Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Лазерная спектроскопия компонентов светоиндуцируемой ферментативной реакции

Диссертация: Лазерная спектроскопия компонентов светоиндуцируемой ферментативной реакции
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Использование светочувствительного субстрата-регулятора, полученного с помощью охарактеризованного метода лазерной подготовки, позволяет реализовать светоиндуцируемую ферментативную реакцию, запускаемую импульсом лазерного излучения. Это дает возможность исследовать динамические характеристики конформационного состояния фермента в реальном времени и получать уникальную информацию о связи… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. КОЛЕБАТЕЛЬНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ БЕЛКОВ И ОПТИЧЕСКОЕ УПРАВЛЕНИЕ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИЕЙ (ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР).И
    • 1. 1. Спектроскопия комбинационного рассеяния света и спектроскопия оптического эффекта керра, индуцированного комбинационным резонансом
      • 1. 1. 1. Основы спектроскопии комбинационного рассеяния света
      • 1. 1. 2. Основы R1K. ES
    • 1. 2. светоиндуцируемая ферментативная реакция
      • 1. 2. 1. Строение и функции белков
      • 1. 2. 2. Ферментативная реакция
    • 1. 3. Спектроскопия биомолекул
      • 1. 3. 1. Спектроскопия поглощения и флуоресценции белков
      • 1. 3. 2. КР спектроскопия белковых молекул

Лазерная спектроскопия компонентов светоиндуцируемой ферментативной реакции (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Знания о строении ферментов, их динамических свойствах, фермент-субстратных взаимодействиях и других аспектах молекулярных механизмов функционирования ферментативных систем чрезвычайно актуальны. Лазерная спектроскопия, в частности лазерная спектроскопия комбинационного рассеяния (КР), является одним из наиболее информативных методов изучения конформационного состояния биомолекул.

Важное место в современных исследованиях белков занимает разработка и применение кинетических методов, позволяющих изучать динамику функционирования ферментативных систем в реальном времени и с высоким разрешением. Основным подходами на сегодняшний день являются методы остановленного потока (stopped-flow), постоянного потока (constant-flow), метод гашения реакции (quenched-flow) и метода фотоуправления (метод вспышки, flash method). Разработанный в начале 1950;х метод вспышки является, пожалуй, наиболее эффективным способом управления ферментативной реакцией. В то же время ферментативная активность большинства белков-ферментов не поддаётся фотоуправлению напрямую. В начале 1970;х был предложен метод управления активностью фермента с помощью фоточувствительного субстрата-регулятора, однако процесс фотоуправления субстратом, его промежуточные состояния и эффективность преобразования субстрата-регулятора в необходимую форму до сих пор практически не исследованы. Поэтому одной из важнейших и актуальных задач является разработка метода лазерной подготовки субстрата-регулятора для реализации светоиндуцируемой ферментативной реакции.

Обработка КР спектров многих веществ, особенно биомолекул, осложняется наличием в них широкополосного фона. Интенсивность фона, как правило, на несколько порядков превосходит интенсивность КР линий исследуемого вещества. Несмотря на то, что эта проблема возникла в первых работах по КР спектроскопии, а ежегодно этому методу посвящается большое число работ, до сих пор единой точки зрения на природу этого явления не существует. В первую очередь, это связано с тем, что большинство исследователей воспринимает широкополосный фон лишь как помеху для получения информации о колебательных резонансах. В настоящее время известно несколько способов уменьшения интенсивности широкополосного фона по сравнению с интенсивностью КР линий: перегонка, замораживание, использование лазерных источников в ближней инфракрасной области. Широко применяется способ фотообесцвечивания («выжигания») образца, основанный на уменьшении интенсивности широкополосного фона во времени при облучении образца лазерным излучением. Существование эффекта фотообесцвечивания растворов белков изначально объяснялось разрушением примесей-флуорофоров, поскольку сами молекулы белка не поглощают излучение видимого диапазона. В последнее время появились экспериментальные данные, позволяющие утверждать, что широкополосный фон определяется флуоресценцией самих биологических молекул, а не примесей. В этом случае наличие эффекта фотообесцвечивания может говорить о деструктивном характере воздействия излучения на биомолекулы. Таким образом, исследование фотообесцвечивания растворов биомолекул является актуальным и может раскрыть новые аспекты взаимодействия лазерного излучения с биомолекулами.

Известно, что в функционировании ферментов существенную роль могут играть низкочастотные (НЧ) колебания белковой молекулы. При этом КР спектры в НЧ области существенно различаются для одного и того же белка в твердом состоянии и в водном растворе, кроме того, в водных растворах наблюдение НЧ колебаний затруднено. Отсутствие ярко выраженных НЧ комбинационных резонансов в водных растворах белков часто связывают с демпфированием соответствующих колебаний водным окружением. Таким образом, вопрос о влиянии растворителей на НЧ колебания является весьма актуальным. Исследование влияния растворителей на НЧ колебания целесообразно проводить на примере простых органических молекул и дополнять экспериментальные результаты сравнительно несложным теоретическим анализом.

Цели и задачи.

Целью настоящей работы является совершенствование методов изучения строения и динамических свойств ферментов, а также фермент-субстратных взаимодействий с использованием лазерной спектроскопии светоиндуцируемой ферментативной реакции.

В диссертационной работе решаются следующие задачи:

1. Установление зависимости параметров широкополосного фона от молекулярной массы и структуры биополимеров.

2. Выявление возможных причин немонотонного поведения интенсивности широкополосного фона во времени при облучении видимым лазерным излучением растворов белков.

3. Определение возможных изменений параметров низкочастотных колебательных резонансов белков под влиянием растворителей.

4. Определение оптимальной длины волны лазерного излучения и оптимальной дозы облучения для эффективной лазерной активации субстрата-регулятора светоиндуцируемой ферментативной реакции.

Научная новизна.

1. Показано, что параметры широкополосного фона в КР спектрах растворов биомолекул зависят как от молекулярной массы, так и от конформационного состояния биомолекул.

2. С использованием спектроскопии оптического эффекта Керра, индуцированного комбинационным резонансом, получены спектры водного раствора белка в диапазоне от -4 до 4 см" 1.

3. Методом КР спектроскопии, показано, что влияние растворителя на низкочастотные колебательные резонансы растворенного вещества выражается в сдвиге, уширении и изменении формы линии. Наблюдаемые изменения не могут быть объяснены только изменением эффективного трения в присутствии молекул растворителя.

4. Охарактеризован метод подготовки (с использованием лазерного излучения) светочувствительного субстрата-регулятора для реализации светоиндуцируемой ферментативной реакции.

Практическая ценность.

Использование светочувствительного субстрата-регулятора, полученного с помощью охарактеризованного метода лазерной подготовки, позволяет реализовать светоиндуцируемую ферментативную реакцию, запускаемую импульсом лазерного излучения. Это дает возможность исследовать динамические характеристики конформационного состояния фермента в реальном времени и получать уникальную информацию о связи структуры и функции ферментов.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. При отсутствии флуоресцирующих примесей и флуоресценции растворителя наблюдаемая интенсивность широкополосного фона в КР спектрах водных растворов белков и характерное время фотообесцвечивания зависят от конформационного состояния белка.

2. При анализе низкочастотных колебательных спектров белковых молекул в растворе влияние растворителя не может быть сведено к увеличению эффективного трения и должно исследоваться с учетом изменения частот и относительных интенсивностей линий колебательного спектра.

3. Предложенная лазерно-оптическая процедура позволяет эффективно нарабатывать необходимую форму субстрата-регулятора светоиндуцируемой ферментативной реакции (до 55% от исходного вещества, при длине волны лазерного излучении 325 нм и дозе облучения 6 МДж/моль), а также характеризовать и контролировать состав реакционной смеси.

Апробация работы.

По результатам диссертационной работы опубликовано 9 научных статей, из них 2 в журналах из списка ВАК России:

1. A.F. Bunkin, A.Yu. Chikishev, A.P. Gorchakov, S.I. Lebedenko. A.A. Nurmatov, S.M. Pershin. Four-photon spectroscopy of a-chymotrypsin protein aqueous solution in subterahertz range from -4 to 4 cm" 1 // Physics of Wave Phenomena, 2004, v. 12, № 4, p. 175−179.

2. N. R. Arutyunyan, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, S. I. Lebedenko, and Yu.M. Romanovsky. Nature of the Broadband Background in Raman Spectra of Aqueous Solutions of a-Chymotrypsin // Laser Physics, 2004, v. 14, № 8, p. 1054.

3. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. I. Chulichkov, P. A. Ignatiev, S. I. Lebedenko. and О. V. Voronina. A Method of Comparing Raman Spectra // Laser Physics, 2004, v. 14, № 11, p. 1386.

4. А. Ф. Бункин, С .И. Лебеденко. A.A. Нурматов, А. Ю. Чикишев, С. М. Першин. Четырехфотонная спектроскопия водного раствора а-химотрипсина в терагерцовом диапазоне от 10 до -100 см" 1 // Оптика и Спектроскопия, 2005, т. 99, № 4, с. 601−605.

5. N.R. Arutyunyan, N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, S.I. Lebedenko. O.D. Parashchuk and A.D.Razzhivin. Broadband Background in Raman Spectra of Proteins: Deterministic Signal or Noise? // Fluctuation and Noise Letters, 2005, v. 5, № 5, p. L233.

6. A.F. Bunkin, A.A. Nurmatov, S.M. Pershin, S.I. Lebedenko. Low-Frequency Four-Photon Spectroscopy Of Tetrachloroethane And Tetrabromoethane Molecule Rotations In Liquid Phase // Physics of Wave Phenomena, 2006, v. 14, № 2, p. 87−91.

7. А. Ф. Бункин, С .И. Лебеденко, A.A. Нурматов, С. М. Першин. Четырехфотонная спектроскопия крыла Рэлея водного раствора белка а-химотрипсина // Квантовая электроника, 2006, т. 36, № 7, с. 612−615.

8. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, V. I. Dolgovskii, and S. I. Lebedenko. Laser Raman Spectroscopy of the Effect of Solvent on the Low-Frequency Oscillations of Organic Molecules // Laser Physics, 2007, v. 17, № 9, p. 1133−1137.

9. N. N. Brandt, О. O. Brovko, A. Yu. Chikishev, K. Itoh, S. I. Lebedenko. V.I. Polshakov, and I. K. Sakodynskaya. Laser Control of the Structure of a Photosensitive Substrate for Enzymatic Reaction // Laser Physics, 2007, v. 17, № 10, p. 1262−1265.

Результаты диссертационной работы докладывались на 9 международных конференциях: Austral-Asian Biospectroscopy Conference (Карат, Таиланд, 2003), Italian-Russian Laser Symposium ITARUS (Москва, Россия, 2003), Международная научная конференция студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов-2003» (Москва, Россия, 2003), International Workshop on Noise in Condensed Matter and Complex Systems (Палермо, Италия, 2004), International Conference on Coherent and Nonlinear Optics ICONO (Санкт-Петербург, Россия, 2005), European Congress on Molecular Spectroscopy (Стамбул, Турция, 2006), Workshop on Biophotonics and Molecular Simulations (Братислава, Словакия, 2006), International Conference on.

Coherent and Nonlinear Optics ICONO (Минск, Беларусь, 2007), International Conference on Laser Applications in Life Sciences LALS (Москва, Россия, 2007).

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, пяти глав и заключения. Работа изложена на 113 страницах, включает 52 рисунка, 5 таблиц и список литературы из 112 наименований.

Основные результаты и выводы работы:

1. При отсутствии флуоресцирующих примесей и флуоресценции растворителя интенсивность широкополосного фона в КР спектрах водных растворов белков и характерное время фотообесцвечивания зависят от конформационного состояния белка.

2. Наличие эффекта фотообесцвечивания растворов биополимеров свидетельствует о деструктивном воздействии видимого лазерного излучения на биомолекулы. При этом видимое лазерное излучение не оказывает влияния на аминокислотный состав и не вызывает существенных изменений во вторичной структуре биополимеров.

3. Осцилляции интенсивности широкополосного фона в КР спектрах растворов биомолекул могут возникать вследствие осцилляций тепловой линзы, которые в свою очередь определяются процессами теплои массопереноса в образце.

4. С использованием спектроскопии оптического эффекта Керра, индуцированного комбинационным резонансом, получены спектры водного раствора белка в диапазоне от -4 до 4 см" 1.

5. Влияние растворителей на низкочастотные колебательные резонансы выражается в сдвиге, уширении и изменении формы линии. Данные изменения не могут быть объяснены только изменением эффективного трения в среде вследствие влияния растворителя.

6. Охарактеризован метод лазерной подготовки субстрата-регулятора №N0 светоиндуцируемой ферментативной реакции, который может быть применён в экспериментах по изучению динамических свойств фермента а-химотрипсина во время его функционирования. Из четырех использованных в эксперименте длин волн лазерного излучения оптимальной с точки зрения получения максимальной концентрации необходимой формы субстрата-регулятора светоиндуцируемой ферментативной реакции является длина волны 325 нм. При этом оптимальная доза облучения составляет 6 МДж/моль. * *.

В заключении мне хотелось бы выразить большую признательность и благодарность А. Ю. Чикишеву и H.H. Брандту за внимание, чуткость, помощь при выполнении работы и плодотворные обсуждения ее результатов.

Я благодарен Баландину Т. Г., Дееву С. М., Сакондынской И. К. за предоставление образцов и полезные дискуссии, Бункину А. Ф., Джиджоеву М. С., Карговскому A.B., Кулику А. П., Польшакову В. И. за предоставление экспериментальных установок для измерений, помощь в исследованиях и обсуждение результатов работы.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Показать весь текст

Список литературы

  1. П. Применение КР и РКР спектроскопии в биохимии. -М: Мир, 1985,272.
  2. C.V., Krishnan K.S. //Nature (London), 1928, v.121, p. 501.
  3. Г. С. Избранные труды. -M: Изд. АН СССР, 1958, стр. 101−110.
  4. Л.И. Полное собрание трудов. -М: Изд. АН СССР, 1947, т.1,305 с.
  5. М.М. Спектры комбинационного рассеяния молекул и кристаллов. М: Наука, 1969, 576 с.
  6. Nielsen О. Faurskov Low-frequency spectroscopic studies of interactions in liquids //
  7. Prog. Chem., Sect. C, Phys. Chem., 1993, v. 90, p. 3−44.
  8. W., Pershan P. S. // Phys. Rev. Lett. 1977, v.39., p. l368.
  9. C.A., Коротеев Н. И. Методы нелинейной оптики в спектроскопии рассеяния света. Активная спектроскопия света. -М.: Наука, 1981, 544 с.
  10. Н., Стаут У., Тейлор Д. Биология. -М: Мир, 1990, т.1,368 с.
  11. М.В. Биофизика. -М: Наука, 1988, 300 с.
  12. Riek R, Hornemann S, Wider G, Billeter M, Glockshuber R, Wuthrich K., NMRstructure of the mouse prion protein domain PrP (121−321). // Nature, 1996- v. 382, p. 6587.
  13. H.H., Чикишев А. Ю., Сотников А. И., Савочкина Ю. А., Агапов И. И., Тоневицкий А. Г., Кирпичников М. П., Конформационные различия рицина и агглютинина рицина в растворе и кристалле. // ДАН, 2001, т.376, № 5, с. 687−689.
  14. Anfinsen С. В, Princiles that govern the folding of protein chains // Science, 1973, v. 181, № 96, pp. 223−230.
  15. Молекулярная динамика ферментов. Под ред. Романовского Ю. М. и Эбелинга В. // М: — Издательство Московского университета, 2000,170 с.
  16. Э. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980.
  17. Birktoft J. J., Blow D.N. Structure of crystalline a-chymotrypsin. // Journal Molecular
  18. Biology, 1972, v.68, pp. 187−240.
  19. Chikishev A.Yu., Koroteev N.I., Otto C., Greve J. Polarization-sensitive CARS ofamide-I band of pure and liganded chymotrypsin. // Journal Raman Spectroscopy, 1996, v.27, pp. 893−896.
  20. Brandt N.N., Chikishev A.Yu., Greve J., Koroteev N.I., Otto C., Sakodynskaya I.K.
  21. CARS and Raman spectroscopy of function-related conformational changes of chymotrypsin. // Journal Raman Spectroscopy, 2000, vol. 31, pp. 731−737.
  22. Porter G.// Proc. Roy. Soc. (London), Ser. A 200,1950.
  23. Porter G., in P.G.Ashmore, F.S.Dainton and T.M.Sugden (Eds.), Photochemistry and
  24. Reaction Kinetics Cambridge: Cambridge University Press, 1967.
  25. Kaufman H., Vratsanos S.M. and Erlanger B.F.// Science, 1968, p. 169
  26. И.В., Варфоломеев С. Д., Мартинек К.// Доклад Академии Наук СССР, 1970, 193.
  27. Berezin I.V., Varfolomeyev S.D. and Martinek К. // FEBS Letters 1970, 8.
  28. Varfolomeyev S.D., Klibanov A.M., Martinek K., Berezin I.V. Light-Initiated Enzymic Activity Caused by Photostereoisomerisation of cis4-nitrocinnamoyl-a-chymotrypsin // FEBS Letters 1970, v. 15,2.
  29. Alemany A. and Corral C. // Anales Real Sot. Espan. Fis. Quim., Madrid, Ser. 1962,1. В 58, 563.
  30. Stepanek J., Anzenbacher P., Sedlacek B. Laser scattering spectroscopy of biologicalobjects. -Amsterdam-New York-Tokyo: Eslsevier, 1987, p. 244.
  31. Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. -М: Мир, 1986, 347 с.
  32. Dickson R.M., Cubitt А.В., Tsien R.Y., Moerner W.E. On/off blinking and switchingbehaviour of single molecules of green fluorescent protein. // Nature, 1997, v.388, pp.355−358.
  33. Creemers T.M., Lock A.J., Subramaniam V., Jovin T.M., Volker S. Photophysics andoptical switching in green fluorescent protein mutants. // PNAS, 2000, v.97, № 7, pp.2974−2978.
  34. Lord R.C., Yu N-T. Laser-excited Raman spectroscopy of biomolecules. I. Nativelysozyme and its constituent amino acids. // Journal of Molecular Biology, 1970, v.50, № 2, pp.509−524.
  35. Harada I., Takeuchi H. Raman and ultraviolet resonance Raman spectra of proteinsand related compounds. // In Spectroscopy of Biological Systems, edited by Clark R.J.H. and Hester R.E. New York: Wiley, 1986, p. 113.
  36. Tu A.T. Peptide backbone conformation and microenvironment of protein side chains. // In Spectroscopy of Biological Systems, edited by Clark R.J.H. and Hester R.E. New York: Wiley, 1986, pp.47−111.
  37. Thomas G.J., Jr. In Biological Applications of Raman Spectroscopy, v. l: Raman
  38. Spectra and the Conformations of Biological Macromolecules, edited by Spiro T.G. -New York: Wiley, 1987, p. 136.
  39. Li H., Hanson C., Fuchs J.A., Woodward C., Thomas G.J., Jr. Determination of thepKa values of active-center cysteines, cysteines-32 and -35, in Escherichia coli thioredoxin by Raman spectroscopy. // Biochemistry, 1993, v.32, pp.5800−5808.
  40. Austin J.C., Jordan T., Spiro T.G. Ultraviolet resonance Raman studies of proteins. //
  41. Advances in Spectroscopy, edited by Clark R.J.H. and Hester R.E. New York: Wiley, 1993, v.20, Part A, pp.55−127.
  42. Miura T., Thomas G.J., Jr. In Subcellular Biochemistry, edited by Biswas B.B. and
  43. Roy S., v.24: Proteins: Structure, Function and Engineering New York: Plenum Press, 1995, pp.55−99.
  44. Overman S.A., Thomas G.J., Jr. Novel vibrational assignments for proteins from
  45. Raman spectra of viruses. // Journal of Raman Spectroscopy, 1998, v.29, pp.23−29.
  46. Lippert J.L., Tyminski D., Desmeules P.J. Determination of the secondary structureof proteins by laser Raman spectroscopy. // Journal of the American Chemical Society, 1976, v.98, pp.7075−7080.
  47. Sugeta H., Go A., Miyazawa T. Vibrational spectra and molecular conformations ofdialkyl disulfides. // Bulletin of Chemical Society of Japan, 1973, v.46, № 11, pp.3407−3411.
  48. Kitagawa T., Azuma T., Hamaguchi K. The Raman spectra of Bence-Jones proteins.
  49. Disulfide stretching frequencies and dependence of Raman intensity of tryptophan residues on their environments. // Biopolymers, 1979, v. 18, № 2, pp.451−467.
  50. Bicknell-Brown E., Lim B.T., Kimura T. Laser Raman spectroscopy of adrenal ironsulfur apoprotein: the anomalous tyrosine residue at position 82. // Biochemical and Biophysical Research Communications, 1981, v. 101, № 1, pp.298−305.
  51. Takesada H., Nakanishi M., Hirakawa A.Y., Tsuboi M. Hydrogen-deuterium exchange of the tryptophan residues in bovine a-lactalbumin. // Biopolymers, 1976, v.15, pp.1929−1938.
  52. В.Ф. Влияние молекулярного веса на люминесценцию высокомолекулярных соединений // ДАН, 1960, т. 133, № 6, с. 1358.
  53. В.Ф. Спектры универсальной флуоресценции полимеров.// ДАН, 1962, т. 143, № 1, с. 150.
  54. В.Ф. Универсальная люминесценция полимеров// Журнал стурктурной химии, 1970, т.11, № 6, с. 1072.
  55. Biscar J.P., DhallP., Pennison J. Resolved Raman spectra of human serum albumin. //
  56. Physics Letters, 1972, v39A, #2, pp. 111−113.
  57. Biscar J.P., Kollias N. Light scattering from albumins // Chemical Physics Letters, 1974, v.24, #4, pp.563−564.
  58. KolliasN., Biscar J.P. Pseudo-Raman broad band of stacked benzene molecules.//
  59. Chemical Physics Letters, 1974, v.26, p.82.
  60. V.E., Salivanov G.I. // Proceeding of XX Congress AMPERE, Tallinn, 1978, p.472.
  61. Yu N-T., Bando M., Kuck J.F.R. Jr. Fluorescence/Raman intensity ratio for monitoring the pathologic state of human lens. // Investigative Opthalmology and Visual Science, 1985, v.26, #1, pp.97−101.
  62. Biscar J.P., Kollias N., Resolved pseudo-Raman spectrum of ovuline albumin //
  63. Chemical Physics Letters, 1974, v.27, p.100−102.
  64. C.C., Лейтес JI.A. О так называемом «фоне» в спектрах КР. // Оптика испектроскопия, 1984, т.56, вып.1,стр. 10−12.
  65. D.I., Yaremko A.M., Vorona I.P. // Journal of Raman Spectroscopy, 1997, v.28, pp 771−778.
  66. Ostrovskii D.I., Valakh M.Ya., Karaseva T.A., Lataika Z., Rataichak G., Yare // Opt.
  67. Spectr, 1995, v.78, p. 422.
  68. Atamas N.A., Yaremko A.M., Balavin L.A., Pogorelov V.E., Berski S., Latajka Z.,
  69. Ratajczak H, Abkowz-Bienko A. // Journal of Molecular Structure, 2002, v.605, pp. 187−198.
  70. Splett A., Splett Ch., Pilz W. Dynamics of the Raman background decay.// Journal of
  71. Raman Spectroscopy, 1997, v.28, pp. 481−485.
  72. H.H., Чикишев А. Ю. Фотообесцвечивание фона в КР-спектрах водныхрастворов растительных токсинов. // Медицинская физика. Сборник статей под редакцией В. И. Трухина, Ю. А. Пирогова, П. К. Кашкарова, Н. Н. Сысоева.-М:Физический ф-т МГУ, 2002, стр.25−34.
  73. Brown К. G., Erfurh S.C., Small Е. W., Peticolas W. L., Conformationally depended low-frequency motion of proteins by laser Raman spectroscopy // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1972, v69,1467−1469.
  74. Genzel L., Kiilmann F., Martin T. P., Winterling g., Yacoby Y., Fronlich H., MakinenM.
  75. W., Low-frequency Raman spectra of Lysozyme, // Biopolymers, 1976, 15, 219 225.
  76. Colaianni S. E M. and Nielsen O. F.,, Low-frequency Raman spectroscopy // J. Molecular Structure, 1995, 347,267−284.
  77. Painter P.C., Mosher L.E., Rhoads C. Low-Frequency Modes in the Raman Spectra of
  78. Proteins. // Biopolymers, 1982, v.21, p. 1469−1472.
  79. Caliskan G., Kisliuk A., Tsai A.M., Soles C.L., Sokolov A.P. Influence of solvent on dynamics and stability of a protein // Journal of Non-Crystalline Solids, 2002, v.307−310, pp. 887−893.
  80. McCammon, J. C., and P. G. Wolynes. Nonsteady hydrodynamics ofbiopolymer motions. // J. Chem. Phys., 1977, 66, p. 1452.
  81. Mitrofanov V., Romanovsky Yu., Netrebko A., On The Damping Of The Fluctuations Of Atomic Groups In Water Environment // Fluctuation and Noise Letters, 2006, v. 6, pp. L133-L146.
  82. Wilson H.W. The infrared and Raman spectra of a- and P-pinenes. // Applied Spectroscopy, 1976, v.30, pp.209.
  83. Savitzky A., Golay M.J.E. //Analytical Chemistry, 1964, v.36, pp.1627−1639.
  84. Press W. H, Teukolsky S.A. // Computers in Physics, 1990, v.4, № 6, pp.669−672.
  85. A.F., Nurmatov A.A. // Laser Phys. 2003. V. 13. № 3. pp. 328−331.
  86. Deyev S.M., Waibel R., Lebedenko E.N., Schubiger A.P., Pluekthun A. Design ofmultivalent complexes using the barnase-barstar module. // Nature Biotechnology, 2003, v. 21, N12, pp. 1486−1492.
  87. Fernandez M., Villalonga M.L., Fragoso A., Cao R., Vallalonga R. // Biotechnol.
  88. Appl. Biochem., 2002, v.36, pp.235−239.
  89. Davidson B, Fasman G.D. // Biochem., 1967, v. 6, p.1616.
  90. R.E., Rank D.H. // Trans Faraday Soc., 1952, v. 48, pp.394 400.
  91. R.E. // J. Chem. Phys., 1956, v. 24, pp. 300 305.
  92. G.L., Fatley W.G., Hiraishi J. // J. Mol. Struct., 1970, v. 6, pp. 101 116.
  93. В.В., Зефиров Н. С. // Жури. Всесоюз. Хим. О-ва им. Д. И. Менделеева, 1984, т. 29, № 5., с. 521−530.
  94. Р.Дж., Брентшнайдер Е. Внутреннее вращение молекул / Под ред.
  95. В.Дж. Орвилл-Томаса. М.: Мир, 1977, с. 405 — 490.
  96. Mizushima and Morino, Bull. Chem. Soc. Japan, 1942, v. 17,94.
  97. Morino, Mizushima, Kuratani and Katayama // J. Chem. Phys., 1950, v. 18, 754.81. http://www.safework.ru/ilo/ICSC/cards/view/70 233
  98. A.A., Винокурова Е. А. и др. Водородные связи с участием групп1,1,2,2-тетрабромэтана и их влияние на конформационное равновесие // Журнал структурной химии, 1998, т. 39, № 3, с. 478−483.
  99. Koji Nakamura, Seiichi Era, Yukihiro Ozaki, Masaru Sogami, Tomoya Hayashi, Masataka Murakami Conformational changes in seventeen cystine disulfide bridges of bovine serum albumin proved by Raman spectroscopy // FEBS Letters, 1997, v. 417, pp. 375−378.
  100. Lieber C. A. and Mahadevan-Jansen A. // Appl. Spectrosc., 2003, v. 57, p. 1363.
  101. Talsky G., Derivative spectroscopy: low and higher order. -Weinheim-Basel
  102. Cambridge-New York-Tokyo: VCH Publishers Inc., 1994, p.228.
  103. Hasegawa Т., Nishijo J., Umemura J. Separation of Raman spectra from fluorescenceemission background by principal component analysis // Chem. Phys. Lett., 2000, v.317. pp. 642−646.
  104. И.К., Разживин А. П. Способ вычитания низкочастотного фона измассивов (спектральных) данных биологического происхождения // Депонированная рукопись в ВИНИТИ, -М, 2000, 22 стр.
  105. N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, A. I. Chulichkov, P. A. Ignatiev, S. I. Lebedenko,
  106. O.V. Voronina. A Method of Comparing Raman Spectra.// Laser Physics, 2004, Vol. 14, No. 11, pp. 1386−1392.
  107. N. R. Arutyunyan, N. N. Brandt, A. Yu. Chikishev, S. I. Lebedenko,
  108. Yu.M. Romanovsky. Nature of the Broadband Background in Raman Spectra of Aqueous Solutions of a-Chymotrypsin //Laser Physics, 2004, Vol. 14, No. 8, pp. 1054−1058.
  109. N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev, A.G. Tonevitsky. Background photobleaching in Raman spectra of aqueous solutions of plant toxins. // Proceedings of SPIE, 2002, v.4749, pp.349−354.
  110. Dosimetry of laser radiation in medicine and biology / Eds. G J. Mueller, D.H.Sliney //
  111. Bellingham, Washington, SPIE Inst. Advanced Opt. Techn., 1989, V. IS5.
  112. N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev. Laser Raman spectrometer for the studies ofbiomolecules with monitoring temperature of the samples. // Laser Physics, 2002, v.12, no.4, pp.647−652.
  113. Tain-Jen Yu, J.L. Lippert, W.L.Peticolas Laser Raman Studies of Conformational
  114. Variations of Poly-L-lysine // Biopolymers, 1973, v.12, p. 2161.
  115. R.C. Lord, Nai-Teng Yu, Laser-excited Raman Spectroscopy of Boimolecules II. Native Ribonuclease and a-Chymotrypsin // J.Mol.Biol 1970 v.51 pp.203−213.
  116. R.K. Dukor, L.A. Nafie Comparison of infrared and Raman spectroscopy for structural Studies of proteins // 1st Austral-Asian Biospectroscopy Conference, 2003,27.
  117. N.N. Brandt, A.Yu. Chikishev. Kinetics of photobleaching of aqueous solutions ofricin agglutinin in the presence of guanidine chloride. // Proceedings of SPIE, v.4749, pp.343−348,2002.
  118. Gouesbet G. Simple model for bifurcations ranging up to chaos in thermal lens oscillations and associated phenomena // Phys. Rev. A, 1990, v. 42, pp. 5928−5945 .
  119. Gouesbet G., Lefort E. Dynamical states and bifurcations of a thermal lens using spectral analysis // Phys. Rev. A, 1988, v.37, pp. 4903−4915.
  120. С. Келих Молекулярная нелинейная оптика-M.: Наука, 1981, 671с.
  121. А.Ф. Бункин, С. И. Лебеденко, А. А. Нурматов, А. Ю. Чикишев, С. М. Першин Четырех-фотонная спектроксопия водного раствора белка а-химотрипсина в терагерцовом диапазоне от 10 до -100 см"1 II, Оптика и спектроскопия, 2005, v99, #4, 601−605.
  122. Дж., Мак-Клеллан О. Водородная связь. -М.: Мир, 1964,462с.
  123. А.В. Водородная связь. -М.: Наука, 1981, с. 112 155.
  124. Frisch M.J. et al. Gaussian 03, Revision B.05 Gaussian Inc., Wallingford CT, 2004
  125. Becke A.D. Density-functional thermochemistry III. The role of exact exchange // J. Chem. Phys. 1993, v. 98, pp. 5648−5652.
  126. Woon D.E., Dunning Т.Н. Gaussian basis sets for use in correlated molecular calculations IV. Calculation os state electrical response properties. // J. Chem. Phys., 1994, v. 100, pp. 2975−2989.
  127. M.T., Mennacci В., Tomasi J. // J. Chem. Phys., 1997, v. 107, p.3032.
  128. Marston C.C., Balint-Kurti G.G. The Fourier grid Hamiltonian method for bound state eigenvalues and eigenfunctions. // J. Chem. Phys., 1989, v.91, pp.3571−3576.
  129. Б.И. Ионии, Б. А. Ершов, ЯМР-спектроскопия в органической химии, изд. Химия, Москва, 1967 г. стр. 229.
  130. ChemExper catalog of chemicals suppliers, physical characteristics, http://vmw.chemexper.comA ChemExper Inc, 2007.
  131. Экспериментальные методы химической кинетики, под ред. Н. М. Эммануэля и М. Г. Кузьмина -М.: Изд. МГУ, 1985.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!