Переваривание белков. 
Патология белкового обмена

На первой стадии переваривания пища подвергается механическому измельчению в полости рта, что увеличивает площадь поверхности для последующих стадий.

Соляная кислота, секретируемая париэтальными клетками желудка убивает бактерии и вызывает разворачивание белковых цепей (денатурацию), что увеличивает поверхность, на которую воздействуют пищеварительные ферменты. Пищеварительные ферменты выделяются в полость желудочно-кишечного тракта в неактивной форме (зимогены), поэтому они не повреждают слой эпителиальных клеток слизистой оболочки, выстилающей полость изнутри.

Пепсиноген (предшественник пищеварительного фермента пепсина) секретируется зимогенпродуцирующими клетками желудка. Расщепление пептидной связи в молекуле пепсиногена между аминокислотными остатками 44 и 45 может происходить самопроизвольно при рН<5,0 (в присутствии соляной кислоты — автоактивация — или путем активного расщепления связи самим пепсином — автокатализ). Пепсин сохраняет стабильность только в кислой среде желудочного содержимого, где он расщепляет пептидные связи, образованныеNH2-группами ароматических аминокислот (тирозин, фенилаланин). Возникающие в результате большие пептидные фрагменты и отдельные аминокислоты стимулируют секрецию пищеварительных ферментов в тонкую кишку.

Переваривание белков в тонкой кишке начинается с регулируемого выделения энтерокиназы эпителиальными клетками двенадцатиперстной кишки и зависит от секреции ионов бикарбоната, которые нейтрализуют кислоту, поступающую с желудочным содержимым. Энтерокиназа отщепляет гексапептид от молекулы трипсиногена (одного из зимогенов, секретируемых поджелудочной железой), превращая его в трипсин. Трипсин обладает аутокаталитической активностью и, кроме того, активирует другие панкреатические зимогены, отщепляя от них пептидные фрагменты. Активированные ферменты поджелудочной железы гидролизуют пептидные связи в различных участках полипептидных цепей. Трипсин, химотрипсин и эластаза относятся к эндопептидазам, расщепляющим связи внутри цепи. Две карбоксипептидазы отщепляют аминокислоты от С-конца молекул белка.

Олигопептиды, образующиеся в результате действия панкреатических ферментов, подвергаются дальнейшему расщеплению с помощью аминопептидаз и дипептидаз, расположенных на поверхности эпителиальных клеток кишечника. Конечными продуктами переваривания белков в полости кишечника являются аминокислоты, дипептиды и трипептиды, которые всасываются клетками эпителия. Дальнейший гидролиз пептидных связей происходит внутри клеток эпителия перед окончательным транспортом аминокислот в кровь воротной системы.

В целом все дии трипептиды распадаются на составляющие их аминокислоты внутри клеток эпителия. Исключением являются пептиды, содержащие пролин, гидроксипролин или необычные аминокислоты.

Рис. 16.5. Переваривание и всасывание белков [по Б. Гринстейн, А. Гринстейн, 2000].

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта — гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент — гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na+.

Аминокислоты попадают в портальный кровоток — в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно; мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» — кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания. Затем они выводятся из организма с мочой.