Ранее предполагалось, что с мембранами ФС-2 ассоциировано два источника карбоангидразной активности, причём, один связан с периферическими белками (возможно с PsbO (Luetal., 2005; LuandStemler, 2007)) или с низкомолекулярными белками ФС-2 (Rudenkoetal., 2007; Ignatovaetal., 2011), а другим источником карбоангидразной активности является комплекс ФС-2, лишённый внешних водорастворимых белков (Daietal., 2001; Luetal., 2005; LuandStemler, 2007; McConnelletal., 2007) или «ядерный» комплекс (Khristinetal., 2004; Moskvinetal., 2004).
Позднее было установлено, что этот белок (PsbO) обладал КА-активностью только в присутствии Mn2+ и оптимальная концентрация иона для проявления активности составляла 1 мМ (Шитов с соавт. 2009). Кроме того, было установлено, что белки PsbPи PsbQ, как совместно, так и по отдельности обладали КА-активностью. Также было показано, что КА-активность внешних белков ВОК (PsbP, PsbOи PsbQ) не подавлялась ингибиторами карбоангидраз и поэтому активность обозначили как карбоангидразоподобную (КП-активность). Совместная КП-активность фракции белков PsbPи PsbQвозросла в 5 раз в присутствии 200 мкМ Mn2+(максимальный эффект Mn2+) и полностью подавлялась в присутствии ионов Zn2+, Ca2+, Mg2+ (Шитов с соавт.).
Было показано, что супернатант после CaCl2-обработки препаратов ФС-2 из гороха (содержащий белки PsbO, PsbP и PsbQ) также обладал карбоангидразной активностью. Авторы этой работы связывали наличие карбоангидразной активности в супернатанте только с присутствием PsbO, так как, по их мнению, нативные белки PsbP и PsbQ, полученные методами генной инженерии не обладают карбоангидразной активностью, как не обладают ей предшественники этих белков (Lu et al., 2005). Было установлено, что белок PsbO в присутствии Mn2+ обладает карбоангидразной активностью.
