тромЗолитической активностью. Микробиология, 1969, т.36, № 6, с.1043−1047.
  33. Н.Ф., Кост О. А. 0 строении активного центра субтилизина 72. Биохимия, 1981, т.47, 115, с.834−840.
  34. Т.С. Выделение и характеристика сериновой протеиназы Bacillus hrevis, ЛИ31фующеЙ клетки дрожжей Candida utilis. Автореф. дисс.кацц.биол.наук. М., 1984,-24с.
  35. Калебина Т.С., Рыженкова В. В., Кулаев И. С., 1>уденская Г. Н., Ходова О. М., Честухина Г. Г., Степанов В. М. Внеклеточнаясериновая протеиназa Bacillus brevis близкий аналог субтилизина БШ'.-Биоорг, химия, 1983, т.9,$ 6,с.815−823.
  36. С.В. Внеклеточные сериновые протеиназы Streptomyces rutgersensis .-Автореф.дисс.канд.хим.наук.М., 1985, — 18с.
  37. С.В., Боровикова В. П. Давренова Г. И., Степанов В. М., Шпокене А.П., 1Уреева М.П., Ужкуренас А. П. Внеклеточная сериновая цротеиназа A Streptomyces rutgersensis. -Биохимия, 1983, т.48, $ 9, с. 1483−1490.
  38. К.А. Основные направления применения протеолитических ферментных препаратов. В кн.: Химия протеолитических ферментов. Тез .докл. на 2-м Всесоюзн.симп. по химии протеолитических ферментов. Углич, 1979, с.40−41.
  39. К.А., Голгер Л. И. Микробные ферментные препараты.
  40. М.: Пищевая пром-сть, 1979, 126с.
  41. Н.В., Боцдарчук А. А., Захарова И. Я. Разделение, очистка некоторые свойства протеиназ Bac.mesentericus.- Микроба-ол. ж., 1982, т.44, № 3, с.12−15.
  42. Н.В., Бондарчук А. А., Левитина Т. Л. Множественныеформы щелочной сериновой протеиназы Bacillus mesentericus. Микроб1ол. ж., 1983, т.45, № 6, с.90−92.
  43. Г. А. Практическое руководство по энзимэлогии. М.:1. Высшая школа, 1980, 272с.
  44. В.Г., Иевлева Е. В., Чуенкова М. В., Мосолов В. В., Егоров Н. С. Выделение комплекса фибринолитических ферментов Actinomyces spheroides методом аффинной хроматографии.
  45. Тез.докл.на Всесоюзн.симп. по методам получения высоко-очищенных ферментов. Вильнюс, 1978, с. 81.
  46. В.Г., Аденская Т. Н., Ландау Н. С., Покровская С. С., Степанов В.М., Егоров Н. С. Субтилизиноподобная протеиназа
  47. SSEB из Streptomyces spheroides шт.35. Биохимия, 1983, т.48, Ш 8, с.1365−1373.
  48. Крейер В. Г. Аденская Г. Н., Ландау Н. С., Смирнов А. В., Тимэ-хина Е.А., Егоров Н. С., Степанов В. М. Внеклеточная хитютрипсино подобная протеиназа Streptomyces spheroides шт.35. -Биохимия, 1984, т.49, II, с.1890−1898.
  49. Лавренова Г. И., 1ульник С.В., Калугер С. В., Боровикова В. П., Ревина Л. П., Степанов В. М. Внеклеточная кислая сериноваяпротеиназа Д Streptomyces rutgersensis .-Биохимия, I984, т.49, В 4, с.531−538.
  50. Л.С. Выделение и характеристика внеклеточных протеаз Actinomyces fradiae 119. Дисс. .канд.биол.наук, М., 1980, -135с.
  51. Н.И., Торчилин В. П. Применение иммобилизованныхфизиологически активных веществ белковой природы в медицине.- В кн.: Введение в прикладную энзишлогию.- М.: Изд-во М1УД982, с.284−305.
  52. М.В. Властивост1 проте1нази xiMD трипсино во го типуi3 Streptomyces griseus 32−13. М:1кроб1ол.ж., 1976, т. 38, В 2, с. 167−172.
  53. Н.В., Рева В. Ф. Карбоксипептидазы в препаратахпротеолитических ферментов. Прикл. биохимия и микробиол., 1975, т. II, $ 3, с. 4II-4I3.
  54. Лысогорская Е.Н., Филиппова И. Ю., Бойцова С. Е., 0ксенойт Е.С., — 179
  55. Л.А., Степанов В. М. Ферментативный синтез п-нитро-анилидов пироглутамилпептидов хромэгенных субстратов пепсина.- Биоорг. химия, 1983, т.9, М, с.470−477.
  56. Лысогорская Е.Н., Филиппова И. Ю., 0ксенойт Е.С., Бойцова С.Е.
  57. Ферментативный синтез пироглутамилпептидов субстратов протеиназ .-В кн.: Химия белков и пептидов. Тез .докл.на УТ Всесоюзн.симп. по химии белков и пептидов, Рига, 1983, с. 296−297.
  58. Люблинская Л.А., Ваганова Т. И., Пасхина Т. С., Степанов В.М.2,4-динитрофенил-производные пептидов субстраты нового типа для определения активности протеолитических ферментов. Определение активности карбоксипептпдаз.- Биохимия, 1973, т.38, М, с. 790−795.
  59. Л.А., Якушева Л. Д., Степанов В. М. Синтез пептидных субстратов субтилизина и их аналогов. Биоорг. химия, 1977, т. З, 2, с.273−279.
  60. В.В. Протеолитические ферменты. М.:Наука, 1971, — 414с.
  61. В.В. Аффинная хроматография сериювых и цистеиновыхпротеиназ и их природных ингибиторов. В кн.: Аффинная хроматография.Тез.докл.на Всесоюзн.ковйер., Вильнюс, 1982, с, 6−7.
  62. В.В., Малова Е. Л., Валуева Т. А., Шульмина А. И. Свойства ингибитора серию вых протеиназ из картофеля. Биоорг. химия, 1975, т, 1, В 10, с.1449−1457.
  63. А.Я. Хроматография белков на целлюлозионитах.
  64. Успехи химии, 1963, т.32, № 9, C. I087-III2.
  65. Е.С., Петрова Е. Н., Филиппова И. Ю. Давренова Г. И., Тарасова Н.И., Степанов В. М, Хрошгенный субстрат оС-хиштрипсина п-нитроашшщ ь-пироглутамил — ь-фенилаланина.- Химия природн.соедин., Ташкент: Изд-во АН УзбССР, 1983, с.122−123.
  66. А.Л., Аденская Г. Н., Степанов В. М. Внеклеточныепротеиназы термэфильных актиномицетов. В кн.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез.докл. на Всесоюзн.конфер., М., 1983, с. 122.
  67. Остерман А.Л., Степанов В. М., 1^денская Г. Н. Додова О.М., Цаплина И. А., Яковлева М. Б., Логинова Л. Г. Карбоксипептццаза
  68. Т внеклеточная карбоксил ептид аз, а тершактиномицетов -отдаленный аналог карбоксипептидаз животных. — Биохимия, 1984, т.49, № 2, с.292−301.
  69. Р.Б., Хаитов P.M. Иммунный ответ к искуственным антигенам. Успехи соврем, биол., 1979, т.88, ЖЗ- с.307−321.
  70. И.С. Протеолитические ферменты актиномицетов.1. М.: Наука, 1976, 58с.
  71. Петрова И.С., Зуева Л. С. Очистка протеолитических ферментов
  72. Act.fradiae на сефацексах. Прикл. биохимия и микробиол., 1968, т.4, № 3, с.286−294.
  73. К.И., Шатаева Л. К., Самсонов Г. В., Жукова Н. Г., Зорина А. И., Ласкорин Б. Н. Структура и сорбционные свойствамакропористого карбоксильного катионита КМ-2П. Высоко-шлекул.соединения, 1982, т. А 24, №-5, с.1066−1071.
  74. К., Тейлор К. Изоферменты. М.:Мир, 1983, — 107с.
  75. Ю.А., Каверзнева Ё. Д., Еркомаишвили Г. С. Ферментативная активность компонентов эластолитического комплекса Actinomyces rimosus. БИОХИМИЯ, 1973, Т.38,М, с. 727−731.
  76. ЬУденская Г. Н., Степанов В. М, Аффинные сорбенты для выделенияпротеолитических ферментов, содержащие бацитрацин в качестве лигацда. В кн.: Химия белков и пептидов. Тез. докл. на У1 Всесоюзн. симп. по химии белков и пептидов, Рига, 1983, с.93−94.
  77. Г. Н., Степанов В. М., Мосолова О. В. Аффинная хроматография ферментов. Тез .докл. на 17 Всесоюзн. симп. по молекулярной жидкостной хроматографии, Рига, 1984, с. 127.
  78. Г. В., Шатаева Л. К. Препаративное выделение ферментов на основе полярных ионитов. В кн.: Инженерная эн-зишлогия. Тез.докл. на 17 Всесоюзн.симп., Киев, 1983, ч.1, с.53−54.
  79. А.А. Протеолитические ферменты микробного происхождения. В кн.:Ферменты медицинского назначения. -Л.: Медицина, I975, c. II-I5.
  80. Степанов В.М., Аденская Г. Н., Янонис В. В., 0стославская В.И., Гончар М. В., Котлова Е. К., Стронгин А. Я. Аффинная хроматографияпротеиназ на сорбентах, содержащих бацитрацин в качествеспецифического лиганда. Биоорг. химия, 1978, т.4, JS 9, с. 1256−1262.
  81. В.И., Григорян А. В., Гостищев В. К., Лохвицкий С. В., Талинский Л. С. Протеолитические ферменты в гной^ной хирургии. М.: Медицина, 1970, — 408с.
  82. П. И. Ферменты протеолиза и их ингибиторы в хирургической клинике. Дисс. д-ра мед. наук, М., 1977.
  83. Г. В., Ажщкий Г. Ю. Боратполиольный рН-градиент.
  84. Теоретические основы и применение для изоэлектрического фокусирования. Биоорг. химия, 1982, т.8, JS6, с.863−869.
  85. ТурковаЯ. Аффинная хроматография. М.: Мир, 1980, — 471с.
  86. Р.В., Петрова И. С., Винцдонайте М. М., Бабакина В. Г., Нестерова Г.А. Использование протеолитических ферментов
  87. Actinomyces fradiae для снятия шерсти с кожевенного сырья. Прикл. биохимия и микробиол., 1965, т.1, JS3, с. 257−262.
  88. Фершт 3. Структура и механизм действия ферментов. М.:1. Мир, 1980, 432 с.
  89. И.А. Биосинтез протеаз тершфильными актиномицетами.-В кн.: Термофильные микроорганизмы в природе и практике народного хозяйства. Тез.докл. на Всесоюзн.конфер., М., 1983, с. 35.
  90. Цыперович А.С., 1Удина A.M. Получение препарата протеазы
  91. Streptomyces griseus (проназы). Укр. 6ioxlM. ж., 1966, т.38, Ш, с. 161−168.
  92. Цыперович А.С., Кондратьева Л. Г., 1улько-Слуховская М.А.
  93. Способ получения протеазы streptomyces griseus на основе спиртового фракционирования. Ферментная и спиртовая пром-сть, 1970, № 6, с. 16−18.
  94. Честухина Г. Г., Епрешн А. С., Гайда А. В., 0стерман А.Л., Хо-дова О .М., Степанов В. М. Тиол-зависимые сериновые протеиназы. П. Внеклеточная сериновая протеиназа B.cereus. Биоорг. химия, 1982, т.8, KI2, с.1649−1658.
  95. Шатаева Л.К., Кузнецова Н. Н.,' Елькин Г. Э. Карбоксильныекатиониты в биологии. Л.: Наука, 1979, — 286 с.
  96. Л.К., Маринина В. П., Радзявичус К. И., Мельникова С. К., Самсонов Г. В. Влияние набухания анионита Ф№> на его сорбционные свойства. Прикл. биохимия и микробиол, 1982, т.18, № I, с.65−70.
  97. Л.К., Самсонов Г. В. Использование карбоксильныхкатионитов для разделения белков. Хим.-фарм. ж., 1977, т. II, М, с.78−90.
  98. Г. Г., Дузов И. П., Уманский М. С. Протеиназы в сыроделии.- В кн.: Химия протеолитических ферментов. Тез .докл. на 2-м Всесоюзн.симп.по химии протеолитических ферментов, Углич, 1979, с.41−47.
  99. Э.А., Люблинская Т. В., Фирсаева Л. Г. Очистка ферментного препарата, выделенного из культуральной жидкости Actinomyces rimosus. Микробиол. пром-СТЬ, 1970, т.4, с.21−25.
  100. A.M., Молочников В.В., Яковлева М. Б., Цаллина И.А.
  101. Arakyi P., Boross L. Sorption equilibria between proteinsand cation exchangers. J. Chromatogr., 1974, 89, p*329−350.
  102. Astrup R., Mullertz S. The fibrin plate method for estimatingfibrinolytic activity. Arch. Biochem. and Biophys., 1952, 40, p.346−351.
  103. Awad W.M., Ochoa M.S., Toomey T.P. Self Purification of
  104. Two Serine Endopeptidase3. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, I972-, 69, N9, p.2561−2565.
  105. Awad W.M., Siegel S., Soto A. Purification of three diisopropylphosphorofluoridate-reacting proteases from pronase by cadavarine. Ped. Proc., 1970, 29, 1T2, p.856.
  106. Awad W.M., Skiba W.E., Bemstrom G.G., Ochoa M.S. Pronasecontains an enzyme homologous with subtilisin. -Fed.Proc.- 1971″ 30, Ю, p.1296.
  107. Awad W.M., Soto A.R., Siegel S., Skiba W.E., Bernstrom G.G.,
  108. Ochoa M.S. The Proteolytic Enzymes of the K-I Strain of Streptomyces griseus obtained, from a commercial preparation (Pronase). I. Purification of Pour Serine End.opeptid.ases. -J. Biol. Chem., 1972, 247, N13″ p.4144−4154.
  109. Awad W.M., Vosb. eck K.D., Siegel S., Ochoa M.S. Subtilisinlike Isozyme in Pronase. In: Isozymes.I. Molecular Structure, Ed. Markert G.L. -N.Y., San-Francisco, L.:Acad.Press, 1975″ p.823−835.
  110. Awad W.M., Wilcox P.E. The Activation of Ghymotrypsinogen-Aby a Protease from Streptomyces griseus. Biochim. et bio-phys. acta, 1963, 73″ N2″ P.285−292.
  111. Bauer C.-A. The active centers of Streptomyces griseus protease 3 and cL -chymotrypsin. Enzyrae-substrate interactions beyond subsite S^. -Biochim. et biophys. acta, 1976, 438, 112, p. 495−502.
  112. Bauer C.-A. Active Centers of Streptomyces griseus Protease I,
  113. Streptomyces griseus Protease 3″ and Chymotrypsin: Enzy-me-Substrate Interactions. -Biochemistry, 1978, 17, N2, p. 375 380.
  114. Bauer C.-A., Lofgvist B. Studies of the Heterogeneity of
  115. Streptomyces griseus Protease. Isolation and Charachterizatioi of an Alkaline Serine Protease from Commercial Pronase-P derived from Streptomyces griseus K-I. -Acta chem. scand., 1973, 27, N9, p.3147−3166.
  116. Bauer C.-A., Pettersson G. Effects of pH on the Catalytic
  117. Activity of Streptomyces griseus Protease 3"-Eur. J.Biochem., 1974, 112, p.469−472.
  118. Bauer C.-A., Thompson R.C., Blout E.R. The Active Centers of
  119. Streptomyces griseus Protease 3 and o (-Chymotrypsin: Enzyme Substrate Interactions Remote from the Scissile Bond.-Biochemistry, I976(a), 15, H6, p. I29I-I296.
  120. ИЗ" Bauer С.-А., Thompson R.C., Blout E.R. The Active Centers of
  121. Bradford Ш. М. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein-Dye Binding.-Anal. Biochem^ 1976, 72, UI, p.238−247.
  122. Bradshaw R.A., Ericsson L.H., Walsch K.A., Neurath H. Theamino acid sequence of bovine carboxypeptidase A. -Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1968, 52, N3, p.833−839.
  123. R.A., Neurath H., Туе R.W., Walsch K.A., Winter W.P.
  124. Comparison of the Partial Amino-acid Sequence of Dogfish Trypsinogen with Bovine Trypsinogen.- Nature, 1970, 226, N5242, p.237−239.
  125. Brayer G.D., Delbaere L.T.J., James M.N.G. Molecular Structure of Crystalline Strptomyces griseus Protease A at 2, о
  126. A Resolution. I. Crystallization, Data Collection and Structural Analysis. -J.Mol. Biol., 1978, 124, N1, p.243−259.
  127. Breddam K., Bazzone T.J., Holmquist В., Vallee B.L.Carboxypeptidase of Streptomyces griseus. Implications of its Characteristics. Biochemistry, 1979, 18, 118, p. I563-I570.
  128. Carpenter P.PI., Vahl J.M. Leucine Aminopeptidase (Bovine2+ 2+1.ns). Mechanism of activation by Mg and Ivln of zinc- 187 metalloenzyme, amino acid composition, and sylfi/hydryl content. -J. Biol. Chem., 1973, 248, N1, p.294−304.
  129. Codding P.W., Delbaere L.T.J., Hayakawa K., Hutcheon W.L.B., о
  130. James K.H.G., Jurasek L. The 4,5 Л Resolution Structure of a Bacterial Serine Protease from Streptomyces griseus.-Can. J, Biochem., 1974, 52, H3, p.208−220.
  131. Coleman J.E., Vallee B.L. Metallocarboxypeptidases: stability constants and enzymatic characteristics.- J. Biol. Chem., 1961, 26, N8, p.2244−2249.
  132. Coulson C.J., Rabin B.R.Inhibition of lactate dehydrogenaseby high concentrations ofpyruvate: the nature and removal of the inhibitor.-FEBS Lett., 1969, 3, U5"p.333−337.
  133. Davis B.J. Disc-electrophoresis. VI Method and applicationsto human serum proteins. Ann. 1T.-Y. Acad. Sci., 1964,121, N2, p.404−427.
  134. DeLange R.J., Smith E.L. Leucine Aminopeptidase and Other
  135. Terminal Exopeptidases. In: The Enzymes, 3-d Ed./EdtBoy-er P.D., Vol.3"-K.-Y.-Acad.Press, 1971, p.8I-II8.о
  136. Delbaere ¦ L.T.J., Brayer G.D., James bi.U.G. The 2.8 A resolution structure of Streptomyces griseus protease В and its homology with oC-chymotrypsin and Streptomyces griseus protease A. -Can. J. Biochem., 1979, 52″ N2, p.135−144.
  137. Delbaere L.T.J., Hutcheon W.L.B., James M.H.G., Thiessen Y/.E.
  138. Tertiary structural differences between microbial serine proteases and pancreatic serine enzymes. -ITature, 1975, 257, И 5529, p.758−763.
  139. Dion W.M. The proteolytic enzymes of microorganisms.1. Survey of fungi and actinomycetes for protease production in -submerged culture. -Can.J. Res., 1950, 28C, p.577−585.
  140. Edman P., Begg G. A protein sequenatore-Eur.J. Biochem., 1967, I, 1TI, p.80−91.
  141. Enenkel A.G., Smillie L.B. Preparation and purity of chymotrypsinogen B. -Biochemistry, I963,?, IT 6, p. I445-I448.
  142. Enzyme Nomenclature, Recommendations (1978) of the nomenclature. Committee of IUB. -N.-Y., L.:Acad.Press, 1979,-606 p.- Supplement 2, Corrections and Additions. -Eur. J. Biochem, 1981, 116, p. 423−435.
  143. Polk J.E. Carboxypeptidase B. In: The Enzymes, 3-rd Ed.,
  144. Ed. Boyer P.D., Vol.3, -N.-Y.: Acad. Press, 1971, p.57−79.
  145. Folk J.E., Piez K.A., Carroll Y/.R., Gladner J.A. Carboxypeptidase В. IV. Purification and Characterization of the porcine enzyme. -J. Biol. Chem., 1960,235, N8, p.2272−2277.
  146. Folk J.E., Schirmer E.W. The Porcine Pancreatic Carboxypeptidase A System. I. Three forms of the active enzyme. -J. Biol. Chem., 1963, 238, N12, pp884−3894.
  147. Fruton J.S. Pepsin. -In: The Enzymes, 3-ed Ed. /Ed. Boyer P.D.
  148. Vol.3, -N.-Y.: Acad. Press, 1971, p.120−165.
  149. Fuke L., Matsubara II., Okunuki K. Crystalline bacterial proteinase. VII. Denaturation of bacterial proteinase and its complex with diisopropyl^fluorophosphate, and their opticalrotations. -J. Biochem., 1959, 46, p.1513−1521.
  150. Gates B.J., Travis J. Purification and Characterization of
  151. Carboxypeptidases A and В from White Shrimp (Penaeus seti-ferus). Biochemistry, 1973, 12, N10, p. I867-I874.
  152. Gertler A. Inhibition of Streptomyces griseus protease В by
  153. Peptide Chloromethyl Ketones: Partial Happing of the Binding Site and Identification of the Reactive. Residue, -FEBS Lett., 1974, 43, UI, p.81−85.
  154. Gertler A., Hoffman T. Acetyl-L-alanyl-L-alanyl- L-alaninemethyl ester, a new highly specific elastate substrate. -Can. J.$iochem., 1970, 48, ИЗ, p.384−386.
  155. Gertler A., Trpp Ы. The Elastase-like Enzymes from Streptomyces griseus (Pronase). Isolation and Partial Characterization. -Eur. J. Biochem., 1971, 19., N1, p.90−96.
  156. Gibson D., Dixon G.H. Chymotrypsin-like Proteases from the
  157. Sea Anemone, Metridium senile. -Nature, 1969, 222, N5195, p.753−756.
  158. Gladner J.A., Polk J.E. Carboxypeptidase В. II. Mode of action on protein substrate and its application to carboxyl terminal group analysis^JBiol^henv5l958, 231, N I, p.393−401.
  159. Gounaris A., Ottesen M. Some properties of succinylated subtilopeptidase.-Compt.rend. trav. Lab. Carlsberg, 1965, 35., p.37−42.
  160. Hagihara, B., Matsubara H., Nakai M., Okunuki K. Crystallinebacterial proteinase. I. Preparation of crystalline proteinase of Вас. subtilis.- J. Biochem, 1958, 45, p. N 3 p. 185−194.
  161. Hartley B.S. Proteolytic Enzymes.- Annu. Rev. Biochem., I960,29, p.45−72.
  162. J.A., Lipscomb W.N. Carboxypeptidase A. -In: The
  163. Enzymes, 3-rd Ed. /Ed. Boyer P.D., Vol.3. -N.-Y.:Acad.Press, 1971, p. 1−56.
  164. Hass M.G., Ryan C.A. Carboxypeptidase inhibitor from potatoes.-In: Methods in Enzymology, Vol.80. -N.-Y.sAcad. Press, 1981, p.778−791.
  165. Hayashi R. Carboxypeptidase Y.-In:Methods in Enzymology, Vol.45./Ed. Perlmann J.E., Lorand L. -II.-Y.: Acad. Press, 1976, p. 568−586.
  166. Houmard J. Preparation of Chromophoric Substrates for the
  167. Glutainoyl Specific Staphylococcal Protease. -Int. J. Peptide and Prot-ein Res., 1976, 8, LT2, p.199−204.
  168. Hsiu J., Fisher E.H., Stein E.A. Alpha-Amylases as Calciumiletalloenzymes. II. Calcium and the Catalytic Activity.-Biochemistry, 1964, 2″ P"61−66.
  169. James G.T. Inactivation of the Protease Inhibitor Phenylmethylsulfonyl Fluoride in Buffers .-Anal. Bioch., 1978, 86, 1−12, p. 574−579.
  170. James M.N.G., Brayer G.D., Delbaere L.T.J., Sielecki A.R.,
  171. Gertler A. Crystal Structure Studies and Inhibition Kinetics of Tripeptide Chloromethyl Ketone Inhibitors with Streptomyces griseus Protease B. -J. Hol.Biol., 1980, 139, N3″ p. 423−438.
  172. James M.U.G., Delbaere L.T.J., Brayer G.D. Amino acid sequence alignment of bacterial and mammalian serine proteases based on topological equivalences. -Can. J. Biochem., 1978, 56, H6, p. 396−402.
  173. James M.N.G., Sielecki A.R., Brayer G.D., Delbaere L.T.J.,
  174. Bauer G.-A.Structures of Product and Inhibitor Complexesоof Streptomyces griseus Protease A at 1.8 A Resolution. A Model for Serine Protease .'Catalysis. -J.Mbl.Biol., 1980, 144, HI, p.43−88.
  175. Johansen J.T., OttesenM., Svendsen I., V/ybrandt G. The degradation of the B-chain of oxidized insulin by two sub-tilisins and their succinilated and N-carbamylated derivatives. -Compt. rend. trav. Lab. Carlsberg, l968, 36,^2,1. P.365−370.
  176. Johnson P., Smillie L.B. The Disulfide Bridge Sequences of
  177. Johnson P., Smillie L. B, The Carhozyl-terminal Amino Acid
  178. Sequence of Streptomyces griseus protease A.- Can. J. Biochem., 1972, 50, N6, p. 589−599.
  179. Johnson P., Smillie L.B. The amino acid sequence and predictedstructure of Streptomyces griseus protease A. -FEBS Lett., 1974 ?7″ 111 > P* 1−6•
  180. Jurasek L., Fackre D., Smillie L.B. Remarkable homologyabout the disulfide bridges of a trypsin-like enzyme from Streptomyces griseus. -Biochem. and Biophys.Res. Communs., 1969, 37″ «P» 99−105.
  181. Jurasek L., Johnson P., Olafson R.W., Smillie L.B. Axi «improved Fractionation System for Pronase on CM-Sephadex. -Can. J. Biochem., 1971″ 49, Nil, p. II95-I20I.
  182. Jurasek L., Smillie L.B. The amino acid sequence of Streptomyces griseus trypsin. II. The tryptic peptides. -Can. J. Biochem., 1974, H5, p.382−392.
  183. Kakkar V.V., Scully M.F. Thrombolytic Therapy. -British Med.
  184. Bull., 1978, 34, l’T2, p. I9I-I99.
  185. Kafatos P.C., Tartakoff А.Ы., Law J.H. Cocoonase. I. Prenylminary characterization of a proteolytic enzyme from silk moths. -J. Biol. Chem., 1967, 242″ Н7″ p. 1477−1487.
  186. Kelly C.T., Fogarty W.M. Microbial alkaline enzymes.-Proc.
  187. Biochem., 1976, II, N6, p.3−9.
  188. Kim W.Y., White T.T. Pour forms of human pancreatic procarboxypeptidase as demonstrated by isoelectric focusing. -Biochim. et biophys acta, 1971, 242, N2, p. 441−445.
  189. Klay L. Fermentation Technology Today,-IV Intern.Ferm.Symp.1. N.-Y., 1972, p.289−298.
  190. Kraut J. Subtilisin: X-Ray Structure. -In:The Enzymes, 3. rd Ed., /Ed.Boyer P.D., Vol.3.-N.-Y., L.:Acad. Press, 1971, p.547−560.
  191. Kycia J.H., Elzinga M., Alonzo IT., Hirs C.H.W. Primary Structure of Bovine Carboxypeptidase В. I. Preparation of Enzyme from Pancreatic Juice. -Arch. Biochem. and Biophys., 1968, 123, N2, p.336−342.
  192. Lacko A.G., Neurath H. Studies on Procarboxypeptidase A and
  193. Carboxypeptidase A of the Spiny Pacific Dogfish (Squalus acanthias). -Biochemistry, 1970, 9, N24, p.4681−4690.
  194. Lofgvist В., Sjoberg L.-B. Studies on the heterogeneity of
  195. Lyublinskaya., L.A., Belyaev S.V., Strongin A. Ya., Matyash
  196. F., Levin E.D., Stepanov V.M. A New Chromogenic Substrate for Subtilisin. Anal. Biochem., 1974, 62, N2, p.371−376.
  197. Markland F.S., Smith E.L. Subtilisins: Primary Structure,
  198. Chemical and Physical Properties-. -In: The Enzymes, 3-rd Ed., /Ed. Boyer P.D., Vol.3. -N.-Y., L.:Acad. Press, 1971, p. 561−608.
  199. Martin C.J. Alterations in the Physical and Enzymic Properties of o (. -Chymotrypsin in Urea and Guanidinium Chloride. -Biochemistry, 1964, 3, N11, p. 1635−1643.
  200. Matsubara H., Kasper C.B., Brown D.M., Smith E, L, Subtilisin
  201. BPN1. I. Physical properties and amino acid composition. -J. Biol. Chem., 1965, 240, N2, p. II35-II30.
  202. Matsubara H., Hagihara В., Ilakai M., Komaki Т., Yonetani Т.,
  203. Okunuki K. Crystalline bacterial proteinase. II. Generalproperties of crystalline proteinase of Вас. subtilis N, -J. Biochem., 1958, 45, N4, p.251−258.
  204. McRitchieF. The adsorption of proteins at the solid-liquidinterface. -J. Coll. Interface Sci., 1972, 38, N2, p.484−488,
  205. Mendoza C.G., Villanueva J.R.Preparation of cell walls ofyea^t.-Can. J. Microbiol., 1963, 9, HI, p. I4I-I42.
  206. Mikes 0., Strop P. Rapid chromatographic separation of technical enzymes on Spheron ion-exchangers. -J. Chromatogr., 1978, 148, p. 237−241. 204a. Moore S. On the Determination of Cystine as Cysteic Acid. -J. Biol. Chem., 1963, 238, N1, p.235−237.
  207. Moore S. The precision and sensitivity of amino acid analysis, — In: Chemistry and Biology of Peptides. Michigan, 1972, p.629−653.
  208. Morihara К., Oka Т., Tsuzuki H. Multiple proteolytic enzymesof Streptomyces fradiae. Production, isolation and preliminary characterization. Biochim. et biophys. acta, 1967, 139, N2, p. 382−397.
  209. Morihara К., Oka Т., Tsuzuki H. Comparison of oC chymotrypsin and subtilisin BPIT: size and specificity of the active site. -Biochem. and Biophys. Res. Communs, 1969″ H2, 35, p. 2IO-2I4.
  210. Morihara K., Tsuzuki H. A trypsin-like protease from Streptomyces fradiae. -Arch. Biochem, and Biophys., 1968, 126, N3″ P. 971−973.
  211. MoriharaK., Tsuzuki H. Comparison of the specificities ofvarious serine proteinases from microorganisms. -Arch. Biochem. and Biophys., 1969, 129, N2, p. 620−634.
  212. Morihara K., Tsuzuki H., Oka T. Comparison of the Specificities of Various Neutral Proteinases from Microorganisms. Arch. Biochem. and Biophys., 1968, 123, N3, p. 572−588.
  213. Mosolov V.V., Pedurkina IT.V., Valueva T.A. Interaction oftrypsin-like protease from Streptomyces griseus with an immobilized inhibitor from kidney bean. -Biochim. et biophys. acta, 1978, 522, N1, p. 187−194.
  214. Uagel Y/., Willing P., Peschke W., Schmidt P.H. Uber die Bestimmung von Trypsin and Chymotrypsin mit Aminosaure-p-nitroaniliden. -Hoppe-Seyler's Z.Physiol. Chem., 1965, 340, IT I-2,s.I-I0.
  215. Nakadai Т., Ilasuno S., Iguchi IT. Purification and propertiesof acid carboxypeptidase II from Aspergillus oryzae. -Agr. Biol. Chem., 1972, 36, N8, p. 1473−1480.
  216. ITanninga L.B., Guest Ш. М. Preparation and properties of anticoagulant split product of fibrinogen- its determination in plasma. Thromb. Diath. Haemorrh., 1967, 17, N3−4"p. 440−451.
  217. Narahashi Y. Pronase. In: Methods in Enzymology./Eds. Perlmann G.F., Lorand L., Vol XIX. -N.-Y., L. :Acad.Press, 1970, p.651−664.
  218. Narahashi Y., Fukunaga J. Complete separation of three alkaline proteinases а, Ъ and с from pronase and some characteristics of alkaline proteinase Ъ. -J. Biochem., 1969, 66, N5, p. 743−745.
  219. Narahashi Y., Shibuya K., Yanagita M. Studies on proteolyticenzymes (pronase) of Streptomyces griseus K-I. II. Separation of exo- and endopeptidases of pronase. -J. Biochem., 1968,64, N4, p.427−437.
  220. Narahashi Y., Yanagita Ы. Studies on proteases and peptidasesof Streptomyces griseus K-I. Scient. Papers Inst. Phys. and Chem. Res., 1965, 59, N1, p. 44−48.
  221. Narahashi Y., Yoda K. Studies on Proteolityc Enzymes (Pronase) of Streptomyces griseus K-I. III. Purification and Proteolytic Specificity of Alkaline Proteinase С from Pronase. J. Biochem., 1973, 73, N 4, p.831−841.
  222. Narahashi Y., Yoda K. Alkaline proteinase E of Streptomyces griseus K-I. J.Biochem., 1976, 79, N5, p. III9-II22.
  223. Narahashi Y., Yoda K. Alkaline Serine Proteinases D and
  224. E of Streptomyces griseus K-I. J.Biochem., 1977, 81, N 3, p.587−597.
  225. Narahashi Y., Yoda K., Purification and some Propertiesof a New Metallo-Carboxypeptidase of Streptomyces griseus K-I. J.Biochem., 1979, 86, N 3, p.683−694.
  226. Neurath H., Bradshaw R.A. Evolution of Proteolytic Function. Accounts Chem.Res., 1970, 3, p.249−257.
  227. Neurath H., Schwert G.W. The mode of action of the crystalline pancreatic proteolytic enzymes. Chem.&ev., 1950, 46, N I, p.69−153.
  228. Niewiarowski S. Oznaczanie czasu fibrynolizy w skrzepachutworzonych we frakcji englobulinowej osocza.- In: Krzepniecie krwi, Warszawa, I960, p.150−152,
  229. Nomoto M., Narahashi Y. A proteolytic enzyme of Streptomyces griseus. I. Purification of a protease of Streptomyces griseus. J.Biochem., 1959 (a), 46,114"P.653−667.
  230. Nomoto M., Narahashi Y. A proteolytic enzyme of Streptomyces griseus. II. An improved method for purification of a protease of Streptomyces griseus. J.Biochem., 1959(h), 46, N 7, p.839−847.
  231. Nomoto M., Narahashi Y. A proteolytic enzyme of Streptomyces griseus. III. Homogeneity of the purified enzyme preparation. J.Biochem., 1959©, 46, NII, p. I48I-1487.
  232. Nomoto M., Narahashi Y. A proteolytic enzyme of Streptomyces griseus. IV. General Properties of Streptomyces griseus protease. J.Biochem., 1959(d), 46, N 12, p.1645−1651.
  233. Nomoto M., Narahashi Y., Murakami M. A proteolytic enzymeof Streptomyces griseus. V. Protective effect of calcium ion on the stability of protease. J. Biochem., I960, 48, N 3, p.453−463. (a).
  234. Nomoto M., Narahashi Y., Murakami M. A proteolytic enzymeof Streptomyces griseus. VI. Hydrolysis of protein by Streptomyces griseus protease.- J. Biochem., 1960(b), 48, N 4, p.593−602.
  235. Nomoto M., Narahashi Y., Murakami M. A proteolytic enzymeof Streptomyces griseus. VII. Substrate specificity of Streptomyces griseus protease. J. Biochem., I960 ©, 48, N 6, p.906−918.
  236. Okada Y., Tsuda Y., NegamatsixYoOkamoto U. Convenient purifocation of human spleen fibrinolytic proteinase and human leucocyte elastase by affinity chromatography.-Ciaem.PharmBull. (Tokyo), 1982, 30, N 4, p. I528-I530.
  237. Olaitan S.A., Delange R.J., Smith E.L. The structure of subtilisin Novo.- J.Biol.Chem., 1968, 243, N 20, p.5296−5301.
  238. Olafson R.W., Jurasek L., Carpenter M.R., Smillie L.B.
  239. Amino acid sequence of Streptomyces griseus trypsin. Cyanogen bromide fragments and complete sequence. -Biochemistry, 1975, 14, N 6, p. II68−1177.
  240. Olafson R.W., Smillie L.B. Enzymatic and Physicochemical
  241. Properties of Streptomyces griseus Trypsin. Biochemistry, 1975, 14, N 6, p.1161−1167.
  242. Ottesen M., Svendsen I. The Subtilisins. In: Methods in
  243. Enzymology./Eds. Perlmann G.P., Lorand L., vol. XIX. -N.-Y., L.:Acad.Press, 1970, p.199−215.
  244. Oyama K., Kihara K. A new horizon for enzyme technology.
  245. Chemtech., 1984, 14, N 2, p.100−105.
  246. Pattabiraman T.N., Lavvson W.B. Comparative Studies of the
  247. Specificities of Chymotrypsinogen» and Subtilisin BPN'. Studies with flexible substrates. Biochem. J., 1972, 126, N 3, p.645−657.
  248. Petra P.H. Bovine Procarboxypeptidase and Carboxypeptidase
  249. A. In: Methods in Enzymology./Eds.Perlman J.E., Lorand L., vol.XIX. -N.-Y., L.:Acad.Press, 1970, p.460−504.
  250. Pettersson E. Isoelectric fractionation analysis and characterisation of ampholytes in natural pH-gradient. -Acta Chem.Scand., 1969, 23, N8, p.2631−2635.
  251. Poulos T.L., Alden R.A., Freer S.T., Birktoft J.J., Kraut J.
  252. Powers J.C., Lively M., Tippett J.T. Inhibition of subtilisin BPN* with peptide chloromethyl ketones. Biochem. etbiophys. acta, 1977, 480, N I, p.246−261.
  253. Prescott J.M., Wilkes S.H., Wagner F.W., Wilson K.J. Aeromonas Aminopeptidase. Improved isolation and some physical properties. J.Biol.Chem., 1971, 246, N 6, p. I756-I764.
  254. Putnam F.W., Neurath H. Chemical and enzymatic propertiesof crystalline carboxypeptidase. J.Biol.Chem., 1946, 166, N 2, p.603−619.
  255. Radola B.J. Isoelectric Focusing in Layers of Granulated
  256. Gels. I. Thin-layer Isoelectric Focusing of Proteins. Biochim. et biophys.acts, 1973, 295., N2, p. 412−428.
  257. Reisfeld R.A., Lewis U.J., Williams D.E. Disk electrophoresis of basic proteins and peptides on polyacrylamide gels.-Nature, 1962, 195, N 4838, p.281−283.
  258. Robertus J.D., Alden R.A., Birktoft J.J., Kraut J., Powers J.C., Wilcox P.T. An X-Ray Crystallographic Study of Bindingof Peptide Chloromethyl Ketone Inhibitors to Subtili-sin BEN". — Biochemistry, 1972, II, IT 13, p.2439−2449.
  259. Russian D.J., Floid B.F., Toomey T.P., Brady A.H., Awad W.M.
  260. The proteolytic enzymes of the K-I strain of Streptomyces griseus obtained from a commercial preparations (Pronase). VT. Stabilization of the trypsin component by calcium and guanidine. J.Biol.Chem., 1974,249., N 19, p.6144−6148.
  261. Seber J.F., Toomey T.P., Powell J.Т., Brew K., Awad W.M.
  262. Proteolytic Enzymes of the K-I Strain of Streptomyces griseus obtained from a Commercial Preparation (Pronase). Purification and characterization of the car-boxypeptidase. J.Biol.Chem, 1976,251, II I, p.204−208.
  263. Shinar S., Gertler A. Maleylation and pH-dependence of
  264. Streptomyces griseus protease B. Int.J.Peptide Protein Res., 1979, 13, p.218−222. 254″ Shotton D.M., Hartley B.S. Amino-acid Sequence of Porcine Pancreatic Elastase and its Homologies with other Serine Proteinases. — Nature, 1970,225, If 5235, p.802−806.
  265. Siegel S., Awad W.M. The Proteolytic Enzymes of the K-I
  266. Siegel S., Brady Al.H., Awad W.H. The Proteolytic Enzymesof the K-I Strain of Streptomyces griseus Obtained from a Commercial Preparation (Pronase). II. The activity of serine enzyme in 6 M guanidinium chloride.
  267. J.Biol.Chem., 1972,247, N 13, p. 4155−4159.
  268. Sielecki A.R., Hendrickson W.A., Broughton C.G., Delbaere
  269. T.J., Brayer G.D., James M.N.G. Protein Structure Refinement: о
  270. Streptomyces griseus Serine Protease A at 1.8 A Resolution. J.Mol.Biol., 1979, 134, N 4, p.781−804.
  271. Smith E.L., Brown D.M., Hanson H.T. The sedimentation behahaviour and molecular weight of pancreatic carboxypep-tidase. J.Biol.Chem., 1949,180, N I, p.33−36.
  272. Smith E.L., Deiange R.J., Evans V/.H., Landon M., Markland F.S.
  273. Subtilisin Carlsberg. V. The complete sequence comparison with subtilisin BPN*, evolutionary relationshipse J.Biol.Chem., 1968, 243, N 9, p.2I84−2I9I.
  274. Smith E.L., Markland P. S., Kasper С.В., Deiange R.J., Landon M.,
  275. The Complete. Amino Acid Sequence of Tvro Types of Subtilisin, BPHT and Carlsberg. J.Biol.Chem., 1966, 241, N 24, p.5974−5976.
  276. Smith E.L., Spackman D.H. Leucine aminopeptidase. V. Activation, specificity, and mechanism of action. J. Biol.Chem., 1955, 212, p.271−299.
  277. Stepanov V.M., Rudenskaya G.N., Gaida A.V., 0sterman A.L.
  278. Tallan H.H., Stein W.H., Lysozyme. J.Amer.Chem.Soc., 1951"73, p.2976−2977.
  279. Тгор M., Avtalion R.R., Malik Z., Pinsky A. Antigenicity of
  280. Proteinases from Streptomyces griseus (Pronase). -Biochem. J., I970, 119, N 2, p.339−342.
  281. Trop M., Birk Y. The Trypsin-like Enzyme from Streptomycesgriseus (Pronase). Biochem.J., 1968, 109, Ж 3, p.475−476.
  282. Trop M., Birk Y. The Specificity of Proteinases from Streptomyces griseus (Pronase). Biochem.J., 1970,116,HI, p.19−25.
  283. Vesterberg 0. Isoelectric focusing of proteins in polyacrylamide gels.- Biochim. et biophys.acta, 1972,257,NI, p.11−19.
  284. Vosbeck K.D., Chow K.-F., Awad W.M. Purification by an affinity column and characterization of pronase aminopep-tidase. Fed.Proc., 1973(b), 32, Ю, р.504.
  285. Vosbeck K.D., Greenberg B.D., Awad W.M. The proteolityc enzymes of the K-I strain of Streptomyces griseus obtained from a commercial preparation (pronase}. Specificity and immobilization of aminopeptidase. J.Biol. Chem., 1975,250, IT 10, p.3981−3987.
  286. Vosbeck K.D., Greenberg B.D., 0choa M.S., Whiney P.L., Awad W. M,
  287. Proteolytic Enzymes of the K-I Strain of Streptomyces griseus Obtained from a Commercial Preparation (Pronase). Effect of pH, metal ions, and amino acids on aminopeptidase activity.- J.Biol.Chem., 1978,253, N I, p.257−260.
  288. Wfihlby S. Studies on Streptomyces griseus protease. I. Separation on DFP-reacting Enzymes and Purification of One of the Enzymes. Biochim. et biophys.acta, 1968, 151, N 2, p. 394−401.
  289. W&hlby S. Studies on Streptomyces griseus Protease. III.
  290. Purification of two DFP-reacting Enzymes. Biochim. et biophys. acta, 1969, 185, II I, p.178−185.
  291. Wahlby S., Engstrflm L. Studies on Streptomyces griseus Protease. II. The Amino Acid Sequence around the Reactive Serine Residue of DFP-Sensitive Components with Esterase Activity. Biochim et biophys. acta, 1968, 151., N 2, p.402−408.
  292. Walsh. К.A., Ericsson L.H., Bradshaw R.A., Neurath H.
  293. Chemical Evidence of a Disulfide Bond in Bovine Carboxypeptidase A. Biochemistry, 1970, 9, N 2, p.219−225.
  294. Welch H., Wright W. The common identity of cathomycin andstreptonivicin. Antib. and Chemother., 1955,5., p.670−673.283″ Wilkinson G.N., Statistical Estimations in Enzyme Kinetics. Biochem.J., 1961, 80, I 2, p. 324−332.
  295. Wintersberger E., Cox D.J., Neurath H. Bovine Pancreatic Procarboxypeptidase В. I. Isolation, Properties, and Activation. Biochemistry, 1962, I, N6, p. I069-I078.
  296. Wolff E.C., Schirmer E.W., Folk J.E., The Kinetics of Carboxypeptidase В Activity. I. Kinetic Parameters. -J.Biol.Chem., 1962, 237, N 10, p.3094−3099.
  297. Wright C.S. Comparison of the Active Site Stereochemistryand Substrate Conformation in o (-Chymotrypsin and Subtilisin ВРИ'.- J.Hoi.Biol., 1972,67, N I, p.151−163.
  298. Wright C.S., Alden R.A., Kraut J. Structure of Subtilisin
  299. BPN1 at 2.5 A Resolution. Nature, 1969, 221, N 5177, p.235−242.
  300. Wright C.S., Alden R.A., Kraut J. Crystal Structure of a
  301. Subtilisin BPN’Complex with N-Benzoyl-L-Arginine. -J.Mol.Biol., 1972,66, N I, p.283−289.
  302. Wilkes S.H., Bayliss M.E., Prescott J.Ivl. Specificity of
  303. Aeromonas Aminopeptidase toward Oligopeptides and polypeptides. -Eur.J.Biochem., 1973,24, N3, p.459−466.
  304. Yokoyama S., Oobayashi А., Tanabe 0., Sugawara., Akari E., Ichishima E. Production and some properties of a new typeof acid carboxypeptidase of Penicillium molds. Appl. Microbiol., 1974, 27, N 5, p.953−960.
  305. Yoshida H., Sasaki A., Inoue H. An anionic trypsin-like enzyme from Streptomyces erythreus.- FEBS Lett., 1971, 15, II 2, p.129−132.
  306. Zuber H. Carboxypeptidase C. In: Mehtods in Enzymology.
  307. Ed. Perlmann G.E., Lorand L., vol.45. N.-Y.:Acad.Press 1976, p.561−568.
  308. Zwilling R., Jakob P., Bauer H., Ieurath II., Enfield D.L.
  309. Crayfish Carboxypeptidase. Affinity Chromatography, Characterization and Amino-Terminal Sequence. -Eur.J. Biochem., 1979,94″ N I" p.223−229.
  310. Г. В., Кольцова С. В., Шатаева Л. К., Кузнецова Н. Н., Вэжецкая К. М., Парадеева И. К., Федорова З.Д.
  311. Способ выделения фермента тромболитического действия. Авт. свидетельство 584 034, ЖИ С 12 Д 13/10. Вал.изобр., 1977, № 46, с. 60.
  312. Г .В., Селезнева А. А., Пономарева P.B., Шатаева Л, К., 0рлиевская О.В., Козлова Т. А. Вццеление и свойствапрепарата террилитина. В кн.: Ферменты микрооргат-низшв. — М.:Наука, 1973, с. 205−210.
  313. Simons E.R., Blout E.R. The effect of proteolytic enzymes on synthetic polypeptides. Biochim. et «biophys. a eta, 1964, 92, N I, p. 197−199.
  314. IJarahashi Y., Yanagita M. Studies on proteolytic enzymes (pronase) of Streptomyces griseus K-I. I. Nature a nd properties of the proteolytic enzyme system. -J. Biochem., 1967, 62, N6, p.633−641.
  315. Matsubara H., Peder J. Other bacterial, mold and yeastproteases. In: The Enzymes, 3-rfl Ed.,/Ed.Boyer P.D., vol.3. — N.-Y-:Acad.Press, 1971, p.721−795.
  316. Автор приносит глубокую благодарность доктору биологических наук, профессору Н. С. Егорову, кандидату химических наук Г. Н. Цуденской, кандидату биологических наук Н. С. Ландау за пошщь в работе.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!