Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Антиоксидантные и ДНК-репарационные системы в защите клеток от экзо-и эндогенных токсикантов: Катионов свинца, фенолов и активных форм кислорода

Диссертация: Антиоксидантные и ДНК-репарационные системы в защите клеток от экзо-и эндогенных токсикантов: Катионов свинца, фенолов и активных форм кислорода
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Показано, что при генетическом дефекте метгемоглобинредуктазы, одного из ключевых защитных антиоксидантных ферментов в эритроцитах человека, в 50−76 раз повышается уровень метгемоглобина и накапливаются супероксидради-калы, в 90−150 раз увеличивается активность перекисного окисления липидов. На ингибирование ПОЛ частично расходуются низкомолекулярные антиоксиданты, содержание которых снижается… Читать ещё >

Содержание

  • ВВЕДЕНИЕ
  • Глава 1. Литературный обзор
    • 1. 1. Источники поступления токсикантов в клетки и их биохимический механизм действия на клеточные структуры
      • 1. 1. 1. Катионы тяжелых металлов
      • 1. 1. 2. Фенол и его замещенные производные
    • 1. 2. Биохимические системы защиты генома и структур растительных клеток от неспецифического и специфического действия токсикантов (катионов металлов и фенолов)
      • 1. 2. 1. Низкомолекулярные антиоксиданты
      • 1. 2. 2. Высокомолекулярные антиоксиданты
      • 1. 2. 3. Системы репарации ДНК
      • 1. 2. 4. Системы клеточного апоптоза
      • 1. 2. 5. Системы хелатирования тяжелых металлов
    • 1. 3. Биохимические системы защиты структур безъядерных клеток (на примере эритроцитов)
  • Глава 2. Материал и методы исследования
    • 2. 1. Оборудование
    • 2. 2. Реактивы и приготовление растворов
    • 2. 3. Растительный материал и методы работы с ним
    • 2. 4. Эритроциты и методы работы с ними
    • 2. 5. Методика определения активности пероксидазы
    • 2. 6. Методика определения активности СОД
    • 2. 7. Методика определения активности фенолоксидазы
    • 2. 8. Методика определения активности MetHb-R
    • 2. 9. Методика определения содержания НМАО
    • 2. 10. Методика определения интенсивности ПОЛ
    • 2. 11. Методика определения концентрации MetHb
    • 2. 12. Методика радиометрических индикаторов
    • 2. 13. Методика определения митотического индекса
    • 2. 14. Методика элементного анализа почв и надземной фитомассы
    • 2. 15. Методика хромато-масс-спектрометрического анализа растительных экстрактов
    • 2. 16. Обработка результатов
  • Глава 3. Результаты и их обсуждение
    • 3. 1. Метод определения общей активности систем репарации ДНК, общей относительной активности и устойчивости генома
    • 3. 2. Влияние РЬ на активность антиоксидантных и ДНК-репарационных систем клеток корневой меристемы проростков пшеницы
    • 3. 3. Активность антиоксидантных и ДНК-репарационных систем клеток корневой меристемы проростков, выросших из семян иван-чая узколистного, созревших в условиях повышенного содержания свинца в почве
    • 3. 4. Химический состав органической части экстракта рододендрона золотистого и фракции эфирных масел полыни чернобыльник
    • 3. 5. Комплексное влияние РЬ и биологически активных веществ из тканей рододендрона золотистого и полыни чернобыльник на клетки меристемы корней проростков пшеницы
    • 3. 6. Влияние фенола на активность АО- и ДНК-репарационных систем в проростков пшеницы Приленская
    • 3. 7. Влияние п-аминофенола на активность АО- и ДНК-репарационных систем проростков пшеницы Приленская
    • 3. 8. Влияние п-нитрофенола на активность АО- и ДНК-репарационных систем проростков пшеницы Приленская
    • 3. 9. Влияние п-хлорфенола на активность АО- и ДНК-репарационных систем проростков пшеницы Приленская
    • 3. 10. Влияние заместителя в пара-положении бензольного кольца фенолов на активность антиоксидантных и ДНК-репарационных систем клеток корневой меристемы проростков пшеницы

Антиоксидантные и ДНК-репарационные системы в защите клеток от экзо-и эндогенных токсикантов: Катионов свинца, фенолов и активных форм кислорода (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Антиоксидантные (АО) и ДНК-репарационные системы осуществляют поддержание стабильности молекулярной структуры ДНК и компартментов клетки. Их эффективная работа обеспечивает устойчивость клеточного генома и всего организма даже при действии на него таких токсикантов, как активные формы кислорода, катионы металлов с переменной валентностью, токсичные органические соединения, ионизирующее и ультрафиолетовое излучение и др. [1]. В доступной нам литературе почти не встречается работ, в которых эти защитные системы исследовались бы совместно. Вместе с тем, только комплексное изучение АОи ДНК-репарационных систем позволяет получить обобщенную информацию о степени устойчивости и защищенности организма от действия эндои экзотокси-кантов. Возможности указанных защитных систем лимитированы. Истощение пула антиоксидантов, нарушение работы АО-ферментов и энзимов репарации ДНК может стать причиной нарушений функциональной активности, появления и закрепления мутаций в молекуле ДНК, запуска программ апоптоза или некротической гибели клеток. Таким образом, определение активности АОи ДНК-репарационных защитных систем позволяет оценить адаптивный потенциал, предел устойчивости организмов к действию специфических и неспецифических стресс-факторов, может служить методом биохимической индикации нарушений экологических равновесий организма со средой.

Цель работы — изучить роль антиоксидантных и ДНК-репарационных систем в изменениях устойчивости и продуктивности биологических систем при действии на них экотоксикантов: катионов свинца (II), фенола и его пара-производных, активных форм кислорода, на примере активно делящихся растительных клеток и эритроцитов человека.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи: 1. Изучить концентрационные зависимости влияния РЬ (в камеральных и полевых условиях), фенола и его пара-замещенных производных на активность систем, обеспечивающих устойчивость и функциональную активность генома продуктивность) клеток растений пшеницы (Triticum aestivum L.) сорта Прилен-ская-19 и иван-чая узколистного (Chamenerion angusti-folium): низкомолекулярных антиоксидантов, ферментов антиоксидантного действия (СОД, пероксидазы) по отношению к интенсивности ПОЛ, ДНК-репарационных систем, а также процессов репликации и трансляции.

2. Исследовать химический состав органической части метанольного экстракта надземной фитомассы рододендрона золотистого (Rhododendron aureum Georgi) и фракции эфирных масел полыни чернобыльник (Artemisia Vulgaris L.) для выявления веществ — модуляторов активности антиоксидантных и ДНК-репарационных систем. Выявить влияние комплексов этих биологически активных веществ на устойчивость и продуктивность проростков пшеницы сорта Прилен-ская-19 при действии на них катионов свинца (II).

3. Установить количественные закономерности функционирования антиоксидантных систем в безъядерных клетках (эритроциты) при нарушении связывания кислорода с гемоглобином (наследственный дефект фермента метгемоглобин-редуктазы) и повышении концентрации активных форм кислорода.

Научная новизна.

Показана ключевая роль антиоксидантных (низкомолекулярных и ферментативных) и ДНК-репарационных систем, функционирующих во взаимодополняющем режиме, в формировании и изменениях устойчивости и продуктивности клеток корневой меристемы проростков растений при действии на них экотокси-кантов: катионов свинца (И), фенола и его пара-производных, в различных концентрационных диапазонах.

Исследование химического состава органической части метанольного экстракта надземной фитомассы рододендрона золотистого (Rhododendron aureum Georgi) и фракции эфирных масел полыни чернобыльник (Artemisia vulgaris L.) позволило идентифицировать низкомолекулярные вещества, благодаря наличию которых экстракты вышеназванных растений повышают устойчивость проростков пшеницы к катионам свинца.

Установлены нарушения антиоксидантно-прооксидантного равновесия в эритроцитах человека при дефекте фермента метгемоглобинредуктазы и резком повышении активных форм кислорода.

Научно-практическая значимость работы.

На модели влияния катионов свинца (II), фенола и его пара-производных на тест-клетки растительных организмов показана возможность применения метода биохимической индикации для оценки степени влияния загрязнений окружающей среды токсическими веществами на биоту, её состояние и долгосрочные перспективы адаптации к действию различных токсикантов. Метод включает одновременное определение активности АОи ДНК-репарационных систем, скоростей репликации и трансляции в тест-клетках. Он позволяет также оценивать сочетан-ное действие различных экологических факторов.

Разработана и апробирована методика оценки антиоксидантного статуса эритроцитов больных наследственной энзимопенической метгемоглобинемией для адекватного ведения патогенетической терапии. Показана необходимость расширения спектра назначаемых антиоксидантов при НЭМ, таких как регуляторов баланса аскорбата, перекисного окисления липидов, инактиваторов токсичных продуктов ПОЛ.

Основные положения, выносимые на защиту.

Активности антиоксидантных и ДНК-репарационных систем, скорости репликации и трансляции меристемных клеток корешков проростков растений нелинейно зависят от концентраций экотоксикантов (РЬ, фенола и его пара-производных). Это определяет нелинейность зависимостей устойчивости и продуктивности организмов от концентрации указанных экотоксикантов. Природа пара-заместителя в бензольном кольце фенолов вносит свой вклад в специфичность их влияния на устойчивость и продуктивность растительных тест-клеток.

Метанольный экстракт рододендрона золотистого (Rhododendron aureum Georgi) и фракция эфирных масел полыни чернобыльник (Artemisia vulgaris L.) содержат антиоксиданты, а также вещества, активирующие репаративный и ингибирующие репликативный синтез ДНК. Это вызывает повышение устойчивости клеток корневой меристемы и проростков пшеницы к действию РЬ2+ при клеток корневой меристемы и проростков пшеницы к действию РЬ2+ при обработке их вышеназванными экстрактами.

При дефекте метгемоглобинредуктазы (одного из ключевых антиоксидант-ных ферментов эритроцитов человека) активируется ПОЛ на фоне отсутствия адаптивной активации эндогенных антиоксидантных систем. Уменьшается отношение интенсивности ЕАО/ПОЛ. Это позволяет рекомендовать увеличение дозы и структурного разнообразия низкомолекулярных антиоксидантов в патогенетической терапии больных метгемоглобинемией.

Апробация работы. Основные положения и результаты работы были доложены и обсуждены на следующих Международных, Российских и Республиканских конференциях и симпозиумах: научно-практических конференциях БГФ и МИ ЯГУ (Якутск, 1998;2001), научных конф. «Шаг в будущее» (Якутск-Новосибирск, 1998;2001), научн. конференциях молодых ученых «Лаврентьевские чтения» (Якутск-Новосибирск, 1998;2001), 9-й Междунар. Симпозиуме «The Ninth International Symposium of the Japan-Russia Medical exchange» (Каназава, 2001), III Научно-практической конференции «Молодые ученые Якутии в стратегии устойчивого развития Российской Федерации» (Якутск-Санкт-Петербург, 2002).

По теме диссертации опубликовано 6 печатных работ.

Структура и объем работы. Работа состоит из введения, литературного обзора, описания материалов и методов исследования, использованных при выполнении работы, описания результатов и их обсуждения, выводов, библиографического указателя, включающего 320 наименований литературных источников. Диссертация изложена на 165 страницах, содержит 25 таблиц и 19 рисунков.

Заключение

.

В данной работе было изучено действие некоторых токсичных соединений, а именно: катионов свинца, фенола, п-аминофенола, п-нитрофенола, п-хлорфено-ла и активных форм кислорода на активность АОи ДНК-репарационных систем. Эффекты этих веществ изучались на примере двух типов биологических моделей: проростков пшеницы, иван-чая узколистного и эритроцитов человека.

Полученные результаты свидетельствуют о нелинейном ответе в мобилизации активности АОи ДНК-репарационных систем при действии химических веществ как стресс-факторов. Установлены различные пути поддержания клеточного гомеостаза при попадании или эндогенном синтезе изученных токсичексих соединений. В частности, отмечена активация АОи ДНК-репарационных систем, активации или ингибирование АО систем, активация только АОили ДНК-репарационных в режимах компенсации или суперкомпенсации. Таким образом, устойчивость организма может определяться не сколько концентрацией токсиканта, сколько степенью активности неспецифических АОи ДНК-репарационных систем.

В данной работе мы попытались оценить интегральную активность эндогенных систем неспецифической защиты клетки при действии токсикантов на примере катионов свинца, фенолов и его пара-производных и при снижении активности одного из основных ферментов АО-защиты эритроцитов. На наш взгляд, учитывая активность АОи ДНК-репарационных систем в совокупности можно получить информацию о степени устойчивости организма к данному стресс-фактору. Ранее предпринимались попытки подобной оценки АОи ДНК-репарационных систем раздельно [65, 135, 208].

В первую очередь метод интегральной оценки активности АО и ДНК-репарационных систем может быть полезен для решения экологических и медико-биологических проблем, когда требуется в короткие сроки выявить степень вреда какого-либо токсичного соединения на растительный или животный организм.

По результатам проведенных исследований можно сформулировать следующие выводы.

1. Установлены закономерности активации и ингибирования антиоксидантных и ДНК-репарационных систем клеток растений, их роль в изменениях устойчивости и продуктивности организмов в зависимости от химической природы и концентрации экзогенных токсикантов — катионов свинца, фенола и его пара-производных (п-амино-, п-нитрои п-хлор-фенола), а также изменений активности антиоксидантных защитных систем безъядерных клеток эритроцитов в ответ на повышение концентрации активных форм кислорода.

2. В экспериментальных и природных условиях в определенном диапазоне концентраций (0,01-ь1,0 мМ раствора, в камеральном эксперименте- 5-Я О мкмоль/ кг золы фитомассы в полевых условиях) ионы РЬ активируют системы антиоксидантной защиты и/или репарации ДНК клеток проростков пшеницы (особенно при 0,5 мМ РЬ в камеральных опытах) и иван-чая узколистного (особенно при 10 мкмоль/кг золы фитомассы, в полевых экспериментах). Это приводит к сохранению и даже повышению устойчивости генома, но, из-за ограниченности ресурсов, к снижению его продуктивности (особенно при концентрациях РЬ2+>1 мМ в камеральных опытах или >5,0 мкмоль/ кг золы фитомассы в полевых условиях), в первую очередь в процессах репликации, как следствие к снижению всхожести (выживаемости) растений.

3. Особенности химического строения фенола и его пара-производных (п-амино-, п-нитрои п-хлор-) определяют механизмы их действия на защитные системы генома растущих клеток проростков пшеницы (антиоксидантные и ДНК-репарационные), а также на скорость других процессов матричных биосинтезов, устойчивость и продуктивность генома. Фенол и п-аминофенол, содержащие элек-тронодонорные заместители, активируют антиоксидантные системы, тогда как пара-нитрои п-хлорфенол, содержащие электроноакцепторные заместители, снижают эффективность антиоксидантной защиты и активируют системы репарации ДНК. Пара-нитрои п-хлорфенол, ингибируют клеточное деление, но активируют процессы трансляции. Поэтому общая активность генома возрастает, а его устойчивость снижается. Следствием этого является повышенная токсичность фенолов, содержащих электроноакцепторные заместители.

4. Полученные закономерности могут быть использованы при биохимической индикации истинного состояния организмов (и биоты) в условиях загрязнения среды, с учётом его защитного и адаптивного потенциала, обуславливающего компенсации (суперкомпенсации) токсических воздействий.

5. Исследованные комплексы биологически активных веществ из тканей полыни чернобыльник и рододендрона золотистого гетерогенны по составу и содержат антиоксиданты, активаторы ДНК-репарационных систем и трансляции, ингибиторы репликации. Установлено, что проращивание семян пшеницы (предварительно обработанных 1 мМ растворами РЬ) в разбавленных экстрактах полыни чернобыльник (1:25-^1:50) и рододендрона золотистого (1:50) оказывает защитное действие, активируя системы репарации ДНК и (или) антиоксидантной защиты. Это приводит к снятию токсического действия РЬ .

6. Показано, что при генетическом дефекте метгемоглобинредуктазы, одного из ключевых защитных антиоксидантных ферментов в эритроцитах человека, в 50−76 раз повышается уровень метгемоглобина и накапливаются супероксидради-калы, в 90−150 раз увеличивается активность перекисного окисления липидов. На ингибирование ПОЛ частично расходуются низкомолекулярные антиоксиданты, содержание которых снижается в «1,3 раза. Поскольку в зрелых эритроцитах не протекают матричные биосинтезы, не увеличивается (даже снижается) активность ферментативных антиоксидантов: СОД и каталазы. Поэтому кАоз/ПОЛ уменьшается в 100−300 раз. Содержание аскорбиновой кислоты недостаточно для нормализации антиоксидантно-прооксидантного равновесия. В связи с этим, в рамках специфического лечения наследственной энзимопенической меггемоглобинемии рекомендовано совместное с аскорбиновой кислотой применение витамина РР, лизина, липоевой кислоты.

Завершая работу над диссертацией, хочу искренне поблагодарить своих научных руководителей Бориса Моисеевича Кершенгольца и Аллу Николаевну Жу-равскую за помощь в научном обсуждении результатов на всех этапах работы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.Н., Калинина Е. В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических состояний // Успехи биологической химии. -Т.39. 1999.-С.289−326.
  2. П.И., Юшкова О. П. Радиоустойчивость семян березы из насаждений, подвергающихся и не подвергающихся воздействию промышленных загрязнений. // Радиоустойчивость семян и ее изменчивость (препринт).-Свердловск.-1980.-С.46−59.
  3. Л.Х., Квакина Е. Б., Кузьменко Т. С. Антистрессорные реакции и акти-вационная терапия.-М.:"ИМЕДИС".- 1998.- 656 с.
  4. C.A. Диатомовые водоросли в водоемах на территории Воркутинско-го промышленного комплекса. // В Сб. Влияние антропогенных факторов на флору и растительность Севера.-Сыктывкар.-1990.-С. 90−99.
  5. П., Сомеро Д. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988. 568 с.
  6. Reddy Т.Р., Vaidyanath К. Synergistic interaction of gamma rays and some metallic salts in the induction of chlorophyle mutation in rice //Mutat. Res.-1978.-V.52, № 3.-P.361−365.
  7. B.H. Оценка риска действия ионизирующих излучений и их сочетаний с другими агентами окружающей среды: Дис. докт. Физ.-мат. наук.-М.: 1993.-72 с.
  8. С.Б., Абрамов В. И., Шевченко В. А. Генетические последствия действия нитратов свинца на семена хронически облучаемых популяций Arabidopsis thaliana II Генетика.-1993.-Т.29.-С. 1914−1919.
  9. Т.В. Ферментемии и физиолого-биохимическая адаптация при заболеваниях с химической зависимостью. Дисс. на соиск. уч. степени докт. мед. наук.-М.: ПРИНТ, 1996.-76 с.
  10. Т.В., Веселовский В. А., Чернявский Д. С. Стресс у растений (Биофизический подход).-М.: Изд-во Моск. Ун-та, 1993.-144 с.
  11. Salt D. E, Smith R. D, Raskin I. Phytoremediation. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol.-1998.- V. 49.-P. 643−68.
  12. Jackson D.R., Watson A.P. Disruption of nutrient pools and transport of heavy metals in a forested watershed near a lead smelter. // J. Environ. Qual.-1977.-№ 6.-P. 331−338.
  13. Levine M.B., Stall A.T., Barrett G.W., Taylor D.H. Heavy metal concentration during ten years of sludge treatment to an old-field community. // J Environ. Qual.-1989.- № 18.-P. 411−418.
  14. Body Р.Е., Dolan P.R., Mulcahy D.E. Environmental lead: a review. // Crit. Rev. Environ. Control.-1991.-№ 20.-P. 299−310.
  15. Ewers U., Schlipkoer H.W. Lead. E Merian Metals and Their Compounds in the Environment.//VCH Publishers.-Weinhein, Germany. 1991.-P. 971−1014.
  16. Buchauer M.J. Contamination of soil and vegetation near a zinc smelter by zinc, cadmium, and lead. //Environ. Sci.Technol.-1973.-№ 17.-P. 121−123.
  17. Johnson M.S., Eaton J. Environmental contamination through residual trace metal dispersal from a derelict lead-zinc mine // J.Environ.Qual.-1980.-№ 9.-P.175−179.
  18. Eun S.O., Youn H.S., Lee Y. Lead disturbs microtubule organization in the root meristem of Zea mays. // Physiol. Plant.-2000.
  19. Taylor G.J. Current views of the aluminum stress response: the physiological basis of tolerance. // Curr. Top. Plant Biochem. Physiol.-1991.-№ 10.-P. 57−93.
  20. Kochian L.V. Cellular mechanisms of aluminum toxicity and resistance in plants. // Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant Mol. Biol.-1995.-№ 46.-P. 237−260.
  21. Hamer D.H. Metallothionein. // Annu. Rev. Biochem.-1986.-№ 55.-P. 913−951.
  22. Grotz N., Fox Т., Connolly E., Park W., Guerinot M. L, Eide D. Identification of a family of zinc transporter genes from Arabidopsis that respond to zinc deficiency. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1998.-№ 95.-P. 7220−7224.
  23. Hue N.V., Craddock G.R., Adams F. Effect of organic acids on aluminum toxicity in subsoils. // Soil. Sci. Soc. Am. J.-1986.-№ 50.-P. 28−34.
  24. Pellet D.M., Grunes D.L., Kochian L.V. Organic acid exudation as an aluminum-tolerance mechanism in maize (Zea mays L.). II Planta.-1995.-№ 196.-P. 788−795.
  25. Ma J.F., Zheng S.J., Matsumoto H. Specific secretion of citric acid induced by A1 stress in Cassia toraL. //Plant Cell. Physiol.-1997.-№ 38.-P. 1019−1025.
  26. Delhaize E., Ryan P.R., Randall P.J. Aluminum tolerance in wheat (Triticum aesti-vum L.) II. Aluminum-stimulated excretion of malic acid from root apices. // Plant Physiol.-1993.-№ 103.-P. 695−702.
  27. Zheng S.J., Ma J.F., Matsumoto H. High aluminum resistance in buckwheat: I. Al-induced specific secretion of oxalic acid from root tips. // Plant Physiol.- 1998.- № 117.- P. 745−751.
  28. Ambrosi 1., Lomonte C., Soleo L. et al. Nephropathy induced by heavy metals. Proceedings of the 4th Bari Seminar in Nephrology. Bari, Italy, Apr. 1990.-P. 85−100.
  29. Fowler B.A. Mechanisms of kidney cell injury from metals// Envir. Health Persp.-1992.-№ 100.-P. 56−63.
  30. Gonick H.C. Nephropathies of heavy metal intoxication. // Test-book of nephrol-ogy.-Ed. Shaul.-1983.-V. I, № 6.-P. 184−194.
  31. Goyer A. Environmentally related diseases of the urinary tract. // Med. Clinics of North. America.-1990.-№ 74, V. 2.-P. 377−389.
  32. Lockitch G. Perspectives on lead toxicity//Clin.Biochem.-1993.-V.26.-P.371−381.
  33. Schaich K.M. Metals and lipid oxidation. Contemporary issues. // Lipids.-1992.-№ 27, V. 3.-P. 209−218.
  34. Halliwell В., Caroll E.C. Oxygen-derived species: the relation to human disease and environmental stress. //Envir. Health, Perspect.-1994.-№ 102, Suppl. 10.-P. 5−12.
  35. Sarkar S., Bhatnagar D., Poonam Y. Cadmium-induced lipid peroxidation in rat livers slice: a possible involvement of hydroxyl radicals. // Toxicol. in vitro.-1994.-№ 8, V. 6.-P. 1239−1242.
  36. Mateo M.C., Aragon P., Prieto M.P. Inhibitory effect of cysteine and methionine on free radicals induced by mercury in red blood cells of patients undergoing haemodialysis. // Toxicol, in vitro.-1994.-№ 8, V. 4.-P. 597.
  37. Fukino H., Hirai M., Hsuesh Y. Effect of the zinc pretreatment on mercury induced lipid peroxidation in the rat kidneys // Toxicol. Appl. Pharmacol.- 1984.- № 73.-P.395−401.
  38. Gstraunthaler G., Pfaller W., Kotanko P. Glutation depletion and in vitro lipid peroxidation in mercury or maleate-induced acute renal failure. // Biochem. Pharmacol.-1983.-№ 32.-P. 2969−2972.
  39. Zaman K., Maccil R.S., Johnson J.S. An insect for assessing mercury toxicity effect of mercury on antioxidant enzyme activities-housefly // Arch.Contam.Toxicol.-1994.-№ 26.-P. 114−118.
  40. Pang X., Wang D., Peng A. Effect of lead stress on the activity of antioxidant enzymes in wheat seedling. // Huan Jing Ke Xue.-2001 .-Sep. № 22, V. 5.-P. 108−111.
  41. Malecka A., Jarmuszkiewicz W., Tomaszewska B. Antioxidative defense to lead stress in subcellular compartments of pea root cells // Acta Biochim. Pol.-2001.-V.48, № 3.-P. 687−698.
  42. Benjamin I.J., McMillian D.R. Stress (heat shock) proteins. Molecular shaperones in cardiovascular biology and desease //Circulat. Res.-1998.-V. 83, № 2.- P. 117−132.
  43. Mizoguch, T. et. al. //Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. -1993. -P. 765−769.
  44. Rosenberg D.W., Kappas A. Induction of heme oxygenase in the small intestinal epitelium: a response to oral cadmium exposure//Toxicol.-1991.-V.67, № 2.-P. 199−210.
  45. Kesseler A., Brand M.D. Localisation of the sites of action of cadmium on enzymes in potato tuber mitochondria using top-down elasticity analisis // Eur.J. Biochem.-1994.-№ 225.-P. 897−906.
  46. Martel J., Marion M., Denizenu F. Effect of cadmium on membrane potential in isolated rat hepatocytes. // Toxicol.-1990.-№ 60.-P. 161−172.
  47. Inesi G. Mechanism of calcium transport//A.Rev.Physiol.-1985.-N.47.-P.573−601.
  48. Uribe A., Chavez E., Jiemenez M. Characterization of Ca2+ transport in Euglena gracilis mitochondria // Biochemis.Biophys.Acta.-1994.-V.28, № 1186(1−2).-P. 107−116.
  49. Rossi E., Costin K.A. Effect of occupational lead exposure on lymphocyt enzymes involved in hemo biosynthesis. // Clin.Chem.-1990.-№ 36.-P. 1980−1983.
  50. Zhang Y., Marcillat O., Giulivi C. The oxidative inactivation of mitochondrial electron transport chain components and ATPase. // J. Biolog. Chemistry.-1990.- V. 265.-P. 16 330−16 336.
  51. Pounds J.G., Long G.J., Rosen J.F. Cellular and molecular toxicity of lead in bone. // Environ. Health. Perspect.-1991.-T. 91. -P. 17−32.
  52. Mesmar MN, Jaber K. The toxic effect of lead on seed germination, growth, chlorophyll and protein contents of wheat and lens. // Acta Biol. Hung.-1991.- T. 42. № 4.- P. 331−344.
  53. , V. I., Т. В. Suslova, et al. Comparative study of different types of swelling of rat liver mitochondria. // Studia Biophysica.-1976.-№ 2-P. 147−161.
  54. Rashid A, Popovic R. Protective role of CaCl2 against Pb2+ inhibition in Photosys-tem II // FEBS Lett.-1990-V. 271(l-2)-P. 181−184.
  55. Rashid A, Camm E. L, Ekramoddoullah A.K. Molecular mechanism of action of Pb2+ and Zn on water oxidizing complex of photosystem II // FEBS Lett.-1994.- № 22.-P. 296−298.
  56. Albano E., Bellomo G., Benedetti A. Alterations of hepatocyte Ca2+ homeostasis by triethylated lead: are they correlated with cytotoxicity? // Chem.Biolog.Interact.-1994.- V. 90, № 1 -P. 59−72.
  57. Fowler B.A. Mechanisms of kidney cell injury from metals. // Envir. Health Persp.-1992-V. 100.-P. 56−63.
  58. Viarengo A., Nicotera P. Possible role of Ca in heavy metals cytotoxicity. // Comp.Biochem.Physiol.-1991 -V. 100.-P. 81−84.
  59. Orrenius S., McCoukey D.J., Bellomo G. Role of Ca2+ in toxic cell killing. // Trends Pharmacol.Sci.-1989.-№ 10.-P. 281−285.
  60. Chavez E., Briones R., Michel B. Evidence for involvement of dithyol groups in mitochondrial calcium transport: studies with cadmium. // Arch.Biochem.Biophys.-1985.- V. 242.-P. 493−497.
  61. Aiyar J., Bercovits H.J., Floyd R.A. et al. Reaction of chromium with glutatione or with hydrogen peroxide: identification of reactive intermediates and their role in chromium-induced DNA-damage. //Env.Health Perspect.- 1991.-V. 92.-P. 53−62.
  62. Coban Т., Beduke Y., Iscan M. In vitro effect of cadmium and nickel on glutation, lipid peroxidation and glutation-S-transferase in human kidneys. // Toxicol. In vitro.-1996.-№ 10.-P. 241−245.
  63. Louwerys R.R., Bernard A.M., Roels H.A. et al. Cadmium: exposure markers as predictors of nephrotoxic effects. // Clin.Chem.-1994.-V. 40, № 7-P. 1391−1394.
  64. Petering D.H., Fowler B.A. Metabolism of cadmium, zinc and copper in the rat kidney: the role of metallothionein and other binding sites. //Env.Health.Perspect.-1986.-V. 65.-P. 217−224.
  65. Gabara B, Wojtyla-Kuchta B, Tarczynska M. The effect of calcium on DNA synthesis in pea (Pisus sativus L.) roots after treatment with heavy metals. // Folia Histochem Cy-tobiol.-1992.-V. 30, № 2.- P. 69−73.
  66. Lerda D. The effect of lead on Allium сера L. // Mutat. Res.-1992.-Feb-V. 281, № 2.-P. 89−92.
  67. Н.В., Шевченко Н. В. О мутагенном влиянии двух различных соединений свинца. // Генетика.-1991.-Т. 27, № 7.-С. 1275−1279.
  68. С.А., Дикарев В. Г., Удалова А. А., Дикарева Н. С. Влияние комбинированного действия ионизирующего излучения и солей тяжелых металлов на частоту хромосомных аббераций в листовой меристеме яового ячменя. // Генетика.-1996. -Т. 32, № 2.-С. 279−288.
  69. В.И., Шишкин В. А., Соколенко С. Ф. Влияние хронического воздействия азотнокислого свинца и ионизирующего излучения на мутагенез у Arabidopsis Thaliana L. Heynh. // Радиационная биология. Радиоэкология 1996. Т. 36. Вып. 2. С. 209−218.
  70. Renan М. J, Dowman P.I. Increased radioresistance of tumor cells exposed to metal-lothionein-inducing agents. //Radiat. Res.-1989.-V. 120, № 3.-P. 421−432
  71. Asano S, Eto K, Kurisaki E, Gunji H, Hiraiwa K, Sato M, Sato H, Hasuike M, Hagi-waraN, Wakasa H. Review article: acute inorganic mercury vapor inhalation poisoning. // Pathol Int. 2000.-V.50.-P. 169−74.
  72. Robson Т., Grindley H., Hall A., Vormoor J., Lohrer H. Increased DNA-repair capacity and the modulation of 2 proteins in and metallothionein overexpressing Chinese hamster cell line. // Mutant. Res.-1994.-V. 314 № 2.-P. 143−157.
  73. Tikhaia N. I, Fedorovskaia M.D. Biochemical adaptation of the barley root cells to toxic substances. II. Effect of heavy metals on phosphohydrolase activity. // Izv Akad Nauk Ser Biol.-2000.-Nov-Dec., № 6.-P. 688−694.
  74. Руководство по химическому анализу поверхностных вод суши. / Под ред. А.Д. Семенова/. -JL: Гидрометеоиздат, 1977.-542 с.
  75. Вредные химические вещества. Галоген- и кислородсодержащие органические соединения: Справ.изд. / Под ред. В. А. Филоваи др. СПб: Химия.- 1994.-688 с.
  76. Ю.И. Методы исследования качества воды водоемов. М.: «Медицина», -1990.-395 с.
  77. Mohan N., Mahadevan A. Effect of phenol on protein and amino acid content of Xan-thomonas oryzaepv. Oryzae // Indian J Exp Biol.- 2001.-V.39, Iss. 10.-P. 1055−1061.
  78. Lock E.A., Cross T.J., Schnellmann R.G. Studies on the mechanism of 4-aminophenol-induced toxicity to renal proximal tubules. // Human & Experimental Toxicology.-1993.-V. 12, Iss. 5. -P. 383−388.
  79. Shafer W.E., Schonherr J. Accumulation and transport of phenol, 2-nitrophenol, and 4-nitrophenol in plant cuticles. // Ecotoxicol. Environ. Saf.-1985.-Oct, V.10, Iss.2.- P.239−252.
  80. .М. Неспецифические биохимические механизмы адаптации организмов к экстремальным условиям среды // Наука и образование.-1996.-Т.З.- С.130−138.
  81. О.Н. Эколого-физиологические механизмы регуляции метаболизма при адаптации высших позвоночных к условиям Севера: Автореф. докт. дисс. на соиск. уч.степ. докт биол. наук.-М.: ППО «Известия» Упр. Делами Президента РФ. 1998. -40 с.
  82. A.M. Закон множественности представителей отдельных групп веществ в растительном организме // Успехи совр.биол.-1941.-Т.14, вып.1.-С.140−146.
  83. .М. Основные биохимические механизмы влияния экзогенного этанола на обмен веществ в организме человека (обзор). // Сб.: Этанол и его метаболизм в высших организмах.-Якутск: Изд. ЯНЦ СО АН СССР.-1990.-С.106−125.
  84. .М. Полиморфизм АДГ и АльДГ в основных популяциях населения Центральной Якутии. // Сб.: Проблемы современной наркологии.-М.: изд. 2-го МОЛГМИ.-1990.-С. 27−28.
  85. В.П. Современные аспекты адаптации Новосибирск: Наука, 1980, -191 с.
  86. Р.К. Адаптация. Эволюция. М.: Мир, 1978.- 378 с.
  87. В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. — 318 с.
  88. La are J.J., Mordy R. Conformational state of enzymes. /ЛСSEB-II 2nd Inter. Congr. Sist. And Evol.Biol.-Vancouver, 1980.-P.420.
  89. В.Г., Попов А. А., Кершенгольц Б. М. О характере изменений свойств пероксидазы при адаптации растений к экстремальным условиям Севера. //Физиология растений.-1983.-Т.30, вып.б.-С. 1094−1101.
  90. Marchesini A., Segui P., Lansani G.A. Peroxidase spectrum in plant ontogenesis. //Agrochemical.-1969.-V. 13 .-P. 1 -2.
  91. В.Г. Устойчивость растений в условиях Севера: эколого-биохимичес-кие аспекты. Новосибирск: ВО Наука, 1994. — 152 с.
  92. В.А. Биологическое действие растительных фенольных соединений.-Киев: Наукова Думка, 1976. 283 с.
  93. А.Н. Радиомодифицирующее действие экстрактов из тканей некоторых растений и животных Якутии на семена пшеницы // II Междунар. Радиобиологический съезд. Киев: Изд.Пущино.-1993.-Ч.1.-С. 362−363.
  94. А.Н., Стогний В. В., Кершенгольц Б. М. Зависимость радиочувствительности семян растений от экологических условий произрастания. // Радиационная биология. Радиоэкология.-1998.-№ 5.-С. 531−539.
  95. В.В. Физиолого-биохимические механизмы формирования гипобиоти-ческих состояний высших растений. Автореф. дис. на соиск. учен, степени докт. биол. наук. Иркутск, 2000.-60 с.
  96. Э. Элементы общей теории адаптации. Вильнюс: «Мокслас», 1986, — 270 с.
  97. Н.К., Менщикова Е. Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах // Успехи современной биологии.-1993.Т. 113, вып.З.-С.286−296.
  98. Wiseman Н., Halliwell В. Damage to DNA by reactive oxygen and nitrogen species: role in inflammatory disease and progression to cancer.// Biochem. J.-1996.-V. 313, № 1.-P. 17−29.
  99. , E. Т., Denisova, T. G. Handbook of Antioxidants. New York: CRC Press, 2000, — 289 c.
  100. Girotti AW. Lipid hydroperoxide generation, turnover, and effector action in biological systems. // The Journal of Lipid Research.- 1998.- August, V. 39.-P. 1529−1542.
  101. Ю.Б., Беренфельд Б. С. Основы радиационной биофизики.- М.: Изд-во Моск. Ун-та, 1982, 304 с.
  102. Toda S., Kumura М. Ohnish М. Effects of phenolcarboxylic acids on superoxide anion and lipid peroxidation induced by superoxide anion // Planta med.-1991.-V.57.-P.8−10.
  103. Zhou Y.C., Zheng R.L. Phenolic compounds and an analog as superoxide anion scavengers and antioxidants //Biochem. Pharmacol.-199l.-V. 42.-P.1177−1179.
  104. Cynshi O, Takashima Y, Katoh Y, Tamura K, Sato M, Fujita Y. Action of phenolic antioxidants on various active oxygen species. // J. Biolumin. Chemilumin.-1995.-V. 10.-P.261−269.
  105. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972, — 252 с.
  106. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов. // Успехи современной биологии.-1993.-Т. 113, вып. 4.- С. 442−455.
  107. Kasaikina О.Т., Ozhogina О.A. Beta-carotene as an interceptor of free radicals. // Free Radic Biol Med.-1995.-V. 19, № 5.- P. 575−581.
  108. Kon' Ila A., Gorgoshidze L. Action of retinoic acid on lipid peroxidation in rat liver microsomes in vitro. // Biull Eksp Biol Med.-1985.-V. 99.-P. 428−429.
  109. Palacios A., Piergiacomi V., Catala A. Inhibition of lipid peroxidation of microsomes and mitochondria by cytosolic proteins from rat liver: effect of vitamin A. // Int. J. Vitam. Nutr. Res.-1999. -T. 69, № 1. P. 61−63.
  110. Chen C. Y, Huang Y. L, Lin Т.Н. Effects of vitamin A pretreatment on nickel-induced lipid peroxidation and concentration of essential metals in liver, kidney and lung of mice. // Arch Toxicol.-1998.-V. 72, № 6.-P.381−386.
  111. Burton J.W., Joyce F., Ingold K.U. Is vitamin E the only lipid-soluble, chain-breaking antioxidant in human blood plasma and erythrocyte membranes? // Arch. Biochem. and Biophis.-1983.-V. 221, №>1.-P. 281−290.
  112. Burton G.W., Cheeseman K.H., Ingold K.U. et al. Lipid antioxidants and products of lipid peroxidation as potential tumour protective agents. //Biochem. Soc. Trans.-1983.-V. 11,№ 3.-P. 261−262.
  113. Kartha V.N.R., Vijayan E., Krishnamurthy S. Tissue catalysis of lipid peroxidation in hypervitaminosis A. // Indian J. Biochem. and Biophis.-1978-V. 15, № 2.-P. 111−114.
  114. Е.Б., Храпова Н. Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты. // Успехи химии,-1985-Т. 54, № 9.- С. 1540 1558.
  115. Vervoort L. M, Ronden J. E, Thijssen H.H.The potent antioxidant activity of the vitamin К cycle in microsomal lipid peroxidation. // Biochem. Pharmacol.-1997.-V. 54, № 15.-P. 871−876.
  116. O.H., Бобырев B.H. Биооксиданты облигатные факторы питания. // Вопросы медицинской химии.-1992.-№ 4.-С. 21−26.
  117. Ю.А., Гуткин Д. В. Свободнорадикальное окисление и его роль в патогенезе воспаления, ишемии и стресса. // Патологическая физиология и экспериментальная терапия.-1986.-№ 5.-С. 85.
  118. A.M. Антиокислительная функция глутатиона. // Проблемы молекулярной и клеточной патологии и фармакологии: Тез. докл. Отчет, научн., конф. Ме-дико-биол. фак., ноябрь 1973.-М.: 1973-С. 53−54.
  119. A.M., Грамеиицкий П. М., Паиченко Л. Ф. Внутриклеточные механизмы защиты от токсического действия кислорода. // Гипербарическая оксигенация: Тез. Докл. II Всесоюзн. Симпозиума.- М.: 1976.-С. 251−252.
  120. Berggren М., Dawson J., Moldeus P. Glutathione biosynthesis in the isolated perfused rat lung, utilization of extracellular glutathione// FEBS Lett -1984.-V. 176, № 1 .-P. 189−192.
  121. Meister A., Anderson M.E. Glutathione. // Annu. Rev. Biochom.-1983.-V. 52. -P. 711−760.
  122. O.H. Витамины-антиоксиданты и системность биологического ингибирования перекисного окисления липидов и биополимеров. // В сб.: Биофизические и физико-химические исследования в витаминологии.-М.:1981.-С. 6−9.
  123. О.Н., Жутаев Н. А., Бобырев В. Н. Антиоксидантная система, онтогенез и старение (обзор)//Вопр.Мед.Химии.-1982.-Т.28, № 1.-С. 14−27.
  124. О.Н. Значение системности биологического перекисного окисления липидов в атерогенезе. // Биоантиокислители: Труды Московского общества испытателей природы.-М.- 1975.-С. 121- 125.
  125. Tappel A.L. Will antioxidant nutrients slow aging processes. // Geriatrics.-1968.-V. 23, № 10.-P. 97−107.
  126. Sjober L., Eriksen Т.Е., Revesz L. The reaction of hydroxyl radical with glutathione in neutral and alkaline aqueus solution. // Radiat. Res.-1982.-V. 89, № 2.-P. 255−263.
  127. Quantilliam M., Babiello R., Tamba G., Gorin M. Radiation chemical basis for the role of glutathione in cellular radiation sensitivity. // Modific Radiosensitivity Biological Systems.-Vienna: 1976.-P.29−37.
  128. Kawata M., Suzuki K.T. Relation between metal and glutathiono concentrations in mouse liver after cadmium, zinc or copper loading. // Toxicol. Lett.-1983.-V. 15, № 2/3.-P. 131−137.
  129. Stacey N.H., Kappus H. Cellular toxicity and Lipid peroxidation in response to mercury. // Toxical Appl. Pharmacol.-1982.-V. 63, № l.-P. 29−31.
  130. Andrzejak R., Smolik R. Influence of heavy metal mixtures on erthrocyte metabolism. // Int. Arch. Occup. Environm. Hith.-1990. V. 62, № 3.- P. 195−198.
  131. Mitema E.S., Ochme P.M., Penumarthy L. Effect of Chronic load on the hematology, blood glutathione and bone marrow non-haeme iron old dogs. // Acta Pharmacol. Toxicol-1980.-V. 46, № 4.-P. 250−256.
  132. Ribarov S., Benov L., Benchev J. Et al. Hemolisis and peroxiciation in heavy metal-treated erythrocytes., GSH contend and activities of some protesting enzymes. // Experi-mentia-1982.-V. 38, № ll.-P. 1354.
  133. В.З. Диоксигеназный путь метаболизма полиненасыщенных липидов. // Всесоюзный биохимический съезд: Тезисы симпоз. Докл. М.: 1985.-С. 277−278.
  134. В.З., Тихадзе А. К., Осис Ю. Г. и др. Ферментативная регуляция пере-кисного окисления липидов в биомембранах: роль фосфолипазы, А и глутатион-S-трансферазы. //Докл. АН СССР-1985.-Т.281, № 1.-С.204−207.
  135. Grossmann A., Weidel A. Non-reactivity of the selen-enzymo glutathione peroxidase with enzymatically Hydroperoxidized phospholipids //Eur.J.Biochem.-1983.-V. 135, № 3.-P.549−552.
  136. Olinescu R., Nith S. The variation of total free sulfhydryl groups and the glutathione with peroxidase from rat tissues following the irradiation different dose tates. // Rev. Rourn. Biochem.-1974.-V. II, № 2.-P. 121−128.
  137. Cariberg J., Mannervik B. Purification and characterization of the flavoenzyme glutathione reductase from rat liver. // J.Biol.Chem.- 975.-V. 250, № 14.-P. 5475−5480.
  138. Mavis R.D., Stellwagen E. Purification and subunit structure of glutathione reductase. //J. Biol. Chem.-1968.-V.52.-P. 711−760.
  139. Glatzie D., Weser H., Weber F., Wiss O. Correlation between riboflavin supply, glutathione reductase activities and flavin level in rats // Vitamin.Nutr.Res.-1973.-V. 43, № 2.-P.l 87−200.
  140. Magnani M., Beretta E. Cell survival and glutathione reductase // J.Theor.Biol.-1982.-V. 94, № 4.-P.995−997.
  141. Krebs H. A, Eggleston L.V. The regulation of the pentose phosphate cycle in rat liver. // Adv Enzyme Regul.-1974.-V.12, P. 421−434.
  142. Eggleston L.V., Krebs H.A. Regulation of the pentose phosphate cycle. //Biochem J.-1974.-V. 138.- P. 425−435.
  143. Gaetani G.F., Salvidio E. Recent aspects on glucose-6-phosphate dehydrogenase. // Cariberg Re. Commun.-1984.-V.48, № 2.-P.241−245.
  144. Chatelet De L.R., Shirley P. S., Me Phail L.C. Allosteric transformation of reduced nicotinamide dinucleotide (phosphate) oxidase induced by phagocytosis in human polymorphonuclear leukocytes. // Infect.Immunol.-1978.-V. 20, № 2.-P. 398−405.
  145. Febregat J., Victorica J., Satrustequi J., Machado A. The pentose phosphate cycle in regulated by NADPH/NADP ratio in rat liver. // Arch. Biochem. Biophys. -1985.-V.236, № l.-P.110−118.
  146. Scies H., Gerstenecker C., Mencel H., Flohe J. Oxidation in the NADP system and the release of G-S-S-G from hemoglobin-free perfused rat liver during peroxidatic oxidation of glutathione by hydroperoxides. // FEBS Lett.-1972.-V.27, № 1.-P. 171−175.
  147. В.В. Полезные растения Центральной Сибири. Восточно-сибирское книжное изд-во. Иркутск.-1987, — 400 с.
  148. M.JI. Реф. О модифицирующем действии водных вытяжек из семян крестоцветных на физиологические эффекты гамма-облучения у Vicia faba. II Деп. редколлегией ж. Радиобиология.: 1970.- № 2285−700. 27 с.
  149. Дж.А., Коксон Д. Т., Деверолл Б.Дж. Фитоалексины.-Киев: Наукова думка.: 1985,-272 с.
  150. А.А. Биологически активные вещества в растениях Якутии. -Якутск.: 1989,-156 с.
  151. Д.П. Химический состав лесных растений Сибири. Изд. Наука, Сибирское отд. Новосибирск.-1977, -120 с.
  152. .И., Дохунаев В. Н. Биологические особенности яровой пшеницы в Якутии. Новосибирск: Наука.-1979, — 177 с.
  153. В.Г., Красильников И. И., Арапов О. В. Радиопротекторы: структура и функция. Киев: Наукова думка, 1989, — 264 с.
  154. М.А. Труды по прикл.бот., ген. и селекции. 1973. Т.53, вып.2. С.29−45.
  155. Лях С.И., Рубан Е. Л. Микробные меланины. М.: Наука, 1972, — 289 с.
  156. А.В., Платнов А. Г., Деев Л.И, Кудряшов Ю. Б. Роль эндогенных веществ в создании фона повышенной радиорезистентности. Сообщ.13. Влияние некоторых радиопротекторов на перекисное окисление липидов. // Радиобиология.-1982.-Т.22,№ 4.-С. 548−551.
  157. Yamaji К., Sarker К.Р., Maruyama I., Hizukuri S. Antioxidant Effects of 1,5-Anhydro-D-fructose, a New Natural Sugar, in vitro II Planta med.-2002.-V.68.-P.16−19.
  158. Giuseppe R., Baratta M.T., Deans S.G., Dorman H. J. D. Antioxidant and Antimicrobial Activity of Foeniculum vulgare and Crithmum maritimum Essential Oils. // Planta med.-2000.-V. 66.-P. 687−693
  159. Schwikkard I., Zhou B-N., Glass Т.Е., Sharp J.L., Mattern M.R., Johnson R.K., Kingston D.G.I. Bioactive Compounds from Combretum erythrophyllum. II J. Nat. Prod.-2000.-V. 63, № 4.-P. 457 -460.
  160. Robak J, Gryglewski RJ. Flavonoids are scavengers of superoxide anions. // Biochem Pharmacol. -1988.-V. 37.-№ l.-P. 837−841.
  161. Milner J.A. A Historical Perspective on Garlic and Cancer. // J. Nutr.- 2001.-V. 131. P. 1027−1031.
  162. Thompson M., Williams C.R., Elliot G.E.P. Stability of flavonoid complexes of copper (II) and flavonoid antioxidant activity//Analytica Chimica Acta.-1976.-V.8.-P.375−381.
  163. Sakaguchi N., Inoue M., Ogihara Y. Reactive Oxygen Species and Intracellular Ca2+, Common Signals for Apoptosis Induced by Gallic Acid. // Biochem. Pharm.-1998.-V. 55.-P. 1973−1981.
  164. Rigo A., Viglino P., Rotilio G. Kinetic study of *02″ DISMUTATION BY BOVINE SUPEROXIDE DISMUTASE. Evidence for saturation of the catalytic sites by *02″. // Biochem. Biophys. Res. Common. 1975. V. 63. P. 1013−1018.
  165. Kose K., Yazici C., Cambay N., Ascioglu O., Dogan P. Lipid peroxidation and erythrocyte antioxidant enzymes in patients with Behcet’s disease // Tohoku J.Exp. Med.-2002.-V. 197.-P. 9−16.
  166. Fridovich I. Superoxide dismutases. An adaptation to a paramagnetic gas. // Biol. Chem.-1989.-V. 264.-P. 7761.
  167. .Н. Авторегуляционная роль антиоксидантов при адаптации организмов к условиям внешней среды. // Биофизика-1970.- № 2.-С. 324−332.
  168. .Н. Свободнорадикальные ценные реакции в липидах биологических систем. // В сб.: Свободнорадикальное окисление липидов в норме и патологии-М.-.1976.-С. 176−178.
  169. М.К. Супероксиддисмутаза: свойства и функции. // Успехи соврем, био-логии.-1976.-Вып. З.-С. 341.
  170. В.Н., Осинская Л. Ф. Количественный метод определения активности цинк-медь зависимой супероксиддисмутазы в биологическом материале. // Вопр. мед.химии.-1977.-Т.23, № 5.- С.712−716.
  171. Hassan Н.М., Fridovich J. Chemie und Biochemie der Superoxid Dismutasen. // Notab. Med.-1983.-V. 13, № 7.-P. 569−576.
  172. B.A., Панченко Л. Ф. Супероксидный радикал и супероксиддисмутаза в свободнорадикальной теории старения (обзор). // Вопр. мед. химии.-1981.-Т. 27, № 4.-С. 8−25.
  173. Marklund S. Distribution of Си-, Zn-superoxide dismutase and Mn-superoxide dismu-tase in human tissue and extracellular fluids. // Acta Physiol. Scand.-I980.-V.110, Suppl. 492.-P. 19−22.
  174. Rabinowitch H.D., Fridovich I. Superoxide radicals, superoxide dismutases and oxygen toxicity in plants. // Photochem. Photobiol.-l 983.-№ 6.-P.679−690.
  175. H. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. // В сб.: Свободные радикалы в биологии. М.: 1979.- Т. 1.-С. 272−314.
  176. Leding M., Fried R., Ziessel M., Mandel P. Regional distribution of superoxide dis-mutase in rat brain during postnatal development. // Dev. Brain Res.-1982.-V.4, № 3.-P.333−337.
  177. Н.Г. Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность // В сб.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.-М.: 1981.-С.147−155.
  178. Akerboom Т., Gather М., Sies Н. Cellular hyperoxide metabolism: the roles of glutathione peroxidase and of catalase in liver // Bull. Eur. Physiopathol. Res.-1981.-V. 7.-P. 221−227.
  179. Schonbaum G.R., Chance B. Catalase // The Enzymes.-New York: Academic, 1976.-V.VIII.-P. 363−408.
  180. Chance В., Sies H., Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. // Physiol. Rev.- 1979.-V. 59, N 3.-P. 527−605.
  181. Андреева В А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений. -М.: Наука, 1998, 127 с.
  182. Slooten I., Capiau К., Camp W., Montagy M. Factors affecting the enhancement of oxidative stress tolerance in transgenic tobacco overexpressing manganese SOD in chloro-plasts. // Plant. Physiol.-1995.-V. 107.-P. 737−750.
  183. Wellekens H., Camp W. Montagy M. Ozone, sulfur dioxide and ultraviolet В have similar effects on mRNA accumulation of antioxidant genes of Nicotina plumbaginifolia L. //Plant physiol.-1994.-V. 106.-P. 1007−1014.
  184. Salin M. L. Toxic oxygen species and protective systems of the chloroplast. // Plant physiol.-1987.-V. 72.-P. 681−689.
  185. Gechev T, Gadjev I, Van Breusegem F, Inze D, Dukiandjiev S, Toneva V, Minkov I. Hydrogen peroxide protects tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes. // Cell Mol Life Sci.-2002.-V. 59.-P. 708−714.
  186. Rao M., Ormrod D. Amelioration of ozone-induced oxidative damage in wheat plants grown under high carbon dioxide. // Plant physiol.-1995.-V. 109.-P. 421−432.
  187. A.H., Кершенгольц Б. М., Курилюк Т. Т., Щербакова Т. М. Энзимоло-гические механизмы адаптации растений к условиям повышенного радиационного фона. //Радиационная биология. Радиоэкология.-1995.-Т. 35.-С. 349−355.
  188. Kaikkonen J, Tuomainen Т. Р, Nyyssonen К, Salonen J.T. Coenzyme Q10: absorption, antioxidative properties, determinants, and plasma levels. // Free Radic Res.-2002.-V. 36.-P. 389−397.
  189. Ohta Т., Modification of genotoxicity by naturally occurring flavorings and their derivatives. // Crit. Rev. Toxicol.-1993.-V. 23.-P. 127−146.
  190. Ohta Т., Watanabe M., Shirasu Y., Inoue Т., Post-replication repair and recombination in uvrA umuC strains of Escherichia coli are enhanced by vanillin, an antimutagenic compound. //Mutat. Res.-1988.-V. 201.-P. 107−112.
  191. O.O. Сохранение ДНК в ряду поколений: репликация ДНК // Соро-совский образовательный журнал.-1996.-№ 4.- С.11−17.
  192. В.А., Брехман И. И., Голотин В. Г., Кудряшов Ю. Б. Перекисное окисление и стресс. СПб.: 1992.-148 с.
  193. В.Д. Репарация ДНК и ее биологическое значение. // В сб.: Биологическое действие ультрафиолетового излучения.- М.:Наука, 1975.- С. 39−45.
  194. В.Д., Игушева О. И. Связь транскрипции и репарации радиоинду-цированных повреждений ДНК. // Радиационная биология. Радиоэкология.-1997.-Т.37, № 4.-С. 549−554.
  195. А. П., Дегтярев С. В. Антропный принцип в биологии и радиобиологии. //Радиационная биология. Радиоэкология.-1999.-Т. 39, № 1.-С. 5−9.
  196. Tuteja N, Singh М. В, Misra М. К, Bhalla P. L, Tuteja R. Molecular mechanisms of DNA damage and repair: progress in plants // Crit Rev Biochem Mol Biol. 2001. -V.36.-P.337−339.
  197. Vonarx E. J, Mitchell H. L, Karthikeyan R, Chatterjee I, Kunz B.A. DNA repair in higher plants. //Mutat Res.- 1998.-V. 400(1~2).-P. 187−200.
  198. Martin E. Budd, Judith L. Campbell The roles of the eukaryotic DNA poly-merases in DNA repair synthesis. // Mutation Research/DNA Repair.-V.384, Iss. 3.-P. 157−167.
  199. B.H. Репарация генетических повреждений. // Соросовский образовательный журнал.-1997.-№ 8.-С. 4−13.
  200. А.С., Сынзыныс Б. И., Готлиб В. Я. и др. О природе и репарации сублетальных повреждений. //Радиобиология.-1981.-Т.21, № 1.-С.26−44.
  201. Н.И., Иванник Б. П. Анализ повреждаемости, репарации и деградации ДНК в тканях облученных животных. // Мед. радиология.-1982.-№ 9.-С.21−24.
  202. А.Б., Птицина С. Н., Семова Н. Ю. Особенности репарации ДНК при хроническом воздействии мутагенных факторов. // Радиационная биология. Радиоэколо-гия.-1997.-Т.37, № 4.-С.565−568.
  203. Д.М. Надежность растительных систем.-Киев: Наук. думка, 1983,367 с.
  204. М., Берг П. Гены и геномы.-T.l. М.: Мир, 1998,-373 с.
  205. Tikhomirova M.M. Relationship between an organism’s radiosensitivity and its level of repair processes. // Genetika.-1980.-№ 4.-P.628−633.
  206. В.Г., Москалев A.A., Шапошников M.B., Таскаев А. И. Современные аспекты радиобиологии Drosophila melanogaster. Апоптоз и старение. // Радиационная биология. Радиоэкология.-1999.-Т.39, № 1.-С.49−57.
  207. Е.Э. Радиационное повреждение и репарация хромосом.-М.: Наука, 1976.-103 с.
  208. Friedberg Е., Walker G., Siede W. Form of cell reparation. // DNA Repair and Mutagenesis. Wash. (D.C.): ASM Press,-1995.-P. 67−72.
  209. A.H. Адаптация к экстремальным условиям среды и радиочувствительность растений (радиоэкологические исследования). Автореф.дис.на соиск. учен, степени докт. биол. наук. Москва, 2001.-44 с.
  210. Rupert C.S. Enzymatic photoreactivation: overview. // Basic Life Sci.-1975.-V. 5A.-P. 73−87.
  211. Общая генетика. T.4. Биологические системы репарации ДНК у эукариотов.-М.: 1978.-247 с.
  212. В.К. Биологические системы репарации ДНК. // Общая генетика.- 2000 -Т.4.-С. 58−104.
  213. Radman М., Cordone L., Krsmanovic-Simic D., Errera M. Complementary action of recombination and excision in the repair of ultraviolet irradiation damage to DNA. // J. Mol. Biol.-1970.-V. 14.-P. 203−212.
  214. Greenberg, J.T. Programmed cell death: A way of life for plants. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1996. V. 93.-P. 12 094−12 097.
  215. Wang, H., Li, J., Bostock, R.M., and Gilchrist, D.G. Apoptosis: A functional paradigm for programmed plant cell death induced by a host-selective phytotoxin and invoked during development. // Plant Cell.-1996.-V. 8.-P. 375−391.
  216. Martins, L.M., and Earnshaw, W.C. Apoptosis: Alive and kicking in 1997. // Trends Cell Biol.-1997.-V. 7.-P. 111−114.
  217. Mittler R., Lam E. Sacrifice in the face of foes: Pathogen-induced programmed cell death in plants. // Trends Microbiol.-1996.-V. 4.-P. 10−15.
  218. Oliver F.J., Menissier-de Murcia J., de Murcia G. Resistance to endotoxic shock as a consequence of defective NF-kappaB activation in poly (ADP-ribose) polymerase-1 deficient mice. //EMBO J.-1999.-V. 18.-P. 4446−4454.
  219. Eguchi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y. Intracellular ATP levels determine cell death fate by apoptosis or necrosis. // Cancer Res.-1997.-V. 57.-P. 1835−1840.
  220. Nicotera P, Leist M, Ferrando-May E. Apoptosis and necrosis: different execution of the same death. // Biochem. Soc. Symp.-1999.-V. 66.-P. 69−73.
  221. Kesseler A., Brand M.D. Localisation of the sites of action of cadmium on enzymes innzymesnesion in potato tuber mitochondria using top-down elasticity analisis. // Eur. J. Biochem.-1994.-V. 225.-P. 897−906
  222. Levine A., Pennell I., Alvarez M. E., Palmer R., Lamb C. Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disease resistance response. // Curr. Biol.-1996.-V. 6.-P. 427−437.
  223. Jacobson M. D., Burne J. F., Raff M. C. Programmed cell death and Bcl-2 protection in the absence of a nucleus. // EMBO J.-1994.-Y. 13.-V. 1899−1910.
  224. М.П., Кузнецова E.A., Газиев А. И. Участие протеаз в апоптозе // Биохи-мия.-1999.-У. 64.-Р. 149−163.
  225. Kidd V.J. Proteolytic activities that mediate apoptosis. // Annu. Rev. Physiol.-1998.-V. 60.-P. 533−573.
  226. Solomon M., Belenghi В., Delledonne M., Menachem E., Levine A. The involvement of cysteine proteases and protease inhibitor genes in the regulation of programmed cell death in plants. // Plant Cell.-1999.-V. 1 l.-P. 431−443.
  227. Xiang, J., Chao, D. Т., Korsmeyer, S. J. Bax-induced cell death may not require inter-leukin-1 beta-converting enzyme-like proteases. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1996-V. 93.-P. 14 559−14 563.
  228. McCarthy N. J., Whyte M.K.B., Gilbert C. S., Evan G. I. Inhibition of Ced-3/ICE-related proteases does not prevent cell death induced by oncogenes, DNA damage, or the Bcl-2 homologue Bak. // J. Cell. Biol.-1997.-V. 136.-P. 215−227.
  229. Thornbery N.A., Lazebnik Y. Caspases: enemies within. // Science.-1998.-V. 281.-P. 1312−1316.
  230. Kroemer G. The proto-oncogene Bcl-2 and its role in regulating apoptosis. // Nature Med.-1997.-V. 3.-614−620.
  231. Gross A., McDonnell J.M., Korsmeyer S.J. BCL-2 family members and the mitochondria in apoptosis. // Genes and Dev.- 1999.-V. 13.-P. 1899
  232. Kroemer G., Zamzami N., Susin S.A. Mitochondrial control of apoptosis. // Immunol. Today.-1997.-V. 18.-P. 44−51.
  233. Green D.R., Reed J. Mitochondria and apoptosis. // Science.-1998.-V. 281.-P. 13 091 312.
  234. Petronilli V, Penzo D, Scorrano L, Bernardi P, Di Lisa F. The mitochondrial permeability transition, release of cytochrome с and cell death. Correlation with the duration of pore openings in situ. // J. Biol. Chem.-2001.-V. 276.-P. 12 030−12 034.
  235. Skulachev V.P. Cytochrome с in the apoptotic and antioxidant cascades. // FEBS Lett.-1998.-V. 423.-P. 275−280.
  236. Xue L, Borutaite V, Tolkovsky A.M. Inhibition of mitochondrial permeability transition and release of cytochrome с by anti-apoptotic nucleoside analogues. // Biochem Pharmacol.-2002.-V. 64.-P. 441−449.
  237. Yang J., Liu X., Bhalla K., Kim C.N., Ibrado A.M., Cai J., Peng T.-I., Jones D. P., Wang X. Prevention of apoptosis by Bcl-2: release of cytochrome с from mitochondria blocked. // Science.-1997.-V. 275.-P. 1129−1132.
  238. Kluck R.M., Bossy-Wetzel E., Green D.R., Newmeyer D.D. The release of cytochrome с from mitochondria: a primary site for Bcl-2 regulation of apoptosis. // Science.-1997.-V.275.-P. 1132−1136.
  239. Susin S.A., Lorenzo H.K., Zamzami N., Marzo I., Brenner C., Larochette N., Prevost M.C., Alzari P.M., Kroemer G. Mitochondrial release of caspase-2 and -9 during the apoptotic process. // J. Exp. Med.-1999.-V. 189.-P. 381−394.
  240. Chiandussi E, Petrussa E, Macri F, Vianello A. Modulation of a plant mitochondrial K±ATP channel and its involvement in cytochrome с release. // J. Bioenerg. Biomembr.-2002.-V. 34.-P. 177−184.
  241. Samuilov V. D, Lagunova E. M, Beshta O. E, Kitashov A.V. CN"-Induced degradation of nuclei in cells of pea leaves. // Biochemistry (Mosc).-2000.-V. 65. -P. 696−702.
  242. Ryerson, D.E., Heath, M.C. //Plant Cell.-1996.-V. 8.-P. 393−402.
  243. Sun, Y.-L., Zhao, Y., Hong, X., Zhai, Z.-H.//FEBS Lett.-1999.-V.462.-P.317−321.
  244. Balk, J., Leaver, C.J., and McCabe, P.F. Translocation of cytochrome с from the mitochondria to the cytosol occurs during heat-induced programmed cell death in cucumber plants. //FEBS Lett.-1999.-V. 463, P. 151−154.
  245. В.Д., Лагунова Е. М., Бешта О. Е., Киташов А. В. Индуцированное CN-разрушение ядер в клетках листьев гороха. // Биохимия.-2000, Т.65.- С. 817−824.
  246. Lacomme C., Cruz S.S. Bax-induced cell death in tobacco is similar to the hypersensitive response. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1999.-V. 96.-P. 7956−7961.
  247. Kawai M., Pan L., Reed J.C., Uchimiya H. Evolutionally conserved plant homologue of the Bax inhibitor-1 (BI-1) gene capable of suppressing Bax-induced cell death in yeast (l). // FEBS Lett.-1999.-V. 464.-P. 143−147
  248. И. А., Алексеев Г. А. Клиническая гематология. -М.: Медгиз, 1955.800 с.
  249. ., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. Т. 3. М.: Мир, 1994.- 503 с.
  250. Weil, М., Jacobson, М. D., Coles, Н. S. R., Davies, Т. J., Gardener, R. L., Raff, К. D., and Raff, М. С. Constitutive expression of the machinery for programmed cell death.// J. Cell Biol.-1996.-V. 133.-P. 1053−1059.
  251. А.А., Юданов M.A. Инициация апоптоза эритроцитов крови голубя перекисью водорода http://www.psn.ru/conf/kmu2001/mbib/Devytkin.shtml
  252. Sarret G, Vangronsveld J, Manceau A, Musso M, D’Haen J, Menthonnex JJ, Haze-mann JL Accumulation forms of Zn and Pb in Phaseolus vulgaris in the presence and absence of EDTA. // Environ.Sci. Technol.-2001.-Jul 1, V. 35, № 13.-P. 2854−2859.
  253. Lin Q, Chen Y, Chen H, Zheng C. Effect of organic acids on soil chemical behavior of lead and cadmium and their toxicity to plants. // Ying Yong Sheng Tai Xue Bao.-2001.-Aug., V.12, № 4.-P.619−622.
  254. Silva da E.L., Piskula M.K., Yamamoto N., Moon J.-H., Terao J. Quercetin metabolites inhibit copper ion-induced lipid peroxidation in rat plasma. // FEBS Letters.-1998.-V. 430, № 3.- P. 405−408.
  255. Lopes G.K.B., Schulman H.M., Hermes-Lima M. Polyphenol tannic acid inhibits hy-droxyl radical formation from Fenton reaction by complexing ferrous ions. // Biochim. Biophys. Acta.-General Subjects.-1999.- October, V. 1472, Iss. 18.-P. 142−152.
  256. A.M., Чиркина Т. Ф., Цыбикова Д. Ц., Бабуева Ц. М. Исследование функциональных свойств облепихового пектина. // Химия растительного сырья.-1998.-№ 1.-С. 29−32.
  257. Senapati S.K., Dey S., Dwivedi S.K., Swarup D. Effect of garlic (Allium sativum L.) extract on tissue lead level in rats. // J. of Ethnopharm.-2001.-V. 76.-P. 229−232.
  258. Kose K, Yazici C, Cambay N, Ascioglu O, Dogan P. Lipid peroxidation and erythrocyte antioxidant enzymes in patients with Behcet’s disease. // Tohoku J.Exp.Med.-2002. -V. 197.-P. 9−16.
  259. Д.А., Клинико-биохимические особенности эритропоэза и наследственной энзимопенической метгемоглобинемии в Якутии: Автореф. дисс. канд мед. наук. -М., 1982, -16 с.
  260. Ю.Н. Наследственные анемии и гемоглобинопатии. -М.: Медицина, -1981,-356 с.
  261. Д. Биохимия. М.: Мир, 1980. Т. 3. — 488 с.
  262. Е.С., Балашова И. И. Случай врожденной энзимопенической метгемоглобинемии. // Дальневост. Мед. Журн.-2001.
  263. Mandal D., Prasun К. Moitra, Saha S., Basu J. Caspase 3 regulates phosphatidylserine externalization and phagocytosis of oxidatively stressed erythrocytes. // FEBS Letters.-2002.-V. 513, Iss. 2−327.-P.184−188.
  264. Ю.А., Азизова O.A., Деев А. И. и др. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика.-1991.-Т.29.- 250 с.
  265. Sorata Y., Takahama U., Kimura M. Protective effect of quercetin and rutin on photosensitized lysis of human erythrocytes in the presence of hematoporphyrin. // Biochim. Biophys. Acta.-1984.- V. 799, Iss. 3.-P. 313−317.
  266. Fiorani, M., De Sanctis R., Menghinello P., Cucchiarini L., Cellini В., Dacha M. Quercetin prevents glutathione depletion induced by dehydroascorbic acid in rabbit red blood cells. // Free Radical Research.-2001.-V. 34, Iss. 6.-P. 639−648.
  267. Ф. Я., Прокопенко JI. Г., Николаева И. А. Корекция нарушений ли-пидного обмена и неспецифической резистентности организма антиоксидантами. // «Кремлевская медицина. Клинический вестник».- № 1 январь март.-1998.
  268. Ziegler D., Reljianovic M., Mehnert H., Gnes F. A a-Lipoic acid in the treatment of diabetic polyneuropathy in Germany current evidence from clinical trials. // Exp. Clin. Endocnno. l Diabetes.-1999.-V. 107.-P. 421−430.
  269. И. А., Козлова H.A., Мозолевский Ю. В. и др. Эффективность внутривенного введения трометаловой соли тиоктовой (а-липоевой) кислоты при диабетической невропатии // Журн.Неврол.и психиатр.им.С. С. Корсакова. -1999. -Т. 99. № 6. С. 18−22.
  270. N.W. (Ed.): Textbook of Clinical Chemistry. Philadelphia, W.B. Saunders Co., -1986 p.
  271. Рогожин B. B Методы биохимических исследований: Учебное пособие, Якутск.-1999,-93 с.
  272. N.G. // Plant Physiol.-1977.-V. 59.-Р. 565−569.
  273. А.И., Арасимович B.B. Методы биохимического исследования растений. -Л.: Колос.-1987. -456 с.
  274. Hegesh Е, Calmanovici N, Avron М. New method for determining ferrihemoglobin reductase (NADH-methemoglobin reductase) in erythrocytes. // J Lab Clin Med. 1968. V. 72. P. 339.
  275. Uchiyama M., Mihara M. Determination of malonaldehyde precursor in tissues by thiobarbituric acid test. // Analit. Biochem., 1978.- V. 86. — P. 271−278.
  276. Ю.Н., Андреева А. П., Казанец Е. Г., Левина А. А., Цибульская М. М., Чернышова Л. Д. Дифференциальная диагностика наследственных цианозов. Методические рекомендации. -Москва.-1987. Утв. МЗ 20 августа 1987.- № 10−11/117. 16 с.
  277. Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезем и радиоизотопными методами. -М.: Наука.- 1983,304 с.
  278. З.П. Практикум по цитологии растений.- М.: Колос.-1974,-288 с.
  279. Н.В., Глухова Н. М., Яковлева Н. А. Приближенный количественный спектральный анализ природных объектов.-Новосибирск, Наука. -1987.
  280. Г. В., Терентьева И. В., Шамшурин А. А. Практические работы по химии природных соединений, Выпуск 1, Методы выделения, разделения и иденти-фикации.-М., Высшая школа.-1961.
  281. П.Б. Масс-спектрометрия в органической химии: Учеб. Пособие для вузов.-М., Высш. Школа.- 1979.
  282. McLafferty F.W., Stauffer D.B. The Wiley/NBS Registry of Mass Spectral Data- Wiley-Interscience.-1989. -V. 1−7.
  283. Г. Ф. Биометрия. -М.: Высш.школа.- 1990, -352 с.
  284. Е.Б., Голощапов А. Н., Жижина Г. П., Конрадов А. А. Новые аспекты закономерностей действия низкоинтенсивного облучения в малых дозах. // Радиационная биология. Радиоэкология.-1999.- Т. 39. -№ 11.-С. 26−35.
  285. В.М., Баранов А. С., Борисов В. И., Валецкий А. В., Кряжева Н. Г., Чистякова Е. К., Чубинишвили А. Т. Здоровье среды: методика оценки, М., Центр экологической политики России.- 2000.-320 с.
  286. Г. Д. Радиоадаптивный ответ в клетках человека, различающихся по репарации ДНК // Радиационная биология. Радиоэкология. -1999. -Т.39. № 1. С.58−63.
  287. А.Ф. Характеристика репарации ДНК в нейронах коры головного мозга крыс после g-облучения в низких дозах. // Радиационная биология. Радиоэкология. -1997. -Т.37. № 3. С.320−323.
  288. А.Б., Птицина С. Н., Семова Н. Ю. Особенности репарации ДНК при хроническом воздействии мутагенных факторов. // Радиационная биология. Радиоэкология. -1997. -Т.37. № 4. С.565−568.
  289. Е.В., Синелыцикова Т. А., Перминова И. Н., Засухина Г. Д. Сравнение адаптивного ответа в клетках человека при воздействии g-радиации и сульфата никеля. // Радиационная биология. Радиоэкология.-2000.- Г. 40. № 2. С. 173−176.
  290. Casier Н. Accumulation of ethanol metabolites in the form of common lipids and fatty acids in organism. // Quart.J.of studes on Alcohol.-1962. № 14.
  291. Д.Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высшая школа 1998. -479 с.
  292. А.П. Основы аналитической химии. Т. З Физические и физико-химические инструментальные методы анализа. -М.:Химия. 1977, — 488 с.
  293. В.Г., Щербакова Т. М. Состав и функциональная активность хроматина растений, произрастающих в условиях Севера. // Физиология растений. -1983. -Т.ЗО. Вып.1. С.73−79.
  294. В.Г. Устойчивость растений в условиях Севера (эколого-биохимичес-кие аспекты).- Новосибирск, Наука.- 1994,-152 с.
  295. В.В., Нуреева Г. В., Журавская А. Н., Кершенгольц Б. М. Влияние катионов свинца (II) и некоторых комплексов БАВ растительного происхождения на активность и устойчивость генома растений. // Сибирский экологический журнал.-2002.-№ 2.- С. 127−135.
  296. Метеорологические ежемесячники. Якутск, 1997, 1998, 1999, 2000 Вып. 25, 26, 27, 28.
  297. В.И. Анемии у детей. М.: Медицина, 1983. С. 261−264
  298. Д.А., Клинико-биохимические особенности эритропоэза и наследственной энзимопенической метгемоглобинемии в Якутии: Автореф. дисс. канд мед. наук. М., 1982. 16 С.
  299. Banshikova E.S., Sharoyko V.V. The antioxidative status of children with hereditary enzymopenic methemoglobinemia in Sakha Rebublic (Yakutia) (abstract). // The Ninth Intern. Symposium of the Japan-Russia Medical.-2001.-9.4−9.5.- P. 144.
  300. И.Н., Шаройко B.B., Абрамова Т. Н., Кершенгольц Б. М. Медико-биохимические исследования в ЯГУ. // Наука и образование.-2001. № .- С. 87−95.
  301. Hegesh Е, Calmanovici N, Avron М. New method for determining ferrihemoglobin reductase (NADH-methemoglobin reductase) in erythrocytes. // J Lab Clin Med.-1968. -V. 72. -P. 339
  302. Poulsen, H. E., Weimann, A., Salonen, J. Т., Nyyssonen, K., Loft, S., Cadet, J., Douki Т., Ravanat J. Does vitamin С have a pro-oxidant effect? // Nature. -1998. -V. 395.- P. 231−232
  303. Carr A., Frei B. Does vitamin С act as a pro-oxidant under physiological conditions? // FASEB Journal.-1999. -V. 13: P. 1007−1024
  304. E.C. Особенности клинического течения и морфофункциональное состояние эритроцитов у детей с наследственной энзимопенической метгемоглобинемией. // Авторферат на соискание уч. степ, к.м.н. Томск, 2002. 26 с.
  305. Higasa К, Manabe JI, Yubisui Т, et al. Molecular basis of hereditary methemoglo-binaemia, types I and II: two novel mutations in the NADH-cytochrome b5 reductase gene. // Br J Hematol. -1998. -V.103. -P. 922 161
  306. Manabe JI, Arya R, Sumimoto H, et al. Two novel mutations in the reduced ncotina-mide adenine dinucleotide (NADH)-cytochrome b5 reductase gene of a patient with generalized type, hereditary methemoglobinemia. //Blood. 1996. -V. 88. -P. 3208
  307. Vieira LM, Kaplan JC, Kahn A, Leroux A. Four new mutations in the NADH-cytochrome b5 reductase gene from patients with recessive congenital methemoglobinemia type II. //Blood. 1996. -V. 85. -P. 2254
  308. Jenkins JM, Prchal JT. A novel mutation found in the 3' domain of NADH-cytochrome b5 reductase in an African-American family with type I congenital methemoglobinemia. // Blood.-1996. -V. 87. P. 2 993 163
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!