Каталитический и контактный центры фермента? Может ли действовать фермент и почему, если разрушить контактный центр, каталитический центр?

Известно, что размеры ферментов намного превышают размеры субстратов или функциональных групп, на которые они действуют. Это дало основание предполагать, что субстрат соединяется не со всей молекулой фермента, а с отдельным его участком, получившим название «а к т и в н ы й ц е н т р», т. е. та область фермента, в которой происходит связывание и превращение субстрата.

Активный центр образуется радикалами аминокислотных остатков полипептидной цепи при формировании ее третичной структуры; у двухкопонентных ферментов в состав активного центра входят и некоторые группировки небелковой части. Достройка активного центра двухкомпонентных ферментов происходит после взаимодействия апофермента с небелковой частью. Нарушение третичной структуры фермента под влиянием различных факторов приводит к дефомации активного центра и изменению ферментативной активности.

Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят радикалы серина, гистидина, треонина, цистеина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Активный центр функционально неоднороден; в нем условно выделяют «каталитически активный» участок, где происходит превращение субстрата (расщепление или синтез связи), и так называемый контактный или «якорный» участок, который обеспечивает связывание субстрата с ферментом.