Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Факторы риска развития и прогрессирования АА-амилоидоза у больных ревматоидным артритом

Диссертация: Факторы риска развития и прогрессирования АА-амилоидоза у больных ревматоидным артритом
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Несмотря на то, что именно вторичный, известный теперь как АА-, амилоидоз имеет наиболее длительную историю изучения, начиная с классических работ Рокитанского (1842г.), Вирхова (1854г.), многие вопросы, касающиеся, в том числе и поражения почек — основного проявления АА-амилоидоза, остаются недостаточно ясными. В частности, при РА большое клиническое значение имеет уточнение факторов риска… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • II. 1. Общая характеристика обследованных групп больных
    • 11. 2. Клинические методы обследования
    • 11. 3. Морфологические методы исследования
    • 11. 4. Иммуногистохимическое исследование
    • II. 5. Статистическая обработка материала
  • Глава III. РЕЗУЛЬТАТЫ СОБСТВЕННОГО ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ 52 ОБСУЖДЕНИЕ
    • III. 1. Частота системного амилоидоза. Место ревматоидного артрита среди причин 52 системного АА-амилоидоза
    • 111. 2. Факторы риска развития АА-амилоидоза при ревматоидном артрите
    • 111. 3. Особенности течения амилоидной нефропатии. Факторы прогноза
    • 111. 4. Оценка иммуногистохимического метода диагностики АА-амилоидоза
  • Глава IV.
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ 99 ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
  • ПРИЛОЖЕНИЕ 1
  • СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ

AL — тип амилоидоза, белком предшественником которого являются легкие цепи иммуноглобулинов SAA — реактант острой фазы воспаления, белок-предшественник ААамилоидоза SAP — сывороточный амилоидный протеин

АА — тип амилоидоза, белком предшественником которого является SAA

АУФ — амилоидускоряющий фактор АФ — амилоидные фибриллы ИЛ — интерлейкин ИФ — интерферон

ЛПВП — липопротеины высокой плотности

НПВП — нестероидные противовоспалительные препараты

НС — нефротический синдром

ПБ — периодическая болезнь

ПУ — протеинурия

РА — ревматоидный артрит

РФ — ревматоидный фактор

ФНО-а — фактор некроза опухоли-а

ХГН — хронический гломерулонефрит

ХПН — хроническая почечная недостаточность

ЮРА — ювенильный ревматоидный артрит

Факторы риска развития и прогрессирования АА-амилоидоза у больных ревматоидным артритом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

.

За последние не более чем 25 лет существенно изменились многие положения, касающиеся проблемы амилоидоза. Была установлена гетерогенность основного белка-предшественника амилоидных фибрилл, что повлекло за собой изменения в классификации амилоидоза, определило новые подходы к диагностике и мониторированию заболевания, позволило обосновать дифференцированные подходы к лечению.

Согласно современным представлениям, вторичный (реактивный) амилоидоз относится к АА-типу системного амилоидоза, белком-предшественником которого является реактант острой фазы воспаленияSAA, особенно его амилоидогенные изоформы (SAAla/a, SAA15) (Falk R. et al., 2000).

За последние годы спектр причин, лежащих в основе вторичного АА-амилоидоза значительно изменился. Хронические гнойно-деструктивные процессы (туберкулез, бронхоэктатическая болезнь, остеомиелит), считающиеся в прошлом основными предрасполагающими к этой форме амилоидоза заболеваниями, в настоящее время, благодаря успехам современной антибиотикотерапии, утратили свое значение, уступив ведущее место ревматоидному артриту (РА) и хроническим заболеваниям кишечника. Так, по среднестатистическим данным АА-амилоидоз в Европе развивается в среднем у 6% больных РА (от 3 до 10%), в США — у 1% (Hazenberg В. et al., 1999; Lee D.M. et al., 2001; Tuglular S. et al., 2002; Olsen N.J. et al., 2004). По данным отечественных авторов РА и близкие к нему иммуновоспалительные заболевания суставов (анкилозирующий спондилоартрит, болезнь Стилла, псориатическая артропатия) как причина развития АА-амилоидоза занимают первое место, составляя 43% (Н.А.Мухин, 1983; О. М. Виноградова и соавт., 1991). Учитывая растущую распространенность РА среди населения в мире, его неуклонно прогрессирующее течение, высокий процент инвалидизации людей трудоспособного возраста, большие затраты на лечение, изучение различных аспектов заболевания, включая такое прогностически тяжелое осложнение как амилоидоз, представляет собой актуальную задачу.

Несмотря на то, что именно вторичный, известный теперь как АА-, амилоидоз имеет наиболее длительную историю изучения, начиная с классических работ Рокитанского (1842г.), Вирхова (1854г.), многие вопросы, касающиеся, в том числе и поражения почек — основного проявления АА-амилоидоза, остаются недостаточно ясными. В частности, при РА большое клиническое значение имеет уточнение факторов риска развития амилоидной нефропатии, особенностей ее течения с учетом современных условий лечения РА иммуносупрессантами, темпов прогрессирования от начальной стадии до развития хронической почечной недостаточности (ХПН).

Остаются не до конца очерченными морфологические критерии АА-амилоидоза. Так, неоднозначно отношение к диагностической ценности обычных окрасочных методов определения АА-типа амилоида. В то же время иммуногистохимический метод типирования с использованием специфических антител к SAA в отечественной практике не применяется, в связи с чем оценка этого метода у больных с недостаточностью клинических критериев имеет важное практическое значение.

Цель исследования:

У больных РА определить факторы риска присоединения АА-амилоидоза, варианты течения амилоидной нефропатии, критерии дифференциального диагноза и прогноза.

Задачи исследования:

1. Установить частоту амилоид оза в структуре заболеваний многопрофильного стационара (клиника нефрологии, внутренних и профессиональных заболеваний им. Е. М. Тареева ММА им. И.М.Сеченова) за 1994;2002гг. Определить место РА среди причин вторичного АА-амилоидоза.

2. У больных РА, осложненного и неосложненного амилоидозом, изучить клиническую картину заболеванияоценить степень активности РА в зависимости от уровня в сыворотке крови «С"-реактивного белка как реактанта острой фазы воспаления, определить влияние этого показателя и клинических проявлений РА на риск развития амилоидоза.

3. Установить особенности течения амилоидоза почек у больных РА — охарактеризовать стадии амилоидной нефропатии и факторы, влияющие на темпы развития хронической почечной недостаточности. Установить значение контроля уровня сывороточного «С"-реактивного белка для мониторирования течения амилоидной нефропатии и оценки ее прогноза.

4. Оценить эффективность иммуногистохимического метода типирования АА-амилоида с применением специфических моноклональных антител к SAA.

Положения, выносимые на защиту.

1. РА занимает ведущее место среди причин вторичного АА-амилоидоза, составляя 37%. Вероятность развития амилоидоза наиболее высока в первые 15 лет течения РА. К факторам, ассоциирующимся с повышенным риском АА-амилоидоза, относятся тяжелое течение суставного синдрома (рентгенологические изменения, соответствующие III-IV стадии, деформации суставов, функциональная недостаточность суставов III-IV степени), наличие анемии хронических заболеваний, лимфаденопатии, постоянно высокого уровня «С"-реактивного белка в сыворотке крови.

2. Амилоидная нефропатия у больных РА имеет прогрессирующее течение с последовательной сменой стадии умеренной протеинурии нефротическим синдромом и почечной недостаточностью. У половины больных переход протеинурической стадии в нефротическую происходит в течение первых трех лет от начала протеинурии, у остальных больных наступление НС пролонгируется в отдельных случаях до 13 лет, что создает предпосылки для более эффективного воздействия на факторы прогрессирования амилоидоза и улучшения прогноза. Стадия НС более короткая (до 7 лет), характеризуется быстрой эволюцией в стадию ХПН.

3. Среди факторов риска амилоидоза наиболее существенное влияние на прогрессирование амилоидной нефропатии у больных РА оказывает персистирующий высокий уровень в сыворотке крови «С"-реактивного белка — реактанта острой фазы воспаления, отражающего продукцию амилоидогенного SAA.

4. Метод иммуногистохимического типирования АА-амилоида с помощью специфических моноклональных антител к SAA может быть рекомендован с дифференциально-диагностической целью, особенно при недостаточности клинических критериев.

Научная новизна исследования.

На основании изучения двух групп больных РА, осложненного и не осложненного АА-амилоидозом, сопоставимых по полу, возрасту, длительности РА, соотношению серопозитивных и серонегативных форм, определены факторы риска присоединения амилоидоза.

Среди клинических проявлений РА основными факторами риска амилоидоза являются изначально тяжелое течение суставного синдрома с деформацией суставов, лимфаденопатия, наличие анемии и постоянно высокий уровень «С"-реактивного белка в сыворотке крови.

Установлено, что появление клинических признаков амилоидной нефропатии — основного поражения при АА-амилоидозе, наиболее вероятно в первые 15 лет от дебюта РА.

Течение амилоидной нефропатии у больных РА характеризуется последовательной сменой стадии умеренной протеинурии нефротическим синдромом (НС) и почечной недостаточностью. При этом протеинурическая стадия самая продолжительная и может составлять 13 лет. Переход стадии НС в стадию ХПН происходит в более короткие сроки.

Среди факторов риска развития амилоидоза у больных РА наибольшее влияние на продолжительность протеинурической стадии и на прогноз течения амилоидной нефропатии в целом оказывает уровень «С"-реактивного протеина, суммарно отражающий активность иммунного воспаления суставов и продукцию белка-предшественника SAA.

Проведенная впервые в России апробация иммуногистохимического метода типирования АА-амилоида с использованием специфических моноклональных антител к SAA подтвердила его эффективность в дифференциальной диагностике АА-амилоидоза.

Практическая значимость.

В результате исследования выявлены клинические признаки РА, увеличивающие вероятность развития вторичного АА-амилоидоза.

Это позволило определить группу повышенного риска амилоидоза среди больных РА. Своевременное выявление протеинурии как проявления амилоидоза почек, важно для назначения активной иммуносупрессивной терапии, поскольку именно ранняя протеинурическая стадия амилоидной нефропатии более благоприятна для лечения, чем стадия НС, и от удлинения этой стадии зависит общий прогноз.

Среди факторов риска развития АА-амилоидоза при РА определение уровня «С"-реактивного белка имеет особенно важное значение для мониторирования течения амилоидоза, в том числе на фоне терапии.

Персистирующий высокий уровень «С"-реактивного белка свидетельствует о недостаточности и/или неэффективности контроля предрасполагающего заболевания (хронического воспаления) — источника продукции белка-предшественника — SAA.

Практическое значение имеют и полученные данные о ценности применения в диагностически сложных случаях АА-амилоидоза иммуногистохимического метода с использованием специфических моноклональных антител к SAA.

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 9 научных работ.

Материалы диссертации доложены на заседаниях секции нефрологии и иммунопатологии Московского городского научного общества терапевтов в октябре 2001 г. и январе 2002 г., на пленарном заседании Московского городского научного общества терапевтов в декабре 2001 г., при проведении школы нефролога в рамках Конгресса «Человек и лекарство» в 2002 и 2004гг., на научной конференции «Неврологические аспекты системных ревматических заболеваний» в 2004 г. (г. Ярославль).

Объем и структура диссертации.

выводы.

1. На основании анализа структуры заболеваемости многопрофильного стационара (клиника нефрологии, внутренних и профессиональных заболеваний им. Е.М.Тареева) за 9 лет (1994;2002гг.) частота системного амилоидоза составляет 0,6% (142 среди 23 624 больных), при этом большая часть приходится на системный АА-амилоидоз (77%). Среди причин АА-амилоидоза ревматоидный артрит занимает ведущее место, составляя 37%.

2. Развитие АА-амилоидоза наиболее вероятно в первые 15 лет течения ревматоидного артрита, в последующие 5 лет его частота значительно уменьшается и в дальнейшем АА-амилоидоз регистрируется как единичные случаи вне зависимости от срока болезни.

3. Основными факторами риска развития АА-амилоидоза у больных ревматоидным артритом являются изначально тяжелое течение суставного синдрома — III-IV рентгенологические стадии с формированием функциональной недостаточности суставов III-IV степени, наличие анемии и лимфаденопатии, постоянно высокий уровень в сыворотке крови «С"-реактивного белка.

4. Амилоидоз почек, обусловленный ревматоидным артритом, клинически характеризуется последовательным переходом стадии умеренной протеинурии в нефротический синдром и почечную недостаточность, отличаясь от гломерулонефрита отсутствием у большинства (67%) больных эритроцитурии. Умеренно выраженная артериальная гипертензия выявляется у 33% больных, преимущественно на стадии ХПН.

5. Для амилоидной нефропатии у больных ревматоидным артритом характерна экспоненциальная зависимость перехода протеинурической стадии в нефротическую: около половины больных достигает нефротического синдрома в течение первых 3 лет, у другой половины больных каждый год сохранения протеинурической стадии позволяет прогнозировать ее пролонгирование еще на 4−5 лет, однако к 13 году переход в нефротическую стадию завершается у всех больных. Стадия нефротического синдрома и стадия ХПН имеют приблизительно одинаковую продолжительность (около 7 лет), характеризуются неуклонным прогрессированием, при этом очередной год сохранения у больных той или другой стадии не дает возможность прогнозировать ее удлинения.

6. От длительности протеинурической стадии зависит общий прогноз амилоидной нефропатии при ревматоидном артрите: при короткой продолжительности этой стадии (до 3 лет) прогноз хуже (5-летняя «почечная выживаемость» составляет 74%, 10-летняя — 56%), чем при пролонгированном ее течении (5-летняя «почечная выживаемость» — 100%, 10-летняя — 83%). Среди всех факторов риска развития АА-амилоидоза наибольшее влияние на продолжительность протеинурической стадии и прогноз в целом оказывает уровень «С"-реактивного белка, отражающий активность иммунного воспаления в суставах — источника белка-предшественника АА-амилоидоза.

7. Иммуногистохимический метод с применением специфических моноклональных антител к SAA является высокоэффективным методом типирования АА-амилоида в тканях. Его применение особенно оправдано в трудных случаях дифференциальной диагностики с ALи другими типами системного амилоидоза.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Развитие АА-амилоидоза наиболее вероятно следует ожидать в первые 15 лет от дебюта РА.

2. В группу повышенного риска АА-амилоидоза входят больные РА, имеющие изначально тяжелое течение суставного синдрома (III-IV стадии рентгенологических изменений) с развитием деформацией суставов и выраженной функциональной недостаточностью суставов (III-IV степени), с постоянно высоким уровнем «С"-реактивного белка в сыворотке крови и наличием внесуставных проявлений — анемии, лимфаденопатии.

3. У больных РА из группы риска необходимо регулярно исследовать анализ мочи. При первых признаках протеинурии для подтверждения диагноза амилоидоза следует выполнить биопсию ткани почки или прямой кишки с использованием при необходимости иммуногистохимического метода.

4. С целью профилактики развития АА-амилоидоза у больных РА группы риска, а при развившемся амилоидозе — для замедления его прогрессирования, необходимо проводить активное лечение РА иммуносупрессантами, в первую очередь — метотрексатом.

5. Для мониторирования течения и результатов лечения РА целесообразно контролировать у больных уровень «С"-реактивного белка. Персистирование высокого уровня «С"-реактивного белка свидетельствует о недостаточности и/или неэффективности супрессии иммуновоспалительной реакции и подавления SAA. о to.

Интервал № 18 Интервал № 17 Интервал № 16 Интервал № 15 Интервал № 14 Интервал № 13 Интервал № 12 Интервал № 11 Интервал № 10 Интервал № 9 Интервал № 8 | Интервал № 7 Интервал № 6 Интервал № 5 Интервал № 4 Интервал № 3 Интервал № 2 Интервал № 1 Временной интервал.

ON (л to |~1 о v?> 00 о (л 4^ to 1 1 о Временной интервал (года) to 4^ оj -0 о? о to to Количество вошедших больных о о о о о О О О О о О о о to Количество выбывших больных to 4^ 4^ о -0 VO о to Ожидаемое число больных на начало временного интервала о о о о о 1—1 О О О О 1—1 1—1 о to 4^ to 4^ Количество больных, достигших НС.

1,00 р ««-л о о 0,500 р Ul о о 0,500 р о о р «to СЯ о р to р 1—1 to 0,125 0,125 0,182 0,143 0,071 0,211 0,286 0,125 0,190 Доля больных, достигших НС.

0,00 0,500 0,500 0,500 0,500 0,500 0,714 р «ооJ (л р «оо 0,875 0,875 0,818 0,857 j 0,923 0,789 р «-4 р «оо L/1 0,810 Доля больных, оставшихся на стадии ПУ.

0,310,008 ! 0,007±0,013 1 о о 4^ 1+ О О to 0,027+0,038 0,054+0,052 о о VO 1+ р о о 0,152+0,083 0,174+0,089 0,199+0,094 о «to to 00 1+ р о vo VO о «to о 1+ р о 0,318+0,106 | 0,371+0,110 0,399+0,111 р «(л о ON 1+ р to О О 00 1+ р о 0,810+0,086 о о о 1+ р «о о о Кумулятивная доля больных, оставшихся на стадии ПУ и стад, ошибка.

0,9+0,21 0,19+0,37 0,37+0,64 0,75+0,103 0,149+0,142 0,119+0,120 0,60+0,85 0,68+0,96 0,78+0,108 0,89+0,123 j 0,158+0,153 1 0,145+0,141 0,78+0,109 0,292+0,194 0,554+0,247 0,277+0,186 0,522+0,235 Плотность вероятности и стад, ошибка.

0,1 825+0,2 434 ! 0,1 825+0,2 434 0,1 825+0,2 434 0,1 825+0,2 434 0,1 825+0,1 721 0,913+0,900 0,365+0,515 о «о о о ON L/1 1+ р о о о Lfl Ul 0,365+0,515 0,365+0,515 0,548+0,545 0,421+0,420 0,203+0,287 0,644+0,452 0,913+0,450 0,365+0,258 0,576+0,287 Мгновенный риск формирования НС и стад, ошибка.

183+365 365+731 365+731 365+731 365+517 584+273 877+292 1158+334 1420+477 1649+545 1717+1137 1662+1028 1 1819+926 1541+922 [ 1211+653 1077+347 1116+374 Медиана ожидаемого времени достижения НС (дни) и стад, ошибка.

Н «о ts м в у н «сл.

NN N4.

Я «О я В о у н д Н н я.

ТЗ о Н о.

Л г> п я м «о н sa ta о ч sa '» З м м.

— ем, а ^ м, а la о я о о а.

U) о о сл.

Интервал № 7 Интервал № 6 Интервал № 5 Интервал № 4 Интервал № 3 Интервал № 2 Интервал № 1 Временной интервал.

СТ 4^ ю о Временной интервал (годы) ы -0 о ю Количество вошедших больных о ю U) VO Количество выбывших больных ю «-j VO Ю Ожидаемое число больных на начало временного интервала.

1—1 о О о 1—1 о СТ Количество больных, достигших ХПН.

0,500 0,250 0,143 0,111 0,154 0,059 0,293 Доля больных, достигших ХПН.

0,500 0,750 0,857 0,888 0,846 0,941 0,707 Доля больных, оставшихся на стадии НС.

0,322+0,176 0,429+0,155 0,501+0,145 0,563+0,133 0,666+0,110 0,707+0,100 1,000+0,000 Кумулятивная доля больных, оставшихся на стадии НС и стад, ошибка.

0,311+0,397 0,207+0,278 0,181+0,246 0,297+0,277 ! 0,121+0,166 0,848+0,291 Плотность вероятности и стад, ошибка.

0,828+0,1 159 0,446+0,628 0,341+0,481 0,483+0,481 0,176+0,248 0,993+0,400 Мгновенный риск формирования ХПН и стад, ошибка.

345+0 690+0 1036+0 1345+420 1624+390 1384+533 Медиана ожидаемого времени достижения ХПН (дни) и стад, ошибка 4 so о> ь.

N4 а «ы н ол.

5 J5 tJ о *.

S н S, а о н to.

5 «Я п 6 та о.

X п о Я о ч о о Я.

2 та о 2 сэ • о 4.

65 та 5 2 а та р се й о, а о to о о S I.

•—к.

U).

U> 00 оt.

Интервал № 8 Интервал № 7 Интервал № 6 Интервал № 5 Интервал № 4 Интервал № 3 Интервал № 2 Интервал № 1 Временной интервал о о ui ю 1—1 о Временной интервал (годы) on on о N> Количество вошедших больных.

1—* о о 1—1 о «-1 u) Количество выбывших больных u) u) u) 0 on о Ожидаемое число больных на начало временного интервала о о о о о n> Количество больных, достигших почечной смерти.

1,000 JO V о о 0,167 0,167 0,364 0,083 0,077 0,190 Доля больных, достигших почечной смерти.

0,000 0,600 0,833 0,833 0,636 joj 0,923 0,810 Доля больных, оставшихся на стадии ХПН о 00 ю 1+ р Ul 0,303±0,162 CD «lo on 1+ JOj 0,436±0,171 0,685+0,154 JO «oj 1+ JO s о 0,81 010,121 1,10,000 Кумулятивная доля больных, оставшихся на стадии ХПН и стад, ошибка.

0,344±0,324 0,172±0,236 0,206±0,278 0,707±0,429 0,17 710,000242 0,17 710,000242 0,54 110,000344 Плотность вероятности и стад, ошибка.

0,1 420+0,1 375 0,516+0,727 0,516±0,727 0,1 262±0,870 0,247+0,349 0,22 710,000321 0,59 810,000420 Мгновенный риск формирования почечной смерти и стад, ошибка.

352+0 704±0 951±366 825±849 1006+739 1207+770 1318+218 Медиана ожидаемого времени достижения почечной смерти (дни) и стад, ошибка 4.

S3 о is s s w H.

Bi o.

E=l a я м.

J3 о.

К H.

5 M о H Sfl.

J3 s M.

X Я Я о ч к" •в Я в-2 a •в я.

За о Я о.

За о сл Я ы.

М W On.

Показать весь текст

Список литературы

  1. В. А., Проскурнева Е. П. Значение и методы морфологической диагностики амилоидоза в современной медицине//Практическая нефрология. 1998. — № 2. — С.24−26.
  2. О.М. Первичный и генетические варианты амилоидоза М.: Медицина. — 1980. — 224с.
  3. В.В. Эффективность диагностических исследований М.: Медицина. — 1988. — 256с.
  4. М.М., Каратеев Д. Е., Акимова Т. Ф. и др. Клинические варианты течения ревматоидного артрита и выбор метода медикаментозной терапии//Клин. ревмат. 1995. — № 4. — С.25−29.
  5. Кац Я.А., Митрофанов В. А. Ревматоидный артрит. М.: ВУНМЦ МЗ РФ, 1999.- 80с.
  6. JI.B. Амилоидоз//Терапевтический Архив. 1998. — 6. — С.62−70.
  7. JI.B., Варшавский В. А., Чегаева Т. В., Проскурнева Е. П., Рамеев В. В. Амилоидоз: современный взгляд на проблему//Практическая нефрология. 1998. — № 2. — С.16−23.
  8. JI.H., Виноградова О. М., Серов В. В., Васильева Н. А. Прогноз и выживаемость больных вторичным амилоидозом (анализ 146 случаев)//Тер. архив. 1993. — № 6. — С.48−54.
  9. Ю.В., Удельнова И. А. Патология легких, вызываемая метотрексатом у больных ревматоидным артритом//Клиническая Медицина. -2001.-7.-С.
  10. Н.А. Амилоидоз почек: Вопросы клиники и патогенеза: Автореферат диссертации доктора медицинских наук. -М., 1981.-41с
  11. Н.А. Клинические проблемы амилоидоза почек//Клин. мед. 1983. — № 10. — С.12−17.
  12. П.Г. Реактанты острой фазы воспаления СПб.: Наука. -2001.-423с.
  13. В.А., Астапенко М. Г. Клиническая ревматология М.: Медицина. — 1989. — 592с.
  14. В.А. Справочник по ревматологии М.: Медицина. -1995.-272с.
  15. О.Ю. Статистический анализ медицинских данных М.: Медиа Сфера. — 2003. — 312с.
  16. Я.А., Гусева Н. Г., Иванова М. М. Диффузные болезни соединительной ткани. М.: Медицина. — 1994. — 544с.
  17. Я.А., Лукина Г. В. Базисная (патогенетическая) терапия ревматоидного артрита. М., 2000. — 100с.
  18. С.В. Клинико-иммунные аспекты поражения почек при ревматоидном артрите: Автореферат диссертации кандидата медицинских наук. Ярославль, 2000.
  19. Н.В., Насонова М. Б., Степанец О. В., Насонов Е. Л. Современные подходы к оценке активности ревматоидного артрита//Терапевтический архив. 2002. — 5. — С.57−60.
  20. А.Н. Амилоидоз//Врачебные Ведомости. 2001. — 4. -С.33−41.
  21. А.Н., Янченко Д. Е., Козлов В. В. Прогностические критерии и выживаемость у больных с вторичным амилоидозом почек//Нефрология. 2000. — 4. — С. 15−21.
  22. Aho К., Koskenvuo М., Tuominen J., Kaprio J. Occurrence of rheumatoid arthritis in a nationwide series of twins//Journal of Rheumatology. -1986. 13. — P.899−902.
  23. Amos R.S., Constable T.J., Croscson R.A. Rheumatoid arthritis: relation of serum C-reactive protein and erythrocyte sedimentation rates to radiographic changes//Br. Med. J. 1977. — 1. — P.95−197.
  24. Anders R.F., Price M.A., Wilkey I.S. Husby G., et al. Amyloid fibril protein AA in Papua New Guinean amyloidosis//Clin. Exp. Immunol. 1976. -24. -P.49−53.
  25. Arend W.P., Malyak M., Smith M.F. Jr. et al. Binding of IL-1 alpha, IL-1 beta, and IL-1 receptor antagonist by soluble IL-1 receptors and levels of soluble IL-1 receptors in synovial fluids//J. Immunol. 1994. — 153. — P.4766−4774.
  26. Arnett F.C., Edworthy S., Block D.A. et al. The American Rheumatism Association 1987 revised criteria for rheumatoid arthritis//Arthritis. Rheum. 1988, — 31,-P.315−324.
  27. Badolato R., Wang J.M. et al. Serum amyloid A is a chemoattractant: induction of migration, adhesion and tissue infiltration of monocytes and polymorphonuclear leukocytes//Journal of Experimental Medicine. 1994. — 180. — P.203−209.
  28. Baer A.N., Dessypris E.N., Goldwasser E. et al. Blunted erythropoietin response to anaemia in rheumatoid arthritis//Br. J. Haematol. -1987.-66.-P.559−564.
  29. Bathon J.M., Martin R.W., Fleischmann R.M. et al. A comparison of etanercept and methotrexate in patients with early rheumatoid arthritis//The New England Journal of Medicine. 2001. — 18. — P.344−350.
  30. Betts J.C., Edbrooke M.R., Thakker R.V., Woo P. The human acute phase serum amyloid A gene family: structure, evolution and expression in hepatoma cells//Scandinavian Journal of Immunology. 1991. — 34. — P.471−482.
  31. Bladen H., Nylen M., Glenner G. The ultrastructure of human amyloid as revealed by the negative staining techniques//!. Ultrastr. Res. 1966 — 14 -P.449- 459.
  32. Boers M., Croonen A.M., Dijkmans B.A.C., Breedveld F.C. et al. Renal findings in rheumatoid arthritis: clinical aspects of 132 necropsies//Ann. Rheum. Dis. 1987. — 46. — P.658−63.
  33. Bohle A., Wehrmann M., Eissele R. et al. The long term prognosis of AA and AL renal amyloidosis and the pathogenesis of chronic renal failure in renal amyloidosis//Pathology, Research and Practice. 1993. — 189. — P.316−331.
  34. Buxbaum J. The amyloidosis. In Klippel J.H., Dieppe P.A. (eds) Rheumatology- second edition. London: Mosby. 1998. -P.8.27.1−8.27−10.
  35. Calkins E., Cohen A. Diagnosis of amyloidosis//Bull. Rheum. Dis. -1960. 10. — P.215−218.
  36. Callahan L.F. Social epidemiology and rheumatic disease//Curr. Opin. Rheumatol. 2003. — 15(2). -P.l 10−115.
  37. Chambers R.E., Hutton C.W., Dieppe P.A., Whicher J.T. Comparative study of С reactive protein and serum amyloid A in experimental inflammation//Annals of the Rheumatic Diseases. 1991. — 50. — P.677−679.
  38. Chevrel G., Jenvrin C., McGregor В., Miossec P. Renal type AA amyloidosis associated with rheumatoid arthritis: a cohort study showing improved survival on treatment with pulse cyclophosphamide/ZRheumatology. 2001. — 40. — P.821−825.
  39. Choy E.H.S., Panayi G.S. Cytokine Pathways and joint inflammation in rheumatoid arthritis//The New England Journal of Medicine. 2001. — 344. -P.907−916.
  40. Chu C.Q., Field M., Feldmann M., Maini R.N. Localization of tumor necrosis factor alpha in synovial tissues and at the cartilage-pannus junction in patients with rheumatoid arthritis//Arthritis Rheum. 1991. -34. -P.1125−1132.
  41. Cohen A.S. Proteins of the systemic amyloidosis//Current Opinion in Rheumatology. 1994. — 6. — P.55−67.
  42. Cope A.P., Aderka D., Doherry M. et al. Increased levels of soluble tumor necrosis factor receptors in the sera and synovial fluid of patients with rheumatoid arthritis//Artliritis Rheum. 1992. — 35. — P. 1160−1169.
  43. Cunnane G. Amyloid precursors and amyloidosis in rheumatoid arthritis//Bailliere's Clinical Rheumatology. 1999. — 13. — P.615−628.
  44. Cunnane G., Grehan S., Geoghegan S., et al. Serum amyloid A in the assessment of early inflammatory arthritis//Journal of Rheumatology. 2000. — 27. — P.58−63.
  45. Davison A.M. The United Kingdom Medical Research Council’s Glomerulonephritis Registry//Contr. Nephrol. 1985. — 48. — P.24−35.
  46. Dayer J.M., Beutler В., Cerami A. Cachectin/tumor necrosis factor stimulates collagenase and prostaglandin E2 production by human synovial cells and dermal fibroblasts//J. Exper. Med. 1985. — 162. -P.2163−2168.
  47. De Beer F.C., Mallya R.K., Fagan E.A. et al. Serum amyloid A protein concentration in inflammatory diseases and its relationship to the incidence of reactive systemic amyloidosis//Lancet. 1982. — 2. — P.231−234.
  48. Edmonds J.//ILAR Bulletin. 1994. — 2. — P.5−6.
  49. Ekelund L. Radiologic findings in renal amyloidosis//American Journal of Roentgenology. 1977. — 129. -P.851−853.
  50. Elkayam O., Hawkins P.N., Lachmann H., Yaron M., Caspi D. Rapid and complete resolution of proteinuria due to renal amyloidosis in a patient with rheumatoid arthritis treated with infliximab//Arthritis Rheum. 2002. — 46(10). -P.2571−2573.
  51. Falk H., Maury C., Teppo A., Wegelius O. Correlation of persistently high serum amyloid A protein and C-reactive protein concentrations with rapid progression of secondary amyloidosis//Brit. Med. J. 1983. -286. — P.1391- 1393.
  52. Falk R., Skinner M. The systemic amyloidosis: an overview//Advances in internal medicine. 2000. — Chapter 4.
  53. Falk R.H., Comenzo R.L., Skinner M. The systemic amyloidosis//The New England Journal of Medicine. 1997. — September 25. — P.898−909.
  54. Fifth Joint WHO/ILAR Task Force Meeting on Rheumatic Diseases//ILAR Bulletin. 1994. — 2. -P.2−4.
  55. Fuks A., Zucker-Franklin D. Impaired Kupffer cell function precedes development of secondary amyloidosis//Journal of Experimental Medicine. 1985. — 161. — P.1013−1028.
  56. Gause A. Progress in the treatment of rheumatic disease//Nephrol. Dial. Transplant. -2003. 18. -P.13−16.
  57. Gertz M.A., Kyle R.A. Secondary systemic amyloidosis: response and survival in 64 patients//Medicine. 1991. — 70. — P.246−256.
  58. Gillmore J.D., Hawkins P.N. Amyloidosis and the respiratory tract//Thorax. 1999. — 54. — P.444−451.
  59. Gillmore J.D., Lovat L.B., Persey M.R., Pepys M.B., Hawkins P.N. Amyloid load and clinical outcome in AA amyloidosis in relation to circulating concentration of serum amyloid A protein//Lancet. 2001. — 358. — P.24−29.
  60. Gonnerman W.A., Kandel R., Cathcart E.S. Amyloid enhancing factor is produced by rats and amyloid-resistant CE/J mice//Lab. Invest. 1996. — 74. -P.259−264.
  61. Gordon P., West J., Jones H., Gibson Т. A 10 year prospective followup of patients with rheumatoid arthritis 1986−96//J. Rheumatol. 2001. -28(11).-P.2409−2415.
  62. Grateau G. Amyloidosis physiopathology//Joint Bone Spine. 2000. -67. — P.164−170.
  63. Gravallese E.M., Darling J.M., Ladd A.L., Katz J.N., Glimcher L.H. In situ hybridization studies of stromelysin and collagenase messenger RNA expression in rheumatoid arthritis//Arthritis Rheum. 1991. — 34. — P. 1076−1084.
  64. Hachulla E., Saile R., Parra H.J., et al. Serum amyloid A concentrations in giant cell arthritis and polymyalgia rheumatica: a useful test in the management of the disease//Clinical and Experimental Rheumatology. 1991. -9.-P.157−163.
  65. Hartmann A., Eide T.C., Fauchald P. et al. Serum amyloid A protein is a clinically useful indicator of acute renal allograft rejection//Nephrology Dialysis Transplantation. 1997. — 12. — P. 161−166.
  66. Hawkins P.N., Lavender J.P., Pepys M.B. Evaluation of systemic• • 4 • 1 О 3 •amyloidosis by scintigraphy with I-labeled serum amyloid P component//The New England Journal of Medicine. 1990. — 323. — P.508−513.
  67. Hawkins P.N., Vigushin D.M., Pepys M.B. Diagnosis and monitoring of amyloidosis//Bailliere's Clinical Rheumatology. 1994. — 8. — P.321−328.
  68. Hazenberg В., Limburg P., Bijzet J., van Rijswik M. A quantitativeimethod for detecting deposits of amyloid A protein in aspirated fat tissue of patients with arthritis//Ann. Rheum. Dis. 1999. — 58. — P.96−102.
  69. Hazenberg B.P., van Rijswijk M.N. Clinical and therapeutic aspects of AA amyloidosis//Bailliere's Clinical Rheumatology. 1994. — 8. — P.661−690.
  70. Helin H.J., Korpela M.M., Mustonen J.T., Pasternack A.L. Renal biopsy findings and clinicopathologic correlations in rheumatoid arthritis//Arthritis and Rheumatism. 1995. — 38. — P.242−247.
  71. Hirschfield G.M., Hawkins P.N. Amyloidosis: new strategies for treatment//The International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2003. -35. — P.1608−1613.
  72. Husby G. Amyloidosis//Seminars in Arthritis and Rheumatism. -1992. 22. — P.67−82.
  73. Husebekk A., Skogen В., Husby G., Marhaug G. Transformation of amyloid precursor SAA to protein AA and incorporation in amyloid fibrils in vivo//Scandinavian Journal of Immunology. 1985. — 21. — P.283−287.
  74. Joss N., McLaughlin K., Simpson K., Boulton-Jones L.M. Presentation, survival and prognostic markers in AA amyloidosis//Q. J. Med. -2000. 93. — P.535−542.
  75. Keystone E.C. Tumor necrosis factor-alpha blockade in the treatment of rheumatoid arthritis//Rheumatic Diseases Clinics of North America. 2001. -27.
  76. Kisilevsky R., Gruys E., Shirahama T. Does amyloid enhancing factor (AEF) exists? Is AEF a single biological entity?// Amyloid. Int. J. Exp. Clin. Invest. 1995. — 2. — P.128−133.
  77. Kisilevsky R., Subrahmanyan L. Serum amyloid amyloid A changes high density lipoprotein’s cellular affinity. A clue to serum amyloid A’s principal fiinction//Laboratory Investigation. 1992. — 66. — P.778−785.
  78. Kisilevsky R., Young I.D. Pathogenesis of amyloidosis//Bailliere's Clinical Rheumatology. 1994. — 8. — P.613−626.
  79. Koseki Y., Terai C., Moriguchi M., Uesato M., Kamatani N. A prospective study of renal disease in patients with early rheumatoid arthritis//Ann. Rheum. Dis. 2001. — 60. -P.327−331.
  80. Kyle R.A., Greipp P.R. Amyloidosis (AL). Clinical and lab features of 224 cases//Mayo Clin. Proc. 1983. — 58. — P.665−683.
  81. Lavie G., Zucker-Franklin D., Franklin E.C. Elastase-type proteases on the surface of human blood monocytes: possible role in amyloid formation/Journal of Immunology. 1980.- 125. — P. 175−180.
  82. Lee D.M., Weinblatt M.E. Rheumatoid arthritis//Lancet. 2001. -358. -P.903−911.
  83. Lee J.G., Wilson J.A.P., Gottfried M.R. Gastrointestinal manifestation of amyloidosis//Southern Medical Journal. 1994. — 87. — P.243−247.
  84. Liepnieks J.J., Kluve-Beckerman В., Benson M.D. Characterization of amyloid A protein in human secondary amyloidosis: the predominant deposition of serum amyloid Al//Biochim. Biophys. Acta. 1995. — 1270. — P.81−86.
  85. Lipsky P., St. Clair W., Furst D. et al. 54-week clinical and radiological results from the Attract trial. A phase III study of infliximab (Remicade) in patients with active RA despite methotrexate//Arthritis Rheum. -1999.-42.-P.401.
  86. Lipsky P.E., van der Heijde D., Clair E.W., Furst D.E., Breedveld F.C. et al. Infliximab and methotrexate in the treatment of rheumatoid arthritis//The New England Journal of Medicine. 2000. — 343. — P.1594−1602.
  87. Liuzzo G., Biasucci L.M., Gallimore J.R. et al. The prognostic value of C-reactive protein and serum amyloid A protein in severe unstable angina//The New England Journal of Medicine. 1994. — 331. — p.417−424.
  88. Maini R.N., Taylor P.С., Paleolog E. et al. Anti-tumor necrosis factor specific antibody (infliximab) treatment provides insights into the pathophysiology of rheumatoid arthritis//Ann. Rheum. Dis. 1999. — 1. — P. 156.
  89. Malle E., De Beer F.C. Human serum amyloid A (SAA) protein: a prominent acute phase reactant for clinical practice//European Journal of Clinical Investigation. 1996. — 26. — P.427−435.
  90. Malle E., Steinmetz A., Raynes J.G. Serum amyloid A (SAA): an acute phase protein and apolipoprotein//Atherosclerosis. 1993. — 102. — P. 131 146.
  91. Marhaug G., Harklau LOlsen B. et al. Serum amyloid A protein in acute myocardial infarction//Acta Medica Scandinavica. 1986. — 220. — P.203−306.
  92. Marrel-Pelletier J., McCollumn R., Fujimoto N., Obata K. et al. Excess of metalloproteases over tissue inhibitor of metalloprotease may contribute to cartilage degradation in osteoarthritis and rheumatoid arthritis//Lab. Invest. -1994.-70.-P.807−815.
  93. Maury C.P.J. Comparative study of serum amyloid A and C-reactive protein in disease//Clinical Science. 1985. — 68. — P.233−238.
  94. McCachren S.S., Haynes B.F., Niedel J.E. Localization of collagenase mRNA in rheumatoid arthritis synovium by in situ hybridization histochemistry//J. Clin. Immunol. 1990. — 10. — P. 19−27.
  95. McQueen F.M., Stewart N., Crabbe J. et al. Magnetic resonance imaging of the wrist in early rheumatoid arthritis reveals a high prevalence of erosions at four months after symptom onset//Ann. Rheumatic. Dis. 1998. — 57. -P.350−356.
  96. Means R.T., Jr. Advances in the anemia of chronic disease//Int. J. Hematol. 1999. — 70. — P.7−12.
  97. Migita K., Eguchi K., Tsukada T. et al. Increased circulating serum amyloid A protein derivatives in rheumatoid arthritis patients with secondary amyloidosis//Laboratory Investigation. 1996. — 75. — P.371−375.
  98. Mozes G., Friedman N., Shainkin-Kestenbaum R. Serum amyloid A: an extremely sensitive marker for intensity of tissue damage in trauma patients and indicator of acute response in various diseases//Journal of Trauma. 1989. — 29. -P.71−74.
  99. Mutru O., Laakso M., Isomaki H., Koota K. Ten year mortality and causes of death in patients with rheumatoid arthritis//BMJ. 1985. — 290. -P.1797−1799.
  100. Myllykangas-Luosujarvi R., Alio K., Kautiainen H., Hakala M. Amyloidosis in a nationwide series of 1666 subjects with rheumatoid arthritis who died during 1989 in Finland/ZRheumatology. 1999. — 38. — P.499−503.
  101. Nielen M.M., Van Schaardenburg D., Reesink H.W., Twisk J.W.R. et al. Increased levels of C-reactive protein in serum from blood donors before the onset of rheumatoid artliritis//Arthritis and Rheumatism. 2004. — 50. — P.2423−2427.
  102. Niewold T.A., Hoi P.R., Andel A.C.J, et al. Enhancement of amyloid induction by amyloid fibril fragments in hamster//Laboratory Investigation. -1987. 56. — P.544−549.
  103. Okuda Y., Takasugi K., Oyama T. et al. Amyloidosis in rheumatoid arthritis: clinical study of 124 histologically proven cases/ZRyumachi. 1994. — 34. -P.939−946.
  104. Oilier -W.E., «.MacGregor A. Genetic epidemiologyof rheumatoid. disease//Br. Med. Bull. 1995. — 51. — P.267−285.
  105. Olsen N.J., Stein C.M. New drugs for rheumatoid arthritis//The New England Journal of Medicine. 2004. — 350. — P.2167−2179.
  106. Orpiszewski J., Benson M.D. Fibrillogenese. In: Grateau G., Benson M.D., Delpech M., ed. Les amyloses. Paris: Flammarion Medecine-Sciences. -2000. P.63−94.
  107. Panayi G.S., Corrigall V.M., Pitzalis C.G. Pathogenesis of rheumatoid arthritis. The role of T cells and other beasts/ZRheumatic Diseases Clinics of North America. 2001.-27:2.
  108. Patel H., Fellowes R., Coade S., Woo P. Human serum amyloid A has cytokine-like properties//Scandinavian Journal of Immunology. 1998. — 48. -P.410−418.
  109. Peeters H.R., Jongen-Lavrencic M., Raja A.N. et al. Course and characteristics of anaemia in patients with rheumatoid arthritis of recent onset//Ann. Rheum. Dis. 1996. — 55. -P.162−168.
  110. Pepys M., Baltz M.L. Acute phase proteins with special reference to C-reactive protein and related proteins (pentraxins) and serum amyloid A protein//Advances in Immunology. 1983. — 34. — P.141−212.
  111. Preciado-Patt L., Hershkoviz R., Fridkin M., Lider O. Serum amyloid A binds specific extracellular matrix glycoproteins and induces the adhesion of resting CD4+T cells//Journal of Immunology. 1996. — 156. — P. 1189−1195.
  112. Ronningen K.S., Spurkland A., Egaland T. Et al. Rheumatoid arthritis may be primarily associated with HLA-DR4 molecules sharing a particular sequence at residues 67−74//Tissue Antigens. 1990. — 36. — 235−240.
  113. Scheinberg M.A., Benson M.D. SAA amyloid protein levels in amyloid-prone chronic inflammatory disorders. Lack of association with amyloid disease//J. Rheumatol. 1980. — 7. — P.724−726.
  114. Schena F.P., Pannarale G., Carbonara M.C. Clinical and therapeutic aspects of renal amyloidosis//Nephrology Dialysis Transplantation. 1996. — 11. -P.63−68.
  115. Serpell L.C., Sunde M., Blake C.C.F. The molecular basis of amyloidosis//Cellular and Molecular Life Sciences. 1997. — 53. — P.871−887.
  116. Shiozawa S., Hayashi S., Tsukamoto Y., Goko H., Kawasaki H. et al. Identification of the gene loci that predispose to rheumatoid arthritis//International Immunology. 1998. — 10. -P.1891−1895.
  117. Shirahama Т., Miura K., Ju S.T. et al. Amyloid enhancing factor-loaded macrophages in amyloid fibril formation//Laboratory Investigation, 1990. — 62. — P.62−68.
  118. Silman A.J., MacGregor A.J., Thomson W. et al. Twin concordance rates for rheumatoid arthritis: results from a nationwide study//Br. J. Rheumatol. -1993. 32. — P.903−907.
  119. Simms R.W., Prout M.N., Cohen A. S The epidemiology of AL and AA amyloidosis//Bailliere's Clinical Rheumatology. 1994. — 8. — P.627−634.
  120. Simons M., Isner J.M. Assessment of relative sensitivities of noninvasive tests for cardiac amyloidosis in documented cardiac amyloidosis//American Journal of Cardiology. 1992. — 69. — P.425−427.
  121. Sipe J.D., Cohen A.S. History of the amyloid fibril//Journal of Structural Biology. 2000. — 130. — P.88−98.
  122. K.A. Регуляция функций T- и В-клеток лимфокинами, Т2, с.396−420/Иммунология в Зт. Под ред. William E.Paul. М: Мир. 1987−88.
  123. Snow A.D., Willmer J., Kisilevsky R. A close ultrastructural relationship between sulfated proteoglycans and AA amyloid fibrils//Laboratory Investigation. 1987. — 57. -P.687−698.
  124. Steel D.M., Whitehead A.S. The major acute phase reactants: C-reactive protein, serum amyloid P component and serum amyloid A protein//Immunology Today. 1994. — 15. — P.81−88.
  125. Strege R.J., Saeger W., Linke R.P. Diagnosis and immunohistochemical classification of systemic amyloidosis. Report of 43 cases in unselected autopsy series//Virchows Archiv. 1998. — 433. — P. 19−27.
  126. Sumiya M., Ohya N., Shinoura H. et al. Diffuse interstitial pulmonary amyloidosis in rheumatoid arthritis//Journal of Rheumatology. 1996. — 23. -P.933−936.
  127. Suzuki A., Ohosone Y., Obana M., Mita S. et al. Cause of death in 81 autopsied patients with rheumatoid arthritis//J. Rheumatol. 1994. — 21. — P.33−36.
  128. Taylor G.A., Carballo E., Lee D.M. et al. A pathogenetic role for TNF alpha in the syndrome of cachexia, arthritis, and autoimmunity resulting from tristetraprolin (TTP) deficiency//Immunity. 1996. — 4. — P.445−454.
  129. Tennet G.A., Lovat L.B., Pepys M.B. Serum amyloid P component prevents proteolysis of the amyloid of Alzheimer’s disease and systemic amyloidosis//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — 92. -P.4299−4303.
  130. Trabandt A., Gay R.E., Fassbender H.G., Gay S. Cathepsin В in synovial cells at the site of joint destruction in rheumatoid arthritis//Arthritis Rheum. 1991.-34.-P.1444−1451.
  131. Tuglular S., Yalcinkaya F., Paydas S., Oner A., et al. A retrospective analysis for aetiology and clinical findings of 287 secondary amyloidosis cases in Turkey//Nephrology Dialysis Transplantation. 2002. — 17. — P.2003−2005.
  132. Uguccioni M., Meliconi R., Lalli E. et al. Protein concentration in bone marrow transplantation for beta-thalassaemia//Journal of Clinical Pathology. 1992.-45.-P.348−351.
  133. Urieli-Shoval S., Cohen P., Eisenberg S., Matzner Y. Widespread expression of serum amyloid A in histologically normal human tissues. Predominant localization to the epithelium//Journal of Histochemistry and Cytochemistry. 1998. -46. -P.1377−1384.
  134. Van der Heide D. et al.//Lancet. 1989. — 1. — P. 1036−1038.
  135. Varga J.,.Flinn M.S., Shirahama T. et al. The induction .of acceleratedmurine amyloid with human splenic extract. Probable role of amyloid enhancing factor//Virchows Archiv. 1986. — 51. — P. 177−185.
  136. Voulgari P.V., Kolios G., Papadopoulos G.K. et al. Role of cytokines in the pathogenesis of anemia of chronic disease in rheumatoid artliritis//Clin. Immunol. 1999. — 92. — P.153−160.
  137. Wakhlu A., Krisnani N., Hissaria P., Aggarwal A., Misra R. Prevalence of secondary amyloidosis in Asian North Indian patients with rheumatoid arthritis//Journal of Rheumatology. 2003. — 30(5). — P.948−51.
  138. Weinstein P. S., Skinner M., Sipe J.D. et al. Acute phase proteins or tumor markers: the role of SAA, SAP, CRP and CEA as indicators of metastasis in a broad spectrum of neoplastic diseases//Scandinavian Journal of Immunology. -1984. 19. -P.193−198.
  139. Westermark P., Sletten K., Westermark G.T., Raynes J., McAdam K.P. A protein AA-variant derived from a novel serum AA protein, SAA1, in an individual from Papua New GuineaZ/Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. -223.-P.320−323.
  140. Williams R.O., Feldmann M., Maini R.N. Anti-tumor necrosis factor ameliorates joint disease in murine collagen-induced arthritis//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. — 89. — P.9784−9788.
  141. Wood N.C., Dickens E., Symons J.A., Duff G.W. In situ hybridization of interleukin-1 in CD14-positive cells in rheumatoid arthritis//Clin. Immunol. Immunopathol. 1992. — 62. — P.295−300.
  142. Yamada Т., Kluve-Beckerman В., Liepnieks J.J., Benson M.D. In vivo degradation of serum amyloid A by cathepsin D and other acid proteases: possible protection against fibril formation//Scandinavian Journal of Immunology. 1995. — 41. — P.570−574.
  143. Yamanishi Y., Firestein G.S. Pathogenesis of rheumatoid arthritis. The role of synoviocytes//Rheumatic Diseases Clinics of North America. 2001. -27:2.
  144. Young A. et al.//Brit. J. Rheumat. 1993. — 32. — P.97.
  145. Zhang Z., Bridges S.L. Pathogenesis of rheumatoid arthritis. The role of В lymphocytes//Rheumatic Diseases Clinics of North America. 2001. — 27:2.С
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!