Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Функциональная роль неканонических белковых факторов р50 и РТВ в инициации трансляции у млекопитающих

Диссертация: Функциональная роль неканонических белковых факторов р50 и РТВ в инициации трансляции у млекопитающих
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Обладая навыками реконструкции инициирующих комплексов из очищенных и охарактеризованных компонентов в сочетании с техникой тоупринта, мы поставили своей целью в данной работе исследовать по одному примеру неканонического фактора того и другого класса (р50 и РТВ) и выявить их функциональную роль и механизм действия в инициации трансляции у млекопитающих. При низких концентрациях р50 эффективно… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Обзор литературы
  • Глава 1. Инициация трансляции у эукариот
    • 1. 1. Механизмы инициации трансляции
      • 1. 1. 1. Сканирующая модель
      • 1. 1. 2. Внутренняя инициация трансляции
    • 1. 2. Канонические факторы инициации трансляции у эукариот
      • 1. 2. 1. Факторы, участвующие в образовании 4 8S предынициаторного комплекса eIF2. eIF3. elFl. elFIA. eIF4 °F. eIF4A. eIF4B. eIF4H
      • 1. 2. 2. Факторы, участвующие в образовании 80S комплекса eIF5. eIF5B
    • 1. 3. Неканонические транс-действующие факторы в инициации трансляции. р50.22* гяРНП Е1/Е2 и К
  • La аутоантиген
    • 1. 4. Общая модель инициации трансляции у эукариот
  • Глава 2. Метод тоупринта в изучении сборки инициаторного комплекса из индивидуальных компонентов
  • Результаты и обсуждение
  • Р50 в инициации трансляции
    • 1. р50 влияет на связывание 40S рибосомной субчастицы с инициаторным кодоном в сборке 4 8S предынициаторного комплекса из очищенных компонентов in vitro
    • 2. р50 способен стимулировать образование аберрантного
    • 4. 8S комплекса на 5'-конце мРНК.51″
    • 3. Способность р50 стимулировать образование 48S предынициаторного комплекса из очищенных компонентов при низких отношениях р50/мРНК не является универсальным свойством мРНК-связывающих белков
    • 4. р50 связывается с сахаро-фосфатным остовом мРНК, проявляя предпочтение к последовательностям, содержащим полностью неспаренные нуклеотидные основания
    • 5. Связывание всего нескольких молекул р50 на молекулу |3-глобиновой мРНК достаточно для стимуляции образования
    • 4. 8S предынициаторного комплекса
    • 6. р50- «менеджер» мРНК-белковых взаимодействий в мРНП млекопитающих
  • РТВ- активный участник инициации трансляции на IRES-элементе РНК вируса энцефаломиокардита
    • 1. РТВ значительно усиливает сборку 48S инициаторного комплекса на РНК ВЭМК из очищенных компонентов in vitro
    • 2. РТВ проявляет свойства РНК-шаперона.7Q
    • 3. Функция РТВ в IRES-опосредованной инициации трансляции на РНК ряда пикорнавирусов специфична, но не распространяется на все пикорнавирусы
  • Материалы и методы
    • 1. Реактивы и материалы
    • 2. Плазмидные конструкции
  • Ш^Ч 3. Генноинженерные манипуляции
    • 4. Получение РНК-транскриптов
    • 5. Трансляция в лизате ретикулоцитов кролика
    • 6. Реконструкция инициаторных комплексов из очищенных компонентов
      • 6. 1. Выделение рибосомных субчастиц и факторов инициации
      • 6. 2. Аминоацилирование инициаторной тРНК.866.3. Собственно сборка инициаторных комплексов
      • 6. 4. Тоупринт
    • 7. Центрифугирование комплексов в сахарозном градиенте
    • 8. Зондирование вторичной структуры мРНК
  • Wf^ 9. Иммуноблоттинг-анализ
    • 10. Ультрафиолетовые сшивки
    • 11. Количественная обработка результатов
  • Выводы

Функциональная роль неканонических белковых факторов р50 и РТВ в инициации трансляции у млекопитающих (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В последнее время наблюдается значительный подъём интереса к вопросам регуляции трансляции у млекопитающих. Следует подчеркнуть, что основная регуляция трансляции происходит на стадии инициации. Исследование механизмов инициации трансляции очень актуально на сегодняшний день, так как они точно установлены лишь для простых матриц с короткими и слабоструктурированными 5-НТО и ряда вирусов сЕв-зависимой инициацией трансляции.

Безусловно, одним из наиболее перспективных методов в изучении инициации трансляции является реконструкция инициирующих комплексов из очищенных и охарактеризованных компонентов. Его сочетание с техникой тоупринта, применяемой для визуализации комплексов, позволяет убедиться не только в их наличии, но и в «правильности» положения рибосомы на стартовом А1Ю-кодоне (при седиментации в сахарозном градиенте нельзя установить «правильность» комплекса, так как метод позволяет определить лишь коэффициент седиментации). По интенсивности сигнала тоупринта в сравнении с суммарной интенсивностью сигналов в дорожке можно оценивать эффективность сборки инициаторного комплекса. А точно известный набор используемых в сборке факторов дает возможность исследовать механизмы инициации трансляции. Метод реконструкции инициирующих комплексов помимо перечисленных преимуществ ещё и совершенно незаменим при исследовании трансляционного аппарата млекопитающих, поскольку в данном случае использование генетических методов крайне затруднено.

Помимо канонических факторов инициации трансляции, для активности ряда матриц в трансляции необходимы дополнительные белковые факторы, которые регулируют клеточную активность в развитии клетки, делении и апоптозе. Такие неканонические факторы инициации трансляции специфичны в трансляции на определённой стадии клеточного цикла, специфичны для клеток тех или иных тканей, а также отвечают на характерный стресс. Есть лишь общие соображения, касающиеся функциональной роли таких белков в клетке при трансляции, механизм же их действия доподлинно не известен. Многообразие и загадочность поведения в трансляции ставят по важности исследования неканонических факторов инициации трансляции в один ряд с каноническими.

По направленности действия в инициации трансляции есть специфические и общие неканонические белковые факторы. Например, РАВР и р50 связываются с большинством или даже со всеми видами мРНК и в целом контролируют белковый синтез. Р50 является наиболее широко представленным белком и неактивных, и активных полисомальных глобиновых мРНП, хотя последние содержат его в два раза меньше в расчёте на молекулу РНК. Переходы мРНК из неактивного в активное состояние и обратно сопровождаются изменением содержания р50 в составе мРНП.

РТВ, Ьа-аутоантиген, ипг, поли (С)-связывающие белки РСВР1 и РСВР2, ИпКМРК и другие, в отличие от р50, являются специфическими неканоническими белковыми факторами, и их функциональная роль в инициации трансляции проявляется лишь для ряда определённых матриц. РТВ, в частности, требуется для образования 48Э комплекса с 1КЕ8-элементами РНК ряда пикорнавирусов й с клеточной мРНК АраМ, продукт которой вовлечён в регуляцию клеточного апоптоза.

Обладая навыками реконструкции инициирующих комплексов из очищенных и охарактеризованных компонентов в сочетании с техникой тоупринта, мы поставили своей целью в данной работе исследовать по одному примеру неканонического фактора того и другого класса (р50 и РТВ) и выявить их функциональную роль и механизм действия в инициации трансляции у млекопитающих.

Обзор литературы.

Выводы.

1. На основании результатов химического зондирования показано, что р50 связывается с мРНК по сахаро-фосфатному остову, предпочитая участки с полностью неспаренными нуклеотидными основаниями.

2. При низких концентрациях р50 активирует, а при высокихингибирует сборку 48S предынициаторного комплекса из очищенных компонентов in vitro.

3. Максимальная стимуляция сборки 48S предынициаторного комплекса соответствует связыванию 6−8 молекул р50 на молекулу р-глобиновой мРНК.

4. р50 стимулирует сборку 48S комплекса на стадии связывания 40S субчастицы с 5'-концом матрицы и, по-видимому, не оказывает влияние на процесс сканирования.

5. При низких концентрациях р50 эффективно конкурирует с факторами инициации трансляции elF2 и elF4 °F за неспецифические места связывания, проявляя существенно меньшую конкуренцию за функциональные для них участки взаимодействия.

6. РТВ значительно активирует сборку 48S предынициаторного комплекса из очищенных компонентов in vitro на РНК ВЭМК и практически не оказывает влияния на аналогичную сборку с другим представителем пикорнавирусов, PW-1.

7. Методом тоупринта и УФ-сшивок показано влияние РТВ на характер взаимодействия IRES-элемента РНК ВЭМК с одним из основных факторов инициации трансляции elF4G.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Voorma H. O, Thomas A AM, Van Heugten H.A.A. (1994) Initiation of protein synthesis in eukaryotes. Mol. Biol. Reports, 19,139−145.
  2. Sherman F, McKnight G, Stewart J.W. (1980) AUG is the only initiation codon in eukaryotes. >V Biochim. Biophys. Acta 609, 343−346
  3. H.J. (1995) To C or not to C: These are the questions. Blood, 85,1681−1695.
  4. Lim L, Canellakis E.S. (1970) Adenine-rich polymer associated with rabbit reticulocyte messenger RNA. Nature. 227, 710−712.
  5. M. (1983) Comparison of initiation of protein synthesis in procaryotes, eucaryotes, and organelles. Microbiol. Rev. 47, 1−45.
  6. Morris D. R, Geballe A.P. (2000) Upstream open reading frames as regulators of mRNA translation. Mol. Cell Biol. 20, 8635−8642.
  7. A.G. (1993) Gene-specific translational control of the yeast GCN4 gene by -?^ phosphorylation of eukaryotic initiation factor 2. Mol. Microbiol. 10, 215−223.
  8. M. (1984) Compilation and analysis of sequences upstream from the translational start site in eukaryotic mRNAs. Nucleic Acids Res. 12, 857−872.
  9. Pesole G, Gissi C, Grillo G, Licciulli F, Liuni S, Saccone C. (2000) Analysis of oligonucleotide AUG start codon context in eukariotic mRNAs. Gene 261, 85−91
  10. Pesole G, Bernardi G, Saccone C. (1999) Isochore specificity of AUG initiator context of human genes. FEBS Lett. 464, 60−62.
  11. Cavener D. R, Ray S.C. (1991) Eukaryotic start and stop translation sites. Nucleic Acids Res. 19, 3185−3192.
  12. Hamilton R, Watanabe C. K, de Boer H.A. (1987) Compilation and comparison of the sequence context around the AUG start codons in Saccharomyces cerevisiae mRNAs. Nucleic Acids Res. 15, 3581−3593.
  13. Grunert S, Jackson R.J. (1994) The immediate downstream codon strongly influences the efficiency of utilization of eukaryotic translation initiation codons. EMBO J. 13, 3618−3630.
  14. Cigan A. M, Pabich E. K, Donahue T.F. (1988) Mutational analysis of the HIS4 translational initiator region in Saccharomyces cerevisiae. Mol. Cell Biol. 8, 2964−2975.
  15. McBratney S, Sarnow P. (1996) Evidence for involvement of trans-acting factors in selection of the AUG start codon during eukaryotic translational initiation. Mol. Cell Biol. 16, 3523−3534.
  16. M. (1989) Context effects and inefficient initiation at non-AUG codons in eucaryotic cell-free translation systems. Mol. Cell Biol. 9, 5073−5080.
  17. Dreyfuss G, Kim V. N, Kataoka N. (2002) Messenger-RNA-binding proteins and the messages they carry. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 3,195−205.
  18. M. (1978) How do eucaryotic ribosomes select initiation regions in messenger RNA? Cell. 15, 1109−1123.
  19. M. (1977) Nucleotide sequences of 5'-terminal ribosome-protected initiation regions from two reovirus messages. Nature. 269, 391−394.
  20. M. (1980) Influence of mRNA secondary structure on binding and migration of 40S ribosomal subunits. Cell 19, 79−90.
  21. M. (1980) Binding of wheat germ ribosomes to fragmented viral mRNA. J. Virol. 35, 748−756.
  22. M. (1983) Translation of insulin-related polypeptides from messenger RNAs with tandemly reiterated copies of the ribosome binding site. Cell. 34, 971−978.
  23. M. (1977). Inability of circular mRNA to attach to eucariotic ribosomes. Nature. 280, 82−85.
  24. Gunnery S, Maivali U, Mathews M.B. (1997) Translation of an uncapped mRNA involves scanning. J. Biol. Chem. 272, 21 642−21 646.
  25. M. (1989) The scanning model for translation: an update. J. Cell Biol. 108, 229−241.
  26. M. (1987) Effects of intercistronic length on the efficiency of reinitiation by eucaryotic ribosomes. Mol. Cell Biol. 7, 3438−3445.
  27. M. (1991) A short leader sequence impairs the fidelity of initiation by eukaryotic ribosomes. Gene Expr. 1,111−115.
  28. M. (1991) Effects of long 5' leader sequences on initiation by eukaryotic ribosomes in vitro. Gene Expr. 1,117−125.
  29. Tsukiyama-Kohara K, lizuka N, Kohara M, Nomoto A. (1992) Internal ribosome entry site within hepatitis C virus RNA. J. Virol. 66, 1476−1483.
  30. Jackson R. J, Kaminski A. (1995) Internal initiation of translation in eukaryotes: the picornavirus paradigm and beyond. RNA 1, 985−1000
  31. Macejak D. G, Sarnow P. (1990) Translational regulation of the immunoglobulin heavy-chain binding protein mRNA. Enzyme. 44, 310−319.
  32. Frisby D, Eaton M, Fellner P. (1976) Absence of 5' terminal capping in encephalomyo-carditis virus RNA. Nucleic Acids Res. 3, 2771−2787.
  33. Gallie D. R, Ling J, Niepel M, Morley S. J, Pain V.M. (2000) The role of 5'-leader length, secondary structure and PABP concentration on cap and poly (A) tail function during translation in Xenopus oocytes. Nucleic Acids Res. 28, 2943−2953.
  34. Futterer J, Kiss-Laszlo Z, Hohn T. (1993) Nonlinear ribosome migration on cauliflower mosaic virus 35S RNA. Cell 73, 789−802.
  35. Peri S, Pandey A. A (2001) Reassessment of the translation initiation codon in vertebrates. Trends Genet. 17, 685−687.
  36. Davuluri R. V, Suzuki Y, Sugano S, Zhang M.Q. (2000) CART classification of human 5' UTR sequences. Genome Res. 10,1807−1816.
  37. Wilson J. E, Pestova T. V, Hellen C. U, Sarnow P. (2000) Initiation of protein synthesis from the A site of the ribosome. Cell. 102, 511−520.
  38. H. (1995). Binding of initiator methionyl-tRNA to ribosomes. In Translational Control of Gene Exression (ed. N. Sonenberg, J. W. B. Hershey and M. B. Matthews), Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 113−138.
  39. Trachsel H, Staehelin T. (1978) Binding and release of eukaryotic initiation factor elF-2 and GTP during protein synthesis initiation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 75, 204−208.
  40. Chaudhuri J, Chowdhury D, Maitra U. (1999) Distinct functions of eukaryotic translation initiation factors eIF1A and elF3 in the formation of the 40 S ribosomal preinitiation complex. J. Biol. Chem. 274, 17 975−17 980.
  41. Peterson D. T, Merrick W. C, Safer B. (1979) Binding and release of radiolabeled eukaryotic initiation factors 2 and 3 during 80 S initiation complex formation. J. Biol. Chem. 254, 25 092 516.
  42. Kiledjian M, Wang X, Liebhaber S.A. (1995) Identification of two KH domain proteins in the alpha-globin mRNP stability complex. EMBO J. 14, 4357−4364.
  43. Raychaudhuri P, Chaudhuri A, Maitra U. (1985) Formation and release of eukaryotic initiation factor 2 X GDP complex during eukaryotic ribosomal polypeptide chain initiation complex formation. J. Biol. Chem. 260, 2140−2145.
  44. Rapoport S.M. et al. (1990) In Blood Cell Biochemistry (ed. Harris J.R.) Plenum press. 151 194.
  45. Ostareck D. H, Ostareck-Lederer A, Wilm M, Thiele B. J, Mann M, Hentze M.W. (1997) mRNA silencing in erythroid differentiation: hnRNP K and hnRNP E1 regulate 15-lypoxygenase translation from the 3* end. Cell 89, 597−606.
  46. Erickson F. L, Hannig E.M. (1996) Ligand interactions with eukaryotic translation initiation factor 2: role of the gamma-subunit. EMBO J. 15, 6311−6320.
  47. Thompson G. M, Pacheco E, Melo E. O, Castilho B.A. (2000) Conserved sequences in the beta subunit of archaeal and eukaryal translation initiation factor 2 (elF2), absent from elF5, mediate interaction with elF2gamma. Biochem. J. 347, 703−9.
  48. Flynn A, Oldfield S, Proud C.G. (1993) The role of the beta-subunit of initiation factor elF-2 in initiation complex formation. Biochlm Biophys Acta 1174, 117−121.
  49. Das S, Maiti T, Das K, Maitra U. (1997) Specific interaction of eukaryotic translation initiation factor 5 (elF5) with the beta-subunit of elF2. J. Biol. Chem. 272, 31 712−31 718.
  50. Flynn A, Shatsky I. N, Proud C. G, Kaminski A. (1994) The RNA-binding properties of protein synthesis initiation factor elF-2. Biochlm. Biophys. Acta. 1219, 293−301.
  51. Ostareck-Lederer A, Ostareck D. H, Standart N, Thiele B.J. (1994) Translation of 15-lipoxygenase mRNA is inhibited by a protein that binds to a repeated sequence in the 3' untranslated region. EMBO J. 13,1476−1481.
  52. Weiss I. M, Liebhaber S.A. (1994) Erythroid cell-specific determinants of alpha-globin mRNA stability. Mot. Cell. Biol. 14, 8123−8132.
  53. Huang H. K, Yoon H, Hannig E. M, Donahue T.F. (1997) GTP hydrolysis controls stringent selection of the AUG start codon during translation initiation in Saccharomyces cerevisiae. Genes Dev. 11, 2396−2413.
  54. Wang X, Kiledjian M, Weiss I. M, Liebhaber S.A. (1995) Detection and characterization of a 3' untranslated region ribonucleoprotein complex associated with human alpha-globin mRNA stability. Moll. Cell. Biol. 15,1769−1777.
  55. R.J. (2000) Double-stranded RNA-activated protein kinase PKR. In Translational Control of Gene Exression (ed. N. Sonenberg, J. W. B. Hershey and M. B. Matthews), Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 503−528.
  56. Anderson P, Kedersha N. (2002) Visibly stressed: the role of elF2, TIA-1, and stress granules in protein translation. Cell Stress Chaperones. 7, 213−221.
  57. Redpath N. T, Proud C.G. (1990) Activity of protein phosphatases against initiation factor-2 and elongation factor-2. Biochem J. 272, 175−180.
  58. Holcik M, Liebhaber S.A. (1997) Four highly stable eukaryotic mRNAs assemble 3' untranslated region RNA-protein complexes sharing cis and trans components. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 2410−2414.
  59. Gamarnik A. V, Andino R. (1997) Two functional complexes formed by KH domain containing proteins with the 5' noncoding region of poliovirus RNA. RNA 3, 882−892.
  60. Mouat M. F, Manchester K. (1998) An alpha subunit-deficient form of eukaryotic protein synthesis initiation factor elF-2 from rabbit reticulocyte lysate and its activity in ternary complex formation. Mol. Cell. Blochem. 183, 69−78.
  61. Hashimoto N. N, Camevalli L. S, Castilho B.A. (2002) Translation initiation at non-AUG codons mediated by weakened association of eukaryotic initiation factor (elF) 2 subunits. Biochem. J. 367, 359−368.
  62. Ostareck D. H, Ostareck-Lederer A, Shatsky I. N, Hentze M.W. (2001) Lipoxygenase mRNA silencing in erythroid differentiation: The 3'UTR regulatory complex controls 60S ribosomal subunit joining. Cell 104,281−290.
  63. Donahue T. F, Cigan A. M, Pabich E. K, Valavicius B.C. (1988) Mutations at a Zn (ll) finger motif in the yeast elF-2 beta gene alter ribosomal start-site selection during the scanning process. Cell 54, 621−632.
  64. FalveyA.K, StaehelinT. (1970) Structure and function of mammalian ribosomes. II. Exchange of ribosomal subunits at various stages of in vitro polypeptide synthesis. J. Mol. Biol. 53, 21−34
  65. Trachsel H, Erni B, Schreier M. H, Staehelin T. (1977) Initiation of mammalian protein synthesis. II. The assembly of the initiation complex with purified initiation factors. J. Mol. Biol. 116,755−767.
  66. Valasek L, Mathew A. A, Shin B. S, Nielsen K. H, Szamecz B, Hinnebusch A.G. (2003) The yeast elF3 subunits TIF32/a, NIP1/c, and elF5 make critical connections with the 40S ribosome in vivo. Genes Dev. 17,786−799.
  67. Fraser C, Mayeur G, Lee J, Hershey J. W (2002) Reconstitute of human eukaryotic initiation factor 3 (elF3) — assignment of functions for two subunits, elF3d and elF3j. Abstracts of papers presented at the 2002 meeting on translational control, CSHL, 92
  68. Valasek L, Nielsen K. H, Hinnebusch A.G. (2002) Direct elF2-elF3 contact in the multifactor complex is important for translation initiation in vivo. EMBOJ. 21, 5886−5898.
  69. Kyrpides N. C, Woese C.R. (1998) Universally conserved translation initiation factors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 95, 224−228.
  70. Lomakin I, Kolupaeva V, PestovaT. V (2002) Interaction of eukaryotic translation initiation factor elF1 with the 40S ribosomal subunit. Abstracts of papers presented at the 2002 meeting on translational control, CSHL, 267
  71. Czyzyk-Krzeska M. F, Bendixen A.C. (1999) Identification of the poly© binding protein in the complex associated with the 3' untranslated region of erythropoietin messenger RNA. Blood. 93, 2111−2120.
  72. Yoon H. J, Donahue T.F. (1992) The suil suppressor locus in Saccharomyces cerevisiae encodes a translation factor that functions during tRNA (iMet) recognition of the start codon. Mol. Cell. Biol. 12, 248−260.
  73. Pestova T. V, Borukhov S. I, Hellen C.U. (1998) Eukaryotic ribosomes require initiation factors 1 and 1A to locate initiation codons. Nature. 394, 854−859.
  74. Pestova T. V, Kolupaeva V.G. (2002) The roles of individual eukaryotic translation initiation factors in ribosomal scanning and initiation codon selection. Genes Dev. 16, 2906−2922.
  75. Murray K. E, Roberts A. W, Barton D.J. (2001) Poly (rC) binding proteins mediate poliovirus mRNA stability. RNA 7,1126−1141.
  76. Goumans H, Thomas A, Verhoeven A, Voorma H. O, Benne R. (1980) The role of elF-4C in protein synthesis initiation complex formation. Biochim. Biophys. Acta. 608, 39−46.
  77. Wei C. L, MacMillan S. E, Hershey J.W. (1995) Protein synthesis initiation factor elF-1A is a moderately abundant RNA-binding protein. J. Biol. Chem. 270, 5764−5771.
  78. Battiste J. L, Pestova T. V, Hellen C. U, Wagner G. (2000) The elF1 A solution structure reveals a large RNA-binding surface important for scanning function. Mol. Cell. 5, 109−119.
  79. Olsen D. S, Savner E. M, MathewA, Zhang F, Krishnamoorthy T, Phan L, Hinnebusch A.G. (2003) Domains of elF1A that mediate binding to elF2, elF3 and elF5B and promote ternary complex recruitment in vivo. EMBO J. 22, 193−204.
  80. Moazed D, Samaha R. R, Gualerzi C, Noller H.F. (1995) Specific protection of 16 S rRNA by translational initiation factors. J. Mol. Biol. 248, 207−210.
  81. Brock S, Szkaradkiewicz K, Sprinzl M. (1998) Initiation factors of protein biosynthesis in bacteria and their structural relationship to elongation and termination factors. Mol. Microbiol. 29, 409−417.
  82. Roll-Mecak A, Shin B. S, Dever T. E, Burley S.K. (2001) Engaging the ribosome: universal IFs of translation. Trends Biochem. Sci. 26, 705−709.
  83. Blyn L. B, Towner J. S, Semler B. L, Ehrenfeld E. (1997) Requirement of poIy (rC) binding protein 2 for translation of poliovirus RNA. J Virol. 71, 6243−6246.
  84. Grifo J .A, Tahara S. M, Morgan M. A, Shatkin A. J, Merrick W.C. (1983) New initiation factor activity required for globin mRNA translation. J. Biol. Chem. 258, 5804−5810.
  85. Sonenberg N, Rupprecht K. M, Hecht S. M, Shatkin A.J. (1979) Eukaryotic mRNA cap binding protein: purification by affinity chromatography on sepharose-coupled m7GDP. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 76,4345−4349.
  86. Hunt S. L, Hsuan J. J, Totty N, Jackson R.J. (1999) unr, a cellular cytoplasmic RNA-binding protein with live cold-shock domains, is required for internal initiation of translation of human rhinovirus RNA. Genes Dev. 13,437−448.
  87. Graff J, Cha J, Blyn L. B, Ehrenfeld E. (1998) Interaction of poly (rC) binding protein 2 with the 5' noncoding region of hepatitis A virus RNA and its effects on translation. J Virol. 72, 96 689 675.
  88. Graumann P. L, Marahiel M.A. (1998) A superfamily of proteins that contain the cold-shock domain. Trends Biochem Sci. 23, 286−290.
  89. Hunt S. L, Jackson R.J. (1999) Polypyrimidine-tract binding protein (PTB) is necessary, but not sufficient, for efficient internal initiation of translation of human rhinovirus-2 RNA. RNA 5, 344−359.
  90. Jacquemin-Sablon H, Triqueneaux G, Deschamps S, le Maire M, Doniger J, Dautry F. (1994) Nucleic acid binding and intracellular localization of unr, a protein with five cold shock domains. Nucleic Acids Res. 22, 2643−2650.
  91. Keiper B. D, Gan W, Rhoads R.E. (1999) Protein synthesis initiation factor 4G. Int. J. Biochem. Cell. Biol. 31,37−41.
  92. Meerovitch K, Svitkin Y. V, Lee H. S, Lejbkowicz F, Kenan D. J, Chan E. K, Agpl V. I, Keene J. D, Sonenbrg N. (1993) La autoantigen enhances and corrects aberrant translation of poliovirus RNA in reticulocyte lysate. J Virol. 67, 3798−3807.
  93. Svitkin Y. V, Meerovitch K, Lee H. S, Dholakia J. N, Kenan D. J, Agol V. I, Sonenberg N. (1994) Internal translation initiation on poliovirus RNA: further characterization of La function in poliovirus translation in vitro. J Virol. 68,1544−1550.
  94. Browning K. S, Fletcher L, Lax S. R, Ravel J.M. (1989) Evidence that the 59-kDa protein synthesis initiation factor from wheat germ is functionally similar to the 80-kDa initiation factor 4B from mammalian cells. J. Biol. Chem. 264, 8491−8494.
  95. Gallie D. R, Browning K.S. (2001) elF4G functionally differs from elFiso4G in promoting internal initiation, cap-independent translation, and translation of structured mRNAs. J. Biol. Chem. 276, 36 951−36 960.
  96. S. (2000) Phosphorylation of the cap-binding protein eIF4E by the MAPK-activated protein kinase Mnk1. Biochem. Pharmacol. 60,1237−1243.
  97. Scheper G. C, Proud C.G. (2002) Does phosphorylation of the cap-binding protein elF4E play a role in translation initiation? Eur. J. Biochem. 269, 5350−5359.
  98. Lawrence J. C, Abraham R.T. (1997) PHAS/4E-BPs as regulators of mRNA translation and cell proliferation. Trends Biochem. Sci. 22, 345−349.
  99. Gingras A. C, Raught B, Sonenberg N. (1999) elF4 initiation factors: effectors of mRNA recruitment to ribosomes and regulators of translation. Annu. Rev. Biochem. 68, 913−963.
  100. Shiroki K, Isoyama T, Kuge S, Ishii T, Ohmi S, Hata S, Suzuki K, Takasaki Y, Nomoto A. (1999) Intracellular redistribution of truncated La protein produced by poliovirus 3Cpro-mediated cleavage. J Virol. 73,2193−2200.
  101. Craig A. W, Svitkin Y. V, Lee H. S, Belsham G. J, Sonenberg N. (1997) The La autoantigen contains a dimerization domain that is essential for enhancing translation. Moi Cell Biol. 17,163 169.
  102. Ray P. S, Das S. (2002) La autoantigen is required for the internal ribosome entry sitemediated translation of Coxsackievirus B3 RNA. Nucleic Acids Res. 30, 4500−4508.
  103. Kim Y. K, BackS. H, Rho J, Lee S. H, Jang S.K. (2001) La autoantigen enhances translation of BiP mRNA. Nucleic Acids Res. 29, 5009−5016.
  104. Imataka H, Sonenberg N. (1997) Human eukaryotic translation initiation factor 4G (elF4G) possesses two separate and independent binding sites for elF4A. Mol. Cell. Biol. 17, 69 406 947.
  105. Korneeva N. L, Lamphear B. J, Hennigan F. L, Merrick W. C, Rhoads R.E. (2001) Characterization of the two elF4A-binding sites on human elF4G-1. J. Biol. Chem. 276, 28 722 879.
  106. Balasta M. L, Carbeny S. E, Friedland D. E, Perez RA, Goss D.J. (1993) Characterization of the ATP-dependent binding of wheat germ protein synthesis initiation factors elF-(iso)4 °F and elF-4Ato mRNA. J. Biol. Chem. 268,18 599−18 603.
  107. Korneeva N. L, Lamphear B. J, Hennigan F. L, Rhoads R.E. (2000) Mutually cooperative binding of eukaryotic translation initiation factor (elF) 3 and elF4A to human elF4G-1. J. Biol. Chem. 275,41 369−41 376.
  108. Kuhn U, PielerT. (1996) Xenopus poly (A) binding protein: functional domains in RNA binding and protein-protein interaction. J. Mol. Biol. 256, 20−30.
  109. Tarun S. Z, Sachs A.B. (1996) Association of the yeast poly (A) tail binding protein with translation Initiation factor elF-4G. EMBO J. 15, 7168−7177.
  110. Cuesta R, Laroia G, Schneider R.J. (2000) Chaperone hsp27 inhibits translation during heat shock by binding elF4G and facilitating dissociation of cap-initiation complexes. Genes Dev. 14, 1460−1470.
  111. Laroia G, Cuesta R, Brewer G, Schneider R.J. (1999) Control of mRNA decay by heat shock-ubiquitin-proteasome pathway. Science. 284, 499−502.
  112. Holcik M, Korneluk R.G. (2000) Functional characterization of the X-linked inhibitor of apoptosis (XIAP) internal ribosome entry site element: role of La autoantigen in XIAP translation. Mol. Cell. Biol. 20, 4648−4657.
  113. Tarun S. Z, Sachs A.B. (1997) Binding of eukaryotic translation initiation factor 4E (elF4E) to elF4G represses translation of uncapped mRNA. Mol. Cell. Biol. 17, 6876−6886.
  114. Pudi R, Abhiman S, Srinivasan N, Das S. (2003) Hepatitis С virus internal ribosome entry site-mediated translation is stimulated by specific interaction of independent regions of human La autoantigen. J. Biol. Chem. 278, 12 231−12 240.
  115. Huttenhofer A, Noller H.F. (1994) Footprinting mRNA-ribosome complexes with chemical probes. EMBO J. 13,3892−3901.
  116. Under P, Lasko P. F, Ashburner M, Leroy P, Nielsen P. J, Nishi K, Schnier J, Slonimski P.P. (1989) Birth of the D-E-A-D box. Nature 337, 121−122.
  117. Gorbalenya A. E, Koonin E. V, Donchenko A. P, Blinov V.M. (1989) Two related superfamilies of putative helicases involved in replication, recombination, repair and expression of DNA and RNA genomes. Nucleic Acids Res. 17, 4713−4730.
  118. Pestova T. V, Hellen C.U. (2001) Preparation and activity of synthetic unmodified mammalian tRNAi (Met) in initiation of translation in vitro. RNA 7,1496−1505.
  119. И.Н. (2001) Исследование молекулярных механизмов инициации трансляции у млекопитающих с помощью реконструкции инициирующих комплексов in vitro. Mol Biol (Mosk). 35, 628−637.
  120. Hellen C. U, Pestova T. V, Litterst M, Wimmer E. (1994) The cellular polypeptide p57 (pyrimidine tract-binding protein) binds to multiple sites in the poliovirus 5' nontranslated region. J Virol. 68, 941−950.
  121. W.C. (1979) Purification of protein synthesis initiation factors from rabbit reticulocytes. Methods Enzymol. 60, 101−108.
  122. Le H, Browning K. S, Gallie D.R. (1998) The phosphorylation state of the wheat translation initiation factors elF4B, elF4A, and elF2 is differentially regulated during seed development and germination. J. Biol. Chem. 273, 20 084−20 089.
  123. Abramson R. D, Dever T. E, Lawson T. G, Ray B. K, Thach R. E, Merrick W.C. (1987) The ATP-dependent interaction of eukaryotic initiation factors with mRNA. J. Biol. Chem. 262, 38 263 832.
  124. Seal S. N, Schmidt A, Marcus A. (1983) Eukaryotic initiation factor 4A is the component that interacts with ATP in protein chain initiation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80, 6562−6565.
  125. Grifo J .A, Abramson R. D, Satler C. A, Merrick W.C. (1984) RNA-stimulated ATPase activity of eukaryotic initiation factors. J. Biol. Chem. 259, 8648−8654.
  126. Lorsch J. R, Herschlag D. (1998) The DEAD box protein elF4A. 1. A minimal kinetic and thermodynamic framework reveals coupled binding of RNA and nucleotide. Biochemistry. 37, 2180−2193.
  127. Peck M. L, Herschlag D. (1999) Effects of oligonucleotide length and atomic composition on stimulation of the ATPase activity of translation initiation factor elF4A. RNA 5, 1210−1221.
  128. Ray B. K, Lawson T. G, Kramer J. C, Cladaras M. H, Grifo J. A, Abramson R. D, Merrick W. C, Thach R.E. (1985) ATP-dependent unwinding of messenger RNA structure by eukaryotic initiation factors. J. Biol. Chem. 260, 7651−7658.
  129. Bi X, Ren J, Goss D.J. (2000) Wheat germ translation initiation factor elF4B affects elF4A and elFiso4 °F helicase activity by increasing the ATP binding affinity of elF4A. Biochemistry. 39, 5758−5765.
  130. Richter-Cook N. J, Dever T. E, Hensold J. O, Merrick W.C. (1998) Purification and characterization of a new eukaryotic protein translation factor. Eukaryotic initiation factor 4H. J. Biol. Chem. 273, 7579−7587.
  131. Rogers G. W, Richter N. J, Lima W. F, Merrick W.C. (2001) Modulation of the helicase activity of elF4A by elF4B, elF4H, and elF4 °F. J. Biol. Chem. 276, 30 914−30 922.
  132. Altmann M, Blum S, Pelletier J, Sonenberg N, Wilson T. M, Trachsel H. (1990) Translation initiation factor-dependent extracts from Saccharomyces cerevisiae. Biochim. Biophys. Acta. 1050,155−159.
  133. Tahara S. M, Morgan M. A, Shatkin A.J. (1983) Binding of inosine-substituted mRNA to reticulocyte ribosomes and eukaryotic initiation factors 4A and 4B requires ATP. J. Biol. Chem. 258, 11 350−11 353.
  134. Sambrook J, Russell D. (2001) Molecular cloning: a laboratory manual. 3d Ed. N.Y.: Cold Spring Harbor Lab. Press.
  135. Milburn S. C, Hershey J. W, Davies M. V, Kelleher K, Kaufman R.J. (1990) Cloning and expression of eukaryotic initiation factor 4B cDNA: sequence determination identifies a common RNA recognition motif. EMBO J. 9, 2783−2790.
  136. Metz A. M, Wong K. C, Malmstrom SA, Browning K.S. (1999) Eukaryotic initiation factor 4B from wheat and Arabidopsis thaliana is a member of a multigene family. Biochem. Biophys. Res. Commun. 266, 314−321.
  137. Methot N, Pickett G, Keene J. D, Sonenberg N. (1996) In vitro RNA selection identifies RNA ligands that specifically bind to eukaryotic translation initiation factor 4B: the role of the RNA remotif. RNA 2,38−50.
  138. Coppolecchia R, Buser P, Stotz A, Linder P. (1993) A new yeast translation initiation factor suppresses a mutation in the elF-4A RNA helicase. EMBO J. 12, 4005−4011.
  139. Robertson M. E, Seamons R. A, Belsham G.J. (1999) A selection system for functional internal ribosome entry site (IRES) elements: analysis of the requirement for a conserved GNRA tetraloop in the encephalomyocarditis virus IRES. RNA 5, 1167−1179.
  140. Ray B. K, Lawson T. G, Abramson R. D, Merrick W. C, Thach R.E. (1986) Recycling of messenger RNA cap-binding proteins mediated by eukaryotic initiation factor 4B. J. Biol. Chem. 261, 11 466−11 470.
  141. Mitchell S. A, Spriggs K. A, Coldwell M. J, Jackson R. J, Willis A.E. (2003) The Apaf-1 internal ribosome entry segment attains the correct structural conformation for function via interactions with PTB and unr. Mol. Cell 11, 757−771.
  142. Gallie D. R, Le H, Caldwell C, Tanguay R. L, Hoang N. X, Browning K.S. (1997) The phosphorylation state of translation initiation factors is regulated developmental^ and following heat shock in wheat. J. Biol. Chem. 272, 1046−1053.
  143. Sha M, Balasta M. L, Goss D.J. (1994) An interaction of wheat germ initiation factor 4B with oligoribonucleotides. J. Biol. Chem. 269, 14 872−14 877.
  144. Bonneau A. M, Sonenberg N. (1987) Involvement of the 24-kDa cap-binding protein in regulation of protein synthesis in mitosis. J. Biol. Chem. 262, 11 134−11 139.
  145. Duncan R, Hershey J.W. (1985) Regulation of initiation factors during translational repression caused by serum depletion. Covalent modification. J. Biol. Chem. 260, 5493−5497.
  146. Wolthuis R. M, Cremers A. F, Kasperaitis M. A, van der Mast C, Voorma H. O, Boonstra J. (1993) Epidermal growth factor stimulates phosphorylation of eukaryotic initiation factor 4B, independently of protein kinase C. Biochim. Biophys. Acta 1177,160−166.
  147. Gallie D. R, Le H, Caldwell C, Tanguay R. L, Hoang N. X, Browning K.S. (1997) The phosphorylation state of translation initiation factors is regulated developmentally and following heat shock in wheat. J. Biol. Chem. 272, 1046−1053.
  148. Morley S. J, Traugh J.A. (1990) Differential stimulation of phosphorylation of initiation factors elF-4 °F, elF-4B, elF-3, and ribosomal protein S6 by insulin and phorbol esters. J. Biol. Chem. 265,10 611−10 616.
  149. Duncan R. F, Hershey J.W. (1989) Protein synthesis and protein phosphorylation during heat stress, recovery, and adaptation. J. Cell. Biol. 109,1467−1481.
  150. Bushell M, Wood W, Clemens M. J, Morley S.J. (2000) Changes in integrity and association of eukaryotic protein synthesis initiation factors during apoptosis. Eur. J. Biochem. 267,10 831 091.
  151. Richter N. J, Rogers G. W, Hensold J. O, Merrick W.C. (1999) Further biochemical and kinetic characterization of human eukaryotic initiation factor 4H. J. Biol. Chem. 274, 3 541 535 424.
  152. D. (1995) RNA chaperons and the RNA folding problem. J. Biol. Chem. 270, 20 871−20 874.
  153. Raychaudhuri P, Chaudhuri A, Maitra U. (1985) Eukaryotic initiation factor 5 from calf liver is a single polypeptide chain protein of Mr = 62,000. J. Biol. Chem. 260, 2132−2139.
  154. Paulin F. E, Campbell L. E, O’Brien K, Loughlin J, Proud C.G. (2001) Eukaryotic translation initiation factor 5 (elF5) acts as a classical GTPase-activator protein. Curr. Biol. 11, 55−59.
  155. Chakrabarti A, Maitra U. (1991) Function of eukaryotic initiation factor 5 in the formation of an 80 S ribosomal polypeptide chain initiation complex. J. Biol. Chem. 266, 14 039−14 045.
  156. Chakravarti D, Maitra U. (1993) Eukaryotic translation initiation factor 5 from Saccharomyces cerevisiae. Cloning, characterization, and expression of the gene encoding the 45,346-Da protein. J. Biol. Chem. 268, 10 524−10 533.
  157. Belsham G. J, Jackson R.J. (2000) Translation initiation on picornavirus RNA. In Translational control of gene expression (Eds. N. Sonenberg et al.), Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y., pp. 869−900.
  158. Evdokimova V, Ruzanov P, Imataka H, Raught B, Svitkin Y, Ovchinnikov L. P, Sonenberg N. (2001) The major mRNA-associated protein YB-1 is a potent 5'-cap dependent mRNA stabilizer. EMBOJ. 20, 5491−5502.
  159. Chaudhuri J, Das K, Maitra U. (1994) Purification and characterization of bacterially expressed mammalian translation initiation factor 5 (elF-5): demonstration that eIF-5 forms a specific complex with elF-2. Biochemistry 33, 4794−4799.
  160. Asano K, Clayton J, Shalev A, Hinnebusch A.G. (2000) A multifactor complex of eukaryotic initiation factors, elF1, elF2, elF3, elF5, and initiator tRNA (Met) is an important translation initiation intermediate in vivo. Genes Dev. 14, 2534−2546.
  161. Pestova T. V, Lomakin I. B, Lee J. H, Choi S. K, DeverT. E, Hellen C.U. (2000) The joining of ribosomal subunits in eukaryotes requires elF5B. Nature 403, 332−335.
  162. Benne R, Hershey J.W. (1978) The mechanism of action of protein synthesis initiation factors from rabbit reticulocytes. J. Biol. Chem. 253, 3078−3087.
  163. Ghosh R, Maitra U. (2002) Translation initiation factors elF5 and elF5B act at distinct steps in the initiation process. Abstracts of papers presented at the 2002 meeting on translational control, CSHL, 102
  164. Lee J. H, Choi S. K, Roll-Mecak A, Burley S. K, DeverT.E. (1999) Universal conservation in translation initiation revealed by human and archaeal homologs of bacterial translation initiation factor IF2. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96, 4342−4347.
  165. Choi S. K, Lee J. H, Zoll W. L, Merrick W. C, DeverT.E. (1998) Promotion of met-tRNAiMet binding to ribosomes by ylF2, a bacterial IF2 homolog in yeast. Science 280, 1757−1760.
  166. Lee J. H, Pestova T. V, Shin B. S, Cao C, Choi S. K, Dever T.E. (2002) Initiation factor elF5B catalyzes second GTP-dependent step in eukaryotic translation initiation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 16 689−16 694
  167. Shin B. S, Maag D, Roll-Mecak A, Arefin M. S, Burley S. K, Lorsch J. R, DeverT.E. (2002) Uncoupling of initiation factor elF5B/IF2 GTPase and translational activities by mutations that lower ribosome affinity. Cell 111, 1015−1025.
  168. Marintchev A, Kolupaeva V. G, Pestova T. V, Wagner G. (2003) Mapping the binding interface between human eukaryotic initiation factors 1A and 5B: a new interaction between old partners. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 100, 1535−1540.
  169. Boileau G, Butler P, Hershey J. W, Traut R.R. (1983) Direct cross-links between initiation factors 1, 2, and 3 and ribosomal proteins promoted by 2-iminothiolane. Biochemistry 22, 31 623 170.
  170. DeverT.E. (2002) Gene-specific regulation by general translation factors. Cell 108, 545 556.
  171. Seal S. N, Schmidt A, Marcus A. (1989) Ribosome binding to inosine-substituted mRNAs in the absence of ATP and mRNA factors. J. Biol. Chem. 264, 7363−7368.
  172. Haghighat A, Sonenberg N. (1997) elF4G dramatically enhances the binding of elF4E to the mRNA 5'-cap structure. J. Biol. Chem. 272, 21 677−21 680.
  173. Belsham G. J, Sonenberg N. (2000) Picornavirus RNA translation: roles for cellular proteins. Trends Microbiol. 8,330−335.
  174. Wagner E. J, Garcia-Blanco (2001) Polypyrimidine tract binding protein antagonizes exon definition. Mol. Cell. Biol. 21,3281−3288.
  175. Tzareva N. V, Makhno V. I, Boni I.V. (1994) Ribosome-messenger recognition in the absence of the Shine-Dalgarno interactions. FEBS Lett. 337,189−194.
  176. Dreyfus G, Matunis M. J, Pinol-Roma S, Burd S.G. (1993) hnRNP proteins and the biogenesis of mRNA. Annu Rev Biochem. 62, 289−321.
  177. Pilipenko E. V, Viktorova E. G, Guest S. T, Ago! V. I, Roos R.P. (2001) Cell-specific proteins regulate viral RNA translation and virus-induced disease. EMBO J. 20, 6899−6908.
  178. Borovjagin A, Pestova T, Shatsky I. (1994) Pyrimidine tract binding protein strongly stimulates in vitro encephalomyocarditis virus RNA translation at the level of preinitiation complex formation. FEBS Lett. 351, 299−302.
  179. Skabkin M. A, Evdokimova V, Thomas A. A, Ovchinnikov LP. (2001) The major messenger ribonucleoprotein particle protein p50 (YB-1) promotes nucleic acid strand annealing. J. Biol. Chem. 276,44 841−44 847.
  180. Sachs A. B, Sarnow P, Hentze M.W. (1997) Starting at the beginning, middle, and end: translation initiation in eukaryotes. Cell 89, 831−838.
  181. Unbehaun A, Pestova T. V (2002) Hydrolysis of elF2-bound GTP and release of initiation factors from 43S complexes during ribosomal subunit joining. Abstracts of papers presented at the 2002 meeting on translational control, CSHL, 341
  182. Jackson R. J, Standart N. (1990) Do the poly (A) tail and З'-untranslated region control mRNA translation? Cell 62,15−24.
  183. Vincent A, Goldberg S, Scherrer K. (1981) Comparisons of proteins associated with duck-globin mRNA and its polyadenylated segment in polyribosomal and repressed free messenger ribonucleoprotein complexes. Eur. J. Biochem. 114,179−193.
  184. Schreier M. H, Erni B, Staehelin T. (1977) Initiation of mammalian protein synthesis. I. Purification and characterization of seven initiation factors. J. Mol. Biol. 116, 727−753.
  185. Hartz D, McPheeters D. S, Traut R, Gold L. (1988) Extension inhibition analysis of translation initiation complexes. Methods Enzymol. 164, 419−425.
  186. Anthony D. D, Merrick W.C. (1992) Analysis of 40 S and 80 S complexes with mRNA as measured by sucrose density gradients and primer extension inhibition. J. Biol. Chem. 267, 1554−1562.
  187. Pestova T. V, Hellen C. U, Shatsky I.N. (1996) Canonical eukaryotic initiation factors determine initiation of translation by internal ribosomal entry. Mol. Cell. Biol. 16, 6859−6869.
  188. Pestova T. V, Hellen C.U. (2003) Translation elongation after assembly of ribosomes on the Cricket paralysis virus internal ribosomal entry site without initiation factors or initiator tRNA. Genes Dev. 17, 181−186.
  189. G. (1973) A protein of molecular weight 78 000 bound to the polyadenylate region of eucaryotic messenger RNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 70, 924−928.
  190. Algire M. A, Maag D, Savio P, Acker M. G, Tarun S. Z, Sachs A. B, Asano K, Nielsen K. H, Olsen D. S, Phan L, Hinnebusch A. G, Lorsch J.R. (2002) Development and characterization of a reconstituted yeast translation initiation system. RNA 8, 382−397.
  191. Lorsch J. R, Herschlag D. (1999) Kinetic dissection of fundamental processes of eukaryotic translation initiation in vitro. EMBO J. 18, 6705−6717.
  192. Le H, Browning K. S, Gallie D.R. (2000) The phosphorylation state of poly (A)-binding protein specifies its binding to poly (A) RNA and its interaction with eukaryotic initiation factor (elF) 4 °F, elFiso4 °F, and elF4B. J. Biol. Chem. 275, 17 452−17 462.
  193. Pilipenko E. V, Pestova T. V, Kolupaeva V. G, Khitrina E. V, Poperechnaya A. N, Agol V. I, Hellen C.U. (2000) A cell cycle-dependent protein serves as a template-specific translation initiation factor. Genes Dev. 14, 2028−2045.
  194. Preobrazhensky A. A, Spirin A.S. (1978) Informosomes and protein components: the present state of knowledge. Prog. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 21,1−38.
  195. Minich W. B, Ovchinnikov LP. (1992) Role of cytoplasmic mRNP proteins in translation. Biochimie 74,477−483.
  196. Minich W. B, Maidebura I. P, Ovchinnikov L.P. (1993) Purification and characterization of the major 50-kDa repressor protein from cytoplasmic mRNP of rabbit reticulocytes. Eur. J. Biochem. 212, 633−638.
  197. Овчинников Л. П, личное сообщение.
  198. Didier D. K, Schiffenbauer J, Woulfe S. L, Zaceis M, Schwartz B.D. (1988) Characterization of the cDNA encoding a protein binding to the major histocompatibilitycomlex class IIY box. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85, 283−287.
  199. G. (1990) Col shock and DNA binding. Nature 344, 823−824.
  200. Jones P. G, VanBogelen R. A, NeidHardt F.C. (1987) Induction of proteins in response to low temperature in Escherichia coli. J. Bacteriol. 169, 2092−2095.
  201. Davydova E. K, Evdokimova E. M, Ovchinnikov L. P, Hershey J.W. (1997) Overexpression in COS cells of p50, the major core protein associated with mRNA, results in translation inhibition. Nucleic cids Res. 25, 2911−2916.
  202. Svitkin Y. V, Ovchinnikov L. P, Dreyfuss G, Sonenberg N. (1996) General RNA binding proteins render translation cap dependent. EMBO J. 15, 7147−7155.
  203. Varcarcel J, Gebauer F. (1997) Post-transcriptional regulation: The dawn of PTB. Curr. Biol. 7, 705−708.
  204. Ghetti A, Pinol-Roma S, Michael W. M, Morandi C, Dreyfuss G. (1992) hnRNPI, the polypyrimidine tract binding protein: Distinct nuclear localization and association with hnRNPs. Nucleic Acids Res. 14, 3671−3678.
  205. Kaminski A., Huny S. L, Patton J. G, Jackson R.J. (1995) Direcy evidance that polypyrimidine tract binding protein (PTB) is essential for internal initiation of encephalomyocarditis vitus RNA translation. RNA 1, 924−938.
  206. Kaminski A, Jackson R.J. (1998) The polypyrimidine tract binding protein (PTB) requirement for internal initiation of translation of cardiovirus RNAs is conditional rather than absolute. RNA 4, 626−638.
  207. Perez I, McAfee J. G, Patton J.G. (1997) Multiple RRMs contribute to RNA binding specificity and affinity for polypyrimidine tract binding protein. Biochemistry 36,11 881−11 890.
  208. Kolupaeva V. G, Hellen C.U.T, Shatsky I.N. (1996) Structural analysis of the interaction of the pyrimidine tract binding protein with the internal ribosome entry segment of encephalomyocarditis virus and foot-and-mouth disease virus. RNA 2,1199−1212.
  209. Mitchell S. A, Brown E. C, Coldwell M. J, Jackson R. J, Willis A.E. (2001) Protein factor requirements of the Apaf-1 Internal ribosome entry segment: roles of polypyrimidine tract binding protein and upstream of N-ras. Moll. Cell. Biol. 21, 3364−3374.
  210. Rozen F, Edery I, Meerovitch K, DeverT. E, Merrick W. C, Sonenberg N. (1990) Bidirectional RNA helicase activity of eucaryotic translation initiation factors 4A and 4 °F. Mol. Cell. Biol. 10, 1134−1144.
  211. Methot N, Pause A, Hershey J. W, Sonenberg N. (1994) The translation initiation factor elF-4B contains an RNA-binding region that is distinct and independent from its ribonucleoprotein consensus sequence. Mol. Cell. Biol. 14, 2307−2316.
  212. Methot N, Song M. S, Sonenberg N. (1996) A region rich in aspartic acid, arginine, tyrosine, and glycine (DRYG) mediates eukaryotic initiation factor 4B (elF4B) self-association and interaction with elF3. Mol. Cell. Biol. 16, 5328−5334.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!