Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Трансферрин, рецептор трансферрина и ферритин в обмене железа в сетчатке глаза млекопитающих

Диссертация: Трансферрин, рецептор трансферрина и ферритин в обмене железа в сетчатке глаза млекопитающих
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Впервые установлено, что комплекс биохимических изменений, реализующийся в сетчатке глаза в ответ на световод воздействие, затрагивает статус ионов железа, которые аккумулируются в ферритине. Возможная функциональная роль этих изменений может определяться тем, что в зависимости от степени насыщенности железом проявляется способность ферритина и трансферрина взаимодействовать с фоторецепторной… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • Раздел I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава I. ИОНЫ ЖЕЛЕЗА И БЕЛКИ, ВОВЛЕЧЕННЫЕ В ОБМЕН ЭТИХ ИОНОВ, В ТКАНЯХ ЖИВОТНЫХ
    • 1. Ионы железа в биологических системах- цикл железа в организме
    • 2. Ключевые белки, вовлеченные в обмен железа
    • 3. Механизмы регуляции уровня железа в клетках
    • 4. Дополнительные компоненты, вовлеченные в обмен железа в клетках различных тканей
    • 5. Доставка железа тканям, отделенным тематическими барьерами- механизмы преодоления гематоэнцефалического и гематотестикулярного барьеров
    • 6. Ионы железа в процессе функционирования и формирования мозга- влияние статуса железа в организме- нарушения обмена железа в мозге
  • Глава II. ИОНЫ ЖЕЛЕЗА И БЕЛКИ, ВОВЛЕЧЕННЫЕ В ИХ ОБМЕН, В ТКАНЯХ ГЛАЗА В НОРМЕ И ПРИ
  • ПАТОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ
    • 1. Основные сведения о строении сетчатки глаза млекопитающих
    • 2. Основные сведения о фоторецепторах сетчатки и клетках пигментного эпителия- структурно — функциональное взаимодействие этих клеток
    • 3. Крысы линии RCS: нарушение структурно-функционального взаимодействия фоторецепторов и пигментного эпителия
    • 4. Обмен железа в сетчатке глаза
    • 5. Интраокулярный обмен железа: данные клинических исследований
    • 6. Компоненты системы антиокислительной защиты в сетчатке глаза млекопитающих
  • Глава II. Т. ПИГМЕНТНЫЙ РЕТИНИТ ЧЕЛОВЕКА
    • 1. Краткие сведения о болезни, генетическая гетерогенность
    • 2. Изменения метаболизма при пигментном ретините человека, экспериментальные модели
  • Глава IV. О ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ РОЛИ БЕЛКОВ, ВОВЛЕЧЕННЫХ В ОБМЕН ИОНОВ ЖЕЛЕЗА
    • 1. О дополнительных функциях трансферрина и ферритина
    • 2. Краткие сведения о некоторых фосфодиэстеразах циклических нуклеотидов
  • Раздел П. ЭКСПЕРИМЕНТ АЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава V. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 1. Материалы, их обработка и подготовка препаратов
    • 2. Методы препаративного выделения некоторых клеточных фракций
    • 3. Методы определения железа
    • 4. Методы выделения, очистки и сравнительного определения количества белков, вовлеченных в обмен ионов железа, в различных тканях в биохимических и иммунохимических экспериментах
      • 4. 1. Методы выделения, очистки и определения количества трансферрина
      • 4. 2. Методы выделения, очистки и определения количества ферритина. и
    • 5. Выявление трансферрина, рецептора трансферрина и ферритина на замороженных срезах сетчатки глаза млекопитающих с применением методов непрямой иммуногистохим’ии
    • 6. Методы выявления мРНК белков, вовлеченных в обмен ионов железа в сетчатке глаза крыс
      • 6. 1. Выявление мРНК ферритина и рецептора трансферрина в сетчатке глаза крыс методом ПЦР
      • 6. 2. Выявление мРНК трансферрина на замороженных срезах сетчатки глаза крыс методом гибридизации in situ
    • 7. Методы исследования некоторых параметров, изменение которых характерно для тканей, подверженных воздействию окислительного стресса. ПО
      • 7. 1. Определение восстановленной и окисленной форм пиридиновых нуклеотидов
      • 7. 2. Определение ферментативной активности альдозоредукгазы (АР)
      • 7. 3. Определение активности NADPH — цитохром Р-450редуктазы
      • 7. 4. Определение содержания цитохрома Р
      • 7. 5. Определение ферментативной активности мембраносвя-занной изоформы глкжозо-6-фосфатдегидрогеназы
    • 8. Методы выделения, очистки и определения ферментативной активности фосфодиэстераз циклических нуклеотидов из различных тканей
    • 9. Прочие определения
    • 10. Использованные приборы, реактивы, статистическая обработка результатов
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • Глава 6. ИОНЫ ЖЕЛЕЗА И БЕЛКИ, ВОВЛЕЧЕННЫЕ В ИХ ОБМЕН, В СЕТЧАТКЕ ГЛАЗА МЛЕКОПИТАЮЩИХ
    • 1. Распределение железа в сетчатке глаза
    • 2. Белки, вовлеченные в обмен ионов железа в сетчатке глаза млекопитающих (крыса, бык, человек)
      • 2. 1. Ферритин, трансферрин и рецептор трансферрина в сетчатке глаза крысы: наличие, распределение, синтез
      • 2. 2. Распределение белков, вовлеченных в обмен ионов железа, в сетчатке глаза быка и человека
  • Глава 7. ОБМЕН ЖЕЛЕЗА В УСЛОВИЯХ РАЗОБЩЕНИЯ СЕТЧАТКИ И ПИГМЕНТНОГО ЭПИТЕЛИЯ ГЛАЗА (НА МОДЕЛИ КРЫС ЛИНИИ RCS)
    • 1. Ферритин и рецептор трансферрина в сетчатке глаза крыс линии RCS
    • 2. Трансферрин в сетчатке глаза крыс линии RCS
    • 3. Распределение железа в сетчатке крыс линии RCS
  • ГЛАВА 8. ОКИСЛИТЕЛЬНЫЙ СТРЕСС И ИЗМЕНЕНИЯ МЕТАБОЛИЗМА ПРИ НАРУШЕНИИ ИНТРАОКУЛЯРНОГО ОБМЕНА ЖЕЛЕЗА У КРЫС ЛИНИИ RCS
    • 1. Окислительное повреждение тканей у крыс линии RCS
    • 2. Экстраокулярный обмен ионов железа у крыс линии RCS
      • 2. 1. Содержание железа в ферритине коры мозга крыс линии RCS
      • 2. 2. Параметры, определяющие статус железа в организме крыс линии RCS и контрольных животных на разных стадиях постнатального онтогенеза
      • 2. 3. Содержание гемоглобина и количество эритроцитов в крови крыс линии RCS и контрольных животных
    • 3. Некоторые параметры, определяющие статус железа, в организме людей, страдающих пигментным ретинитом
  • Глава 9. 0 ВОЗМОЖНОЙ ДОПОЛНИТЕЛЬНОЙ РОЛИ ТРАНСФЕР РИНА И ФЕРРИТИНА
    • 1. Негемовое железо и ферритин в наружных сегментах палочек сетчатки быка
    • 2. Статус железа в сетчатке глаза в зависимости от условий освещенности
    • 3. Взаимодействие Са-КМ-зависимой ФДЭ мозга и Са-КМ-не-зависимой ФДЭмиометрия матки с ферритином и трансфер-рином с различной степенью насыщенности железом
  • ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
  • ВЫВОДЫ

Трансферрин, рецептор трансферрина и ферритин в обмене железа в сетчатке глаза млекопитающих (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Ионы железа являются жизненно необходимыми элементами, поскольку вовлечены в разнообразные метаболические процессы, а именно: связывание и перенос кислорода, транспорт электронов, окислительно-восстановительные реакции, синтез ДНК и др. (Watts et al., 2003). В свободной форме ионы железа чрезвычайно токсичны в связи с тем, что способны служить катализаторами в реакциях Фентона и Хабера-Вайса, приводящих к образованию свободных радикалов (Gutteridge and Halliwell, 2000). Поэтому обмен железа в организме реализуется при участии специфических белков, связывающих эти ионы. Ключевыми белками, вовлеченными в обмен железа, являются: трансферрин-гликопротеин плазмы крови, осуществляющий доставку ионов железа клеткам различных тканейрецептор трансферрина — интегральный мембранный белок, обеспечивающий поглощение комплекса трансферрин-железо, и ферритин — внутриклеточный железодепонирующий белок. Функциональные нарушения со стороны этих белков приводят к дисбалансу обмена железа, индуцируют развитие окислительного стрессапроцесса, имеющего крайне негативные последствия для жизнедеятельности клеток, вплоть до их гибели (Castagne et al., 1999; Torti and Torti, 2002).

Поддержание сбалансированного обмена железа особенно важно в сетчатке глаза, поскольку для этой ткани характерен ряд особенностей, за счет которых она становится крайне уязвимой к воздействию окислительного стрессапри этом наиболее уязвимы фоторецепторные клетки К числу этих особенностей относятся: уникальный жирнокислотный состав фоторецепторных мембран с максимальным содержанием полиненасыщенных жирных кислот (Wetzel et al., 1991) — высокий уровень окислительного метаболизма (Berman, 1991) — повышенное образование активных форм кислорода, высвобождающихся при фотовозбуждении зрительного пигмента родопсина (Shvedova et al., 1983) и в процессе фагоцитоза наружных сегментов палочек сетчатки клетками пигментного эпителия (Dorey et al., 1989) — световая иррадиация. В связи с этим, поддержание строгого баланса при реализации процессов доставки, поглощения и депонирования ионов железа в этой ткани имеет принципиальное значение. Тем не менее, система ключевых белков, вовлеченных в обмен железа в сетчатке глаза млекопитающих не охарактеризованаимеются лишь единичные указания о наличии некоторых компонентов этой системы (Hunt and Davis, 1992; Davis and Hunt, 1994) — отсутствуют данные о распределении ионов железа. Поскольку гематоретинальный барьер препятствует прямому доступу железа, связанного с трансферрином плазмы крови, можно ожидать определенных особенностей в реализации процесса доставки ионов железапри этом важнейшее значение имеет вопрос о природе компонента, осуществляющего непосредственную доставку этих ионов клеткам сетчатки. Известно, что для других тканей организма, отделенных тематическими барьерами (мозг, семенники), таким компонентом может быть трансферрин, локально синтезированный в пределах этих тканей (Huebers and Finch, 1987).

В связи с тем, что нарушения обмена железа сопутствуют течению большинства нейродегенеративных заболеваний (болезнь Альцгеймера, Паркинсона, рассеянный склероз и др., Thompson et al., 2001), значительный интерес представляет также вопрос об обмене этих ионов при нейродегенеративных состояниях сетчатки глаза (пигментный ретинит человека). Как известно, такие состояния сопровождаются развитием окислительного стресса, в ответ на который реализуется комплекс разнообразных изменений не только в сетчатке глаза, но и на уровне всего организма. Эти изменения направлены на повышение эффективности антиокислительньгх механизмовнаиболее изученными к настоящему времени являются изменения метаболизма докозагексаеновой кислоты (Anderson et al., 1999). В связи с чем можно ожидать подобных изменений со стороны компонентов, вовлеченных в обмен железа. При этом нельзя исключить вероятность возникновения негативных последствий для других тканей, как это показано в случае докозагексаеновой кислоты (Connor et al., 1997) при пигментном ретините человека.

Данные, накопленные за последние годы, свидетельствуют о том, что роль трансферрина и ферритина может быть более многогранной, чем обеспечение транспорта и депонирования железа. Известно, что феррита н обладает рядом ферментативных активностей (Torti and Torti, 2002; Метелица, Арапова, 1996) — трансферрину отводят особую роль как фактору, необходимому для роста и пролиферации различных типов клеток (Zakin, 1992), стимулятору фагоцитоза в клетках иммунной системы (Sakamoto et al., 1997) — кроме этого обсуждают нейромодуляторные свойства этого белка в связи с его способностью индуцировать изменения биоэлектрической активности клеток (Hyndman et al., 1991). Выяснение вопросов о том, в какой мере дополнительные функции транферрина и ферритина могут быть реализованы в сетчатке и других тканях, имеется ли при этом взаимосвязь со статусом железа и значима ли функциональная нагрузка — все это может иметь значение для понимания роли данных белков в нормальной физиологии клеток.

Цели и задачи исследования. Целью настоящей работы являлась характеристика системы ключевых компонентов, вовлеченных в обмен железа в сетчатке глаза млекопитающих в норме и при патологических состояниях. Соответственно были определены задачи работы. 1). Исследовать распределение ионов железа, провести иммунохимическую идентификацию трансферрина, рецептора трансферрина и ферритина в сетчатке глаза крысыизучить синтез и распределение этих белков. Установить, в какой мере такое распределение характерно для сетчатки глаза млекопитающих.

2). Для выяснения способа преодоления гематоретинального барьера в наружной сетчатке крысы и выявления природы компонента, осуществляющего доставку железа фоторецепторным клеткам, провести идентификацию клеточной структуры, ответственной за синтез интраокулярного трансферрина. На основании полученных данных сделать заключение о способе доставки железа фоторецепторным клеткам сетчатки.

3). Провести соответствующее доказательство на экспериментальной модели крыс линии RCS, страдающих наследственной дегенерацией сетчатки, для которых характерно нарушение взаимодействия фоторецепторов и клеток пигментного эпителия глаза, формирующих наружную часть гематоретинального барьера.

4). В случае обнаружения нарушений обмена железа в сетчатке глаза крыс линии RCS, решить вопрос о наличии изменений, направленных на снижение пула железа. Установить, характерны ли подобные изменения для людей с различными формами пигментного ретинита.

5). Оценить статус железа в сетчатке глаза при различных состояниях этой ткани (свет-темнота). При обнаружении изменений, попытаться понять их функциональную значимость, для чего изучить возможность взаимодействия трансферрина и ферритина с ключевым ферментом трансдукции фотосигнала — фоторецепторной фосфодиэсгеразой циклических нуклеотидов (ФДЭ ЦН). Выяснить вопрос о специфичности такого взаимодействия на примере других представителей семейства ФДЭ нейронального и экстраневрального происхождения.

Научная новизна. В результате проведенного комплексного исследования, охарактеризована система ключевых компонентов, вовлеченных в обмен железа в сетчатке глаза различных представителей млекопитающих. Показано, что во всех случаях преимущественным местом локализации всех компонентов этой системы являются фоторецепторные клетки сетчатки и пигментный эпителий глаза. Установлен способ преодоления наружной части гематоретинального барьера и выявлена природа компонента, осуществляющего доставку железа фоторецепторным клеткам сетчатки.

Впервые показано на модели крыс линии RCS с наследственной дистрофией сетчатки, что развитие нейродегенеративного процесса в сетчатке сопровождается резким дисбалансом обмена железа. Сопутствующий окислительный стресс вызывает комплекс изменений не только в сетчатке глаза, но и на уровне организма. Эти изменения затрагивают статус ионов железа и направлены на снижение пула этих ионов в организме. Наличие сходных изменений характерно для больных людей, страдающих различными формами пигментного ретинита.

Показано, что перестройки статуса железа в организме крыс линии RCS, происходящие в период, критический для формирования пула железа в головном мозге, вызывают негативные последствия в этой ткани.

Впервые установлено, что комплекс биохимических изменений, реализующийся в сетчатке глаза в ответ на световод воздействие, затрагивает статус ионов железа, которые аккумулируются в ферритине. Возможная функциональная роль этих изменений может определяться тем, что в зависимости от степени насыщенности железом проявляется способность ферритина и трансферрина взаимодействовать с фоторецепторной ФДЭ. Способность к рзаимодействию с белками, вовлеченными в обмен ионов железа, не являются уникальной особенностью фоторецепторной ФДЭ ЦН, а присуща и другим представителям этого семейства, различающимся по происхождению, молекулярной организации и способам регуляции.

Возможность вовлечения трансферрина и ферритина в процессы регуляции уровня ЦН позволяет сделать заключение о многогранной роли этих белков в разнообразных аспектах жизнедеятельности клеток.

Научно-практическая значимость работы. Результаты работы, свидетельствующие об общности распределения ключевых компонентов, вовлеченных в обмен железа в сетчатке глаза млекопитающих, имеют общебиологическое значение и вносят вклад в расшифровку механизмов, лежащих в основе обеспечения обмена железа в этой ткани.

Данные по выявлению способа преодоления наружной части гематоретинального барьера и природы компонента, осуществляющего доставку ионов железа фоторецепторным клеткам сетчатки, являются существенным вкладом в фундаментальные положения биологии, которые цитируются в зарубежных изданиях и могут быть использованы при чтении курса лекций в ВУЗах страны.

Данные, указывающие на возможность участия белков, вовлеченных в обмен железа, в процессах регуляции уровня ЦН, представляются чрезвычайно перспективными для расшифровки механизмов, посредством которых реализуется влияние этих белков на течение метаболических процессов и реализацию физиологических функций в клетках различных тканей.

Результаты работы, свидетельствующие о резком нарушении обмена железа при наследственной дегенерации сетчатки глаза, расширяют современные представления о патогенезе этого заболевания и могут быть полезны в офтальмологической практике. Разработка подходов, способствующих нормализации интраокулярного обмена железа, может явиться многообещающей терапевтической стратегией, направленной на замедление развития пигментного ретинита человека.

Основные результаты и положения, выносимые на защиту:

1). Обмен железа в сетчатке глаза млекопитающих реализуется при участии системы ключевых компонентов, вовлеченных в обмен этих ионов: трансферрина, рецептора трансферрина и ферритина. Преимущественным местом локализации этих компонентов являются фоторецепторные клетки и пигментный эпителий глаза.

2). Механизм преодоления наружной части гематоретинального барьера реализуется за счет синтеза интраокулярного трансферрина. Структурой, ответственной за синтез этого белка, являются клетки пигментного эпителия глаза. В комплексе с локально синтезированным трансферрином может осуществляться доставка железа фоторецепторным клеткам сетчатки.

3). Целостность структурно — функциональных взаимоотношений сопряженной пары сетчатка-пигментный эпителий является необходимым условием для реализации процесса доставки ионов железа клеткам наружной ретины. Разобщение сетчатки и пигментного эпителия у крыс линии RCS блокирует этот процесс и индуцирует резкие нарушения интраокулярного обмена железа.

4). Комплекс изменений, направленных на снижение пула железа, реализуется на уровне организма у крыс линии RCS и выявляется при всех формах пигментного ретинита человека.

5). За счет возможности взаимодействия с ФДЭ ЦН, белки, вовлеченные в обмен железа (трансферрин и ферритин) могут участвовать в процессах регуляции уровня ЦН в клетках различных тканей.

ВЫВОДЫ.

1). Охарактеризованы ключевые компоненты, вовлеченные в обмен железа в сетчатке глаза крысы. Выявлено распределение общего и негемового железа. Показано наличие и установлена локализация трансферрина, рецептора трансферрина и ферритинадоказано, что синтез этих белков осуществляется (сетчатке глаза крысы. Преимущественным местом локализации изученных компонентов являются фоторецепторные клетки и пигментеный эпителий глаза. Показано, что такое распределение характерно для различных представителей млекопитающих (крыса, бык, человек).

2). Установлено, что компонентом, осуществляющим доставку ионов железа фоторецепторным клеткам сетчатки, может являться трансферрин, локально синтезированный клетками пигментного эпителия глаза. За счет синтеза «локального» трансферрина реализуется механизм преодоления наружной части гематоретинального барьера.

3). Показано, что тесное пространственно-функциональное взаимодействие фоторецепторных клеток и клеток пигментного эпителия является необходимым условием для реализации трансферрин-зависимого механизма доставки железа в наружной сетчатке. На примере крыс линии RCS с наследственной дегенерацией сетчатки доказано, что разобщение пары сетчатка-пигментный эпителий приводит к аккумуляции ионов железа в субретинальном пространстве.

4).Установлено, что нарушение интраокулярного обмена железа у крыс линии RCS индуцирует окислительный стресс, в ответ на который происходит перестройка статуса железа в организме, направленная на уменьшение содержания этих ионов. Это выражается в снижении содержания негемового железа и трансферрина в сыворотке крови и в уменьшении количества негемового железа в ферритине печени. Направленность этих изменений совпадает с направленностью изменений, происходящих при перестройке метаболизма докозагексаеновой кислоты. Сходные изменения выявляются у людей, страдающих различными формами пигментного ретинита.

5). Снижение статуса железа в организме крыс линии RCS, происходящее в ранний постнатапьный период, способствует формированию железодефицитного состояния в ткани мозга этих животных. При этом индуцируется комплекс негативных изменений, которые не компенсируются в дальнейшем при нормализации статуса железа.

6). Дополнительной ролью белков, вовлеченных в обмен железа, может быть участие в регуляции уровня циклических нуклеотидов в клетках различных тканей. Эта возможность реализуется за счет взаимодействия трансферрина и ферритина с ферментами гидролиза циклических нуклеотидов. Способность трансферрина и ферритина модулировать активность различных ФДЭ показана на примере трех представителей этого семейства, различающихся по происхождению, молекулярной организации и способам регуляции.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.О. Белковые модуляторы фосфодиэстераз циклических нуклеотидов, связанных с рецепторами: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ленинград. — 1988. — 25 с.
  2. А.И. Микросомальное окисление. М: Наука, 1975. — 326 с.
  3. М.Л. Элементы количественной оценки фармакологического эффекта. Рига: Изд-во АН Латв. ССР, 1959. — 115 с.
  4. И.Д., Шайхин С. М., Муратова М. В., Баранова Л. А., Северин Е. С. Аплостерическая регуляция активности Са-КМ-зависимой фосфодиэстеразы из мозга крупного рогатого скота // Биохимия. — 1987. — Т.52, N8. — С.1344−1352.
  5. Г. С. Клинико-биохимические исследования при дистрофии сетчатой оболочки глаза: Автореф. дисс. канд. мед. наук. — Киев. -1970.-25 с.
  6. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. — 252 с.
  7. П.П., Дукельская Н. М. Крыса. М.: Советская наука, 1955. -256 с.
  8. В.И., Остапенко И. А., Шабанова М. Е., Фукс Б. Б., Этингоф Р. Н. Изменения электроретинограммы и содержания родопсина у крыс линии Hunter при развитии наследственной дегенерации сетчатки // Нейрофизиология. 1977. — Т.9, N5. — С.527−531.
  9. Ю.Дервиз Г. В. Определение гемоглобина крови гемицианидным методом // Лаб. дело. 1973. — N2. — С.67−72.
  10. П.Ефимова М. Г. О роли иона железа в регуляции активности альдозоредуктазы в коре головного мозга и сетчатке здоровых крыс и крыс с наследственной дегенерацией сетчатки И Вопр. мед. химии. -1994.-Т.40, N7. С.17−19.
  11. З.Ефимова М. Г., Остапенко И. А., Этингоф Р. Н. Особенности процесса перекисного окисления липидов в тканях сетчатки и мозга крыс с наследственной дегенерацией сетчатки //Нейрохимия. -1987. — Т.6, N3. -С.406−412.
  12. М.Г., Этингоф Р. Н. Индуцированный процесс перекисного окисления липидов в мозгу крыс при наследственной дегенерации сетчатки// Нейрохимия. 1989. -Т.8, № 4. — С. 336−342.
  13. М.Г., Этингоф Р. Н. Локализация и причины нарушения перекисного окисления липидов в коре мозга крыс на ранних стадиях наследственной дегенерации сетчатки // Укр. биохим. журн. 1992. -Т.64, N2. — С.66−71.
  14. В.Г., Камышников B.C. Клиническая биохимия. Минск: Беларусь, 1976.-312 с.
  15. А. Основы биохимии: Пер. с англ. М.: Мир, 1985. — 1056 с.
  16. Г. В., Строева О. Г. Развитие глаза в свете экспериментальных исследований. М.: Изд-во АН СССР, 1963. — 206 с.
  17. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование: Пер. с англ. М.: Мир, 1984. — 479 с.
  18. Д.И., Арапова Г. С. Ферритин биокатализатор окисления ароматических аминов // Биохимия. — 1996. — т.61, N 2. — С.308−321.
  19. А.Р., Вартанов С. С., Ярополов А. И. Регуляция активности альдозоредуктазы. Механизм действия активированной формы фермента //Биохимия-1992.-Т. 57, N3. С.378−388.
  20. В.Е., Боровская В. М., Марголина Л. Т. Лабораторные методы исследований,— М.: Медгиз, 1950. 803 с.
  21. Е.С., Кочеткова М. И. Роль фосфорилирования в регуляции клеточной активности. М.: Наука, 1985. — 354 с.
  22. Г. Г., Остапенко И. А., Шабанова М. Е., Елисеева Р. Ф. Изменения содержания мочевой кислоты в крови у людей, больных пигментным ретинитом, и у крыс с наследственной дегенерацией сетчатки // Бюлл. экспер. биол. мед. 1982. — Т.94, N11. — С.21−23.
  23. В.В., Петров В. И., Журавская И. Н. Функции желудка при дефиците железа в организме. Л.:Наука, 1989. — 207 с.
  24. ЗО.Этингоф Р. Н., Гарновкая М. Н., Усова А. А., Думлер И. Л. Влияние эстрадиола на 3', 5'- АМР-фосфодиэстеразу ткани матки крыс. Участие гормонального рецептора, роль гуаниловых нуклеотидов // Укр. биохим. журн. 1983. — Т.55, N1. — С.53−57.
  25. Abboud S., Haile D.J. A novel mammalian iron-regulated protein involved in intracellular iron metabolism // J. Biol. Chem.- 2000. V.275, N26, — P. 1 990 619 912.
  26. Aisen P. The transferrin receptor and the release of iron from transferrin // Adv. Exp. Med. Biol. 1994. — V.356.- P.31−40.
  27. Aisen P., Liebman A., Zweier J. Stoichiometric and site characteristics of the binding of iron to human transferrin // J.Biol.Chem. 1978. — V.253, N6. -P.1930−1937.
  28. Alcantara O., Javors M., Boldt DH. Induction of protein kinase С mRNA in cultured lymphoblastoid T cells by iron-transferrin but not by soluble iron // Blood. 1991. — V.77, N.6 — P.1290−1297.
  29. Anderson B.F., Baker H.M., Dodson E.J., Norris G.E., Rumball S.V., Watwrs J.M., Baker E.N. Structure of human lactoferrin at 3.2-A resolution // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. — V.84, N7. — P. 1769−1773.
  30. Anderson R.E., Rapp L.M., Wiegand R.D. Lipid peroxidation and retinal degeneration // Curr. Eye Res. -1984. V.3, N1. — P.223−227.
  31. Ansari N.H., Wang L., Srivastava S.K. Role of lipid aldehydes in cataractogenesis: 4-hydroxynoneal-induced cataract // Biochem. Mol. Med. -1996.-V.58, N1. -P.25−30.
  32. Arosio P., Adelman T.G., Drysdale J.W. On ferritin heterogeneity. Further evidence for heteropolymers // J. Biol. Chem. 1978. — V.253, N12. — P.4451−4458.
  33. Asnaghi V., Gerhardinger C., Hoehn Т., Adeboje A., Lorenzi M. A role for the polyol pathway in the early neuroretinal apoptosis and glial changes induced by diabetes in the rat // Diabetes. 2003. — V.52, N2. — P.506−511.
  34. Atalla L., Fernandez M.A., Rao N.A. Immunohistochemical localization of catalase in ocular tissue // Curr. Eye Res. 1987. — V. 6, N10. — P. l 181−1187.
  35. Atalla L., Sevanian A., Rao N.A. Immunohistochemical localization of glutathione peroxidase in ocular tissue // Curr. Eye Res. -1988. V.7,N10. -P. 1023−1027.
  36. Atalla L.R., Sevanian A., Rao N.A. Immunohistochemical localization of peroxidative enzymes in ocular tissue // CLAO J. 1990. — V.16, Suppl. — S30-S33.
  37. Auge-Gouillou С., Petropoulos L., Zakin M.M. Liver-enriched HNF-3 alpha and ubiquitous factors interact with the human transferrin gene enhancer // FEBS Lett. 1993. — V.323, N 1−2. — Р.4−10/
  38. Baehr W., Devlin M.J., Applebury M.L. Isolation and characterization of cGMP phosphodiesterase from bovine rod outer segments // J. Biol. Chem. -1979. V.254, N22. — P. l 1699−11 707.
  39. E., Morgan E.H. 1994. Iron transport // Iron metabolism in health and disease / Brock J.H., Halliday J.W., Pippard M.J., Powell L.W. eds. London, 1994. — P.63−95.
  40. Balla G., Jacob H.S., Balla J., Rosenberg M., Nath K., Apple F., Eaton J.W., Verselotti G.M. Ferritin: a cytoprotective antioxidant strategium of endothelium // J. Biol.Chem. 1992. — V.267, N25. — P.18 148−18 153.
  41. Barone D., Orlando L., Vigna E., Baroni S., Borghi A.M. Ferric chondroitin 6-sulfate (Condrofer): a new potent antianaemic agent with a favourable pharmacokinetic profile // Drugs Exp. Clin. Res. 1988. — V.14, Suppl 1. -P.l-14.
  42. Bates G.W., Schlabach M.R. The reaction of ferric salts with transferrin // J. Biol. Chem. 1973. — V.248, N9. — P.3228−3232.
  43. Bates G.W., Schlabach M.R. The nonspecific binding of Fe3+ to transferrin in the absence of synergistic anions // J. Biol. Chem. 1975. — V.250, N6. -P.2177−2181.
  44. Baudouin C., Brignole F., Fredj-Reygrobellet D., Negre F.I., Bayle J., Gastaud P. Transferrin receptor expression by retinal pigment epithelial cells in proliferative vitreoretinopathy // Invest. Ophthalm. Vis. Sci. 1992. — V.33, N10. — P.2822−2829.
  45. Bazan N.G., Rodriguez de Turco E.B. Alterations in plasma lipoproteins and DHA transport in progressive rod-cone degeneration (pcrd) // Retinal Degenerations and regenerations / Kato S., Osborne N.N., Tamai M., eds. -New-York, 1996. P.89−97.
  46. Beard J.L., Connor J.R., Jones B.S. Iron in the brain // Nutr. Rev. 1993. -V.51,N6. — P. 157−170.
  47. Beavo J.A. Cyclic-nucleotide phosphodiesterases functional implications of multiple isoforms // Physiol. Rev. — 1995. — V.75, N4. — P.725−748.
  48. Beavo J.A., Conti M., Heaslip R.J. Multiple cyclic nucleotide phosphodiesterases // Mol. Pharmacol. 1994.- V.46, N3. — P. 399−405.
  49. Beavo J.A., Reifsnyder D.H. Primary sequence of cyclic nucleotide phosphodiesterase isozymes and the design of selective inhibitors // Trends Pharmacol. Sci. 1990. — V. l 1, N4. — P.150−155.
  50. Bend J.R., Serabjit-Singh C.J. Xenobiotic metabolism by extra-hepatic tissues: relationship to target organ and cell toxicity // Drug metabolism and drug toxicity / Mitchel J.R. and Horning M.G., eds. New-York, 1984. — P.99−136.
  51. Bennett R.M., Merrit M.M., Gabor G. Lactoferrin binds to neutrophilic membrane DNA// Br. J. Haematol. 1986. -V.63, N1. — P.105−117.
  52. Berman E.L. Biochemistry of the eye. New-York and London: Plenum Press, 1991.-476 p.
  53. Веп-Shachar D., Youdim M.B. Intranigral iron injection induces behavioral and biochemical «parkinsonism» in rats // J. Neurochem. 1991. — V.57, N6. -P.2133−2135.
  54. Bhamre S., Anandatheerthavarada H.K., Shankar S.K., Ravindranath V. Microsomal cytochrome P450 in human brain regions // Biochem. Pharmacol. 1992. — V.44, N6. — P.1223−1225.
  55. Birgens H.S., Hansen N.E., Carle H., Kristensen L.O. Receptor binding of lactoferrin to human monocytes // Br. J. Haematol. 1983. -V.54, N3. -P.383−391.
  56. Bohn M.C., Walencewicz A., Lynch M., de Vellis J. Identification of glucocorticoid regulated proteins in purified rat cerebral astrocytes by quantitative 2D-gel electrophoresis // Soc. Neurosci. 1988. — V. 14. — P. 1057
  57. Boissier F., Auge-Gouillou C., SchaefFer E., Zakin M. The enhancer of the human transferrin gene is organized in two structural and functional domains // J. Biol. Chem. 1991. — V.266, N15. — P.9822−9828.
  58. Bowman B.H., Yang F.M., Adrian G.S. Transferrin: evolution ans genetic regulation of expression // Adv. Genet. 1988. — V.25. — P. 1−38.
  59. Braunagel S.C., Organisciak D.T., Wang H.M. Characterization of pigment epithelial cell plasma membranes from normal and dystrophic rats // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1988. — V.29, N7. — P.1066−1075.
  60. Breuer W., Epsztejn S., Millgram P., Cabantchik I.Z. Transport of iron and other metals into cell as revealed by a fluorescent probe // Am. J. Physiol. -1995. V268, N6 (Pt 1). — C1354-C1361.
  61. Brigelius R. Mixed disulfides: biological functions and increase in oxidative stress // Oxidative stress / Sies H., ed. New-York, 1985. — P.243−272.
  62. Brock J.H., Rankin M.C. Transferrin binding and iron uptake by mouse lymph node cells during transformation in response to concanavalin A // Immunology.-1981.-V.43, N2. P.393−398.
  63. Brooks D.G., Manova-Todorova K., Farmer J., Lobmayr L., Wilson R.B., Eagle R.C.J., St Pierre T.G., Stambolian D. Ferritin crystal cataracts in heteditary hyperferritimemia cataract syndrome // Invest. Ophthalm. Vis. Sci. -2002. -V.43, N4. P. l 121−1126.
  64. Browne P., Shalev O., Hebbel R.P. The molecular pathobiology of cell membrane iron: the sickle red cell as a model // Free Radic. Biol. Med. 1998. — V.24, N6. — P.1040−1048.
  65. Broyles R.H., Belegu V., DeWitt C.R., Shah S.N., Stewart C.A., Pye Q.N., Floyd R.A. Specific repression of beta-globin promoter activity by nuclear ferritin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2001. V.98, N16. — P.9145−9150.
  66. Bruinink A., Sidler C., Birchler F. Neurotrophic effects of transferrin on embryonic chick brain and neural retinal cell cultures // Int. J. Dev. Neurosci.-1996.-V.14, N6. P.785−795.
  67. Burger P.C., Klintworth G.K. Experimental retinal degeneration in the rabbit produced by intraocular iron // Lab. Invest. 1974. — V.301, N1. — P.9−19.
  68. Cai C.X., Birk D.E., Linsenmayer T.F. Ferritin is a developmentally regulated nuclear protein of avian corneal epithelial cells // J. Biol. Chem. 1997. -V.272, N19. — P.12 831−12 839.
  69. Cai C.X., Birk D.E., Linsenmayer T.F. Nuclear ferritin protects DNA from UV damage in corneal epithelial cells // Mol. Biol. Cell. 1998. — V.9, N5. -P.1037−1051.
  70. Mandel J.L., Cocozza S., Koenig M., Pandolfo M. Friedreich’s ataxia: autosomal recessive disease caused by an intronic GAA triplet repeat expansion // Science. -1996. V. 271, N 5254. — P. 1423−1427.
  71. Casey J.L., Di Jeso В., Rao K.K., Rouault A., Klausner R.D., Harford J.B. Deletional analysis of the promoter region of the human transferrin receptor gene // Nucleic Acids Res. 1988. — V.16, N2. — P.629−646.
  72. Casey J.I., Koeller V.C., Klausner R.D., Harford J.B. Iron regulation of transferrin receptor mRNA levels requires iron-responsive elements and a rapid turnover in the З'-untranslated region of the mRNA // EMBO J. -1989. -V.8, N12. P.3693−3699.
  73. Caskey J.H., Jones C., Mills K.H.G., Seligman P.A. Human ferritin gene is assigned to chromosome 19 // Proc. Natl. Acad. Sci. USA-1983.- V.80, N2. -P.482−486.
  74. Castagne V., Gautschi M., Lefevre K., Posada A., Clarke P.G.H. Relationships between neuronal death and the cellular redox status. Focus on the developing nervous system // Prog. Neurobiol. 1999. — V. 59, N4. — P.397−423.
  75. Chan L.N.L., Gerhardt E.M. Transferrin receptor gene is hyperexpressed and transcriptionally regulated in differentiating erythroid cells // J. Biol. Chem. -1992. V.267, N12. — P.8254−8259.
  76. Chan R.Y.Y., Seiser C., Schulman H.M., Kuhn L.C., Ponka P. Regulation of transferrin receptor mRNA expression. Distinct regulatory features in erythroid cells // Eur. J. Biochem. 1994. — V.220, N3. — P.683−692.
  77. Chen O.S., Blemings K.P., Schalinske K.L., Eisenstein R.S. Dietary iron intake rapidly influences iron regulatory proteins, ferritin subunits andmitochondrial aconitase in rat liver // J. Nutr. 1998. — V.128, N3. — P.525−535.
  78. Cho S.S., Hyndman A.G. The ontogeny of transferrin receptors in the embryonic chick retina: an immunohistochemical study // Brain Res. 1991. -V.549, N2. — P.327−331.
  79. Cho S.S., Lucas J.J., Hyndman A.G. Transferrin binding protein is expressed by oligodendrocytes in the avian retina // Brain Res. 1999. — V.816, N1. -P.229−233.
  80. Cho S.S., Lucas J.J., Roh E.J., Yoo Y.B., Lee K.H., Park K.H., Hwang D.H., Baik S.H. Distribution of transferrin binding protein immmunoreactivity in the chicken central and peripheral nervous system // J. Сотр. Neurol. 1997. — V.382, N2. — P. 260−271.
  81. Cibis PA, Yamashita T. Experimental aspects of ocular siderosis // Am. J. Ophthalmol. 1959. — V.48. — P.465−479.
  82. Connor J.R., Fine R.E. The distribution of transferrin immunoreactivity in the rat central nervous system // Brain Res. 1986. — V.368, N2. — P.319−328.
  83. Connor J.R., Fine R.E. Development of transferrin-positive oligodendrocytes in the rat central nervous system // J. Neurosci. Res. 1987. — V.17, N1. -P.51−59.
  84. Connor J.R., Menzies S.L. Cellular management of iron in the brain // J. Neurol. Sci. 1995. — V.134, Suppl.l. -P.33−34.
  85. Connor W.E., Weleber R.G., DeFrancesco C., Lin D.S., Wolf D.P. Sperm abnormalities in retinitis pigmentosa // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. -1997. V.38, N12. — P.2619−2628.
  86. Cook T.A., Ghomashchi F., Gelb M.H., Florio S.K., Beavo J.A. The delta subunit of type 6 phosphodiesterase reduces light-induced cGMP hydrolysis in rod outer segments // J Biol Chem. 2001. — V.276, N7. — P.5248−5255.
  87. Cox L.A., Adrian G.S. Posttranscriptional regulation of chimeric human transferrin genes by iron // Biochemistry. -1993. -V.32, N18. -P.4738−4745.
  88. Dallman P.R., Simes M.A., Manies E.C. Brain iron: persistent deficiency following short-term deprivation in the young rat // Brit. J. Haematol. 1975. — V. 31, N2. — P.209−215.
  89. Davis A.A., Hunt R.C. Transferrin is made and bound by photoreceptor cells // J. Cell. Physiol. 1993. — V.156, N2. — P. 280−285.
  90. Das N.D., Shichi H. Enzymes of mercapturate synthesis and other drug-metabilising reactions specific localization in the eye // Exp. Eye Res. -1981. — V. 33, N5. — P.525−533.
  91. D’Cruz P.M., Yashimura D., Weir J., Matthes M.T., Abderrahim H., La Vail M.M., Vollrath D. Mutation of the receptor tyrosine kinase gene Mertk in the retinal dystrophic RCS rat // Hum. Mol. Genet. 2000. — V.9, N4. -P.645−651.
  92. Del Corso A., Cappiello M., Mura U. Thiol dependent oxidation of enzymes: the last chance against oxidative stress // Int. J. Biochem. 1994. -V.26, N6. — P.745−750.
  93. Delmelle M., Noell W.K., Organisciak D.T. Hereditaiy retinal dystrophy ingithe rat: rhodopsin, retinol, vitamin A deficiency // Exp. Eye Res. — 1975. -V.21, N4. — P. 369−380.
  94. Descamps L., Dehouck M.P., Torpier G., Ceccelli R. Receptor-mediated transcytosis of transferrin through blood-brain barrier endothelial cells // Am. J. Physiol. 1996. — V.270, N4 (Pt 2). — HI 149-H1158.
  95. Deshpande V.V., Joshi J.G. Vit C. Fe (m) induced loss of the covalently bound phosphate and enzyme activity of phosphoglucomutase // J. Biol. Chem. 1985.-V.260, N2.-P.757−764.
  96. Deterre P., Bigay J., Forquet F., Robert M., Chabre M. cGMP phosphodiesterase of retinal rods is regulated by two inhibitory subunits // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1988. V.85, N8. — P.2424−2428.
  97. Dickinson Т.К., Connor J.R. Immunohistochemical analysis of transferrin «receptor: regional and cellular distribution in the hypotransferrinemic (hpx)mouse brain//Brain Res. 1998. — V.801, N1−2. -P.171−181.
  98. Dillner-Centerlind M.L., Hammarstrom S., Perlmann P. Transferrin can replace serum for in vitro growth of mitogen-stimulated T lymphocytes // Eur. J. Immunol. 1979. — V.9, N12. — P.942−948.
  99. Dickinson Т.К., Connor J.R. Immunohistochemical analysis of transferrin receptor: regional and cellular distribution in the hypotransferrinemic (hpx) mouse brain //Brain Res. 1998. — V.801,N1−2. — P.171−181.
  100. Dodd D.E., Faiman M.D. Cerebral oxidized and reduced nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate and glucose 6-phosphate dehydrogenase in mice during exposure to high oxygen pressure // Biochem. J. 1978. — V.174, N3. — P.769−75.
  101. Doly M., Bonhomme В., Vennat J.C. Experimental study of the retinal toxicity of hemoglobinic iron // Ophthalmic. Res. 1986. — V. 18, N1. — P.2127.
  102. Dorey C.K., Khouri G.G., Syniuta L.A., Curran S.A., Weiter J.J. Superoxide production by porcine retinal pigment epithelium in vitro // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1989. — V.30, N6. — P. 1047−1054.
  103. Dowling J.D., Sidman R.L. Inherited retinal dystrophy in the rat // J. Cell. Biol. 1962. — V.14. — P.73−109.
  104. Drayer В., Burger P., Hurwitz В., Dawson D., Cain J. Reduced signal intensity on mr images of thalamus and putamen in multiple sclerosis: Increased iron content? // Am. J. Roentgenol. 1987. — V.149, N2. — P. 357 363.
  105. Dryja T.P., McGee T.L., Reichel E., Hahn L.B., Cowley G.S., Yandell D.W., Sandberg M.A., Berson E.L. A point mutation of the rhodopsin gene in one form of retinitis pigmentosa // Nature. 1990. — V.343, N6256. — P.364−366.
  106. Duke-Elder S., MacFaul P.A. Mechanical injuries // System of Ophthalmology / Duke-Elder S. ed. St Louis, 1972. — P.525−544.
  107. Eibl H., Lands W.E. A new sensitive determination of phosphate // Anal. Biochem. 1969. — V.30, N1. — P.51−56.
  108. Eisenfeld A.J., Bunt-Milam A.H., Saari J.C. Immunocytochemical localization of retiniod-binding proteins in developing normal and RCS rats // Prog. Clin. Biol. Res. 1985. — V.190. — P.231−240.
  109. Eisenfeld A.J., Bunt-Milam A.H., Sarthy P.V. Muller cell expression of glial fibrillary acidic protein after genetic and experimental photoreceptor degeneration in the rat retina // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1984. -V.25, N11. -P.1321−1328.
  110. Eisenstein R.S. Iron regulatory proteins and the molecular control of mammalian iron metabolism //Ann. Rev. Nutr. 2000. — V.20. — P.627−662.
  111. Eisenstein R.S., Tuazon P.T., Schalinske K.L., Traugh J.A. Iron-responsive element binding protein. Phosphorylation by protein kinase С // J. Biol. Chem. 1993. — 268, N36. — P.27 363−27 370.
  112. Epsztejn S., Kakhlon O., Glikstein H., Breuer W., Cabantchik I. Fluorescence analysis of the labile iron pool in mammalian cells // Anal. Biochem. 1997. — V.248, N1. -P.31−40.
  113. Erikson K.M., Pinero D.J., Connor J.R., Beard J.L. Regional brain iron, ferritin and transferrin concentrations during iron deficiency and iron repletion in developing rats // J. Nutr. 1997. — V.127, N10. — P.2030−2038.
  114. Escobar Cabrera O.E., Bongarzone E.R., Soto E.F., Pasquini J.M. Single intracerebral injection of apotransferrin in young rats induces increased myelination // Dev. Neurosci.- 1994. V.16, N5−6. — P.248−254.
  115. Escobar Cabrera O.E., Zakin M., Soto E.F., Pasquini J.M. Single intracranial injection of apotransferrin in young rats increases the expression of specific myelin protein mRNA // J. Neurosci. Res. 1997. — V.47, N6. -P.603−608.
  116. Espinosa de los Monteros A., Kumar S., Zhao P., Huang C.J., Nazarian R., Pan Т., Scully S., Chang R., de Vellis J. Transferrin is an essential factor for myelination // Neurochem. Res. 1999. — V.24, N2. — P.235−248.
  117. Espinosa de los Monteros A., de Vellis J. Vulnerability of oligodendrocytes in environmental insults potential for recovery // The role of glia in neurotoxicity / Aschner M., Kimelberg H.K., eds. Boca Raton, 1993. — P.15−45.
  118. Esterbauer H., Schaur R.J., Zollner H. Chemistry and biochemistry of 4-hydroxynonenal, malonaldehyde and related aldehydes // Free Radic. Biol. Med. 1991. — V. l 1, N1. — P.81−128.
  119. Etingof R.N., Dumler I.L., Garnovskaja M.N., Kalinina S.N. Estradiol receptor and cyclic nucleotide phosphodiesterase: functional relationship, possible role of guanine nucleotide binding proteins // Biochem. Int. 1984.-V.9, N2. — P.229−236.
  120. Faucheaux B.A., Hirsch E.C., Villares J., Selimi F., Mouatt-Prigent A., 1. JC
  121. Javoy-Agid F., Hauw J.J., Agid Y. Distribution of I-ferrotransferrin binding sites in the the mesencephalon of control subjects and patients with Parkinson’s disease // J. Neurochem. -1993. V.60, N6. — P.2338−2341.
  122. Feeney L., Berman E.L. Oxygen toxicity: membrane damage by free radicals // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1976. -V.15, N10. — P.789−792.
  123. Fillebeen C., Descamps L., Dehouck M.P., Fenart L., Benaissa M., Spik G., Cecchelli R., Pierce A. Receptor-mediated transcytosis of lactoferrin trough the blood-brain barrier // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274, N11. — P.7011−7017.
  124. Fishman J.B., Rubin J.B., Handrahan J.V., Connor J.R., Fine R.E. Receptor-mediated transcytosis of transferrin across the blood-brain barrier // J. Neurosci. Res. 1987. — V.18, N2. — P.299−304.
  125. Fleming M.D., Romano M.A., Su M.A., Garrick L.M., Garrick M.D., Andrews N.C. Nramp2 is mutated in the anaemic Belgrade (b) rat: Evidence of a role for Nramp2 in endosomal iron transport // Proc. Natl. Acad. Sci. USA -1998. V.95, N3. — P. 1148−1153.
  126. Fleming M.D., Trenor C.C., Su M.A., Foernzler D., Beier D.R., Dietrich W.F., Andrews N.C. Microcytic anaemia mice have a mutation in Nramp2, a candidate iron transport gene // Nat. Genet. 1997. — V.16, N4. — P.383−386.
  127. Fleming R.E., Sly W.S. Hepcidin: a putative iron-regulatory hormone relevant to hereditary hemochromatosis and the anemia of chronic disease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. — V. 98, N15. — P.8160−8162.
  128. Folch J., Lees M., Stanley G.H. A simple method for the isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Biol.Chem. 1957. — V.226. — P.497−509.
  129. Frank R.N., Amin R.H., Puklin J.E. Antioxidant enzymes in the macular retinal pigment epithelium of eyes with neovascular age-related macular degeneration // Am. J. Ophthalmol. 1999. — V.127, N6. — P.694−709.
  130. Fujishige K., Kotera J., Michibata H., Yuasa K., Takebayashi S., Okumura K., Omori K. Cloning and characterization of a novel human phosphodiesterase that hydrolyzes both cAMP and cGMP (PDE10A) // J. Biol. Chem. 1999. — V.274, N 26. — P.18 438−18 445.
  131. Garner В., Roberg K., Qian M., Eaton J.W., Truscott R.J. Distribution of ferritin and redox-active transition metals in normal and cataractous human lenses // Exp. Eye Res. 2000. — V.71, N6. — P.599−607.
  132. Gehlbach PL., Purple R.L., Hallaway P.E., Hedlund B E. Polymer conjugation reduces deferoxamine induced retinopathy in an albino rat model // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1993. — V.34, N10. — P.2871−2877.
  133. Glatt H., Machmer R. Experimental subretinal hemorrage in rabbits // Am. J. Ophthalmol. 1982. — V.94, N6. — P.762−773.
  134. Gocht A., Lohler J. Changes in glial cell markers in recent and old demyelinated lesions in central pontine myelinolysis // Acta Neuropathol. (Berl). 1990. — V. 80, N1. — P.46−58.
  135. Gorinsky В., Horsburgh C., Lindley P.F., Moss D.S., Parkar M., Watson J.L. Evidense for the bilobal nature of diferric rabbit plasma transferrin // Nature. -1979. -V. 281, N 5727. P. 157−158.
  136. Grahn B.H., Paterson P.G., Gottschall-Pass K.T., Zhang Z. Zinc and the eye // J. Am. Coll. Nutr. 2001. — V.20, N 2(Suppl). — P. 106−118.
  137. Graymore C.N. Further comments on the metabolism of the retina of the normal and «retinitis» rat during development // Biochemistry of the retina / Graymore C.N., ed. New-York, 1965. — P.83−90.
  138. Guarneri P., Guarneri R., Cascio C., Pavasant P., Piccoli F., Papadopoulos V. Neurosteroidogenesis in rat retinas // Neurochem. J. 1994. -V.63, N1. — P. 86−96.
  139. Guengerich F.P. Reactions and significance of cytochrome P-450 enzymes // J. Biol. Chem. 1991. — V.266, N16. — P.10 019−10 022.
  140. Guillespi P.G., Prusti R.K., Apel E.D., Beavo J. A. A soluble form of bovine rod photoreceptor phosphodiesterase has a novel 15-kDa subunit // J. Biol. Chem. 1989. — V.264, N21. — P. 12 187−12 193.
  141. Gunshin H., Mackenzie В., Berger U.V., Gunshin Y., Romero M.F., Boron W.F., Nussberger S., Gollan J.L., Hediger M.A. Cloning and characterization of a mammalian proton-coupled metal-ion transporter // Nature. 1997. -V. 388, N6641.-P.482−488.
  142. Gutteridge J.M., Halliwell B. Free radicals and antioxidants in the year 2000. A historical look to the future // Ann. N. Y. Acad. Sci. 2000. — V.899.- P.136−147.
  143. Hansen R.S., Beavo J.A. Purification of two calcium/calmodulin-dependent forms of cyclic nucleotide phosphodiesterase by using conformation-specific monoclonal antibody chromatography // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1982.- V.79, N9. P.2788−2792.
  144. Harris D.C. Different metal-binding properties of the two sites of human transferrin // Biochemistry. 1977. -V. 16, N3. — P.560−564.
  145. Harris Z.L., Clomp L.W., Gitlin J.D. Aceruloplasminemia: an inherited neurodegenerative disease with impairement of iron homeostasis // Am. J. Clin. Nutr. 1998. — V. 67, N 5 (Suppl.). — 972S-977S.
  146. Harrison P.M., Arosio P. The ferritins: molecular properties, iron storage functions and cellular regulation // Biochim. Biophys. Acta. 1996. — V.1275, N3. -P.161−203.
  147. Harrison P.M., Hoy T.G., Macara I.H., Hoare PJ. The possible mechanism of iron release from ferritin // Biochem. J. 1974. — V.143, N2. — P.445−451.
  148. He F., Seryshev A.B., Cowan C.W., Wensel T.G. Multiple zinc binding sites in retinal rod cGMP phosphodiesterase, PDE6alpha beta // J. Biol. Chem.- 2000. -V.275, N27. P.20 572−20 577.
  149. He Q., Khanna P., Srivastava S., van Kuijk F.J., Ansari N.H. Reduction of 4-hydroxynonenal and 4-hydroxyhexenal by retinal aldose reductase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1998. — V.247, N3. — P. 719−722.
  150. Hedlund E., Gustafsson J.A., Warner M. Cytochrome P450 in the brain- a review // Curr. Drug Metab. 2001. -V. 2, N3. — P.245−263.
  151. Heise Т., Nath A., Jungermann K., Christ B. Purification of a RNA-binding protein from rat liver. Identification as ferritin L chain and determination of the RNA/protein binding characteristics // J Biol Chem. -1997. V.272, N32.-P.20 222−20 229.
  152. Hentze M.W., Kunh L.C. Molecular control of of vertebrate iron metabolism: mRNA-based regulatory circuits operated by iron, nitric oxyde and oxydative stress // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. -V.93, N16. — P. 8175−8182.
  153. Herrmann R.K., Kador P.F., Kinoshita J.H. Rat lens aldose reductase: rapid purification and comparison with human placental aldose reductase // Exp. Eye Res. 1983. -V.37, N5. — P.467−474
  154. Hill J.M. Iron concentration reduced in ventral pallidum, globus pallidus, and substantia nigra by gaba-transaminase inhibitir, gama-vinyl GABA // Brain Res. 1985. -V. 342, N1. — P. 18−25.
  155. Hill J.M., Switzer R.C. The regional distribution and cellular localization of iron in the rat brain // Neuroscience. 1984. -V.l 1, N3. — P.595−603.
  156. Hirose M. The structural mechanism for iron uptake and release by transferrins // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2000. — V. 64, N7. — P. 13 281 336.
  157. Huang S.H., Pittler S.J., Huang X., Oliveira L., Berson E.L., Dryja T.P. Autosomal recessive retinitis pigmentosa caused by mutations in the alpha subunit of rod cGMP phosphodiesterase // Nat. Genet. 1995. — V. l 1, N4. — P. 468−471.
  158. Huebers H.A., Finch С.A. The physiology of transferrin ans transferrin receptors // Physiol. Rev. 1987. — V. 67, N2. — P.520−582.
  159. Hulet S.W., Hess E.J., Debinsky W., Arosio P., Bruce K., Powers S., Connor J.R. Characterization and distribution of ferritin binding sites in the adult mouse brain // J. Neurochem. 1999. — V.72, N2. — P.868−874.
  160. Humphries P., Kenna P., Farrar G.J. On the molecular genetics of retinitis pigmentosa // Science. 1992. — V. 256, N5058. — P.804−808.
  161. Hunt R.C., Davis A.A. Release of iron by human retinal pigment epithelial cells // J. Cell. Physiol. 1992. — V.152, N1. — P.102−110.
  162. Hunter D.G., Fishman G.A., Mehta R.S., Kretzer F.L. Abnormal sperm and photoreceptor axonemes in Usher’s syndrome // Arch. Ophthalmol. 1986. -V.104, N3. -P.385−389.
  163. Hyndman A.G., Hockberger P.E., Zeevalk G.D., Connor J.A. Transferrin can alter physiological properties of retinal neurons // Brain Res. 1991. -V.561, N2. — P.318−323.
  164. Hyndman A.G., Zeevalk G.D. Transferrin and iron in cultured chick embryonic neurons: a comparison between human and chick transferrins // J. Cell. Physiol. 1988. — V.134, N2. — P.238−244.
  165. Idzerda R., Huebers A., Finch C., Mcknight G. Rat transferrin gene expression: tissue specificity and regulation by iron deficiency // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1986. — V.83, N11.- P.2723−2727.
  166. Ikeda Y., Ikeda L., Long D.M. Protective effect of the iron chelator deferoxamine on cold-induced brain edema // J. Neurosurg. 1989. — V.71, N2. -P.233−238.
  167. Imamura R., Yamanaka K., Ogura Т., Hiraga S., Fujita N., Ishihama A., Niki H. Identification of the cpdA gene encoding cyclic 3', 5-adenosinemonophosphate phosphodiesterase in Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1996.- V.271, N41. P.25 423−25 429.
  168. Jefferies W.A., Brandon M.R., Hunt S.V., Williams A.F., Gatter K.C., Mason D. Y. Transferrin receptor on endothelium of brain capillaries // Nature.- 1984.-V.312, N5990.-P.162−163.
  169. Jellinger K., Kienzl E., Rumpelmair G., Riederer P., Stachelberger H., Ben-Shachar D., Youdim M.B.H. Iron-melanin complex in substantia nigra of parkinsonian brains: an x-ray microanalysis // J. Neurochem. 1992. — V.59, N3.-P.1168−1171.
  170. Jeong S.Y., David S. Glycosylphosphatidylinositol-anchored ceruloplasmin is required for iron efflux from cells in the central nervous system // J. Biol. Chem. 2003. — V.278, N29. — P.27 144−27 148.
  171. Jilek L., Janata V., Londonova A., Makoc Z., Trojan S., Vorel F. The influence of stagnant hypoxia on the activity of some dehydrogenases and aminotransferases in the brain of rats during ontogenesis // Dev. Psychobiol. -1973.- V.6,N2.-P. 139−146.
  172. Johnson L.V., Hageman G.S., Blanks J.S. Restricted extracellular matrix domains ensheath vertebrate cone photoreceptor cells // The interphotoreceptor matrix in health and disease / Bridges C.D., Adler A.J., eds. New-York, 1985.- P.33−44.
  173. Kajiwara K., Berson E.L., Dryja T.P. Digenic retinitis pigmentosa due to mutations at the unlinked peripherin/RDS and ROM1 loci // Science. 1994. -V.264, N5165. -P.1604−1608.
  174. Kajiwara K., Hahn L.B., Mukai S., Travis G.H., Berson E.L., Diyja T.P. Mutations in the human retinal degeneration slow gene in autosomal dominant retinitis pigmentosa // Nature. 1991. — V.354, N6353. — P.480−483.
  175. Kawabata H., Yang R., Hirama Т., Vuong P.T., Kawano S., Gombart A.F., Koeefler H.P. Molecular cloning of transferrin receptor 2. A new member of the transferrin receptor-like family // J. Biol. Chem. 1999. — V.274, N30. -P.20 826−20 832
  176. Kennedy C.J., Rakoczy P.E., Robertson T.A., Papadimitriou J.M., Constable I.J. Kinetic studies of phagocytosis and lysosomal digestion of rod outer segments by human pigment epithelial cells in vitro // Exp. Cell Res. -1994. V.210, N 2. — P.209−214.
  177. Ke Y.H., Wu J.Y., Leibold E.A., Walden W.E., Theil E.C. Loops and bulge/loops in iron-responsive element isoforms influence iron-regulatory protein binding fine-tuning of mRNA regulation? // J. Biol. Chem. — 1998. -V.273, N7. — P. 23 637−23 640.
  178. Kincaid R.L., Balaban C.D., Billingsley M.L. Regional and developmental expression of calmodulin-dependent cyclic nucleotide phosphodiesterase in rat brain // Adv. Second Messenger Phosphoprotein Res. 1992. — V.25. — P. lll-122.
  179. Kimura H., Yamashita M. Studies on microsomal glucose-6-phosphate dehydrogenase of rat liver // J. Biochem. (Tokyo). 1972. -V.71, N6. -P.1009−1014.
  180. Klausner R.D., Rouault T.A., Harford J.T. Regulating the fate of mRNA: the control of cellular iron metabolism // Cell. 1993. -V.72,N1.- P.19−28.
  181. Klee C.B., Vanaman T.C. Calmodulin // Adv. Protein Chem. 1982.• V.35. P.213−321.
  182. Koeppen A.H., Dentinger M.P. Brain hemosiderin and superficial siderosis in central nervous system // J. Neuropathol. Exp. Neurol. 1988. -V.47, N3. -P.249−270.
  183. Kohler K., Hartmann J., Fisher S., Zrenner E. Degenerative processes in the inner retina of the RCS rats // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1997. — V.38 (Suppl.).-P. 173.
  184. Kuhn LC. mRNA-protein interactions regulate critical pathways in cellular iron metabolism // Br. J. Haematol. 1991. — V.79, N1. -P. 1−5.
  185. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — V.227, N259. — P.680−685.
  186. Laicine E.M., Haddad A. Transferrin, one of the major vitreous proteins, is produced within the eye // Exp. Eye Res. 1994. -V.59, N4. — P.441−446.
  187. Lakhanpal V., Schocket S., Jiji R. Desferoxamine (Desferal)-induced toxic retinal pigmentary degeneration and presumed optic neuropathy // Ophthalmology. 1984. — V. 91, N5. — P.443−451.
  188. Landers R.A., Varner H.H., Tawara A., Gay C.A., Rayborn M.E., Hollyfield J.G. Retinal contributions to chondroitin sulphate proteoglicans present in the mouse interphotoreceptor matrix // Invest. Ophthalm. Vis. Sci. -1989. V.30 (Suppl.). — P.489.
  189. Lane R.S. Changes in plasma transferrin levels following the administration of iron // Br. J. Haematol. -1966. -V.12, N3. P.249−258.
  190. Larkin E.C., Rao A. Importance of fetal and neonatal iron: Adequacy for normal development for central nervous system. New York: Springer, 1990. -238 p.
  191. La Vail M.M., Pinto L.H., Yashimura D. The interphotoreceptor matrix in rats with inherited retinal dystrophy // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1981. -V.21,N5. — P. 658−668.
  192. Lee A.Y., Chung S.S. Contributions of polyol pathway to oxidative stress in diabetic cataract // FASEB J. 1999. — V.13, N1. — P.23−30.
  193. Leibold E.A., Guo B. Iron-dependent regulation of ferritin and transferrin receptor expression by the iron-responsive element binding protein // Ann. Rev. Nutr. 1992. — V.12. — P.345−368.
  194. Levi S., Corsi В., Bosisio M., Invernizzi R., Volz A., Sanford D., Arosio P., Drysdale J. A human mitochondrial ferritin encoded by intronless gene // J. Biol. Chem. 2001. — V.270, N27. — P. 24 437−2440.
  195. Levi S., Lussago A., Francechinelli A. Mutational analysis of the channel and loop sequences of human ferritin H-chain // Biochem. J. 1989. — V. 264, N2. — P.381−388.
  196. Li Z.L., Lam S., Tso M.O.M. Desferoxamine ameliorates retinal photic injury in albino rats // Curr. Eye Res. 1991. — V.10, N2. — P.133−144.
  197. Li Z.Y., Tso M.O.M., Wang H.M., Organisciak D.T. Amelioration of photic injury in rat retina by ascorbic acid: A histopathologic study // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. -1985. V.26, N11.- P.1589−1598.
  198. Lin D.S., Connor W.E., Wolf D.P., Neuringer M., Hachey D.L. Unique lipids of primate spermatozoa: desmosterol and docosahexaenoic acid // J. Lipid Res. 1993. — V.34, N3. — P.491−499.
  199. Lin F., Girotti A.W. Hemin-enhanced resistance of human leukemia cells to oxidative killing: antisense determination of ferritin involvement // Arch. Bioch. Biophys. 1998. — V.352, N1. — P. 51−58.)
  200. Lok C.N., Ponka P. Identification of a hypoxia response element in the transferrin receptor gene // J. Biol. Chem. 1999. — V.274, N34. — P. 2 414 724 152.
  201. Lok C.N., Ponka P. Identification of an erythroid active element in the transferrin receptor gene // J. Biol.Chem. 2000. — V.275, N31. — P.24 185−24 190.
  202. Loreck D.J., Galarraga J., Van der Feen J., Phang J.M., Smith B.H., Cummins C.J. Regulation of the pentose phosphate pathway in human astrocytes and gliomas // Metab. Brain Dis. 1987. — V.2, N1. — P.31−46.
  203. MacGahan M.C., Grimes A.M., Nassise M.P., Fleisher L.N. Iron uptake by cultured lens epithelial cells // Graefes Arch. Clin. Exp. Ophthalmol. 1995. -V.233, N6. — P.354−359.
  204. MacGahan M.C., Harned J., Goralska M., Sherry В., Fleisher L.N. Transferrin secretion by lens epithelial cells in culture // Exp. Eye Res. -1995a. V.60, N6. — P.667−673.
  205. MacKay J.A., Sass-Kuhn S., Moqbel R., Walsh G.M., Kay A.B. The requirements for transferrin-dependent adherence of human granulocytes to pollen grains // Allergy. 1986. — V.41, N3. — P.169−178.
  206. Markwell M.A.K., Haas S.H., Beiber L.L., Tolbert N.B. A modification of Lowry procedure to simplity protein determination in membrane and lipoprotein samples // Analyt. Biochem. 1978. — V.87, N1. — P.206−210.
  207. Martinez A., Knappskog P.M., Haavik J. A structural approach into human tryptophan hydroxylase and its implications for the regulation of serotonin biosynthesis // Curr. Med. Chem. 2001. — V.8, N9. — P.1077−1091.
  208. E.A., Robalinho R.L., Meneghini R. (1995) Oxydative stress induce activation of cytosolic protein responsible for control of iron uptake // Arch. Biochem. Biophys. 1995. — V.316, N1. — P. l 128−1134.
  209. Masciulli L., Anderson D.R., Charles S. Experimental ocular siderosis in the squirrel monkey // Am. J. Ophthalmol. 1972. — V.74, N4. — P.638−661.
  210. Masterson E., Chader J. Characterization of glucose transport by cultured chick pigmented epithelium // Exp. Eye Res. 1981. — V.32, N3. — P.279−289.
  211. Maude M.B., Anderson E.O., Anderson R.E. Polyunsaturated fatty acids are lower in blood lipids of Usher’s type I but not Usher’s type П // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1998. — V.39, N11. — P.2164−2166.
  212. McCormick L.D. Bound trace element content of bovine retinal disk membranes as determined by particle-induced x-ray emission // Biophys. J. -1985. V.47, N 3. — P.381−385.
  213. McKie A.T., Barrow D., Latunde-Dada G.O., Rolfs A., Sager G., Mudaly E., Mudaly M., Richardson C., Barlow D., Bomford A An iron-regulated ferric reductase associated with the absorption of dietary iron // Science. 2001. — V. 291, N5509.-P.1755−1759.
  214. Mcknight G., Lee D., Palmiter R. Transferrin gene expression. Regulation of mRNA transcription in chick liver by steroid hormones and iron deficiency // J. Biol. Chem. 1980. — V. 255, N1. — P.148−153
  215. McLaughlin M.E., Sandberg M.A., Berson E.L., Dryja T.P. Recessive mutations in the gene encoding the beta-subunit of rod phosphodiesterase in patients with retinitis pigmentosa // Nat. Genet. 1993. — V.4, N2. — P. 130 134.
  216. Meneghini R. Iron homeostasis, oxidative stress, and DNA damage // Free Radic Biol Med. -1997. V.23, N5. — P.783−792.
  217. Mensah-Nyagan A.G., Do Reco J.L., Beaujean D., Luu-The V., Pelletier G., Vaudry H. Neurosteroids: espression of steroidogenic enzymes and regulation of steroid biosynthesis in the central nervous system // Pharmacol. Rev. -1991. V.51, N1. — P.63- 81.
  218. Merrill D.K., Guynn R.W. The calculation of the cytoplasmic free NADP+./[NADPH] ratio in brain: effect of electroconvulsive seizure // Brain Res.-1981.- V.221, N2. P.307−318.
  219. Michel P.P., Vyas S., Agid Y. Toxic effect of iron for cultured mesencephalic dopaminergic neurons derived from rat embrionic brains // J. Neurochem. 1992. — V.59, N1. -P.l 18−127.
  220. Miksys S., Rao Y., Hoffmann E., Mash D.C., Tyndale R.F. Regional and cellular expression of CYP2D6 in human brain: higher levels in alcoholics // J. Neurochem.-2002. -V.82, N6. P.1376−1387.
  221. Minotti G, Di Gennaro M, DTJgo D, Granone P. Possible sources of iron for lipid peroxidation // Free Radic. Res. Commun. 1991. — V. 12−13, Pt 1. -P. 99−106.
  222. Minotti G., Ikeda-Saito M. Bovine heart microsomes contain an Mr = 66,000 non-heme iron protein which stimulates NADPH oxidation // J. Biol. Chem. 1991. — V.266, N30. — P.20 011−20 007.
  223. Minotti G., Ikeda-Saito M. Fe (II) oxidation and Fe (III) incorporation by the M® 66,000 microsomal iron protein that stimulates NADPH oxidation // J. Biol. Chem. 1992. — V.267, N11. -P.7611−7614.
  224. Miyajima H., Takahashi Y., Kamata Т., Shimizu H., Sakai N., Gitlin J.D. Use of desferoxamine in the treatment of aceruloplasminemia // Ann. Neurol. 1997. — V.41, N3. — P.404−407.
  225. Modun В., Morrissey J., Williams P. The staphylococcal transferrin receptor: a glycolytic enzyme with novel functions // Trends Microbiol. 2000. -V.8, N5. — P.231−237.
  226. Moos T. Brain iron homeostasis // Dan. Med. Bull. 2002. — V.49, N4. -P.279−301.
  227. Moos Т., Morgan E.H. Transferrin ans transferrin receptor function in brain barrier systems // Cell. Mol. Neurobiol. 2000. — V.20, N1. — P.77−95.
  228. Molday R.S. Photoreceptor membrane proteins, phototransduction, and retinal degenerative diseases. The Friedenwald Lecture // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1998.-V. 39, N 13. — P. 2491−2513.
  229. Morales С., Sylvester S.R., Griswold M.D. Transport of iron and transferrin synthesis by the seminiferous epithelium of the rat in vivo // Biol. Reprod. -1987. V.37, N4. — P.995−1005.
  230. Morgan E.H. Inhibition of reticulocyte iron uptake by NH4CI and CH3NH2 //Biochim. Biophys Acta. 1981. — V.642, N1. — P. 119−134.
  231. Morgan E.H. Transferrin: biochemistry, physiology and clinical significance // Mol. Aspects Med. 1981. — V.4. — P.1−123.
  232. Morgan E.H. Plasma protein secretion by the liver. London: Academic Press, 1983.-320 p.
  233. Morris C.M., Kieth A.B., Edwardson J.A., Pullen R.G.L. Uptake and distribution of iron and transferrin in the adult rat brain // J. Neurochem. -1992. -V.59, N1. P.300−306.
  234. Miksys S.L., Tyndale R.F. Drug-metabolizing cytochrome P450s in the brain // J. Psychiatry Neurosci. 2002. — V.27, N6. — P. 406−415.
  235. Nabeshima Т., Fujimori К., Ho I.K. Effect of acute or chronic pentobarbital administration on the steady state levels and the turnover rates of catecholamines in discrete brain areas of mice // Prog. Neuropsychopharmacol. 1981. — V.5, N2. — P.121−128.
  236. Neckers L.M. Transferrin receptors regulate proliferation of normal and malignant В cells // Cuit. Top. Microbiol. Immunol. 1994. — V.113. — P.62−68.
  237. Nguyen-Legros J., Hicks D. Renewal of photoreceptor outer segments and their phagocytosis by the retinal pigment epithelium // Int. Rev. Cytol. — 2000. — V. l96. P.245−313.
  238. Nielsen J.C., Naash M.I., Anderson R.E. The regional distribution of vitamins E and С in mature and premature human retina // Invest. Ophthalmol Vis. Sci. 1988. — V.29, N1. — P.22−26.
  239. Nunez M.T., Tapia V. Transferrin stimulates iron absorption, exocytosis, and secretion in cultured intestinal cells // Am. J. Physiol. — 1999. V.276, N5 (Pt 1). — C1085-C1090.
  240. Oates P.J. Polyol pathway and diabetic peripheral neuropathy // Int. Rev. Neurobiol. 2002. — V.50. — P.325−392.
  241. Ogawa Т., Ohira A., Amemiya T. Manganese and copper-zinc superoxide dismutase in the developing rat retina // Acta Histochem. 1997. — V.99, N1. -P.l-12.
  242. Ogawa Т., Ohira A., Amemiya T. Superoxide dismutase in retinal degeneration of WBN/Kob rat // Curr. Eye Res. 1998. — V.17, N11. -P. 1067−1073.
  243. Ogawa Т., Ohira A., Amemiya Т., Kubo N., Sato H. Superoxide dismutase in senescence-accelerated mouse retina // Histochem. J. 2001. — V.33, N1. -P.43−50.
  244. Ogawa Y., Sakamoto H., Oryu M., Shinnou M., Sakamoto N., Yanghong W., Khatun R., Nishioka M. Production of macromolecular activators of phagocytosis by lysed platelets // Thromb. Res. 2000. — V.97, N5. — P.297−306.
  245. Oguni M., Tanaka O., Tamura H., Shinohara H., Kato K., Setogawa T. Ontogeny of copper-zinc and manganese superoxide dismutase in the developing rat retina: immunohistochemical and immunochemical study // Ophthalmic. Res. 1995. — V.27, N4. — P.227−233.
  246. Ohira A., Tanito M., Kaidzu S., Kondo T. Glutathione peroxidase induced in rat retinas to counteract photic injury // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. — 2003. -V. 44, N3. -Р.1230−1236.
  247. Oloyede O.B., Folayan A.T., Odutuga A.A. Effects of low iron status and deficiency of essentail fatty acids on some biochemical constituents of rat brain // Biochem. Int. 1992. — V.27, N5. — P.913−922.
  248. Omary M.B., Trowbridge I.S. Biosynthesis of the human transferrin receptor in cultured cells // J. Biol. Chem. 1981. — V.256, N24. — P. 1 288 812 892
  249. Omura Т., Sato R. The carbon monooxide-binding pigment of liver microsomes // J. Biol. Chem. 1964. — V.239, N7. — P. l361−1369.
  250. Organisciak D.T., Wang H.M., Li Z.Y., Tso M.O.M. The protective effect of ascorbate in retinal light damage of rats // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. —V. 26, N11. —P. 1580−1588.
  251. Orino K., Lehman L., Tsuji Y., Ayaki H., Torti S.V., Torti F.M. Ferritin and the response to oxydative stress // Biochem. J. — 2001. -V.357(Pt 1). -P.241−247.
  252. Ouyang Q., Bommakanti M., Miskimins W.K. A mitogen-responsive promoter region that is synergistically activated through multiple signalling pathways // Mol. Cell. Biol. 1993. — V.13, N3. — P.1796−1804.
  253. Owen D., Kuhn L.C. Noncoding 3'sequences of the transferrin receptor gene are required for mRNA regulation by iron // EMBO J. -1987. — V.6, N5. -P.l287−1293
  254. Padgaonkar V.A., Leverenz V.R., Fowler K.E., Reddy V.N., Giblin F.J. The effects of hyperbaric oxygen on the crystalline of cultured rabbit lenses: a possible catalytic role for copper // Exp. Eye Res. — 2000. — V.71, N4. — P. 371−383.
  255. Parthasarathy N., Torti S.V., Torti F.M. Ferritin binds to light chain of human H-kininogen and inhibits kallikrein-mediated bradykinin release // Biochem J.- 2002. V.365 (Pt 1). — P.279−286.
  256. Patel B.N., Davis S. Alternative mRNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin in mammalian brain // J. Biol. Chem. 2000. — V.275, N6. — P.4305−4310.
  257. Paul P. Effect of a prolonged superoxide flux on transferrin and ferritin // Arch. Biochim. Biophys. 2000. — V.382, N2. — P.253−261.
  258. Penn J.S., Anderson R.E. Effect of light history on rod outer-segment membrane composition in the rat // Exp. Eye Res. — 1987. V.44, N6. — P.767−778.
  259. Penn J.S., Anderson R.E. Effects on light history on the rat retina // Progress in Retinal Research / Osborne N., Chader G., eds. New York, 1992.- P. 75−98.
  260. Penn J.S., Naash M.I., Anderson R.E. Effect of light history on retinal antioxidants and light damage susceptibility in the rat // Exp. Eye Res. — 1987.1. V.44, N6. -P.779−788.
  261. Penn J.S., Thum L.A., Naash M.I. Photoreceptor physiology in the rat is governed by the light environment // Exp. Eye Res. — 1989. -V.49, N2. — P.205−215.
  262. Phillips J.L., Boldt D.H., Harper J. Iron-transferrin-induced increase in protein kinase С activity in CCRF-CEM cells // J. Cell. Physiol. 1987.-V.132, N2. — P.349−353.
  263. Pierpaoli W., Dall’Ara A., Yi C.X., Neri P., Santucci A., Choay J. Iron carrier proteins facilitate engraftment of allogeneic bone marrow and enduring hemopoietic chimerism in the lethally irradiated host // Cell. Immunol. -1991.-V.134, N1. P.225−234.
  264. Pippard M.J., Tikerpae J., Peters T.J. Ferritin iron metabolism in the rat liver // Br. J. Haematol. 1986. — V.64, N4. — P.839.
  265. Ponka P. Tissue-specific regulation of iron metabolism and heme synthesis: distinct control mechanisms in erythroid cells // Blood. -1997. V.89, N1. -P.l-25.
  266. Ponka P. Cellular iron metabolism // Kidney International. -1999. V.55 (Suppl 69). — S2-S11.
  267. Ponka P., Lok C.N. The transferrin receptor: role in health and disease // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. — V.31, N10. -P.l 111−1137.
  268. Porello K., LaVail M.M. Histochemical demonstration of spatial heterogeneity in the interphotoreceptor matrix of the rat retina // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1986. -V.27, N11. — P.1577−1586.
  269. Porello K., LaVail M.M. Immunocytochemical localization of chondroitin sulfates in the interphotoreceptor matrix of the normal and dystrophic rat retina // Curr. Eye Res. 1986. — V.5, N12. — P. 981−983.
  270. Qian Z.M., Wang Q. Expression of iron transport proteins and excessiveiron accumulation in the brain in neurodegenerative disorders // Brain Res. Rev. 1998. — V.27, N3. — P.257−267.
  271. Richardson D.R., Ponka P. The molecular mechanisms of the metabolism and transport of iron in normal and neoplastic cells // Biochim. Biophys. Acta. -1997. V. l331, N1. — P. 1 -40.
  272. Richter G.W. The iron-loaded cell—the cytopathology of iron storage. A review // Am. J. Pathol. 1978. — V.91, N2. — P.362−404.
  273. Rolfs A., Kvietikova I., Gassmann M., Wenger R. Oxygen-regulated ^ transferrin expression is mediated by hypoxia-inducible factor-1 // J. Biol.
  274. Chem. 1997. — V.272, N32. — P.20 055−20 062.
  275. Roque R.S., Caldwell R.B. Muller cell changes precede vascularization of the pigment epithelium in the dystrophic rat retina // Glia. 1990. -V.3, N6. -P.464−475.
  276. Roque R.S., Imperial C.J., Caldwell R.B. Microglial cells invade the outer retina as photoreceptors degenerate in Royal College of Surgeons rats // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. -1996. -V.37, N1. P. 196−203.
  277. Rouault T.A., Hentze M.W., Haile D.J., Harford J.B., Klausner R.D.The iron-responsive protein: a method for the affinity purification of a regulatory RNA-binding protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. — V.86, N15.• P.5768−5772.
  278. Rouault T.A., Klausner R. Regulation of iron metabolism in eucaryotes // Curr. Top. Cell. Regul. -1997. V.35. — P. 1−19.
  279. Rozengurt E. Early signals in the mitogenic response // Science. 1986. -V.234, N4773. — P. 161−166.
  280. Rucker P., Torti F.M., Torti S.V. Role of H and L subunits in mouse ferritin // J. Biol. Chem. -1996. V.271, N52. — P.33 352−33 357.
  281. Sakamoto N., Sakamoto H., Tanaka S., Oryu M., Ogawa Y. Effects of platelet release products on neutrophilic Fc gamma receptors // J. Leukoc. Biol. 1998. — V.64, N5. — P.631−635.
  282. Santambrogio P., Cozzi A., Levi S., Arosio P. Human serum ferritin G-peptide is recognized by anti-L ferritin subunit antibodies and concanavalin-A // Br. J. Haematol. -1987. V.65, N2. — P.235−237.
  283. Sanyal S., Hawkins R.K., Zeilmaker G.H. Development and degeneration of retina in rds mutant mice: analysis of interphotoreceptor matrix staining in chimaeric retina//Curr. Eye Res.- 1988.-V.7, N12.-P.l 183−1190.
  284. Sato S., Kador P.F. NADPH-dependent reductases of the dog lens // Exp. Eye Res. 1990. — V.50, N6. — P.629−634.
  285. Sawaya B.E., Aunis D., Schaeffer E. Distinct positive and negative regulatory elements control neuronal and hepatic transcription of the human transferrin gene // J. Neurosci. Res. 1996. — V.43, N3. — P.261−272.
  286. Schwartzman M.L., Masferrer J., Dunn M.W., McGiff J.C., Abraham N.G. Cytochrome P450, drug metabolizing enzymes and arachidonic acid metabolism in bovine ocular tissues // Curr. Eye Res. -1987. — V.6, N4. — P.623−630.
  287. Scott B.L., Bazan N.G. Membrane docosahexaenoate is supplied to the developing brain and retina by the liver // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1989. V.86, N8. — P.2903−2907.
  288. Sharma R.K., Wang J.H.Calmodulin and Ca2±dependent phosphorylation and dephosphorylation of 63-kDa subunit-containing bovine brain calmodulin-stimulated cyclic nucleotide phosphodiesterase isozyme // J. Biol. Chem. -1986. V.261, N3. — P.1322−1328.
  289. Shau H.Y., Shen D., Golub S.H. The role of transferrin in natural killer cell and IL-2-induced cytotoxic cell function // Cell. Immunol. 1986. — V.97, N1,-p.121−130.
  290. Shichi H. Microsomal electron transfer system of bovine retinal pigment epithelium // Exp. Eye Res. 1969. — V.8, N1. — P.60−68.
  291. Shichi H. Biotransformation and drug metabolism // Handbook of pharmacology /Sears M.L., ed. V.69: Pharmacology of the eye. — Berlin, 1984.-P.l 17−148.
  292. Shuster T.A., Nagy A.K., Conly D.C., Farber D.B. Direct zinc binding to purified rhodopsin and disc membranes // Biochem. J. 1992. — V.282(Pt 1). -P.123−128.
  293. Shvedova A.A., Alekseeva O.M., Kuliev I.Ya., Muranov K.O., Kozlov Yu.P., Kagan V.E. Damage of photoreceptor membrane lipids and proteinsinduced by photosensitized generation of singlet oxygen // Curr. Eye Res. -1982−1983. V.2, N10. — P.683−689.
  294. Skinner M.K., Cosand W.L., Griswold M.D. Purification and characterization of testicular transferrin secreted by rat Sertoli cells // Biochem. J. -1984. V.218, N2. — P. 313−320.
  295. Skinner M., Schlits S., Anthony CT. Regulation of Sertoli cell differentiated function: testicular transferrin and androgen-binding protein expression // Endocrinology. 1989. -V. 124, N6. — P.3015−3024.
  296. Smith H.G., Litman B.J. Preparation of osmotically intact rod outer segment disks by Ficoll flotation // Meth Enzymol. -1982. V.81.- P.57−61.
  297. Soderling S.H., Bayuga S.J., Beavo J.A. Isolation and characterization of a dual-substrate phosphodiesterase gene family: PDE10A // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1999. V.96, N12. — P.7071−7076.
  298. Stamler J.S., Singel D.J., Loscalzo J. Biochemistry of nitric oxyde and its redox-activated forms // Science. 1992. — V.258, N5090. — P.1898−1902.
  299. Stout D.L. The role of transferrin in heme transport // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. — V.189, N2. — P.765−770.
  300. Strobel H.W., Thompson C.M., Antonovic L. Cytochromes P450 in brain: function and significance // Curr. Drug. Metab. 2001. — V.2, N2. — P. 199 214.
  301. Stromland K., Harberg В., Kristiansson B. Ocular pathology in disialotransferrin developmental deficiency syndrome // Ophthalmic. Paediatr. Genet. 1990. — V. l 1, N4. — P.309−313.
  302. Tacchini L., Bianchi L., Bernelli-Zazzera A., Cairo G. Transferrin receptor induction by hypoxia. HIF-1-mediated transcriptional activation and cell-specific post-transcriptional regulation // J. Biol. Chem. — 1999. — V.274, N34. — P.24 142−24 146.
  303. Tamai M., Chader J.R. The early appearance of disc shedding in the rat retina // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1979. — V. l8, N9. — P.913−917.
  304. Tawara A., Varner H.H., Hollyfleld J.G. Proteoglicans in mouse interphotoreceptor matrix. II Origin and development of proteoglicans // Exp. Eye Res.- 1989.-V.48, N6. 815−839.
  305. Taylor E.M., Crowe A., Morgan E.H. Transferrin and iron uptake by the brain: effect of altered iron status // J. Neurochem. 1991. — V.57, N5. -P.l 584−1592.
  306. Taylor E.M., Morgan E.H. Developmental changes in transferrin and iron uptake by the brain in the rat // Dev. Brain Res. -1991. V.55, N1. — P.35−42.
  307. Theil E. Ferritin: structure, gene regulation and cellular function in animals, plants and microorganisms // Ann. Rev. Biochem. — 1987. —V.56. P.289−315.
  308. Theil E.C. Iron regulatory elements (IREs): a family of mRNA non-coding sequences // Biochem. J. 1994. — V. 304, Pt 1. — P. 1 -11.
  309. Thompson K.J., Shoham S., Connor J.R. Iron and neurodegenerative disorders // Brain Res. Bull. 2001. — V.55,N2. — P. l 55−164.
  310. Thomson A.M., Rogers J.T., Leedman PJ. Iron-regulatory proteins, iron-responsive elements and ferritin mRNA translation // Int. J. Biochem. Cell. Biol. 1999. — V.31, N10. — P. l 139−1152.
  311. Thorstensen К., Romslo I. The role of transferrin in the mechanism of cellular iron uptake // Biochem. J. 1990. — V.271, N1. — P. 1−9.
  312. Torti F.M., Torti S.V. Regulation of ferritin gene and protein // Blood. — 2002. V.99, N10. — P.3505−3516.
  313. Tso M.O.M., Zhang C., Abler A.S., Chang C.-J., Wong F., Chang G.-Q., Lam T.T. Apoptosis leads to photoreceptor degeneration in inherited retinal dystrophy of RCS rats II Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1994. — V.35, N6. -P.2693−2699.
  314. Tsuji Y., Ayaki H., Whitman S.P., Morrow C.S., Torti S.V., Torti F.M. Coordinate transcriptional and translational regulation of ferritin in response to oxidative stress//Mol. Cell. Biol. 2000.-V.20, N16. — P.5818−5827
  315. Tsutsumi M., Shinner M.K., Sanders-Bush E. Transferrin gene expression and synthesis by cultured choroid plexus epithelial cells // J. Biol. Chem. — 1989. V.264, N16. — P.9626−9631.
  316. Tuil D., Vaulont S., Levin M.J., Murnich A., Moguilewsky A., Bonton M.M., Dreyhis J., Kahn A. Transient transcriptional inhibition of the transferrin gene by cyclic AMP // FEBS lett. 1985. — V.189, N2. — P.310−314.
  317. Ueda F., Raja K.B., Simpson R.J., Trowbridge I.S., Bradbuiy M.W. Rate of 59Fe uptake into brain and cerebrospinal fluid and the influence thereon of antibodies against the transferrin receptor II J. Neurochem. 1993. — V.60, N1. -P.106−113.
  318. Ugarte M., Osborne N.N. The localization of free zinc varies in rat photoreceptors during light and dark adaptation // Exp. Eye Res. 1999. — V.69, N4. — P.459−461.
  319. Ujiie M., Dickstein D.L., JefFeries W.A. p97 as a biomarker for Alzheimer disease И Front. Biosci. 2002. — V.7. — e42-e47.
  320. Ulshafer R.J., Allen C.B., Rubin M.L. Distributions of elements in the human retinal pigment epithelium // Arch. Ophthalmol. — 1990. V.108, N1. —
  321. Umbreit J.N., Conrad M.E., Moore E.G., Desai M.P., Turrens J. Paraferritin: a protein complex with ferrireductase activity is associated with iron absorption in rats // Biochemistry. 1996. — V.35, N 20. — P.6460−6469.
  322. Van der Pouw-Kraan Т., Van Kooten C., Van Oers R., Aarden L.A. Human transferrin allows efficient IgE production by anti-CD3-stimulated human lymphocytes at low cell densities // Eur. J. Immunol. 1991.- V.21, N2. — P.385−390.
  323. Villegaz-Perez M.P., Vidal-Sanz M., Lund R.D. Mechanism of retinal ganglion cell loss in inherited retinal dystrophy // NeuroReport. — 1996. — V.7, N12. — P. 1995−1999.
  324. Vulimiri L., Catsimpoolas N., Griffith A.L., Linder M.C., Munro H.N. Size and charge heterogeneity of rat tissue ferritins // Biochim. Biophys. Acta. -1975.- V.412, N1. -P.148−156.
  325. Vulpe C.D., Kuo Y.M., Murphy T.L., Cowley L., Askwith C., Libina N., Gitschier J., Anderson G.J. Hephaestin, a ceruloplasmin homologue implicatedin intestinal iron transport, is defective in the sla mouse // Nat Genet. 1999. -V.21, N2. — P. 195−199.
  326. Wang Z.-J., Lam K.-W., Lam T.T., Tso M.O.M. Iron-induced apoptosis in the photoreceptor cells of rats // Invest. Ophthalm. Vis. Sci. 1998. — V.39, N3.-P.631−633.
  327. Watts R.N., Ponka P., Richardson D.R. Effects of Nitrogen monoxyde and Carbon monoxyde on molecular and cellular iron metabolism: mirror image effector molecules that target iron // Biochem. J. — 2003. V.369, Pt. 3. -P.429−440.
  328. Weil D., Blanchard S., Kaplan J., Guilford P., Gibson F., Walsh J., Mburu P., Varela A., Levilliers J., Weston M.D. Defective myosin VILA gene responsible for Usher syndrome type IB // Nature. 1995. — V.374, N6517. — P.60−61.
  329. Welch S., Skinner A. A comparison of the structure and properties of human, rat and rabbit serum transferrin // Сотр. Biochem. Physiol. B. 1989. — V.93, N2. -P.417−424.
  330. Westergaard N., Sonnewald U., Unsgard G., Peng L., Hertz L., Schousboe A. Uptake, release and metabolism of citrate in neurons and astrocytes in primary cultures II J. Neurochem. 1994. V.62, N5. — P. 1727−1733.
  331. Wetzel M.G., Li J., Alvarez R.A., Anderson R.E., O’Brien P.J. Metabolism of linolenic acid and docosahexaenoic acid in rat retinas and rod outer segments // Exp. Eye Res. 1991. — V.53, N4. — P.437−446.
  332. Willingham M.C., Rutherford A.V. The use of osmium-thiocarbohydrazide-osmium (ОТО) and ferrocyanide-reduced osmium methods to enhance membrane contrast and preservation in cultured cells // J. Histochem. Cytochem. 1984. — V.32, N4. — P.455−460.
  333. Willmore L.J., Sypert G.W., Munson J.V., Hurd R.W. Chronic focal epileptiform discharges induced by injection of iron into rat and cat cortex // Science. 1978. — V.200, N 4349. — P. 1501−1503.
  334. Winkler B.S., Giblin F.J. Glutathione oxidation in retina: effects on biochemical and electrical activities // Exp. Eye Res. 1983. — V.36, N2. -P.287−297.
  335. Wong F. Investigating retinitis pigmentosa: a laboratory scientist’s perspective // Prog. Ret. Eye. Res. 1997. — V. l6, N2. — P.353−373.
  336. Woodford B.J., Tso M.O.M, Lam K.W. Reduced and oxidized ascorbates in guinea pig retina under nirmal and light-exposed conditions // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1983. — V.24, N7. — P.862−867.
  337. Worwood M., Brock J.D., Cragg S.J., Hellkuhl В., Jones B.M., Perera P., Roberts S.H., Shaw D.J. Assignment of human ferritin genes to chromosomes 11 and 19ql3.3−19qter // Hum. Genet. 1985. — V.69, N4. — P.371−374.
  338. Wray W., Stubblefield E. A highly sensitive procedure for detection of histones in polyacrylamide gels // Anal. Biochem. — 1970. — V.38, N2. — P.454−460.
  339. Wu G.S., Walker J., Rao N.A. Effect of deferoxamine on retinal lipid peroxidation in experimental uveitis // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. — 1993. — V.34, N11.- P.3084−3089.
  340. Wu Z., Sharma R.K., Wang J.H. Catalytic and regulatory properties of calmodulin-stimulated phosphodiesterase isozymes // Adv. Second Messenger Phosphoprotein Res. 1992. — V.25. — P.29−43.
  341. Yabe-Nishimura C. Aldose reductase in Glucose Toxicity: A Potential Target for the Prevention of Diabetic Complications // Pharmacol. Rev. — 1998. V.50, N1. — P.21 -34.
  342. Yamada E. Morphology of the interphotoreceptor matrix as revealed by repid freezing technique // The interphotoreceptor matrix in health and disease / Bridges C.D., Adler A.J., eds. New-York, 1985. — P.25−32.
  343. Yamamoto M., Lidia K., Gong H., Onitsuka S., Kotani Т., Ohira A. Changes in manganese superoxide dismutase expression after exposure of the retina to intense light // Histochem. J. 1999. — V.31,N2. — P. 81−87.
  344. Yates C.H., Reading H.W., Bitensky L., Chayen I. Activation of hexose monophosphate shunt in the outer segments of normal and dystrophic rat retina // Exp. Eye Res. 1976. — V.23, N4. — P.403−408.
  345. Youdim M.B.H., Ben-Shachar D., Yehuda S. Putative biological mechanisms of the effect of iron deficiency on brain biochemistry and behaviour // Am. J. Clin. Nutr. 1989. — V.50, N3 (Suppl.). — P.607−617.
  346. Young R.W. Shedding of discs from rod outer segments in the rhesus monkey. // J. Ultrastruct. Res. 1971. — V.34, N1. — P.190−203.
  347. Young S.P., Bomford A., Williams R. The effect of the iron saturation of transferrin on its binding and uptake by rabbit reticulocytes // Biochem. J. -1984. V.219, N2. — P.505−510.
  348. Zakin M.M.Regulation of transferrin gene expression // FASEB J. 1992. -V.6, N14. — P.3253−3258.
  349. Zeevalk G.D., Hyndman A.G. Transferrin in chick retina: distribution and location during development // Dev. Brain Res. 1987. -V.37, N1−2. — P.231−241.
  350. Zeevalk G.D., Hyndman. A.G. Transferrin concentration and location during formation of chick retina: developmental correlates // Neurosci Lett. -1988. V.92, N2 — P.149−154.
  351. Zhao O., Shichi H. Immunocytochemical study of cytochrome P450 (1A1/1A2) induction in murine ocular tissues // Exp. Eye Res. 1995. — V.60, N2. -P.143−152.
  352. Ziere G.J., van Dijk M.C., Bijsterbosh M.K., Van Berkel T.J. Lactoferrin uptake by the rat liver. Characterization of the recognition site and effect of selective modification of arginine residues // J. Biol. Chem. 1992. — V.267, N16.-P.l 1229−11 235.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!