Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Генотоксическое действие долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением

Диссертация: Генотоксическое действие долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Под влиянием ионизирующей радиации, наряду с короткоживущими продуктами радиолиза воды, в клетках млекопитающих образуются долгоживущие радикалы, преимущественно локализованные на белках. С помощью метода ЭПР установлено, что при воздействии высоких доз ионизирующей радиации (кГр) в клетках и в растворах различных белков образуются долгоживущие радикалы белков (ДЖРБ), время полужизни которых… Читать ещё >

Содержание

  • ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. Активные формы кислорода и окислительный стресс
    • 1. 1. Активные формы кислорода
      • 1. 1. 1. Синглетный кислород
      • 1. 1. 2. Супероксид-анион радикал
      • 1. 1. 3. Перекись водорода
      • 1. 1. 4. Гидроксильный радикал
    • 1. 2. Окислительный стресс
  • Глава 2. Окисление белков
    • 2. 1. Реакции окислителей с биологическими мишенями
    • 2. 2. Повреждения основной цепи белка. Образование белковых радикалов
    • 2. 3. Повреждение боковых остатков аминокислот
      • 2. 3. 1. Алифатические аминокислотные остатки и остатки с положительным и отрицательным зарядом
      • 2. 3. 2. Ароматические остатки
      • 2. 3. 3. Цистеин и цистин
    • 2. 4. Окисление остатков метионина в белках
    • 2. 5. Передача повреждения в пределах белковой молекулы и на другие мишени
    • 2. 6. Последствия окисления белков
      • 2. 6. 1. Фрагментация и димеризация
      • 2. 6. 2. Образование окисленных активных соединений и цепная реакция
      • 2. 6. 3. Конформационные изменения
    • 2. 7. Окисление белков и нарушение энергетического метаболизма
    • 2. 8. Деградация окисленных белков
  • Глава 3. Антиоксидантные свойства некоторых аминокислот и пептидов
    • 3. 1. Аминокислоты как природные низкомолекулярные антиоксиданты
    • 3. 2. Пептиды как природные внутриклеточные антиоксиданты 36 ЧАСТЬ II. МЕТОДИЧЕСКАЯ
  • Глава 4. Материалы и методы исследования 39 4.1. Материалы
    • 4. 2. Методы
      • 4. 2. 1. Получение крысиного сывороточного альбумина
      • 4. 2. 2. Обезвоживание творога
      • 4. 2. 3. Облучение
      • 4. 2. 4. Животные
      • 4. 2. 5. Долгоживущие радикалы белка
      • 4. 2. 6. Иммуноферментный анализ (ИФА)
      • 4. 2. 7. Микроядерный тест
      • 4. 2. 8. Тест на выживаемость
      • 4. 2. 9. Определение перекиси водорода
      • 4. 2. 10. Определение концентрации гидроксильных радикалов
      • 4. 2. 11. Определение концентрации растворенного кислорода 43 4.2.12. Статистический анализ
  • ЧАСТЬ III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
  • Глава 5. Влияние долгоживущих радикалов белка и аминокислот на образование АФК в водных растворах in vitro при воздействии рентгеновского излучения
    • 5. 1. Образование долгоживущих радикалов белка
    • 5. 2. Образование АФК в водной среде под влиянием долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина
    • 5. 3. Образование перекиси водорода в водной среде под влиянием долгоживущих радикалов аминокислот
  • Глава 6. Генотоксическое действие долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением
    • 6. 1. Образование 8-оксогуанина в ДНК in vitro под действием долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина
    • 6. 2. Образование полихроматофильных эритроцитов с микроядрами в клетках красного костного мозга животных под влиянием долгоживущих радикалов белка
  • ЗАКЛЮЧЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ
  • СПИСОК ЦИТИРУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ
  • СПИСОК ОСНОВНЫХ СОКРАЩЕНИЙ И ОБОЗНАЧЕНИЙ

Генотоксическое действие долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Воздействие ионизирующего излучения на живые организмы может происходить как за счет прямого действия — возбуждения и ионизации макромолекул, так и путем косвенного действия — образующихся в результате радиолиза воды высокореакционных свободных радикалов [Кудряшов, 2004]. Преобладающая часть повреждений биополимеров в клетке, индуцированных ионизирующей радиацией, образуется в результате окислительного стресса. Окислительный стресс — это нарушение в биологической системе баланса между прооксидантами и возможностью их нейтрализации в системе антиоксидантной защиты [Halliwell, Gutteridge, 1982]. При воздействии ионизирующего излучения окислительный стресс обусловлен образованием активных форм кислорода (АФК) в результате радиолиза воды [Ward, 1988]. Поскольку АФК, за исключением перекиси водорода, являются короткоживущими продуктами, то этот процесс происходит непосредственно во время облучения.

Для нейтрализации избыточного количества АФК в клетках имеется многофункциональная система антиоксидантной защиты в виде разнообразных перехватчиков радикальных продуктов радиолиза воды, а также ферментных систем нейтрализации радикалов. Увеличение внутриклеточной концентрации АФК свыше возможности их нейтрализации системой антиоксидантной защиты клетки вызывает окислительный стресс, приводящий к повреждениям биологических молекул и необходимости их элиминации или репарации. Возникает необходимость активизации различных защитных и адаптационных клеточных механизмов для преодоления повреждающих последствий окислительного стресса. Определенное количество АФК постоянно образуется в клетке в результате нормальных аэробных биохимических реакций и необходимо для осуществления редокс-регуляции различных клеточных функций. Существенная роль в сигнально-регуляторных клеточных процессах принадлежит перекиси водорода — долгоживущей формы АФК [Stone, Yang, 2006; Forman, Maiorino, Ursini, 2010].

В настоящее время установлено, что при воздействии высоких доз ионизирующей радиации на биологические объекты мишенями являются вода и белки. Белки являются более чувствительной мишенью, чем ДНК и липиды для реакции с гидроксильным радикалом (ОН') — наиболее реакционноспособной АФК [Du, Gebicki, 2004]. Это обусловлено тем, что среди биополимеров содержание белкового компонента в клетке является наибольшим и составляет около 15% ее общей массы и 70% сухой массы [Gracanin et al., 2011] и они содержат ряд высокореакционных групп [Shtarkman et al., 2008].

При повреждении белков ионизирующей радиацией в присутствии кислорода возникает ряд окисленных продуктов, время полужизни которых может составлять несколько часов и более [Stadtman, 1993]. Среди них важную роль занимают гидропероксиды белков и аминокислот [Rahmanto et al., 2010]. Первичное окисление белков и свободных аминокислот с образованием их пероксидов может вызывать ряд цепных реакций, что в конечном итоге приводит к повреждению других биомолекул, включая ДНК и белки [Rahmanto et al., 2010]. Предполагается, что окисление белков свободными радикалами участвует в процессе клеточного старения и инициирует ряд болезней человека [Hawkins, Davies, 2001].

Под влиянием ионизирующей радиации, наряду с короткоживущими продуктами радиолиза воды, в клетках млекопитающих образуются долгоживущие радикалы, преимущественно локализованные на белках [Kumagai et al., 2002]. С помощью метода ЭПР установлено, что при воздействии высоких доз ионизирующей радиации (кГр) в клетках и в растворах различных белков образуются долгоживущие радикалы белков (ДЖРБ) [Koyama et al., 1998, Kumagai et al., 2002], время полужизни которых достигает 20 ч [Miyazaki et al., 2002]. В настоящее время возникновение ДЖРБ показано для многих белков под влиянием ионизирующего излучения и ряда других воздействий. ДЖРБ образуются под воздействием гамма, рентгеновского, ультрафиолетового излучений, пероксинитрита и продуктов разложения перекиси водорода иммобилизованной пероксидазой [Гудков и др., 2007]. Под влиянием ДЖРБ в ДНК in vitro происходит образование 8-оксогуанина (8-оксо-7,8-дигидро-8-оксогуанина) — биомаркера повреждений ДНК, вызываемых АФК [Luxford et al., 1999, 2000; Furukawa et al., 2005; Midorikawa, 2005; Гудков и др., 2007]. Установлено, что ДЖРБ in vivo вызывают мутации и приводят к трансформации клеток [Koyama et al., 1998]. В небольших количествах ДЖРБ образуются в клетках животных и растений при их нормальной жизнедеятельности [Miyazaki et al., 2002].

Было показано, что аминокислоты, так же, как и белки, способны к образованию долгоживущих радикалов в результате воздействия ионизирующего излучения [Блюменфельд, Калмансон, 1958].

В связи с этим актуальным является исследование возможности индукции пролонгированного окислительного стресса долгоживущими радикалами белка (ДЖРБ) после облучения, их роли в окислительном повреждении ДНК и генотоксического действия в клетках млекопитающих. Цель данной работы заключалась в исследовании генотоксического потенциала ДЖРБ, индуцированных рентгеновским излучением. В соответствии с целью были поставлены основные задачи:

1. Выявить образование ДЖРБ in vitro при воздействии ионизирующего излучения в дозе 10 Гр и определить время их полужизни.

2. Исследовать генерацию активных форм кислорода под влиянием ДЖРБ как механизм индукции пролонгированного окислительного стресса после воздействия ионизирующего излучения.

3. Определить способность ДЖРБ вызывать окислительные повреждения ДНК in vitro и in vivo.

4. Установить возможность нейтрализации окислительного стресса, обусловленного ДЖРБ, некоторыми природными антиоксидантами после облучения.

ЧАСТЬ I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Показано образование долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина, овальбумина и гидролизата казеина при воздействии рентгеновского излучения в диапазоне доз от 5 до 50 Гр. Время полужизни этих радикалов составляет 3, 5,5 и 2,5 часов соответственно.

2. Показана способность индуцированных рентгеновским излучением долгоживущих радикалов белков вызывать окислительные повреждения ДНК in vitro с образованием в ней 8-оксогуанина.

3. Физико-химический механизм повреждающего действия долгоживущих радикалов белков обусловлен их способностью длительное время продуцировать перекись водорода и гидроксильные радикалы в водной среде.

4. При разных способах введения в организм крыс и мышей долгоживущие радикалы белков и гидролизата казеина вызывают образование цитогенетических повреждений в полихроматофильных эритроцитах красного костного мозга.

5. Использование природных антиоксидантов — Ino, Met L, Trp L — позволяет нейтрализовать последствия окислительного стресса, обусловленного долгоживущими радикалами белков, индуцированными воздействием ионизирующего излучения.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

В настоящей работе представлены результаты исследования генотоксического действия долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением, и их способности к продлению окислительного стресса в системах in vitro и in vivo.

В Главе 5 работы была исследована способность индуцированных рентгеновским излучением ДЖРБ БСА генерировать активные формы кислорода в водном растворе. Методом усиленной хемилюминесценции в системе люминол-р-йодофенол-пероксидаза было показано, что долгоживущие активные формы белка имеют два периода полужизни (15 мин и несколько часов). Время полужизни радикалов овальбумина и казеина при дозе 10 Гр составляет около 5,5 ч и 2,5 ч соответственно. Установлена зависимость образования перекиси водорода под влиянием облученного бычьего сывороточного альбумина при различных временах после облучения отражает экспоненциальный характер уменьшения способности облученного белка к генерации перекиси водорода в течение трех часов после облучения. С помощью специфичного флуоресцентного зонда, кумарин-3-карбоновой кислоты была изучена зависимость образования гидроксильных радикалов молекулами бычьего сывороточного альбумина от дозы рентгеновского излучения во времени. Было показано, что концентрация гидроксильных радикалов, образующихся под влиянием облученного бычьего сывороточного альбумина, так же как и перекиси водорода, линейно зависит от дозы излучения. В течение пострадиационного периода наблюдается экспоненциальный характер затухания способности облученного бычьего сывороточного альбумина к генерации гидроксильных радикалов так же, как и к генерации перекиси водорода. Таким образом, наши экспериментальные данные свидетельствуют о том, что долгоживущие активные формы белка бычьего сывороточного альбумина имеют двухфазный характер пострадиационной элиминации с общим полупериодом жизни в растворе порядка пяти часов и способны самопроизвольно генерировать активные формы кислорода. Образующиеся при этом перекись водорода и гидроксильные радикалы могут являться причиной длительного протекания окислительного стресса и повреждений ДНК в клетке и модельных системах in vitro.

Методом хемилюминесценции была исследована возможность образования долгоживущих радикалов в растворе отдельных облученных аминокислот. Для всех исследованных аминокислот наблюдалась линейная зависимость люминесценции от поглощенной дозы ионизирующего излучения. Чтобы выяснить возможную роль отдельных аминокислот в составе облученного белка в образовании активных форм кислорода, методом усиленной хемилюминесценции была исследована способность различных облученных рентгеновскими лучами аминокислот генерировать перекись водорода. По способности к генерации перекиси водорода аминокислоты можно разделить на три группы: аминокислоты, не способные к генерации перекиси водорода (Cys) — аминокислоты, вызывающие генерацию умеренных количеств перекиси водорода (Arg, Met, Pro, Gly, Phe) и аминокислоты, приводящие к наибольшей продукции перекиси водорода (Leu, lie, Val, Ser, Thr).

В Главе 6 работы методом иммуноферментного анализа с использованием моноклональных антител исследовано образование 8-оксогуанина — биомаркера окислительных повреждений ДНК — в растворе ДНК под действием облученного БСА Инкубация ДНК с облученным раствором бычьего сывороточного альбумина приводит к образованию в ДНК 8-оксогуанина. Доля повреждений, опосредованная облученным белком, по сравнению с тотальным облучением ДНК в той же дозе, является значительной, и составляет 35%. Полученный результат показывает высокую эффективность повреждения ДНК, опосредованную облученным белком. Было показано, что с помощью некоторых антиоксидантов можно существенно снизить повреждающий эффект долгоживущих радикалов бычьего сывороточного альбумина.

Методом микроядерного теста была исследована способность долгоживущих радикалов белка, индуцированных рентгеновским излучением, продлевать окислительный стресс и вызывать окислительные повреждения в ДНК in vivo. Изучено влияние облученного крысиного сывороточного альбумина при внутривенном введении его самцам крыс на образование микроядер в полихроматофильных эритроцитах красного костного мозга. Процент полихроматофильных эритроцитов, содержащих микроядра, в группе животных, которым внутривенно вводили крысиный сывороточный альбумин, облученный в дозе 100 Гр, был в 2,7 раза больше, чем у контрольных животных. Была показана линейная дозовая зависимость образования микроядер при их тотальном рентгеновском облучении, и таким образом было установлено, что внутривенное введение раствора альбумина, облученного в дозе 100 Гр, вызывает такое же количество цитогенетических повреждений, как тотальное разовое облучение в дозе около 0,3 Гр.

Было исследовано влияние скармливания облученного обезжиренного и обезвоженного творога самцам мышей на формирование микроядер в полихроматофильных эритроцитах их красного костного мозга. При употреблении мышами облученного в дозе 100 Гр творога в течение суток происходит относительное увеличение на 50% содержания микроядер в полихроматофильных эритроцитах их костного мозга по сравнению с группой интактных животных. Эти результаты свидетельствует о способности долгоживущих радикалов белка сохранять свой окислительный потенциал при переваривании пищи. Поскольку увеличение количества микроядер в клетках красного костного мозга линейно зависит от дозы рентгеновского излучения, то можно установить, что употребление мышами облученного в дозе 100 Гр творога соответствует тотальному облучению мышей в дозе около 0.1 Гр. При одновременном приеме с питьевой водой природных антиоксидантов наблюдалось снижение величины содержания микроядер в красном костном мозге мышей до исходных значений, статистически не отличающихся от группы интактных животных. Основным белком, входящим в состав обезжиренного творога, является казеин, который в процессе пищеварения расщепляется до отдельных аминокислот.

Результаты, полученные для облученного творога, позволили предполагать, что механизмом повреждающего действия долгоживущих радикалов белка при пероральном введении может являться генотоксическое действие долгоживущих радикалов аминокислот. В связи с этим было исследовано генотоксическое действие раствора гидролизата казеина, облученного в дозе 100 Гр, при внутрибрюшинном введении его в организм мышей. Установлено, что при внутрибрюшинном введении мышам этого раствора происходит увеличение числа полихроматофильных эритроцитов, содержащих микроядра, в 1,3 раза по сравнению с контролем.

Результаты, полученные для казеина и его гидролизата свидетельствуют о том, что способностью образовывать долгоживущие радикалы обладают сами аминокислоты, входящие в состав белка, а пространственная структура белка, по-видимому, не сказывается существенным образом на их времени жизни. Также не исключено, что пространственная структура белка защищает значительную часть аминокислот от воздействия рентгеновского излучения, при этом окисляются преимущественно аминокислоты, находящиеся на поверхности белка. Это предположение подтверждается полученными еще в 1958 г отечественными учеными данными о том, что интенсивность.

73 люминесценции гидролизата казеина в несколько раз превышает интенсивность люминесценции нативного белка. Об этом могут также свидетельствовать и полученные методом ЭПР данные о значительном увеличении количества свободных радикалов при гамма-облучении денатурированного белка [Блюменфельд, Калмансон, 1958]. Данный результат частично может быть обусловлен большей доступностью аминокислот для образования радикалов при нарушении глобулярной структуры в результате денатурации белка. Полученные нами данные показывают, что собственная антиоксидантная система организма полностью не справляется с нейтрализацией окислительного стресса, обусловленного образованием дополнительных активных форм кислорода за счет долгоживущих окисленных продуктов индуцированных рентгеновским облучением белков и аминокислот. Однако дополнительное введение некоторых природных антиоксидантов инозина, метионина, триптофана и в меньшей степени витамина С способствовало нейтрализации генотоксического действия долгоживущих радикалов белка [Коуаша еХ а1., 1998; Гудков и др., 2007].

Таким образом, полученные в данной работе результаты показывают возможность существования долгоживущих радикалов белка и аминокислот, которые при облучении животных могут продлять окислительный стресс в течение нескольких часов после воздействия ионизирующей радиации путем генерации активных форм кислорода. При этом активные формы кислорода способны осуществлять генотоксическое действие, повреждая ДНК костного мозга мышей и крыс. При этом, как показано в данной работе, некоторые природные антиоксиданты могут в значительной степени нейтрализовать этот процесс при введении их в организм мышей после облучения.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.И., Чалисова Н. И., Закуцкий А. Н., Комашня A.B., Филиппов C.B., Зезюлии П. Н. Влияние аминокислот на клеточную пролиферацию и апоптоз в органотипской культуре тканей молодых и старых крыс. // Усп. Геронтол. 2006. Вып. 19. С. 55−59
  2. Г. А., Деревнина О. Н., Попова О. Я. Различия в иммунном ответе, фагоцитозе и детоксицирующих свойствах под влиянием пептидных и аминокислотных препаратов. //Бюл. Экспер. Биол. Мед. 1995. Т. 118(2). С. 509−512
  3. Л. А. Калмансон Э.А. Спектры электронного парамагнитного резонанса биологических объектов. // Биофизика. 1958. Т. 111(1). С. 87−91
  4. A.A. Карнозин. Биологическое значение и возможности применения в медицине. М.: Издательство МГУ. 1998. 320 с.
  5. Ванг A., Ma Ч., Кси Ж., Шен Ф. Карнозин- природное лекарственное средство, замедляющее старение человека. // Биохимия. 2000. Т. 65(7). С. 869−871
  6. Ю.А., Азизова O.A., Деев А. И. и др. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. М. 1991. С. 1−249
  7. C.B., Штаркман И. Н., Черников A.B., Усачева A.M., Брусков В. И. Гуанозин и инозин рибоксин элиминируют долгоживущие белковые радикалы, образующиеся при воздействии рентгеновского излучения. // Доклады Академии Наук. 2007. Т. 413 2 .С. 264−267
  8. И.А., Лайвси С. А., Чжоу С. Переоценка антиоксидантного действия очищенного карнозина. // Биохимия. 2000. Т. 65(7). С. 766−770
  9. А.И. Развитие идей Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии. // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. // М.: Наука, 1982. С. 3−37.
  10. Н.К., Ланкин В. З., Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс: биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика». 2001. 343 с.
  11. Ю.Б. Радиационная биофизика (ионизирующие излучения). // М.: Физматлит. 2004. 443 с.
  12. Т.А., Абе X., Болдырев A.A. Карнозин и родственные соединения защищают двухцепочечную ДНК от окислительного повреждения. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 2006. Т. 42. № 5. С. 453−457
  13. А.Н., МаянскийД.Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. // Новосибирск: Наука. 1989. 123 с.
  14. Е.Б., Ланкин В. З., Зенков Н. К., Бондарь И. А., Круговых Н. Ф., Труфакин В. А. Окислительный стресс. Прооксиданты и антиоксиданты. // М.: Слово. 2006. 553 с.
  15. В.И., Амелина С. Е., Кравченко И. Н., Новоселов C.B., Янин В. А., Садовников В. Б., Фесенко Е. Е. Роль пероксиредоксина в антиоксидантной системе органов дыхания. // Докл. РАН. 2000. Т. 375(6). С. 831−833
  16. А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Активированные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. Химии. 1990. Т. 31. С. 180−208.
  17. A.B. Взаимодействие активного кислорода с ДНК. // Биохимия. 1997. Т.62(2). С.1571−1578
  18. С.Д. Кислород элементарные формы и свойства. // М.: Химия. 1979
  19. Н.С., Хавинсон В. Х. Роль пептидов в свободнорадикальном окислении и старении организма. // Успехи современной биологии. 2002. Т. 122(6). С. 557−568
  20. A.B., Князькин И. В., Кветной И. М. Молекулярная биология нейроэндокринных клеток желудочно-кишечного тракта в моделях преждевременного старения. С.П.: Система. 2004. 158с
  21. В.Х., Анисимов С. В., Малинин В. В., Анисимов В. Н. Пептидная регуляция генома и старение.М.: Издательсьво РАМН. 2005. 208с
  22. В.Х., Морозов В. Г. Геропротекторная активность тималина и эпиталамина. // Успехи геронтол. 2002. Вып. 10. С. 74−84
  23. Н.И., Пеннияйнен В. А., Ноздрачев А. Д. Регуляторные воздействия незаменимых и заменимых аминокислот на ткани селезенки и печени в органотипической культуре. // ДАН. 2003. Т. 393(2). С. 276−280
  24. А.В., Брусков В. И. Образование активных форм кислорода в воде под действием тепла. // Доклады Академии Наук. 2002. Т. 384. С. 181−184
  25. В.А., Корниенко И. В., Клецкий М. Е. Корниенко И.Е., Лисицын А. С., Новиков В. В. Супероксиддисмутирующая активность некоторых аминокислот в водных растворах. // Биофизика. 2005. Т. 50. вып. 4. С. 601−605
  26. И.Н., Гудков С. В., Черников А. В., Брусков В. И. Образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в водных растворах L-аминокислот при воздействии рентгеновского излучения и тепла. // Биофизика. 2008. Т. 53, вып. 1, С. 5−13
  27. И.Н., Гудков С. В., Черников А. В., Брусков В. И. Влияние аминокислот на образование перекиси водорода и гидроксильных радикалов в воде и 8-оксогуанина в ДНК при воздействии рентгеновского излучения. // Биохимия. 2008а.Т. 73. С. 576 586
  28. Alia, Mohanty P., Matysik J. Effect of proline on the production of singlet oxygen. // Amino Acids. 2001. Vol. 21. P. 195−200
  29. Alia, Saradhi P.P., Mohanty P. Proline in relation to free radical production in seedlings of Brassica juncea raised under sodium chloride stress. // Plant Soil. 1993. Vol. 155. P. 497 500.
  30. Armstrong D.A., Yu D., Rauk A. Oxidative damage to the glycyl alpha-carbon site in proteins: an ab initio study of the C-H bond dissociation energy and the reduction potential of the C-centered radical. // Can. J. Chem. 1996. Vol. 74. P. 1192−1199
  31. Arutyunova E.I., Danshina P.V., Domnina L.V., Pleten A.P., Muronetz V.I. Oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase enhances its binding to nucleic acids. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 307. P. 547−552
  32. Asadullina N. R., Usacheva A. M., Smirnova V. S., Gudkov S. V. Antioxidative and radiation modulating properties of guanosine-5'-monophosphate. // Nucleot. Nucleos. and Nucl. Acids. 2010. Vol. 29. P. 786−799
  33. Biaglow J.E., Varnes M.E., Epp E.R., Clark E.P., Tuttle S.W., Held K.D. Role of glutathione in the aerobic radiation response. // Int. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys. 1989. Vol. 16. P. 1311−1314
  34. Block D.A., Yu D., Armstrong D.A., Rauk A. On the influences of secondary structure on the alpha-C-H bond dissocation energy of proline residues in proteins: a theoretical study. // Can. J. Chem. 1998. Vol. 76. P. 1042−1049
  35. Boldyrev A.A., Dupin A.M., Pindel E.V., Antioxidative properties of histidine-containing di peptides from skeletal muscles of vertebrates. // Comp. Biochem. Physiol. 1988. V. 89B. P. 245−250
  36. Bolton J.L., Trush M.A., Penning T.M., Dryhurst G., Monks T.J. Role of quinones in toxicology. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 135−160
  37. Bruskov V. I., Malakhova V., Masalimov Z. K., Chernikov A. V. Heat-indused formation of reactive oxygen species and 8-oxoguanine, a biomarker of damage to DNA. // Nucleic Acids Research. 2002. Vol. 30. P. 1354−1363
  38. Bump E.A., Brown J.M. Role of glutathione in the radiation response of mammalian cells in vitro and in vivo. // Pharmacol. Ther. 1990. Vol. 47. P. 117−136
  39. Buxton G.V., Greeenstock C.L., Helman W.P., Ross A.B. Critical review of rate constants for reactions of hydrated electrons, hydrogen atoms and hydroxyl radicals in aqueous solution. //J.Phys. Chem. Ref. 1988. Data 17. P. 513−886
  40. Cecarini V., Gee J., Fioretti E., Amici M., Angeletti M., Eleuteri A.M., Keller J.N. Protein oxidation and cellular homeostasis: emphasis on metabolism. // Biochimica et Biophysica acta. 2007. Vol. 1773. P. 93−104
  41. Chao C., Ma Y., Stadman E.R. Modification of protein surface hydrophobicity and methionine oxidation by oxidative systems. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1997. Vol. 94. P.2969−2974
  42. Chen C., Dickman M.B. Proline suppresses apoptosis in the fungal pathogen Colletotrichum trifolii. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. Vol. 102(9). P. 3459−3464
  43. Dakin H.D. The oxidation of amido acids with the production of substances of biological importance. //J. Biol. Chem. 1906. Vol. 1. P. 171−176
  44. Daly M.J. Death by protein damage in irradiated cells. // DNA Repair. 2012. Vol. 11. P. 12 -21
  45. Dastoor Z., Dreyer J.L. Potential role of nuclear translocation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in apoptosis and oxidative stress. // J. Cell. Sci. 2001. Vol. 114. P. 1643−1653
  46. Davies M.J. Reactive species formed on proteins exposed to singlet oxygen. // Photochem. Photobiol. Sci. 2004. Vol. 3. P. 17−25
  47. Davies M.J. The oxidative environment and protein damage. // Biochimica et Biophysica acta. 2005. Vol. 1703. P. 93−109
  48. Davies M.J., Fu S., Dean R.T. Protein hydroperoxides can give rise to reactive free radicals. // Biochem J. 1995. Vol. 305(2). P. 643−649
  49. Dean R.T., Fu S., Stacker R., Davies M.J. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation. // Biochem. J. 1997. Vol. 324. P. 1−18
  50. Du J., Gebicki J.M. Proteins are major initial cell targets of hydroxyl free radicals. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004. Vol. 36 11. P. 2334−2343
  51. Dubbelman T.M., de Goeij A.F., van Steveninck J. Photodynamic effects of protoporphyrin on human erythrocytes. Nature of the cross-linking of membrane proteins. //Biochim. Biophys. Acta. 19 785. Vol. 11. P. 141−151
  52. Easton C.J. Free-radical reactions in the synthesis of alpha-amino acids and derivatives. // Chem. Rev. 1997. Vol. 97. P. 53−82
  53. Eisenberg WC, Taylor K, Guerrero RR. Cytogenetic effects of singlet oxygen. // J Photochem. Photobiol. B. 1992. Vol. 16(3−4). P. 381−384
  54. Forman H.J., Maiorino M., Ursini F. Signaling functions of reactive oxygen species. // Biochemistry. 2010. Vol. 49. P. 835−842
  55. Fu S., Hick L.A., Sheil M.M., Dean R.T. Structural identification of valine hydroperoxides and hydroxides on radical-damaged amino acid, peptide, and protein molecules. // Free Radic. Biol. Med. 1995. Vol. 19. P. 281−292
  56. Fu S.L., Dean R.T. Structural characterization of the products of hydroxyl-radical damage to leucine and their detection on proteins. // Biochem. J. 1997. Vol. 324. P. 41−48
  57. Furukawa A., Hiraku Y., Oikawa S., Luxford C., Davies M. J., Kawanishi S. Guanine-specific DNA damage induced by gamma-irradiated histone. // Biochem. J. 2005. Vol. 388 3 .P. 813−818
  58. Gao J., Yin D.H., Yao Y., Sun H., Qin Z., Schoneich C., Williams T.D., Squier T.C. Loss of conformational stability in calmodulin upon methionine oxidation. // Biophys. J. 1998. Vol. 74. P. 1115−1134
  59. Gebicki J.M. Protein hydroperoxides as new reactive oxygen species. // Redox Rep. 1997. Vol. 3.P. 99−110
  60. Gebicki S., Gebicki J.M. Crosslinking of DNA and proteins induced by protein hydroperoxides. // Biochem. J. 1999. Vol. 338. P. 629−636
  61. Gebicki S., Gebicki J.M. Formation of peroxides in amino acids and proteins exposed to oxygen free radicals. // Biochem. J. 1993. Vol. 289. P. 743−749
  62. Gebicki S., Gill K.H., Dean R.T., Gebicki J.M. Action of peroxidases on protein hydroperoxides. // Redox Rep. 2002. Vol. 7. P. 235−242
  63. Genet S., Kale R.K., Baquer N.Z. Effects of free radicals on cytosolic creatine kinase activities and protection by antioxidant enzymes and sulfhydryl compounds. // Mol. Cell. Biochem. 2000. Vol. 210. P. 23−28
  64. Gracanin M., Lam M.A., Morgan P.E., Rogers K.J., Hawkins C. L, Davies M.J. Amino acid, peptide, and protein hydroperoxides and their decomposition products modify the activity of the 26S proteasome // Free Radic Biol Med 2011. Vol. 50. P. 389 399
  65. Gudkov S. V., Gudkova 0., Y., Chernikov A. V., Bruskov V. I. Protection of mice against X-ray injuries by the post-irradiation administration of guanosine and inosine. // Int. J. Radiat. Biol. 2009. Vol. 85 2. P. 116−125
  66. Halliwell B., Gutteridge J.M. Oxygen toxicity, oxygen radicals, transition metals and disease. // Biochem. J. 1984. Vol. 219. P. 1−14
  67. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Caeruloplasmin and the superoxide radical. // Lancet. 1982. Vol. 2. P. 556−559
  68. Hamman B.L., Bittl J.A., Jacobus W.E., Allen P.D., Spencer R.S., Tian R., Ingwall J.S. Inhibition of the creatine kinase reaction decreases the contractile reserve of isolated rat hearts. // Am. J. Physiol. 1995. Vol. 269. P. 1030−1036
  69. Hampton M.B., Morgan P.E., Davies M.J. Inactivation of cellular caspases by peptide-derived tryptophan and tyrosine peroxides. // FEBS Lett. 2002. Vol. 527. P. 289−292
  70. Hassel B., Sonnewald U. Selective inhibition of the tricarboxylic acid cycle of GABAergic neurons with 3-nitropropionic acid in vivo. // J. Neurochem. 1995. Vol. 65. P. 1184−1191
  71. Hawkins C.L., Davies M.J. Generation and propagation of radical reactions on proteins. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. Vol. 504. P. 196−219
  72. Hawkins C.L., Pattison D.I., Davies M.J. Hypochlorite-induced oxidation of amino acids, peptides and proteins. // Amino Acids. 2003. Vol. 25. P. 259−274
  73. Hawkins C.L., Rees M.D., Davies M.J. Superoxide radicals can act synergistically with hypochlorite to induce damage to proteins. // FEBS Lett. 2002. Vol. 510. P. 4114
  74. Hirayama H., Tamaoka J., Horikoshi K. Improved immobilization of DNA to microwell plates for DNA-DNA hybridization. // Nucl. Acids Res. 1996. Vol. 24. P. 4098−4099
  75. Hogg P.J. Disulfide bonds as switches for protein function. // Trends Biochem. Sci. 2003. Vol. 28. P. 210−214
  76. Holmgren A. Antioxidant function of thioredoxin and glutaredoxin systems. // Antioxid. Redox Signal. 2000. Vol. 2. P. 811−820
  77. Holtzman D., Meyers R., Khait I., Jensen F. Brain creatine kinase reaction rates and reactant concentrations during seizures in developing rats. // Epilepsy Res. 1997. Vol. 27. P. 7−11
  78. Hoppe G., O’Neil J., Hoff H.F. Inactivation of lysosomal proteases by oxidized low density lipoprotein is partially responsible for its poor degradation by mouse peritoneal macrophages. // J. Clin. Invest. 1994. Vol. 94. P. 1506−1512
  79. Kanofsky J.R., Sima P. Singlet oxygen production from the reactions of ozone with biological molecules. //J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 9039−9042
  80. Keck R.G. The use of t-butyl hydroperoxide as a probe for methionine oxidation in proteins. // Anal. Biochem. 1996. Vol. 236. P. 56−62
  81. Kriegenburg F, Ellgaard L, Hartmann-Petersen R. Molecular chaperones in targeting misfolded proteins for ubiquitin-dependent degradation. // FEBS J. 2012. Vol. 279(4). P. 532−42
  82. Kiffin R., Bandyopadhyay U., Cuervo A.M. Oxidative stress and autophagy. // Antioxid. Redox Signal. 2006. Vol. 8. P. 152−162
  83. Kiffin R., Christian C., Knecht E., Cuervo A.M. Activation of chaperone-mediated autophagy during oxidative stress. // Mol. Biol. Cell. 2004. Vol. 15. P. 4829^1840
  84. Kindig C.A., Howlett R.A., Stary C.M., Walsh B., Hogan M.C. Effects of acute creatine kinase inhibition on metabolism and tension development in isolated single myocytes. // J. Appl. Physiol. 2005. Vol. 98. P. 541−549
  85. Kohen R., Yamamoto Y., Kundy K.S. Antioxidant activity of carnosine, homocarnosine, and anserine present in muscle and brain. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. Vol. 85. P. 3175−3179
  86. Kotiaho T., Eberlin M.N., Vainiotalo P., Kostiainen R. Electrospray mass and tandem mass spectrometry identification of ozone oxidation products of amino acids and small peptides. // J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2000. Vol. 11. P. 526−535
  87. Koyama S., Kodama S., Suzuki K., Matsumoto T., Miyazaki T., Watanabe M. Radiation-induced long-lived radicals which cause mutation and transformation. // Mutat. Res. 1998. Vol. 421(1). P. 45−54
  88. D.M., Arthur R.E. 1-DOPA-quinone inactivates tryptophan hydroxylase and converts the enzyme to a redox-cycling quinoprotein. // Brain Res. Mol. 1999. Vol. 73. P. 78−84
  89. Kukreja R.S., Jesse R.L., Hess M.L. Singlet oxygen: A potential culprit in myocardial injuri? // Mol. Cell. Biochem. 1992. Vol. 111. P. 17−24
  90. Lass A., Suessenbacher A., Woolkart G., Mayer B. and Friedovich B. Functional and analytical evidence for scavenging of oxygen radicals by L-Arginine. // Mol. Pharmacol. 2002. Vol. 61. P. 1081−1088
  91. Levine R.L., Moskovitz J., Stadtman E.R. Oxidation of methionine in proteins: roles in antioxidant defense and cellular regulation. // IUBMB Life. 2000. Vol. 50. P. 301−307
  92. Levine R.L., Mosoni L., Berlett B.S., Stadtman E. Methionine residues as endogenous antioxidants in proteins. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1996. Vol. 93. P. 15 036−15 040
  93. Levine R.L., Wehr N., Williams J.A., Stadtman E.R., Shacter E. Determination of carbonyl groups in oxidized proteins. // Methods Mol. Biol. 2000a. Vol. 99. P. 15−24
  94. Lieber M.R. The mechanism of double-strand DNA break repair by the nonhomologous DNA end joining pathway. // Annu. Rev. Biochem. 2010. Vol. 79. P. 181 211
  95. Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. // J Biol Chem 1951−193:265−275
  96. Luo S., Levine R.L. Methionine in proteins defends against oxidative stress. // FASEB J. 2009. Vol. 23(2). P. 464−472
  97. Luxford C., Dean R.T., Davies M.J. Induction of DNA damage by oxidised amino acids and proteins. // Biogerentology. 2002. Vol. 3. P. 95−102
  98. Luxford C., Dean R.T., Davies M.J. Radicals derived from histone hydroperoxides damage nucleobases in RNA and DNA. // Chem. Res. Toxicol. 2000. Vol. 13. P. 665−672
  99. Luxford C., Morin B., Dean R.T., Davies M.J. Histone HI- and other protein- and amino acid-hydroperoxides can give rise to free radicals which oxidize DNA. // Biochem. J. 1999. Vol. 344. P. 125−134
  100. Luxford C., Roger T.D., Davies M.J. Radicals derived from histone hydroperoxides damage nucleobases in RNA and DNA. // Chem. Res. 2000. Vol. 13. P. 665−672
  101. Ly A., Tran N.Q., Ward J.F., Milligan J.R. Repair of oxidative Guanine Damage in Plasmid DNA by indoles involves proton transfer between complementary bases. // Biochem. 2006. Vol. 43. P. 9098−9104
  102. Lynch R.E., Fridovich I. Effects of superoxide on the erythrocyte membrane. // J. Biol. Chem. 1978. Vol. 253(6). P. 1838−1845
  103. Mallet R.T., Squires J.E., Bhatia S., Sun J. Pyruvate restores contractile function and antioxidant defenses of hydrogen peroxide-challenged myocardium. // J. Mol. Cell. Cardiol. 2002. Vol. 34. P. 1173−1184
  104. Manevich Y., Held K.D., Biaglow J.E. Coumarin-3-carboxylic acid as a detector for hydroxyl radicals generated chemically and by gamma radiation. // Radiation Research. 1997. Vol. 148. P. 580−591
  105. Mashima R., Yoshimura S., Yamamoto Y. Reduction of lipid hydroperoxides by apolipoprotein B-100. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. Vol. 259. P. 185−189
  106. McFarland G.A., Holliday R. Retardation of the senescence of cultured human diploid fibroblasts by carnosine. // Exp. Cell. Res. 1994. Vol. 212. P 167−175
  107. Meyer H, Bug M, Bremer S. Emerging functions of the VCP/p97 AAA-ATPase in the ubiquitin system. //Nat Cell Biol. 2012. Vol. 14(2). P. 117−23
  108. McCord J.M., Russell W.J. Inactivation of creatine phosphokinase by superoxide during reperfusion injury. // Basic Life Sci. 1988. Vol. 49. P. 869−873
  109. W.R., Dahl T.A. // Biological inactivation by singlet oxygen: distinguishing 02 (Hg) // Biochim. et Biophys. Acta. 1992. Vol. 1117. P. 216−222
  110. Midorikawa K, M urata M, K awanichi S. H istone peptide AKRHRK enhances H202-induced DNA damage and alters its site specifi city. // Biochim. Biophys. Res. Commun. 2005. Vol. 333. P. 1073- 1077
  111. Milligan J.R., Aguilera J.A., Ly A., Tran Q., Hoang 0., Ward J.F. Repair of oxidative DNA damage by amino acids. // NAR. 2003. Vol. 31. № 21. P. 6258−6263
  112. Milligan J.R., Tran Q., Ly A., Ward J.F. Peptide repair of oxidative DNA damage. // Biochemistry. 2004. Vol. 43. P. 5102−5108
  113. Mohsenin V., Gee J.L. Oxidation of alpha 1-protease inhibitor: role of lipid peroxidation products. // J. Appl. Physiol. 1989. Vol. 66. P. 2211−2215
  114. Morgan P.E., Dean R.T., Davies M.J. Inhibition of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase by peptide and protein peroxides generated by singlet oxygen attack. // Eur. J. Biochem. 2002. Vol. 269. P. 1916−1925
  115. Morgan P.E., Dean R.T., Davies M.J. Protective mechanisms against peptide and protein peroxides generated by singlet oxygen. // Free Radic. Biol. Med. 2004. Vol. 36. P. 484 496
  116. Morin B., Davies M.J., Dean R.T. The protein oxidation product 3,4-dihydroxyphenylalanine DOPA mediates oxidative DNA damage. // Biochem. J. 1998. Vol. 330. P. 1059−1067
  117. Murrell G., Bromley F.N. Modulation of fibroblast proliferation by oxygen free radicals. Biochem. J. 1990. Vol. 265. P. 659−665
  118. Nauser T., Schoneich C. Thiyl radicals abstract hydrogen atoms from the alpha C-H bonds in model peptides: absolute rate constants and effect of amino acid structure. // J. Am. Chem. Soc. 2003. Vol. 125. P. 2042−2043
  119. Neta P., Grodkowski J., Ross A.B. Rate constants for reactions of aliphatic carbon-centered radicals in aqueous solution. // J. Phys. Chem. Ref. 1966. Data 25 P. 709−1066
  120. Neta P., Huie R.E., Ross A.B. Rate constants for reactions of peroxyl radicals in fluid solutions. // J. Phys. Chem. Ref. 1990. Data 19. P. 413−513
  121. Neuzil J., Gebicki J.M., Stacker R. Radical-induced chain oxidation of proteins and its inhibition by antioxidants. // Biochem. J. 1993. Vol. 293. P. 601−606
  122. Nielsen H.K., Loliger J., Hurrell R.F. Reactions of proteins with oxidizing lipids: Analytical measurements of lipid oxidation and of amino acid losses in a whey proteinmethyl linolenate model system. // Br. J. Nutr. 1985. Vol. 53. P. 61−73
  123. Nulton-Persson A.C., Szweda L.I. Modulation of mitochondrial function by hydrogen peroxide. Hi. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 23 357−23 361
  124. C., Rustad A., Fonnum F., Paulsen R.E., Hassel B. 3-Nitropropionic acid: an astrocyte-sparing neurotoxin in vitro. // Brain Res. 1999. Vol. 850. P. 144−149
  125. Orlowski M., Wilk S. Catalytic activities of the 20 S proteasome, a multicatalytic proteinase complex. // Arch. Biochem. Biophys. 2000. Vol. 383. P. 1−16
  126. Ostdal H., Davies M. J., Andersen H. J. Reaction between protein radicals and other biomolecules. // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 201−209
  127. Pacifici R.E., Salo D.C., Davies K.J. Macroxyproteinase M.O.P.: a 670 kDa proteinase complex that degrades oxidatively denatured proteins in red blood cells. // Free Radic. Biol. Med. 1989. Vol. 7. P. 521−536
  128. Padmaja S., Squadrito G.L., Lemercier J.N., Cueto R., Pryor W.A. Rapid oxidation of dl-selenomethionine by peroxynitrite. // Free Radic. Biol. Med. 1996. Vol. 21. P. 317−322
  129. Park E.M., Thomas J.A. S-thiolation of creatine kinase and glycogen phosphorylase b initiated by partially reduced oxygen species. // Biochim. Biophys. Acta. 1988. Vol. 964. P. 151−160
  130. Pietraforte D., Minetti M. Direct ESR detection of peroxynitriteinduced tyrosine-centered protein radicals in human blood plasma. // Biochem. J. 1997. Vol. 325. P. 675 684
  131. Pryor W.A., Jin X., Squadrito G.L. One- and two-electron oxidations of methionine by peroxynitrite. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1994. Vol. 91. P. 11 173−11 177
  132. Rahmanto A.S., Morgan P.E., Hawkins C.L., Davies M.J. Cellular effects of photogenerated oxidants and long-lived, reactive, hydroperoxide photoproducts. // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 49 10. P. 1505−1515
  133. Rahmanto A.S., Morgan P.E., Hawkins C.L., Davies M.J. Cellular effects of peptide and protein hydroperoxides. // Free Radic. Biol. Med. 2010. Vol. 48 8. P. 1071−1078
  134. Reid D.L., Armstrong D.A., Rauk A., Sonntag C. H-atom abstraction by thiyl radicals from peptides and cyclic dipeptides. A theoretical study of reaction rates. // Phys. Chem. 2003. Vol. 5. P. 3994−3999
  135. Roche M., Rondeau P., Singh N. R., Tarnus E., Bourdon E. The antioxidant properties of serum albumin. // FEBS Letters. 2008. Vol. 582. P. 1783−1787
  136. Rodriguez H., Valentine M.R., Holmquist G.P., Akman S.P., Termini J. Mapping of peroxyl radical induced damage on genomicDNA. // Biochemistry. 1999. Vol. 38. P. 16 578 16 588
  137. Ross S.M., Sabri M.I., Spencer P. S. Action of acrylamide on selected enzymes of energy metabolism in denervated cat peripheral nerves. // Brain Res. 1985. Vol. 340. P. 189−191
  138. Lee S.M., Huh T.L., Park J.W., Inactivation of NADP + -dependent isocitrate dehydrogenase by reactive oxygen species, Biochimie 83 2001 1057−1065.
  139. Schmalhausen E.V., Pleten A.P., Muronetz V.I. Ascorbate-induced oxidation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 308. P. 492196
  140. Schoneich C., Bonifacic M., Asmus K.D. Reversible H-atom abstraction from alcohols by thiyl radicals: determination of absolute rate constants by pulse radiolysis. // Free Radic. Res. Commun. 1989. Vol. 6. P. 393105
  141. Schoneich C., Pogocki D., Hug G.L., Bobrowski K. Free radical reactions of methionine in peptides: mechanisms relevant to beta-amyloid oxidation and Alzheimer’s disease. // J. Am. Chem. Soc. 2003. Vol. 125. P. 13 700−13 713
  142. Schoneich C., Yang J. Oxidation of methionine peptides by Fenton systems: the importance of peptide sequence, neighbouring groups and EDTA. // J. Chem. Soc. 1996. Vol. 2. P. 915- 924
  143. Schoneich C. Cysteine residues as catalysts for covalent peptide and protein modification: a role for thiyl radicals? // Biochem Soc Trans. 2011 Vol. 39(5). P. 1254−1259
  144. Sharov V.S., Ferrington D.A., Squier T.C., Schoneich C. Diastereoselective reduction of protein-bound methionine sulfoxide by methionine sulfoxide reductase. // FEBS Lett. 1999. Vol. 455. P. 247−250
  145. Sharov V.S., Schoneich C. Diastereoselective protein methionine oxidation by reactive oxygen species and diastereoselective repair by methionine sulfoxide reductase. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 29. P. 986−994
  146. Shen H.R., Spikes J.D., Kopecekova P., Kopecek J. Photodynamic crosslinking of proteins: I. Model studies using histidine- and lysinecontaining N-2-hydroxypropyl methacrylamide copolymers. // J. Photochem. Photobiol. 1996. Vol. 34. P. 203−210
  147. Shen H.R., Spikes J.D., Kopeckova P., Kopecek J. Photodynamic crosslinking of proteins: photocrosslinking of a model proteinribonuclease A. // J. Photochem. Photobiol. 1996. Vol. 35. P. 213−219
  148. Shen H.R., Spikes J.D., Smith C.J., Kopecek J. Photodynamic cross-linking of proteins: IV. Nature of the His-His bond’s formed in the rose bengal-photosensitized cross-linking of N-benzoyl-lhistidine. // J. Photochem. Photobiol. 2000. Vol. 130. P. 1−6
  149. Shtarkman I.N., Gudkov S.V., Chernikov A.V., Bruskov V.I. Effect of amino acids on X-ray-induced hydrogen peroxide and hydroxyl radical formation in water and 8-oxoguanine in DNA // Biochemistry (Moscow) 2008. Vol. 73. P. 470 478
  150. Simpson J.A., Narita S., Gieseg S., Gebicki S., Gebicki J.M., Dean R.T. Long-lived reactive species on free-radical-damaged proteins. // Biochem. J. 1992. Vol. 282. P. 621— 624
  151. Sirove r M.A. Role of the glycolytic protein, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, in normal cell function and in cell pathology. // J. Cell. Biochem. 1997. Vol. 66. P. 133— 140
  152. Sohal R.S., Svenson I., Brunk U.T. Hydrogen peroxide production by liver mitochondria in different species. // Mech. Ageing and Develop. 1990. Vol. 53. P. 209−215
  153. Spector D., Etienne F., Brot N., Weissbach H. New membraneassociated and soluble peptide methionine sulfoxide reductases in Escherichia coli. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. Vol. 302. P. 284−289
  154. Stachowiak O., Dolder M., Wallimann T., Richter C. Mitochondrial creatine kinase is a prime target of peroxynitrite-induced modification and inactivation. // J. Biol. Chem. 1998. Vol. 273. P. 16 694−16 699
  155. Stadtman E.R. Oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins by radiolysis and by metal-catalyzed reactions. // Annu. Rev. Biochem. 1993. Vol. 62. P. 797 821
  156. Stadtman E.R., Berlett B.S. Reactive oxygen-mediated protein oxidation in aging and disease. // Chem. Res. Toxicol. 1997. Vol. 10. P. 485−494
  157. Stone J.R., Yang S. Hydrogen peroxide: a signaling messenger // Antioxid Redox Signal. 2006. Vol. 8. P. 243 270
  158. Sundqvist T. Bovine aortic endothelial cells release hydrogen peroxide. // J. Cell Physiol. 1991. Vol. 148. P. 152−156
  159. Suzuki Y.J., Edmondson J.D., Ford G.D. Inactivation of rabbit muscle creatine kinase by hydrogen peroxide. // Free Radic. Res. Commun. 1992. Vol. 16. P. 131−136
  160. Takenaka A., Annaka H., Kimura Y., Aoki H., Igarashi K. Reduction of paraquat-induced oxidative stress in rats by dietary soy peptide. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2003. Vol. 67(2). P. 278−283
  161. Terman A., Brunk U.T. Lipofuscin. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2004. Vol. 36. P. 14 001 404
  162. Terman A., Brunk U.T. Lipofuscin: mechanisms of formation and increase with age. // Apmis. 1998. Vol. 106. P. 265−276
  163. Torrielli M.V., Dianzani M.U. Free radicals in inflammatory disease. // Free Radicals in Molecular Biology, Aging and Disease. N.Y.: Raven Press. 1984. P. 355−379
  164. Tretter L., Adam-Vizi V. Inhibition of Krebs cycle enzymes by hydrogen peroxide: a key role of alpha.-ketoglutarate dehydrogenase in limiting NADH production under oxidative stress. // J. Neurosci. 2000. Vol. 20. P. 8972−8979
  165. Ueno A., Vannais D., Lenarczyk M., Waldren C. A. Ascorbate, added after irradiation, reduces the mutant yield and alters the spectrum of CD59- mutations in A L cells irradiated with high LET carbon ions. // J. Radiat. Res. 2002. Vol. 43. P. 245−249
  166. Walsh M., Stevens F.C., Oikawa K., Kay C.M. Circular dichroism studies on Ca2±dependent protein modulator oxidized with N-chlorosuccinimide. // Biochemistry. 1978. Vol. 17. P. 3928−3930
  167. Ward J.F. DNA damage produced by ionizing radiation in mammalian cells: identities, mechanisms of formation and reparability. // Progr. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. 1988. Vol. 35. P.95−125
  168. Watts Z.I., Easton C.J. Peculiar stability of amino acids and peptides from a radical perspective. //J. Am. Chem. Soc. 2009. Vol. 131. P. 11 323 11 325
  169. Wendel A. Enzymes acting against reactive oxygen. // Enzymes: Tools and Targets. 1988. P. 161−167
  170. P. (Jr.), Jones L.H., Wentworth A.D., Zhu X., Larsen N.A., Wilson I.A., Xu X., Goddard W.A., III, Janda K.D., Es moser A., Leruer R.A. Antibody catalysis of the oxidation of water. Science. 2001. Vol. 293. P. 1806−1811
  171. Wilkinson F., Helman W.P., Ross A.B. Rate constants for the decay and reactions of the lowest electronically excited state of molecular oxygen in solution. An expanded and revised compilation. // J. Phys. Chem. Ref. 1995. Data 24. P. 663−1021
  172. Winterbourn C.C., Buss H. Protein carbonyl measurement by enzyme-linked immunosorbent assay. // Methods Enzymol. 1999. Vol. 300. P. 106−111
  173. Winterbourn C.C., Kettle A.J. Biomarkers of myeloperoxidasederived hypochlorous acid. // Free Radic. Biol. Med. 2000. Vol. 29. P. 403−409
  174. Witting P.K., Mauk A.G. Reaction of human myoglobin and H202. Electron transfer between tyrosine 103 phenoxyl radical and cysteine 110 yields a protein-thiyl radical. // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276. P. 16 540−16 547
  175. Wolosker H., Panizzutti R., Engelender S. Inhibition of creatine kinase by S-nitrosoglutathione. // FEBS Lett. 1996. Vol. 392. P. 274−276
  176. Yuan G., Kaneko M., Masuda H., Hon R.B., Kobayashi A., Yamazaki N. Decrease in heart mitochondrial creatine kinase activity due to oxygen free radicals. // Biochim. Biophys. Acta. 1992. Vol. 1140. P. 78−84
  177. АФК активные формы кислорода ДЖРБ — долгоживущие радикалы белка ПОЛ — перекисное окисление липидов ОН~ - гидроксильный ион ОН* - гидроксильный радикал 02*" - супероксид-анион радикал 102 — синглетный кислород
  178. ABTS 2,2'-Azino-bis (3-ethylbenz-thiazoline-6-sulfonic acid) ИФА — иммуноферментный анализ Guo — гуанозин Ino — инозин
  179. ККК- кумарин-3-карбоновая кислота
  180. ОН-ККК 7-гидроксикумарин-З-карбоновая кислота
  181. ПХЭ полихроматофильные эритроциты1. МЯ микроядра
  182. ЭПР электронный парамагнитный резонанс
  183. DOPA дигидроксифенилаланин1. ХЛ хемилюминесценция
  184. БСА бычий сывороточный альбумин
  185. КСА крысиный сывороточный альбумин
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!