Аминокислоты. 
Аминокислоты

В настоящее время в различных объектах живой природы обнаружено до 200 различных аминокислот. В организме человека их, например, около 60. Однако в состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными. аминокислота химический белок Аминокислоты — это органические кислоты, у которых атом водородауглеродного атома замещен на аминогруппу — NH₂. Следовательно, по химической природе этоаминокислоты с общей формулой:

R.

|.

H — C — NH₂

|.

COOH.

Из этой формулы видно, что в состав всех аминокислот входят следующие общие группировки: — CH₂, — NH₂, — COOH. Боковые же цепи (радикалы — R) аминокислот различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Все аминокислоты, кроме простейшей аминоуксусной к-ты глицина (NH₃⁺CH₂COO) имеют хиральный атом C и могут существовать в виде двух энантиомеров (оптических изомеров):

H H.

C C.

COO ^- COO ^-

NH₃⁺ R R NH₃⁺

L-изомер D-изомер

В состав всех изученных в настоящее время белков входят только аминокислоты L-ряда, у которых, если рассматривать хиральный атом со стороны атома H, группы NH₃⁺, COO и радикал R расположены по часовой стрелке. Необходимость при построении биологически значимой полимерной молекулы строить ее из строго определенного энантиомера очевидна — из рацемической смеси двух энантиомеров получилась бы невообразимо сложная смесь диастереоизомеров. Вопрос, почему жизнь на Земле основана на белках, построеных именно из L-, а не D—аминокислот, до сих пор остается интригующей загадкой. Следует отметить, что D-аминокислоты достаточно широко распространены в живой природе и, более того, входят в состав биологически значимых олигопептидов.

Из двадцати основныхаминокислот строятся белки, однако остальные, достаточно разнообразные аминокислоты образуются из этих 20 аминокислотных остатков уже в составе белковой молекулы. Среди таких превращений следует в первую очередь отметить образование дисульфидных мостиков при окислении двух остатков цистеина в составе уже сформированных пептидных цепей. В результате образуется из двух остатков цистеина остаток диаминодикарбоновой кислоты цистина. При этом возникает сшивка либо внутри одной полипептидной цепи, либо между двумя различными цепями. В качестве небольшого белка, имеющего две полипептидные цепи, соединенный дисульфидными мостиками, а также сшивки внутри одной из полипептидных цепей:

| |.

GIVEQCCASVCSLYQLENYCN.

| |.

FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA

Важным примером модификации аминокислотных остатков является превращение остатков пролина в остатки гидроксипролина:

Это превращение происходит, причем в значительном масштабе, при образовании важного белкового компонента соединительной ткани — коллагена.

Еще одним весьма важным видом модификации белков является фосфорилирование гидроксогрупп остатков серина, треонина и тирозина, например:

— NH — CH — CO — - NH — CH — CO ;

| |.

CH₂OH CH₂OPO₃^2 —

Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации аминои карбоксильных групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотерными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы доноров).