Бакалавр
Дипломные и курсовые на заказ

Молекулярные механизмы регуляции транскрипции и копирования ДНК эукариот при участии стероидных гормонов и аполипопротеинов А-I и Е

Диссертация: Молекулярные механизмы регуляции транскрипции и копирования ДНК эукариот при участии стероидных гормонов и аполипопротеинов А-I и Е
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В Институте биохимии СО РАМН было открыто явление стимуляции резидентными макрофагами биосинтеза белка в паренхимных клетках органов и тканей в процессе регенерации (Панин JI.E., Усынин И. Ф., Харьковский А. В., 1987; 1994; 1997). Показано, что роль переносчиков стероидных гормонов в организме могут играть липопротеины различных классов: ЛПВП, ЛПНП, ЛПОНП (Панин Л.Е. и др., 1992). В липопротеинах… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений, обозначений и пояснений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Механизмы активации транскрипции генов эукариот
      • 1. 1. 1. Структура хроматина
      • 1. 1. 2. Архитектура транскрипционных белково-нуклеиновых комплексов — ассамблей
        • 1. 1. 2. 1. Регуляторные области генов. Описание TRRD
        • 1. 1. 2. 2. Резюме по базе данных TRRD
        • 1. 1. 2. 3. Виды транскрипционных ансамблей
      • 1. 1. 3. Транскрипционные факторы
        • 1. 1. 3. 1. Определение и строение транскрипционных факторов
        • 1. 1. 3. 2. Классификация ТФ
        • 1. 1. 3. 3. Описание ДСД в суперклассах, описание некоторых классов, семейств и индивидуальных факторов транскрипции
        • 1. 1. 3. 4. Резюме по классификации ТФ
      • 1. 1. 4. Участие медиаторов и коактиваторов в экспрессии генов
      • 1. 1. 5. Примеры молекулярных механизмов инициации транскрипции генов
        • 1. 1. 5. 1. Общие представления о функционировании РНК-полимераз
        • 1. 1. 5. 2. Элементы организации гена апоА-Iи транскрипционные факторы, обеспечивающие его экспрессию
        • 1. 1. 5. 3. Некоторые элементы механизма функционирования гена апоА-I и связанных с ним генов anoCIII и anoAIV
        • 1. 1. 5. 4. Регуляция транскрипции с помощью FoxA/HNF-З и HNF
        • 1. 1. 5. 5. Возможные механизмы синергизма FoxA7HNF-3 и HNFпод контролем печень-специфичного энхансера гена апоА
        • 1. 1. 5. 6. Влияние экспрессии гена апоА-I на метаболизм
      • 1. 1. 6. Резюме по регуляции транскрипции генов
    • 1. 2. Аполипопротеин A-I — регуляторный белок?
    • 1. 3. Стероидные гормоны. Строение. Метаболизм
      • 1. 3. 1. Кортизол
      • 1. 3. 2. Строение стероидов
      • 1. 3. 3. Действие стероидных гормонов на организм
      • 1. 3. 4. Применение стероидных гормонов в фармакологии
      • 1. 3. 5. Глюкокортикоиды
      • 1. 3. 6. Половые стероидные гормоны
      • 1. 3. 7. Метаболизм стероидных гормонов
      • 1. 3. 8. Биохимические пути действия стероидных гормонов в клетке

Молекулярные механизмы регуляции транскрипции и копирования ДНК эукариот при участии стероидных гормонов и аполипопротеинов А-I и Е (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Гормональная регуляция экспрессии генов привлекает внимание ученых уже многие десятилетия. Это связано с той огромной ролью гормонов, которую они играют в регуляции метаболизма в органах-мишенях, изменяя их функцию в необходимом для организма направлении. Адаптивные свойства гормонов, как правило, реализуются через взаимодействие с геномом клетки, приводя к усилению экспрессии или, напротив, к супрессии отдельных генов. Однако молекулярные механизмы этого взаимодействия во многих случаях остаются неясными. Достаточно полно изучены молекулярные механизмы индукции ключевых ферментов глюконеогенеза под влиянием глюкокортикоидов. Они связаны с проникновением гормона в клетку, образованием комплекса с цитозольным рецептором, транслокацией последнего в ядро, где он взаимодействует с определенным акцепторным участком ДНК как транскрипционный фактор, приводя к экспрессии соответствующих генов (Munck A., and Foley R., 1979; Мертвецов Н. П., 1990; Mangelsford D.J. et al., 1995). О сайтах связывания подобных транскрипционных факторов с ДНК имеется довольно обширная информация (Yamamoto К.К. et al., 1988; Foulkes N.S. et al., 1992; Quandt K. et al., 1995). Аналогичные механизмы действия на геном клеток органов-мишеней рассматриваются в отношении андрогенов (Davies P. and Rushmere N.K., 1990; Foulkes N.S. et al., 1992), эстрогенов (Cavailles V. et al., 1995) и других стероидных гормонов. Участие стероидных и других гормонов в образовании сложных комплексов гормон-рецептор-ДНК давно является предметом пристального внимания биохимиков (Dalman F.C., 1990; Меркулова Т. Н. и др., 1997; Libri V. et al., 2004). Но молекулярные механизмы взаимодействия гормон-рецепторных комплексов с ДНК недостаточно изучены.

В Институте биохимии СО РАМН было открыто явление стимуляции резидентными макрофагами биосинтеза белка в паренхимных клетках органов и тканей в процессе регенерации (Панин JI.E., Усынин И. Ф., Харьковский А. В., 1987; 1994; 1997). Показано, что роль переносчиков стероидных гормонов в организме могут играть липопротеины различных классов: ЛПВП, ЛПНП, ЛПОНП (Панин Л.Е. и др., 1992). В липопротеинах гормоны связаны с белком. Таким белком в ЛПВП является аполипопротеин A-I (апоА-I). Поглощая продукты деградации клеток, макрофаги кооперативно захватывают ЛПВП и стероидные гормоны (Панин Л.Е. и др., 1994). В макрофаге происходит дезинтеграция ЛПВП, освобождение аполипопротеина A-I и восстановление стероидных гормонов редуктазами. Тетрагидропроизводные гормонов образуют комплекс с апоА-I, который сначала попадает в интерстициальное пространство, а затем в ядра соматических клеток, где взаимодействует с ДНК (Панин Л.Е. и др., 1996; Panin L.E. et al., 1998; 2000). Показано присутствие аполипопротеинов A-I, В и Е в ядрах гепатоцитов и других клеток in vivo (Панин Л.Е., Русских Г. С., Поляков Л. М., 2000), а также образование и стехиометрия комплексов стероидный гормон-аполипопротеин A-I in vitro (Биушкина Н.Г. и др., 1992).

Молекулярные механизмы взаимодействия стероидных гормонов, аполипопротеинов A-I и Е, их комплексов с ДНК, изменение вторичной структуры ДНК, ее копирование и активация транскрипции впервые подробно изучены в данной работе. Актуальность нашего исследования связана не только с расширением представлений об участии стероидных гормонов в комплексе с апоА-I в регуляции экспрессии генов, но и с более глубоким пониманием таких фундаментальных явлений, как процессы внутриклеточной регенерации и пролиферации клеток.

Цель и задачи исследования

.

Целью работы являлось изучение воздействия стероидных гормонов, их метаболитов и аполипопротеинов A-I и Е на структуру эукариотической ДНК, копирование ДНК и транскрипцию генов.

Для достижения поставленной цели требовалось решить следующие задачи.

1) Исследовать молекулярные механизмы взаимодействия стероидных гормонов, аполипопротеинов A-I и Е, а также комплексов стероид-аполипопротеин с ДНК.

2) Изучить воздействие кортизола, тетрагидрокортизола, андростерона, дегидроэпиандростерона, дегидроэпиандростерон-сульфата и холестерина на структуру ДНК в отсутствии и в присутствии апоА-1 и апоЕ.

3) Определить количественные характеристики связывания апоА-1, комплекса апоА-1-стероид с ДНК и изменения ее вторичной структуры. Изучить функциональную роль апоА-1 во взаимодействии с ДНК.

4) Определить нуклеотидные последовательности, моделирующие сайты связывания комплексов апоА-1-стероид с ДНК, оценить характер и специфичность их взаимодействия. Найти минимальный сайт связывания комплекса апоА-1-тетрагидрокортизол с ДНК.

5) Изучить влияние комплексов апоА-1-стероид на копирование ДНК крысы и человека in vitro.

6) Изучить in vitro транскрипцию ДНК с измененной под влиянием комплекса стероидный гормон-апоА-I вторичной структурой.

Научная новизна работы. Разработан методический подход для обнаружения структурных изменений высокомолекулярных ДНК с использованием флуоресцентного зондирования и ферментативного анализа. Этот подход применен для изучения молекулярных механизмов взаимодействия ДНК со стероидными гормонами в комплексе с аполипопротеинами (апоА-1, апоЕ). Впервые обнаружено образование однонитевых (чувствительных к нуклеазе S1) участков в результате связывания стероидных гормонов и их метаболитов (тетрагидрокортизол, андростерон, дегидроэпиандростерон, дегидроэпиандростерон-сульфат) с ДНК. Число таких участков значительно увеличивается в присутствии аполипопротеина A-I, но не аполипопротеина Е. Показано, что связывание холестерина — предшественника стероидных гормонов, с нативной ДНК не приводит к образованию в ней дополнительных одноцепочечных участков. Показано и количественно оценено воздействие комплекса апоА-1-стероидный гормон (тетрагидрокортизол, дегидроэпиандростерон) на вторичную структуру нативной ДНК.

Определена нуклеотидная специфичность и характер распределения по геному крысы одноцепочечных участков, образующихся под влиянием комплекса апоА-1-тетрагидрокортизол. Впервые обнаружены нуклеотидные последовательности, регулярно распределенные по геному крысы, специфично взаимодействующие с восстановленной формой кортизола — тетрагидрокортизолом в присутствии аполипопротеина A-I. На основании полученных результатов и их сопоставления с литературными данными сделан вывод, что такие последовательности играют важную роль в регуляции экспрессии генов, создавая особые «узнаваемые» матричными ферментами структуры.

Показана функциональная роль комплексов апоА-1-стероидный гормон (тетрагидрокортизол, андростерон, дегидроэпиандростерон, дегидроэпиандростерон-сульфат) при взаимодействии с ДНК эукариот, заключающаяся в изменении ее вторичной структуры и, как следствие, активность этих комплексов в процессах транскрипции и репликации ДНК. Высказано экспериментально обоснованное положение о функциональной роли комплексов стероидный гормон-аполипопротеина A-I, подобной роли факторов или кофакторов транскрипции и репликации, связанных с регуляцией синтеза белка и внутриклеточной регенерацией. Теоретическая и практическая значимость работы. Данные, полученные в процессе решения поставленных в работе задач, имеют фундаментальное значение для развития представлений о паракринной регуляции, ее роли в механизмах адаптации с участием макрофагов, метаболитов стероидных гормонов и аполипопротеина A-I. В работе предложен и подробно изучен in vitro молекулярный механизм регуляции репликации ДНК и транскрипции генов, ключевая роль в котором принадлежит метаболитам стероидных гормонов (тетрагидрокортизол, андростерон) в комплексе с аполипопротеином A-I. Найденные в геноме крысы неизвестные ранее структурные элементы и особенности их взаимодействия с ферментами в присутствии аполипопротеина A-I и стероидных гормонов дополняют современные знания о структурно-функциональной организации генома эукариот. Полученные в работе результаты важны для анализа молекулярных механизмов взаимодействия в системе макрофаг — опухолевая клетка, макрофаг — лимфоцит и в некоторых других процессах иммунного ответа. Выводы, вытекающие из данных работы, вносят существенный вклад в представления о сигнальных трансдукторных системах, участвующих в механизмах регенерации. Полученные данные позволят найти новые решения в коррекции дегенеративно-деструктивных процессов в органах и тканях, а также при лечении онкологических и иммунных заболеваний. Основные положения, выносимые на защиту.

1) Взаимодействие стероидных гормонов и метаболитов: кортизола, тетрагидрокортизола, дегидроэпиандростерона, андростерона, дегидроэпиандростерон-сульфата, с нативной ДНК in vitro приводит к образованию в ней одноцепочечных участков. В присутствии аполипопротеина A-I их количество существенно возрастает для стероидов: тетрагидрокортизол, андростерон, дегидроэпиандростерон и дегидроэпиандростерон-сульфат. Аполипопротеин Е не влияет на количество однонитевых участков в ДНК.

2) Аполипопротеин A-I имеет высокое сродство как к природной ДНК, так и к синтетическим олигодезоксирибонуклеотидам разного состава.

3) Связывание комплексов апоА-1-стероид (тетрагидрокортизол, дегидроэпиандростерон-сульфат) с нуклеотидными последовательностями вида (GCC/CGG)n приводит к образованию одноцепочечных (S1-нуклеазочувствительных) участков вблизи них.

4) Нуклеотидные последовательности ДНК, способные взаимодействовать с комплексом апоА-1-тетрагидрокортизол с образованием однонитевых S1 -нуклеазочувствительных участков, представлены в геноме в количестве, не меньшем, чем 2 на 100 т.п.н.

5) Найден повторяющийся элемент генома крысы размером 5,5 т.п.н., способный дозозависимо связывать комплекс апоА-1-тетрагидрокортизол с образованием одноцепочечных участков, чувствительных к нуклеазе S1.

6) Синтетические олигонуклеотиды различного состава и длины связываются с апоА-I и его комплексом с тетрагидрокортизолом. В образующихся аддуктах преобладают гидрофобные, а не электростатические взаимодействия.

7) Минимальная нуклеотидная последовательность, связывающая комплекс апоА-1-тетрагидрокортизол в синтетических олигонуклеотидах и недоступная действию нуклеаз, представлена 13−15-мером вида 5″ -ggCggCggCggT3±lN.

8) Тетрагидрокортизол, но не кортизол, в небольшой степени активирует копирование ДНК- 50-кратный избыток тетрагидрокортизола подавляет копирование. Комплексы апоА-1-стероид (тетрагидрокортизол, андростерон) дозозависимо активируют копирование ДНК крысы и человека in vitro. Значительный мольный избыток (выше 100-кратного) комплексов апоА-1-стероид полностью подавляет реакцию копирования.

9) Комплекс апоА-1-тетрагидрокортизол активирует транскрипцию in vitro ДНК крысы, катализируемую РНК-полимеразами белкового экстракта ядер из клеток печенипри 20-кратном мольном избытке комплекса транскрипция ингибируется.

Апробация работы и публикации. Материалы диссертации изложены в 25 работах, опубликованных в центральных российских и международных реферируемых изданиях. Результаты работы были представлены на международном конгрессе «Progressive Scientific Technologies for Human Health» (Украина, Феодосия) в 2003 г., на международном симпозиуме «Molecular mechanisms of cell function regulation (Россия, Тюмень) в 2005 г., международной конференции «Neuroscience for Medicine and Psychology» (Украина, Судак) в 2006 г., на международном симпозиуме «Проблемы биохимии, радиационной и космической биологии» (Россия, Москва-Дубна) в 2007 г., на ученом совете и семинарах НИИ биохимии СО РАМН.

ВЫВОДЫ.

1. Взаимодействие стероидных гормонов и их метаболитов: кортизола, тетрагидрокортизола, андростерона, дегидроэпиандростерона, дегидроэпиандростерон-сульфата, с нативной ДНК приводит к образованию одноцепочечных участков, чувствительных к действию S1 нуклеазы. Предшественник стероидных гормонов — холестерин не влияет на вторичную структуру ДНК.

2. Аполипопротеин A-I связывается с высокомолекулярной ДНК и дезоксирибоолигонуклеотидами (11N-28N) как в свободном состоянии, так и в составе комплекса с тетрагидрокортизолом, с константой ассоциации 106М~ 1.

3. В присутствии аполипопротеина A-I в 10−15 раз возрастает количество одноцепочечных участков, возникающих под влиянием тетрагидрокортизола, андростерона, дегидроэпиандростерона и его сульфата, но не кортизола. Аполипопротеин Е не влияет на количество однонитевых участков в ДНК.

4. Связывание комплекса аполипопротеин A-I-стероид (тетрагидрокортизол, дегидроэпиандростерон-сульфат) с последовательностями ДНК вида (gCC/Cgg)n приводит к образованию одноцепочечных участков вблизи них. В геноме крысы такие участки представлены в количестве, не меньшем, чем 2 на 100 т.п.н. ДНК.

5. Обнаружен повторяющийся элемент генома крысы размером 5,5 т.п.н., способный связывать комплекс аполипопротеин A-1-тетрагидрокортизол с образованием одноцепочечных участков.

6. Дуплексы CCgCCgCCgCC-ggCggCggCgg и AnCCgCCgCCgCC-ggCggCggCggTn (п=3, 6) при взаимодействии с комплексом аполипопротеин A-1-теграгидрокортизол становятся чувствительными к нуклеазе S1. Олигонуклеотиды AnCCgCCgCCgCC в присутствии комплекса апоА-1-тетрагидрокортизол более подвержены гидролизу нуклеазой S1, чем ggCggCggCggTn (п=3, 6).

7. Олигонуклеотиды ggCggCggCggTn (n=3, 6) избирательно связываются с комплексом аполипопротеин A-I-тетрагидрокортизол как в свободном состоянии, так и в составе комплементарного дуплекса, становясь практически недоступными действию нуклеазы S1 и ДНКазы I. Минимальная нуклеотидная последовательность, связывающая комплекс апоА-1-тетрагидрокортизол и недоступная действию нуклеаз, представляет собой 5^-ggCggCggCggT3±lN.

8. Копирование ДНК in vitro с измененной под влиянием комплекса апоА-1-стероид (тетрагидрокортизол, андростерон) вторичной структурой катализируется как фрагментом Кленова, так и ДНК-полимеразами из белкового экстракта ядер клеток крысы. При мольном соотношении ДНК/комплекс аполипопротеин A-I-стероид (тетрагидрокортизол, андростерон), равном 1:50, синтезируется на 22−27% больше копий ДНК, чем в отсутствии комплекса. 100-кратный мольный избыток комплекса апоА-1-стероид полностью подавляет копирование ДНК. Тетрагидрокортизол, но не кортизол, активирует копирование ДНК- 50-кратный избыток тетрагидрокортизола подавляет копирование.

9. Комплекс аполипопротеин A-I-тетрагидрокортизол активирует транскрипцию ДНК крысы in vitro, катализируемую РНК-полимеразами белкового экстракта из ядер клеток печени крысыпри 20-кратном мольном избытке комплекса транскрипция ингибируется.

10. Показана способность in vitro комплексов апоА-1-стероид (тетрагидрокортизол, дегидроэпиандростерон, андростерон) выполнять роль, подобную роли кофакторов/факторов, изменяющих структуру ДНК в процессах транскрипции и репликации.

Заключение

.

Таким образом, найден молекулярный механизм влияния стероидных гормонов и их метаболитов (ТГК, АС, ДЭА, ДЭАС) в комплексе с аполипопротеином A-I на ДНК. Он заключается в образовании одноцепочечных участков в нативной ДНК в сайтах их взаимодействия, т. е. локальном специфическом изменении вторичной структуры ДНК.

Обнаружены нуклеотидные последовательности, регулярно распределенные по геному крысы, специфично взаимодействующие с восстановленной формой кортизола — тетрагидрокортизолом в присутствии аполипопротеина A-I. На основании полученных результатов и их сопоставления с литературными данными сделан вывод, что такие последовательности играют важную роль в регуляции экспрессии генов, создавая особые «узнаваемые» матричными ферментами структуры.

Анализ изученных свойств апоА-I и его комплекса со стероидными гормонами позволяет установить наличие полифункциональных свойств у этого белка, а именно: 1) способность служить транспортным белком не только для липидов и не только в составе ЛПВП, но и способность в свободном состоянии транспортировать стероиды- 2) способность выполнять регуляторные функции в комплексе с метаболитами стероидных гормонов, активируя и копирование, и транскрипцию ДНК, по крайней мере, при некоторых состояниях организма в процессах адаптации к стрессу. Несомненно, для индукции этих процессов с участием комплекса апоА-1-стероидный гормон требуются дополнительные белковые факторы, которые присутствуют в клетках in vivo.

Показать весь текст

Список литературы

  1. М.Ф., Карманов А. П., Канева A.M., Кочева Л. С., Вайкшнорайте М. А. Гепато-энтеральная циркуляция половых стероидных гормонов и гормон-зависимые опухоли // treskunov.narod.ru/conference2004/
  2. В.Г., Гиршович А. С., Гринева Н. И., Карпова Г. Г., Кнорре Д. Г., Кобец Н. Д. Специфическая химическая модификация рибосом вблизи мРНК-связывающего центра // Докл. АН СССР, — 1973.- Т. 211.- С. 725−728.
  3. Э. Классификация транскрипционных факторов эукариот // Молек. биол, — 1997.- Т. 31.- С. 584−600.
  4. Ю.А., Добрецов Г. Е. // Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука.- 1980.-С. 300−320.
  5. О.И. Аффинная модификация рибосом E.coli производными олигоуридилатов с реакционноспособными группами на 5"-конце // Диссертация на соиск. уч. ст. канд. хим. наук. Новосибирск.- 1987.159 с.
  6. Н.И., Ломакина Т. С., Тигеева Н. Г., Чимитова Т. А. Кинетика ионизации С-С1 связи в 4-(N-2-xлopэтил-N-мeтилaминo)бeнзил-5,-фосфамидах нуклеозидов и олигонуклеотидов // Биоорган. химия.-1977.-Т. 3.-С. 210−214.
  7. Н.И., Лобов И. Б., Подгорная О. И. Ядерный матрикс человека содержит белковый комплекс, специфически связывающий альфа-сателлитную ДНК in vitro // Биохимия. 1999. — Т. 64- С. 564−573.
  8. Н.Г., Поляков Л. М., Панин Л. Е. Взаимодействие липопротеинов сыворотки со стероидными гормонами // Укр. Биохим. Журн, — 1991.- Т. 63, — С. 103−105.
  9. Иммунно-ферментный анализ. Под ред. Нго Т. Т., Ленхоффа Г. М.: Мир,-1988.-446 с.
  10. С.А. Антихаос и приспособление // В мире науки. Scientific American.- 1991, — Т. 10, — С. 58−65.
  11. Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия: Пер. с нем. М.: Мир.-2000, — 469 с.
  12. П.А. Влияние стероидных гормонов и их комплексов с аполипопротеином A-I на структуру ДНК // Диссертация на соиск. уч. ст. канд. биол. наук. Новосибирск.- 2004.-119 с.
  13. В.И., Колесниченко Л. С. Общая гормонология. Определение, значение, свойства и механизмы действия гормонов. Иркутск.-2005.-142 с.
  14. В.Г. Структурные фазовые переходы в мембранах эритроцитов, липопротеинах и макромолекулах // Диссертация на соиск. уч. ст. докт. биол. наук. Новосибирск.- 2002.- С. 205−215.
  15. И.Б., Подгорная О. И. Роль белков ядерного матрикса в формировании гетерохроматина// Цитология. 1999. — Т. 41. — С. 562 — 573.
  16. В. А. Разработка теоретических методов анализа функциональных элементов в белках по инвариантным структурным характеристикам // Диссертация на соиск. уч. ст. канд. биол. наук.-Новосибирск.-1992.-191 с.
  17. В. Ф., Коростышевская И. М. Изменение ультраструктуры ядер гепатоцитов при перфузии печени разными классами липопротеинов в присутствии глюкокортикоидов // Бюллетень СО РАМН.- 1998, — Т. 89.- С. 4751.
  18. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование. М.: Мир.- 1984.- С. 272.
  19. Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. М. Биохимия человека. М.: Мир.- 2004.- 391 с.
  20. Д.Н. Хроническое воспаление. М.: Медицина.- 1991.- 272 с.
  21. У. Механизмы действия андрогенов. М.:Мир.-1979.- 224 с.
  22. Т.И., Меркулов В. М., Митина Р. Л. Механизмы глюкокортикоидной регуляции и регулягорные зоны генов, контролируемых глюкокортикоидами: описание в базе данных TRRD // Молек. биол, — 1997.- Т. 31, — С. 714−725.
  23. Н.П. Регуляция экспрессии генов стероидными гормонами. Новосибирск: Наука.- 1990. 264 с.
  24. Г. Ф., Самуков В. В., Шубина Т. Н. Селективная модификация монозамещенных фосфатных групп в 5'-моно- и полифосфатах нуклеозидов и олигонуклеотидов //Биоорган. химия.-1979.-Т. 5.-С. 886−893.
  25. О.Н., Деев А. А. Неканонические структурные элементы промоторной ДНК и их роль в комплексообразовании с РНК-полимеразой // Молек. биол.- 1998.- Т. 32, — С. 441−446.
  26. Л.Е. Биохимические механизмы стресса. Новосибирск: Наука. -1983.-233 с.
  27. JI. Е. Роль кооперативного эффекта липопротеинов и гормонов в регуляции лизосомального аппарата клеток // Вопр. Мед. Хим. 1987. — Т. 33. -С. 96−102.
  28. Л.Е. Система мононуклеарных фагоцитов и регенераторно-восстановительные процессы // Бюлл. СО РАМН.- 1996.- № 2.- С.62−69.
  29. Л.Е. Функциональная роль тетрагидропроизводных стероидных гормонов. Эндокринные механизмы регуляции функции в норме и патологии. Новосибирск.- 1997. С. 117−118.
  30. Л.Е., Биушкина Н. Г., Поляков Л. М. Количественная характеристика взаимодействия липопротеинов сыворотки крови со стероидными гормонами // Бюлл. Эксп. Биол. и Медицины. 1992. — Т. 112. -С. 34−36.
  31. Л.Е., Максимов В. Ф., Коростышевская И. М. Активация ядрышковой ДНК и биосинтеза рибосом в гепатоцитах под влиянием глюкокортикоидов и липопротеинов высокой плотности // Цитология.- 2000.Т. 42, — С. 461−467.
  32. Л. Е., Поляков Л. М., Усынин И. Ф., Кузьменко А. П., Потеряева О. Н. Иммунохимическая идентификация апопротеина A-I в хроматине ядер гепатоцитов крыс // Биополимеры и клетка.- 1992, — Т. 8.- С. 44−49.
  33. Л.Е., Русских Г. С., Поляков Л. М. Обнаружение иммунореактивности к аполипопротеинам A-I, В и Е в ядрах клеток тканей крыс // Биохимия, — 2000.-Т. 65.-С. 1684−1689.
  34. Л.Е., Свечникова И. Г., Маянская Н. Н. Роль плазменных липопротеидов как модуляторов специфического гормонального эффекта гидрокортизона //Вопр. мед. химии. 1990а. — Т. 36. — С. 60−62.
  35. Л.Е., Соколова М. В., Усынин И. Ф. Изменение скорости биосинтеза белка в паренхимных клетках печени при стимуляции системы мононуклеарных фагоцитов // Цитология. 19 906. — № 5. — С. 528−532.
  36. JI.E., Усынин И. Ф., Харьковский А. В. Явление стимуляции резидентными макрофагами биосинтеза белка в паренхимных клетках органов и тканей в процессе регенерации. Диплом № 99 Международной Ассоциации авторов научных открытий. Москва.- 1999.
  37. JI.E., Усынин И. Ф., Харьковский А. В., Трубицина О. М. Роль клеток Купфера в регуляции биосинтеза белка в гепатоцитах // Вопр. мед. химии, — 1994, — Т. 40.- С. 6−8.
  38. JI.E. Хощенко О. М. Роль резидентных макрофагов в регуляции биосинтеза ДНК и белка в клетках асцитной гепатомы мышей линии, А // Вопросы онкологии. 2003. — Т. 49.- С. 472−475.
  39. JI.E., Хощенко О. М. Усынин И.Ф. Роль аполипопротеина A-I в реализации анаболического действия стероидных гормонов // Проблемы эндокринологии. 2002, — № 6. — С. 45−48.
  40. Ю.А. Новые гормоны и проблемы молекулярной эндокринологии// Проблемы эндокринологии. -1998.- Т. 44.- С. 3−7.
  41. Ю. А. Первые достижения в молекулярной эндокринологии, полученные с использованием систем Cre/LoxP // Молек. биология. 2001.Т. 35. — С. 372−375.
  42. А.З., Шумило Б. И. // Тезисы докл. на симпозиуме «Физико-химические свойства биополимеров в растворе и клетках». Пущино, — 1985.-С. 3−4.
  43. А. П. Экспрессия гена аполипопротеина A-I человека в клетках млекопитающих // Автореферат докт. диссерт. С.-П, — 1997.
  44. А.П., Орлов С. В., Кутейкин К. В. Связывание GCC-элементов с ядерными белками // Докл. Акад. Наук. 1994. — Т. 38. — С. 411 415.
  45. JI.M., Потеряева О. Н., Панин JI.E. Определение аполипопротеина A-I методом иммуноферментного анализа // Вопросы мед. химии. 1991. — Т. 37. — С. 89−92.
  46. А.И., Обухова JI.K. Дефекты вторичной структуры ДНК, опознаваемые нуклеазой S1, и их возможная роль в старении соматических клеток млекопитающих // Изв. акад. наук, биол. серия. № 6. — С. 940−943.
  47. РНКазин. CSH Protocols, Jan 2006: pdb. rec9138.
  48. М.А., Галактионов С. Г., Ахрем А. А. Профили координационных чисел белков // Докл. Акад. Наук.- 1981.-Т. 261.- С. 756 759.
  49. В. Б. Основы эндокринологии. М.: Высшая школа.- 1984.- С. 336.
  50. В. Б., Смирнов А. Н. Рецепторы и стероидные гормоны. М.: МГУ.- 1981.-312 с.
  51. Е. Б., Демиденко 3. Н., Ванюшин Б. Ф. РНК-полимеразная, ДНК-полимеразная, ДНК-метилтрансферазная и сфингомиелазная активность в ядрах печени крыс различного возраста // Биохимия. 1998. — Т. 63.-С. 194−199.
  52. Д.И., Фейгин J1.A. // Рентгеновское и нейтронное малоугловое рассеяние. М.: Наука.- 1986.- 279 с.
  53. Е.Ю., Разин С. В., Филипский Я. Картирование участков гиперчувствительности к нуклеазе S1 в III хромосоме дрожжей saccharomyces cerevisiae // Докл. Акад. Наук. 1997. -Т. 353.- С. 831−833.
  54. Светлова6 Е.Ю., Разин С. В., Филипский Я. Определение участков гиперчувствительности к нуклеазе S1 в дрожжевой искуственной хромосоме, включающей домен (3-глобиновых генов человека // Докл. Акад. Наук. -1997.-том 353,-С. 562−564.
  55. Г. Стресс без дистресса. М.: Прогресс.- 1979.- 124 с.
  56. П. В. Стероидные гормоны. М.: Наука, — 1984. С. 240.
  57. В.М. Транскрипция хроматина // Молек. биол.- 2001.- Т. 35, — С. 235−247.
  58. В.А. Введение в молекулярную эндокринологию. М.: МГУ.-1983, — 256 с.
  59. Д. Молекулярная биология гена. М.: Мир, — 1978. С. 285−288.
  60. И.Ф. Роль макрофагов в регуляции метаболических процессов в печени при функциональном напряжении организма // Диссертация на соиск. уч. ст. докт. биол. наук. Новосибирск.- 1999.- с.
  61. Э. Биохимия стероидов. М.: Мир.- 1972.
  62. Ю.Д., Чаяло П. П. Липопротеины крови. Киев: Наук. Думка. 1990.- С. 208.
  63. Г. А., Обухова Л. К., Акифьев А. П. Изменение чувствительности ДНК к нуклеазе S1 в процессе старения и после воздействия геропротектором в эксперименте // Докл. АН СССР. 1980. — Т. 254.-С. 507−509.
  64. Allfrey V.C., Faulkner R., and Mirsky A.E. Acetylation and methylation of histones and their possible role in the regulation of RNA synthesis // Proc. Natl. Acad. Sci.- 1964,-V. 51.-P. 786−794.
  65. Angel P., Imagawa M., Chiu R., Stein В., Imbra R.J., Rahmsdorf H.J., Jonat C., Herrlich P., Karin M. Phorbol ester-inducible genes contain a common cis element recognized by a TPA-modulated trans-acting factor // Cell.- 1987.- V. 49.-P. 729−739.
  66. Anthony-Cahill S.J., Benfield P.A., Fairman R., Wasserman Z.R., Brenner S.L., Stafford III W.F., Altenbach C., Hubbell W.L., DeGrado W.F. Molecular characterization of helix-loop-helix peptides // Science.- 1992.- V. 255.- P. 979 983.
  67. Aposian H.V., Kornberg A. Enzymatic Synthesis of Deoxyribonucleic Acid. IX. The polymerase formed after T2 bacteriophage infection of Escherichia coli: a new enzyme // J. Biol. Chem.-1962.- V. 237.- P. 519−525.
  68. Arthanari, H. and Bolton, P.H. (2001) Functional and dysfunctional roles of quadruplex DNA in cells // Chem. Biol.- V. 8.- P. 221−230.
  69. Attisano L. and Wrana J.L. Signal transduction by the TGF-beta superfamily // Science.- 2002, — V. 296.- P. 1646−1647.
  70. Babu M.M., and Teichmann S. Functional determinants of transcription factors in Escherihia coli: protein families and binding sites // Trends in Genetics.-2003.-V. 19,-P. 75−79.
  71. Bartsch C., Bartsch H., Karasek M. Melatonin in clinical oncology // Neuroendocrinol. Lett.- 2002, — V. 236.- P. 30−38.
  72. Bartholeyns J. Monocytes and macrophages in cancer immunotherapy // Res. Immunol.- 1993, — V. 144.- P. 288−291.
  73. Baxter J.D., Rousseau G.G. Glucocorticoid hormone action. N.Y.: Springer Verlag.- 1979.
  74. Beato M., Chalepakis G., Schauer M., Slater E.P. DNA regulatory elements for steroid hormones // J. Steroid. Biochem.- 1989.- V. 32, — P. 737−747.
  75. Bjorklund S., Kim Y.-J. Mediator of transcriptional regulation // Trends Biochem. Sci.- 1996.- V. 21.- P. 335−337.
  76. Blin N., Stafford D.W. A general method for isolation of high molecular weight DNA from eukaryotes // Nucleic Acids Res. 1976. — V. 3. — P. 23 032 308.
  77. Bondarenko V.A., Liu Y.V., Jiang Y.I., and Studitsky V.M. Communication over a large distance: enhancers and insulators // Biochem. Cell. Biol.- 2003.- V. 81,-P. 241−251.
  78. Bonne C. From stimulus to message in biological systems, an illustrated survey // Plenary lecture presented at the 8th GIRI Meeting. Jerusalem, Israel.-1994. (Universite Montpellier I, Faculte de Pharmacie).
  79. Boulias К. and Talianidis I. Functional role of G9a-induced histone methylation in small heterodimer partner-mediated transcriptional repression // Nucleic Acids Res.- 2004, — V. 32, — P. 6096 6103.
  80. Boumpas, D.T., G.P. Chrousos, R.L. Wilder, T.R. Cupps, and J.E. Balow. Glucocorticoid therapy for immune-mediated diseases: basic and clinical correlates //Ann. Intern. Med.- 1993.-V. 119,-P. 1198−1208.
  81. Bresnik E.H., Dalman F.C., Sanchez E.R., Pratt W.B. Evidence that the 90-kDa heat shock protein is necessary for the steroid binding conformation of the L cell glucocorticoid receptor// J. Biol. Chem.- 1989.- V. 264.- P. 4992−4997.
  82. Brewer H.B., Fairwell Т., LaRue A., Ronan R., Houser A., and Bronzert T.J. The amino acid sequence of human APOA-I, an apolipoprotein isolated from high density lipoproteins // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1978.- V. 80.- P. 623 630.
  83. Brivanlou A.H., and Darnell J.E. Signal transduction and the control of gene expression // Science.- 2002.- V. 295, — P. 813−818.
  84. Brown C.E., Lechner Т., Howe L., and Workman J.L. The many HATs of transcription coactivators.- Trends Biochem. Sci.- 2000.- V. 25.- P. 15−19.
  85. Brown S.A. and Kingston R.E. Disruption of downstream chromatin directed by a transcriptional activator // Genes & Dev.- 1997.- V. 11.- P. 3116 -3121.
  86. Brown W.V. and Baginsky M.L. Inhibition of lipoprotein lipase by an apoprotein of human very low density lipoprotein // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1972, — V. 46, — P. 375−382.
  87. Brunvand M.W., Schmidt A., Siebenlist U. Nuclear factors interacting with the mitogen-responsive regulatory region of the interleukin-2 gene // J. Biol. Chem.- 1988,-V. 263, — P. 18 904−18 910.
  88. Budarf M. Blackburn E. SI nuclease sensitivity of a double-stranded telomeric DNA sequence //Nucleic Acids Res.- 1987.- V. 15, — P. 6273−6292.
  89. Budker V.G., Girshovich A.S., Grineva N.I., Karpova G.G., and Knorre D.G. Specific chemical modification of ribosomes near the mRNA-binding center // Dokl. Akad. Nauk SSSR.- 1973, — V. 211, — P. 725−728.
  90. Carey M. The enhanceosome and transcriptional synergy // Cell.- 1998.- V. 92.-P. 5−8.
  91. Castelli W.P., Doyle J.T., Gordon Т., Hames C.H., Hjortland M.C., Hulley S.B., Kagan A., Zukel W.J. HDL cholesterol and other lipids in coronary heart disease. The cooperative lipoprotein phenotyping study // Circulation.- 1977.- V. 55,-P. 767−772.
  92. Cavailles V., Dauvois S., L’Horset F., Lopez G., Hoare S., Kushner P.J., and Parker M.G. Nuclear factor RIP 140 modulates transcriptional activation by the estrogen receptor // EMBO J.- 1995.- V. 14, — P. 3741−3751.
  93. Chetsanga C.J., Rushlow K., Boyd V.T. Caffeine enhancement of digestion of DNA by nuclease SI // Mutation Research.- 1976,-V. 34.-P. 11−20.
  94. Chiu R., Angel P., Karin M. Jun-B differs in its biological properties from, and is a negative regulator of, c-Jun // Cell.- 1989.- V. 59.- P. 979−986.
  95. Cho Y., Gorina S., Jeffrey P.D., Pavletich N.P. Crystal structure of a p53 tumor suppressor-DNA complex: understanding tumorigenic mutations // Science.-1994, — V. 265,-P. 346−355.
  96. Choy В., Green M.R. Eukaryotic activators function during multiple steps of preinitiation complex assembly//Nature.- 1993, — V. 366.- P. 531−536.
  97. Chrousos, G.P., The hypothalamic-pituitary-adrenal axis and immune-mediated inflammation//N. Engl. J. Med.- 1995.- V. 332.-P. 1351−1362.
  98. Chung H., Randolph A., Reardon I., Heinrikson R.L. The covalent structure of apolipoprotein A-I from canine high density lipoproteins // J. Biol. Chem. 1982.-V.257.-P. 2961−2967.
  99. Cirillo L.A., Lin F.R., Cuesta I., Friedman D., Jarnik M., and Zaret K.S. Opening of compacted chromatin by early developmental transcription factors HNF3 (FoxA) and GATA-4 // Mol. Cell.- 2002.- V. 9, — P. 279−289.
  100. Clark K.L., Halay E.D., Lai E., and Burley S.K. Co-crystal structure of the HNF-3/forkhead DNA-recognition motif resembles histone H5 // Nature.- 1993 -V. 364,-P. 412−420.
  101. Clark A.F., Lane D., Wilson K., Miggans S.T., and McCartney M.D. Inhibition of dexamethasone-induced cytoskeletal changes in cultured human trabecular meshwork cells by tetrahydroCortisol // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci.-1996, — V. 37, — P. 805−811.
  102. Cohen E.A., Subbramanian R.A., and Gottlinger H.G. Role of auxiliary proteins in retroviral morphogenesis // Curr. Top. Microbiol. Immunol.- 1996.- V. 214.- P. 219−235.
  103. Collins J.M., Glock M.S., Chu A.K. Nuclease SI sensitive sites in parental deoxyribonucleic acid of cold- and temperature-sensitive mammalian cells // Biochemistry.- 1982.- V. 21, — P. 3414−3419.
  104. Conti A., Maestrony J.M. The clinical neuroimmunotherapeutic role of melatonin in oncology // J. Pineal. Res.- 1995, — V. 19.- P. 103−110.
  105. Darimont B.D., Wagner R.L., Apriletti J.W., Stallcup M.R., Kushner P.J., Baxter J.D., Fletterick R.J., and Yamamoto K.R. Structure and specificity of nuclear receptor-coactivator interactions U Genes&Development.- 1998.- V. 12,-P. 3343−3356.
  106. Davidson W. S., Hazlett Т., Mantulin W. W., and Jonas A. The role of apolipoprotein Al domains in lipid binding // Proc. Natl. Acad. Sci. USA (Biochemistry).- 1996.-V. 93.-P. 13 605−13 610.
  107. Denis M., Wikstrom A.G., Gustafsson J.-A. The molybdate-stabilized nonactivated glucocorticoid receptor contains a dimer of Mr 90,000 non-hormone-binding protein//J. Biol. Chem.- 1987.-V. 262.-P. 11 803−11 806.
  108. Dieci G., Sentenac A. Detours and shortcuts to transcription reinitiation.
  109. Dignam J.D., Lebovitz R.M., and Roeder R.G. Accurate transcription initiation by RNA polymerase II in a soluble extract from isolated mammalian nuclei // Nucleic Acids Res.- 1983, — V. 11, — P. 1475−1489.
  110. DiPietro L.A. Wound healing: the role of the macrophage and other immune cells // Shock.- 1995, — V. 4, — P. 233−240.
  111. Dynan W.S. Modularity in promoters and enhancers // Cell.- 1989.- V. 58.-P. 1−4.
  112. J. // www.mblab.gla.ac.uky~julian7dict2.cgi? 1768.- 2006.
  113. Encio I.J., Deterawadleigh S.D. The genomic structure of the human glucocorticoid receptor// J. Biol. Chem.- 1991, — V. 266.- P. 7182−7188.
  114. Falkenstein E., Norman A.W., and Wehling M. Mannheim classification of nongenomically initiated (rapid) steroid action (s) // J. Clin. Endocrinol. Metab.-2000, — V. 85.-P. 2072−2075.
  115. Favre G., Tazi K.A., Le Gaillard F., Bennis F., Hachem H., and Soula G. High density lipoprotein 3 binding sites are related to DNA biosynthesis in the adenocarcinoma cell line A549 // J. Lipid Res.- 1993, — V. 34, — P. 1093−1100.
  116. Felsenfeld G., Boyes J., Chung J., Clark D., and Studitsky V. Chromatin structure and gene expression // Proc. Natl. Acad. Sci.- 1996.- V. 93.- P. 93 849 388.
  117. Ferrari S., Harley V.R., Pontiggia A., Goodfellow P.N., Lovell-Badge R., Bianchi M.E. SRY, like HMG1, recognizes sharp angles in DNA // EMBO J.-1992.-V. 11.-P. 4497−4506.
  118. Fong Y.W. and Zhou Q. Stimulatory effect of splicing factors on transcriptional elongation//Nature.- 2001.- V. 414.- P. 929−933.
  119. Foulkes N.S., Mellstrom В., Benusiglio E., Sassone-Corsi P. Developmental switch of CREM function during spermatogenesis: from antagonist to activator // Nature.- 1992, — V. 355.- P. 80−84.
  120. Garrett R.H., and Grisham Ch.M. Molecular Aspects of Cell Biology. Saunders College Publ., Fort Worth, Philadelphia.- 1995, — P. 1180−1254.
  121. Ge R., Rhee M., Malik S. and Karathanasis S.K. Transcriptional repression of apolipoprotein AI expression by orphan receptor ARP-1 // J. Biol. Chem.-1994.- V. 269,-P. 13 185−13 192.
  122. Ghosh G., van Duyne G., Ghosh S., Sigler P.B. Structure of NF-Kappa-B P50 homodimer bound to a Kappa-B site //Nature.- 1995.- V. 373, — P. 303−310.
  123. Gimautdinova O.I., Karpova G.G., Kobetch N.D., Knorre D.G. The proteins of the messenger RNA binding site of E. coli ribosomes // Nucleic Acids Res-1981.- V. 9, — P. 3465−3481.
  124. Glass C.K., and Rosenfeld M.G. The coregulator exchange in transcriptional function of nuclear receptors // Genes Dev.- 2000.- V. 14, — P. 121−141.
  125. Glattard E., Muller A., Aunis D., Metz-Boutigue M.H., Stefano G.B., and Goumon Y. Rethinking the opiate system? Morphine and morphine-6-glucuronide as new endocrine and neuroendocrine mediators // Med. Sci. Monit.- 2006.- V. 12-P. 25−27.
  126. Gordon J. I., Smith O. P., Andy R., Alpers D. H. The primary translation product of rat intestinal apolipoprotein A-I mRNA is an unusual preproprotein // J. Biol. Chem.- 1982.- V. 257, — P. 971−978.
  127. Green V.J., Kokkotou E., and Ladias J.A. Critical structural elements and multitarge protein interactions of the transcriptional activator AF-1 of hepatocyte nuclear factor 4 // J. Biol. Chem.- 1998.- V. 273, — P. 29 950−29 957.
  128. Grineva N.I. and Karpova G.G. Complementarity addressed modification of rRNA with p-(chloroethylmethylamino) benzylidene hexanucleotides // FEBS Lett.- 1973.-V. 32.- P. 351−355.
  129. Grunstein M. Histon acetylation in chromatin structure and transcription // Nature.- 1997.- V. 389.- P. 349−352.
  130. Hadzopoulou-Cladaras M., Kistanova E., Evagelopoulou C., Zeng S., Cladaras C. and Ladias J.A. Functional domains of the nuclear receptor hepatocyte nuclear factor 4 // J. Biol. Chem.- 1997.- V. 272.- P. 539−550.
  131. Hai Т., Curran T. Cross-family dimerization of transcription factors Fos Jun and ATF CREB alters DNA-binding specificity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-1991, — V. 88, — P. 3720−3724.
  132. Hanas J.S., Hazuda D.J., Bogenhagen D.F., Wu F.Y.H., Wu C.W. Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5 S RNA gene // J. Biol. Chem.- 1983, — V. 258, — P. 14 120−14 125.
  133. Handwerger S., Myers S., Richards R., Richardson В., Turzai L., Moeykins C., Meyer Т., Anantharamahiah G. M. Apolipoprotein A-I stimulates placental lactogen expression by human trophoblast cells // Endocrinology.- 1995 V. 136.-P. 5555−5560.
  134. Harnish D.C., Malik S., and Karathanasis S.K. Activation of apolipoprotein Al gene transcription by the liver-enriched factor HNF-3 // J. Biol. Chem.- 1994.-V. 269, — P. 28 220−28 226.
  135. Harnish D.C., Malik S., Kilbourne E., Costa R., and Karathanasis S.K. Control of the apolipoprotein Al gene expression through synergistic interactions between hepatocyte nuclear factors 3 and 4 // J. Biol. Chem.- 1996.- V. 271.- P. 13 621−13 628.
  136. Hatch F.T., Lees R.S. Practical methods for plasma lipoprotein analysis // Adv. Lipid Res.- 1968.- V. 6.- P. 2−68.
  137. Hayhurst G.P., Lee Y.H., Lambert G., Ward J.M., and Gonzalez F.G. Hepatocyte nuclear factor 4alpha (nuclear receptor 2A1) is essential for maintenance of hepatic gene expression and lipid homeostasis // Mol. Cell. Biol.-2001,-V. 21,-P. 1393−1403.
  138. Haynes R.C. The pharmacological basis of therapeutics. N.Y.: Pergamon Press.- 1990.- P.1431−1462.
  139. Hernandez N. TBP, a universal eukaryotic transcription factor? // Genes Dev.- 1993- V. 7, — P. 1291−1308.
  140. Hertz R., Magenheim J., Berman I., and Bar-Tana J. Fatty acyl-CoA thioesters are ligands of hepatic nuclear factor-4alpha// Nature.- 1998.- V. 392, — P. 512−516.
  141. Holmquist G. DNA sequences in G-bands and R-bands // Chromosomes and Chromatin. Boca Raton: C. R. C. Rress.- 1988.- V. 2.- P. 75−121.
  142. Holstege F.C., Jennings E.G., Wyrick J.J., Lee T.i., Hengartner C.J., Green M.R., Golub T.R., Lander E.S., and Young R.A. Dissecting the regulatory circuitry of a eukaryotic genom // Cell.- 1998, — V. 95.- P. 717−728.
  143. Hromas R. and Costa R. The hepatocyte nuclear factor-3/forkhead transcription regulatory family in development, inflammation and neoplasia // Crit. Rev. Oncol. Hematol.- 1995.- V. 20, — P. 129−140.
  144. Ingle D.J., Nilson H.W., and Kendall E.C. The effect of cortin on the concentrations of some constituents of the blood of adrenalectomized rats // Am. J. Physiol. (Legacy Content).- 1937, — V. 118.- P. 302−308.
  145. Jain J., McCaffrey P.G., Miner Z., Kerppola Т.К., Lambert J.N., Verdine G.L., Curran Т., Rao A. The T-cell transcription factor NFATp is a substrate for calcineurin and interacts with Fos and Jun // Nature.- 1993.- V. 365.- P. 352−355.
  146. Jane S.M., Nienhuis A.W., Cunningham J.M. Hemoglobin switching in man and chicken is mediated by a heteromeric complex between the ubiquitous transcription factor Cp2 and a developmentally specific protein // EMBO J.- 1995.-V. 14.-P. 97−105.
  147. Kaiser K., Meisterrernst M. The human general cofactors // Trends Biochem. Sci.- 1996,-V. 21,-P. 342−345.
  148. Kanda Y., Richards R. G., Handwerger S. Apolipoprotein A-I stimulates human placental lactogen release by activation of MAP kinase // Mol. Cell. Endocrinol.- 1998,-V. 1431.-P. 125−131.
  149. Karathanasis S.K. Lipoprotein metabolism: high density lipoprotein // Monogr. Hum. Genet.- 1992.- V. 14.- P. 140−171.
  150. Karathanasis S.K., McPerson J., Zannis V.I., and Breslow J.L. Isolation and characterization of the human apolipoprotein A-I gene // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1983а, — V. 80.- P. 6147−6151.
  151. Karathanasis S.K., McPerson J., Zannis Y.I. and Breslow J.L. Linkage of human apoipoprotein A-I and C-III genes //Nature.- 1983b V. 304.- P. 371−373.
  152. Kardassis D., Pardali K., and Zannis V.I. SMAD proteins transactivate the human ApoCIII promoter by interacting physically and functionally with hepatocyte nuclear factor 4 // J. Biol. Chem.- 2000.- V. 275.- P. 41 405−41 414.
  153. Karlinsey J., Stamatoyannopoulos G., Enver T. Simultaneous purification of DNA and RNA from small numbers of eukaryotic cells // Anal. Biochem.- 1989.-V.180.-P. 303−306.
  154. Karlseder J., Rotheneder H., Wintersberger E. Interaction of Spl with the growth- and cell cycle-regulated transcription factor E2 °F // Mol. and Cellul. Biology.- 1996, — V. 16, — P. 1659−1667.
  155. Kee B.L., Arias J., and Montminy M.R. Adaptor-mediated recruitment of RNA polymerase II to a signal-dependent activator // J. Biol. Chem.- 1996.- V. 271.-P. 2373 -2375.
  156. Keegan L., Gill G., and Ptashne M. Separation of the DNA binding from the transcription-activating function of a eukaryotic regulatory protein // Science.-1986.-V. 231,-P. 699−704.
  157. Kel O.V., Romaschenko A.G., Kel A.E., Wingender E., Kolchanov N.A. A compilation of composite regulatory elements affecting gene-transcription in vertebrates //Nucleic Acids Res.- 1995, — V. 23.- P. 4097−4103.
  158. Kilbourne E.J., Widom R., Harnish D.C., Malik S., and Karathanasis S.K. Involvment of early growth response factor Egr-1 in apolipoprotein AI gene transcription // J. Biol. Chem.- 1995, — V. 270.- P. 7004−7010.
  159. Kim J.L., Nikolov D.B., Burley S.K. Co-crystal structure of TBP recognizing the minor groove of a TATA element // Nature.- 1993 V. 365.- P. 520−527.
  160. Kim Y., Geiger J.H., Hahn S. Sigler P.B. Crystal structure of a yeast TBP/TATA-box complex//Nature.- 1993.- V. 365, — P. 512−520.
  161. Kingston R.E., and Narlikar G.J. ATP-dependent remodeling and acetylation as regulators of chromatin fluidity// Genes&Dev.- 1999.- V. 13.- P. 2339−2352.
  162. Kingston R.E., Bunker C.A., and Imbalzano A.N. Repression and activation by multiprotein complexes that alter chromatin structure // Genes&Dev.- 1996.- V. 10.- P. 905−920.
  163. Kingston R.E., Green M.R. Modeling eukaryotic transcriptional activation // Current Biology.- 1994.- V. 4, — P. 325−331.
  164. Kino Т., Gragerov A., Kopp J.B., Stauber R.H., Pavlakis G.N., Chrousos G.P. The HIV-1 virion-associated protein Vpr is a coactivator of the human glucocorticoid receptor // J. Exp. Med.- 1999, — V. 189.- P. 51−62.
  165. Knezetic J.A., Felsenfeld G. Mechanism of developmental regulation of alpha pi, the chicken embryonic alpha-globin gene // Mol. Cell. Biol.- 1993.- V. 13, — P. 4632−4639.
  166. Knorre D.G., Vlassov V.V. Affinity modification of biopolymers. CRC Press, Boca Raton, FL.- 1989.
  167. Rroeker W.D., Kowalski D. Gene-sized pieces produced by digestion of linear duplex DNA with mung bean nuclease // Biochemistry.- 1978, — V. 17.- P. 3236−3243.
  168. Krust A., Green S., Argos P., Kumar V., Walter P., Bornert J.M., Chambon P. The chicken oestrogen receptor sequence: homology with v-erbA and the human oestrogen and glucocorticoid receptors // EMBO J.- 1986.- V. 5.- P. 891−897.
  169. Kugel J.F., Goodrich J.A. Translocation after synthesis of a four-nucleotide RNA commits RNA polymerase II to promoter escape // Mol. and Cellul. Biology.- 2002, — V. 22.- P. 762−773.
  170. Kunitsyn Y.G., Panin L.E., Polyakov L.M. Anomalous change of viscosity and conductivity in blood plasma lipoproteins in the physiological temperature range // Intern. J. of Quantum Chemistry.- 2001.- V. 81.- P. 348−369.
  171. Kurokawa R., Soderstrom M., Horlein A., Halashmi S., Brown M., Rosenfeld M.G., and Glass C.K. Polarity-specific activities of retinoic acid receptors determined by a co-repressor // Nature.- 1995.- V. 377 P. 451−454.
  172. Kyte J., Xu K.Y., and Bayer R. Demonstration that lysine-501 of the alpha polypeptide of native sodium and potassium ion activated adenosinetriphosphatase is located on its cytoplasmic surface // Biochemistry.- 1987.- Y. 26.- P. 8350−8360.
  173. Ladias J.A., Karathanasis S.K. Regulation of the apolipoprotein Al gene by ARP-1: a novel member of the steroid receptor superfamily // Science.- 1991, — V. 251.- P. 561−565.
  174. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature.- 1970.- V. 227.- P. 680−685.
  175. Lai E., Darnell J.E. Transcriptional control in hepatocytes: a window of a development// Trends Biochem. Sci.- 1991.- V. 16, — P. 427−430.
  176. Laughon A., Scott M.P. Sequence of a Drosophila segmentation gene: protein structure homology with DNA-binding proteins // Nature.- 1984, — V. 310.-P. 25−31.
  177. Le Douarin В., Nielsen A.L., Gamier J.M., Ichinose H., Jeanmougin F., Losson R., and Chambon P. A possible involvement of TIF 16 and TIFIb in theepigenetic control of transcription by nuclear receptors // EMBO J.- 1996.- V. 15.-P. 6701−6715.
  178. Le Hir H., Nott A., and Moore M. How introns influence and enhance eukaryotic gene expression // TRENDS in Bioch. Sci.- 2003, — V. 28, — P. 215−220.
  179. Lee J.W., Ryan F., Swafflied J.C., Johnston S.A., Moore D.D. Interaction of thyroid-hormone receptor with a conserved transcriptional mediator.- Nature.-1995.- V. 374.-P. 91−94.
  180. Lee T.I. and Young R.A. Transcription of eukaryotic protein-coding genes // Annu. Rev. Genet.- 2000.- V. 34, — P. 77−137.
  181. Li J., Ning G., and Duncan S. A. Mammalian hepatocyte differentiation requires the transcription factor HNF-4 // Genes & Dev.- 2000.- V. 14.- P. 464 474.
  182. Libri V., Onori A., Fanciulli M., Passananti C. and Corbi N. The artificial zinc finger protein «Blues» binds the enchancer of the fibroblast growth 4 and represses transcription // FEBS Lett.- 2004.- V. 560, — P. 75−80.
  183. Lim L.C., Swendeman S.L., Sheffery M. Molecular-cloning of the alpha-globin transcription factor Cp2 // Mol. Cell. Biol.- 1992, — V. 12, — P. 828−835.
  184. Lin-Su K., Zhou P., Arora N., Betensky B. P., New M. I., and Wilson R. C. In Vitro Expression Studies of a Novel Mutation д299 in a Patient Affected with
  185. Apparent Mineralocorticoid Excess // J. Clin. Endocrinol. Metab.- 2004, — V. 89.- P. 2024−2027.
  186. Long Yi-T., Li C.-Z., Kraatz H.-B., and Lee J.S. AC Impedance Spectroscopy of Native DNA and M-DNA // Biophys. J.- 2003, — V. 84.- P. 3218−3224.
  187. Lorch Y., Cairns B.R., Zhang M., and Kornberg R.D. Activated RSC-nucleosome complex and persistently altered form of nucleosome // Cell.- 1998.-V. 94, — P. 29−34.
  188. Lorch Y., Zhang M., and Kornberg. Histone octamer transfer by a chromatin-remodeling complex // Cell.- 1999, — V. 96.- P. 389−392.
  189. Losel R. M., Falkenstein E., Feuring M., Schultz A., Tillmann H.-CH., Rossol-Haseroth K. and Wehling M. Nongenomic Steroid Action: Controversies, Questions, and Answers // Physiol. Rev.- 2003.- V. 83.- P. 965−1016.
  190. Lu H. and Levine A J. Human TAFn31 protein is a transcriptional coactivator of the p53 protein // Proc. Natl. Acad. Sci.- 1995, — V. 92.- P. 51 545 158.
  191. Luger K., Rechsteiner T.J., and Richmond T.J. Preparation of nucleosome core particle from recombinant histones // Methods Enzymol.- 1999.- V. 304, — P. 3−19.
  192. Luisi B.F., Xu W.X., Otwinowski Z., Freedman L.P., Yamamoto K.R., Sigler P.B. Crystallographic analysis of the interaction of the glucocorticoid receptor with DNA // Nature.-1991, — V. 352.- P. 497−505.
  193. Lukashev V.A., Blinov V.M., Bogachev S.S., Vlaskin N.V. Profilies of coordinate numbers of proteins // Issue of Abstracts of All-Union working conference. Novosibirsk.- 1988.- P. 55.
  194. Malik S. and Karathanasis S.K. TFIIB-directed transcriptional activation by the orphan nuclear receptor hepatocyte nuclear factor 4 // Mol. Cell. Biol.- 1996.-V. 16,-P. 1824−1831.
  195. Malik S. Transcriptional regulation of the apolipoprotein Al gene // Fronties in Bioscience.- 2003.- V. 8.- P. 360−368.
  196. Malik S., and Roeder R.G. Transcriptional regulation through Mediator-like coactivators in yeast and metazoan cells // Trends Biochem. Sci.- 2000.- V. 25.- P. 277−283.
  197. Mangelsford D.J., Thummel C., Beato M., Herrlich P., Schutz G., Umesono K., Blumberg В., Kastner P., Mark M., Chambon P., Evans R.M. The nuclear receptor superfamily the 2nd decade // Cell.- 1995.- V. 83.- P. 835−839.
  198. Manley J.L. Nuclear coupling: RNA processing reaches back to transcription // Nat. Struct. Biol.- 2002.- V. 9.- P. 790−791.
  199. Mason H.L., Hoehn W.M., and Kendall E.C. Chemical studies of the suprarenal cortex. IV. Structures of compounds C, D, E, F, and G // J. Biol. Chem.-1938.-V. 124.-P. 459−474.
  200. McMahon S.B., Monroe J.G. A ternary complex factor-dependent mechanism mediates induction of Egr-1 through selective serum response elements following antigen receptor cross-linking in B-lymphocytes /7 Mol. Cell. Biol.-1995,-V. 15,-P. 1086−1093.
  201. Mellon P.L., Clegg C.H., Correl L.A., McKnight G.S. Regulation of transcription by cyclic AMP-dependent protein kinase // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1989,-V. 86.-P. 4887−4891.
  202. Mermod N., CTNeill E.A., Kelly T.J., Tjian R. The proline-rich transcriptional activator of CTF/NF-I is distinct from the replication and DNA binding domain // Cell.- 1989, — V. 58, — P. 741−753.
  203. Miller J., McLachlan A.D., Klug A. Repetitive zinc-binding domains in the protein transcription factor IIIA from Xenopus oocytes // EMBO J.- 1985.- V. 4.-P. 1609−1614.
  204. Miltenberger R.J., Sukow K.A., Farnham P.J. An E-Box-Mediated Increase in CAD Transcription at the G (l)/S-Phase Boundary Is Suppressed by Inhibitory C-myc Mutants // Mol. Cell. Biol.- 1995.- V. 15.- P. 2527−2535.
  205. Mitchell P.J., and Tjian R. Transcriptional regulation in mammalian cells by sequence-specific DNA binding proteins // Science.- 1989.- V. 245, — P. 371−378.
  206. Moreira J.M., Holmberg S. Transcriptional repression of the yeast CHA1 gene requires the chromatin-remodeling complex RSC // EMBO J.- 1999, — V. 18.-P. 2836−2844.
  207. Muller C.W., Rey F.A., Sodeoka M., Verdine G.L., Harrison S.C. Structure of the NF-Kappa-B P50 homodimer bound to DNA // Nature.- 1995, — V. 373.- P. 311−317.
  208. Muller C.W., Harrison S.C. The structure of the NF-Kappa-B P50-DNA-complex a starting point for analyzing the Rel family // FEBS Lett.- 1995.- V. 369,-P. 113−117.
  209. Munck A., Foley R. Activation of steroid hormone-receptor complexes in intact target cells in physiological conditions // Nature.- 1979.- V. 278, — P. 752 754.
  210. Murphy D.J., Hardy S., and Engel D.A. Human SWI-SNF component BRG1 represses transcription of the c-fos gene // Mol. Cell. Biol.- 1999.- V. 19.- P. 27 242 733.
  211. Myers L.C. and Kornberg R.D. Mediator of transcriptional regulation // Annu Rev. Biochem.- 2000.- V. 69.- P. 729−749.
  212. Naar A.M., Lemon B.D., and Tjian R. Transcriptional coactivator complexes // Ann. Rev. Biochem.- 2001, — V. 70.- P. 475−501.
  213. Nechustan H., Benvenisty N., Brandies R., Reshelf L. Glucocorticoids control phosphoenolpyruvate carboxykinase gene expression in a tissue specific manner //Nucleic Acids Res.- 1987, — V. 15, — P. 6405−6417.
  214. Nightingale K.P., Wellinger R.E., Sogo J.M., and Becker P.B. Histone acetylation facilitates RNA polymerase II transcription of the Drosophila hsp26 gene in chromatin // EMBO J.- 1998.- V. 17.- P. 2865−2876.
  215. Nikolov D.B., Hu S.-H., Lin J., Gasch A., Hoffmann A., Horikoshi M., Chua N.-H., Roeder R.G., Burley S.K. Crystal structure of TFIID TATA-box binding protein // Nature.- 1992.- V. 360, — P. 40−46.
  216. Novak E.M., Budlowski S.P. NFY transcription factor binds to regulatory element AIC and transactivates the human apolipoprotein A-I promoter in HEPG2 cells //Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1997.- V. 231.- P. 140−143.
  217. Orphanides G., LeRoy G., Chang C.H., Luse D.S., and Reinberg D. FACT, a factor that facilitates transcript elongation through nucleosomes // Cell.- 1998.- V. 92.-P. 105−116.
  218. Ocate S.A., Tsai S.Y., Tsai M.J., and CTMalley B.W. Sequence and characterization of a coactivator for the steroid hormone receptor superfamily II Science.- 1995.- V. 270, — P. 1354−1357.
  219. Panin L.E., Maksimov V. F., Usynin I.F., Korostyshevskaya I.M. Activation of nucleolar DNA expression in hepatocytes by glucocorticoids and high density lipoproteins // J. Steroid Biochem. and Mol. Biol.- 2002.- Y. 81.- P. 69−76.
  220. Papoulas О., Beek S.J., Moseley S.L., McCallum C.M., Sarte M., Shearn A., and Tamkun J.W. The Drosophila trithorax group proteins BRM, ASH1 and ASH2are subunits of distinct protein complexes // Development.- 1998.- V. 125.- P. 3955−3966.
  221. Patel L., Abate C., Curan T. Altered protein conformation on DNA binding by Fos and Jun // Nature.- 1990.- V. 347, — P. 572−575.
  222. Ptashne M. How eukaryotic transcriptional activators work // Nature.- 1988.-V.335.- P. 683−689.
  223. Ptashne M., and Gann A. Transcriptional activation by recruitment // Nature.- 1997,-V. 386, — P. 569−577.
  224. Pugh B.F. and Tjian R. Diverse transcriptional functions of the multisubunit TFIID complex // J. Biol. Chem.- 1992.- V. 267, — P. 679−682.
  225. Pugh B.F. and Tjian R. Mechanism of transcriptional activation by Spl: evidence for coactivators // Cell.- 1990.- V. 61.- P. 1187−1197.
  226. Quandt K., Freeh K., Karas H., Wingender E., and Werner T. Matind and Matinspector new fast and versatile tools for detection of consensus matches in nucleotide sequence data // Nucleic Acids Res.- 1995, — V. 23.- P. 4878−4884.
  227. Rachez C., Lemon B.D., Suldan Z., Bromleigh V., Gamble M., Naar A.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., and Freedman L.P. Ligand-dependent transcription activation by nuclear receptors requires the DRIP complex // Nature.-1999, — V. 398,-P. 824−828.
  228. Reddy M.V. Nuclease SI-mediated enhancement of the 32P-postlabeling assay for aromatic carcinogen-DNA adducts // Carcinogenesis 1991.- V. 12, — P. 1745−1748.
  229. Redner R.L., Wang J., and Liu J.M. Chromatin remodeling and leukemia: new therapeutic paradigms // Blood.- 1999, — V. 94, — P. 417−428.
  230. Reese J.C. Basal transcription factors: shedding new light on a complex process // Current Opin. in Genetics&Dev.- 2003, — V. 13.- P. 114−118.
  231. Rhodes S.J., DiMattia G.E., Rosenfeld M.G. Transcriptional mechanisms in anterior pituitary cell differentiation // Current Opin. in Genetics&Dev.- 1994, — V. 4,-P. 709−717.
  232. Roeder R.G. Role of general and gene-specific cofactors in the regulation of eukaryotic transcription // Cold Spring Harb. Symp. Quont. Biol.- 1998.- V. 63.- P. 201−218.
  233. Roeder R.G. The role of general initiation-factors in transcription by RNA-polymerase-II // Trends Biochem. Sci.- 1996.- V. 249.- P. 327−335.
  234. Romanov V.V., Starostina V.K. DNA covalently bind to AE-cellulose // Biotechnologiya.- 1987, — V. 3, — P. 618−623.
  235. Rubin E.M., Krauss R.M., Spangler E.A., Verstuyft J.G., and Clift S.M. Inhibition of early atherogenesis in transgenic mice by human apolipoprotein A-I // Nature.- 1991, — V. 353, — P. 265−268.
  236. Rykova E.Yu., Pautova L.V., Yakubov L.A., Karamyshev V.N., Vlassov V.V. Serum immunoglobulins interact with oligonucleotides // FEBS Lett.- 1994.-V. 344.- P. 96−98.
  237. Sambrook J., Fritsch E.F. and Maniatis J. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, 2nd Edn., Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor. New York.- 1989,-P. 583.
  238. Sastry K.N., Seedorf U., and Karathanasis S.K. Different cis-acting DNA element control expression of the human apolipoprotein Al gene in different cell types // Mol Cell. Biol.- 1988.- V. 8.- P. 605−614.
  239. Scheffer L., Solomonov I., Weygand M. J., Kjaer K., Leiserowitz L., and Addadi L. Structure of Cholesterol/Ceramide Monolayer Mixtures: Implications to the Molecular Organization of Lipid Rafts // Biophys. J.- 2005, — V. 88.- P. 3381 -3391.
  240. Schnitzler G., Sif S., and Kingston R.E. Human SWI/SNF interconverts a nucleosome between its base state and a stable remodeled state // Cell.- 1998.- V. 94,-P. 17−27.
  241. Segrest J.P., Harvey S.C., and Zannis V. Detailed molecular model of apolipoprotein A-I on the surface of high-density lipoproteins and its functional implications // Trend Cardiovasc. Med.- 2000.- V. 10, — P. 246−252.
  242. Segrest J.P., Li L., Anantharamaiah G.M., Harvey S.C., Liadaki K.N., and Zannis V. Structure and function of apolipoprotein A-I and high density lipoprotein // Curr. Opin. Lipid.- 2000.- V. 11, — P. 105−115.
  243. Seraj M.J., Umemoto A., Tanaka M., Kajikawa A., Hamada K., Monden Y. DNA adduct formation by hormonal steroids in vitro // Mutat. Res.- 1996.- V. 370, — P. 49−59.
  244. Sharp P.A. TATA-binding factor is a classless factor // Cell.- 1992.- V. 68.-P. 819−821.
  245. Shaw J.-P., Utz P.J., Durand D.B., Toole J.J., Emmel E.A., Crabtree G.R. Identification of a putative regulator of early T cell activation genes // Science.-1988,-V. 241.-P. 202−205.
  246. Shepherd J.C.W., McGinnis W., Carrasco A.E., de Roberts E.M., Gehring W.J. Fly and frog homeo domains show homologies with yeast mating type regulatory proteins //Nature.- 1984.- V. 310, — P. 70−71.
  247. Sheppard K.E. Corticosteroid receptors, 11 beta-hydroxysteroid dehydrogenase, and the heart // Vitam. Horm.- 2003.- V. 66.- P. 77−112.
  248. Sheridan R.B., Huang P.C. Single strand breakage and repair in eukaryotic DNA as assayed by SI nuclease // Nucleic Acids Res.- 1977.- V. 4.- P. 299−318.
  249. Simonsson T. G-quadruplex DNA structures—variations on a theme // Biol. Chem.- 2001, — V. 382.- P. 621−628.
  250. Singleton, C.K. Kilpatrick, M.W. Wells, R.D. SI nuclease recognizes DNA conformational junctions between left-handed helical (dT-dG n. dC-dA)n and contiguous right-handed sequences // The J. of Biol. Chem- 1984.- V. 259 P. 1963−1967.
  251. Sladek F.M. Orphan recptor HNF-4 and liver-specific gene expression // Receptor.- 1994, — V, — 4, — P. 64−68.
  252. Sluder A.E., and Maina C.V. Nuclear receptors in nematodes: themes and variations // Trends Genet.- 2001.- V. 17, — P. 206−213.
  253. Smith C.A., Bates P., Rivera-Gonzalez R, Gu В., Deluca N.A. ICP4, the major transcriptional regulatory protein of herpes simplex virus type I, forms a tripartite complex with TATA-binding protein and TFIIB // J. Virol.- 1993, — V. 67.- P. 4676−4687.
  254. Smith C.L., Ocate S.A., Tsai M.-J, and O^Malley B.W. CREB binding protein acts synergistically with steroid receptor coactivator-1 to enhance steroid receptor-dependent transcription // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1996.- V. 93, — P. 8884−8888.
  255. Solbach W., Moll H., and Rollinghoff M. Lymphocytes play the music but the macrophage calls the tune // Immunol. Today.- 1991.- V. 12, — P. 4−6.
  256. Southern, E.M. Detection of specific sequences among DNA fragments separated by gel electrophoresis // J. of Mol. Biol.- 1975.-V. 98.- P. 503−517.
  257. Steger D.J., Hecht J.H., Mellon P.L. Gata-binding proteins regulate the human gonadotropin alpha-subunit gene in the placenta and pituitary gland // Mol. Cell. Biol.- 1994.- V. 14, — P. 5592−5602.
  258. Studitsky V.M., Clark D.J., and Felsenfeld G. Overcoming a nucleosomal barrier to transcription // Cell.- 1995.- V. 83, — P. 19−27.
  259. Studitsky V.M., Kassavetis G.A., Geiduschek E.P., and Felsenfeld G. Mechanism of transcription through the nucleosome by eukariotic RNA polymerase // Science.- 1997.- V. 278.- P. 1960−1963.
  260. Suelter C.H. A practical guide to enzymology // Biochemistry: A series of monographs.- 1985, — P. 441−447.
  261. Sundseth R., Hansen U. Activation of RNA polymerase II transcription by the specific DNA-binding protein LSF // J. Biol. Chem.- 1992, — V. 267.- P. 78 457 855.
  262. SWISS-PROT Protein Sequence Data Bank. Release 34.0.-0ctober 1996.
  263. Takeshita A.G., Cardona G.R., Koibuchi N., Suen C.S., and Chin W.W. TRAM-1, a novel 160-kDa thyroid hormone receptor activator molecule, exhibits distinct properties from steroid coactivator-1 // J. Biol. Chem.- 1997.- V. 272, — P. 27 629−27 634.
  264. Tasken K., Aandahl E.M. Localized Effects of cAMP Mediated by Distinct Routes of Protein Kinase A // Physiol. Rev.- 2004.- V. 84, — P. 137−167.
  265. Teng S. and Piquette-Miller M. The involvement of the Pregnane X Receptor in hepatic gene regulation during inflammation in mice // J. Pharmacol. Exp. Ther.- 2005, — V. 312, — P. 841−848.
  266. Tenysson C.N., Klamut H.J., and Worton R.G. The human dystrophin gene requires 16 hours to be transcribed and istranscriptionally spliced // Nature Genet.- 1995, — V. 9, — P. 184−190.
  267. Tian Y., Adya N., Wagner S., Giam C.Z., Green M.R., and Ellington A.D. Dissecting protein: protein interactions between transcriptional factors with an RNA aptamer// RNA.- 1995, — V. 1, — P. 317−326.
  268. Tjian R. and Maniatis T. Transcriptional activation: a complex puzzle with few easy pieces // Cell.- 1994.- V. 77, — P. 5−8.
  269. Torchia J., Rose D.W., Inostroza J., Kamei Y., Westin S., Glass C.K., and Rosenfeld M.G. The transcriptional co-activator p/CIP binds СВР and mediates nuclear-receptor function // Nature.- 1997.- V. 387.- P. 677−684.
  270. Dieci G. and Sentenac A. Detours and shortcuts to transcription reinitiation. // Trends Biochem Sci.- 2003, — V. 28, — P. 202−209.
  271. Tse C., Sera Т., Wolffe A.P., and Hansen J.C. Disruption of higher-order folding by core histone acetylation dramatically enhances transcription of nucleosomal arrays by RNA polymerase III // Mol. Cell. Biol.- 1998.- V. 18, — P. 4629 4638.
  272. Tuzikov F. V., Panin L. E., Tuzikova N. A., Polyakov L. M. Application of the small-angle X-ray scattering technique for estimating structural changes in high density lipoproteins // Membr. And Cell. Biol.- 1996.- V. 10.- P. 75−82.
  273. Tuzikov F.V., Zinoviev V.V., Vavilin V.I., Malygin E.G. Small-angle X-ray scattering study of enzyme-substrate interaction in solution // Studia Biophisica.-1988.-V. 125.-P. 169−172.
  274. Tzameli I. and Zannis V.I. Binding specifity and modulation of the ApoA-I promote activity by homo- and heterodimers of nuclear receptors // J. Biol. Chem.-1996, — V. 271,-P. 8402−8415.
  275. Verrijzer C.P., Tjian R. Tafs mediate transcriptional activation and promoter selectivity // Trends Biochem. Sci.- 1996, — V. 21, — P. 338−342.
  276. Vogt P.K., Bos T.J., and Doolittle R.F. Homology between the DNA-Binding Domain of the GCN4 Regulatory Protein of Yeast and the Carboxyl
  277. Terminal Region of a Protein Coded for by the Oncogene jun // PNAS.- 1987.- V. 84, — P. 3316 3319.
  278. Vogt V.M. Purification and further properties of single-strand-specific nuclease from Aspergillus oryzae // Europ. J. of Biochemistry- 1973 V. 33, — P. 192−200.
  279. Wallace A.M., Banfield E., Ingram M., Fraser R., Swan L., Hillis W.S., and Connell J.M. Glucocorticoids contribute to the heritability of leptin in Scottish adult female twins // Clin. Endocrinol. (Oxf).- 2004.- V. 61.- P. 149−154.
  280. Walsh A., Ito Y., and Breslow J.L. High levels of human apolipoprotein A-I in transgenic mice result in increased plasma levels of small high density lipoprotein (HDL) particle comparable to human HDL3 // J. Biol. Chem.- 1989.-V. 264.- P. 6488−6494.
  281. Wang W., Gralla J.D., Carey M. The acidic activator GAL4-AH can stimulate polymerase II transcription by promoting assembly of a closed complex requiring TFIID and TFIIA // Genes Dev.- 1992, — V. 6, — P. 1716−1727.
  282. Wang W., Xue Y., Zhou S., Kuo A., Cairns B.R., and Crabtree G. R. Diversity and specialization of mammalian SWI/SNF complexes // Genes&Dev.-1996,-V. 10,-P. 2117−2130.
  283. Weber K.T. Aldosteronism revisited: perspectives on less well-recognized actions of aldosterone // J. Lab. Clin. Med.- 2003, — V. 142, — P. 71−82.
  284. Werner M.H., Ruth J.R., Gronenborn A.M., Clore G.M. Molecular-basis of human 46X, Y sex reversal revealed from the 3-dimensional solution structure of the human Sry-DNA complex // Cell.- 1995, — V. 81, — P. 705−714.
  285. Widom R.L., Ladias J.A., Kouidou S., and Karathanasis S.K. Synergistic interaction between transcription factors control expression of the apolipoprotein Al gene in liver cells // Mol. Cell. Biol.-1991, — V. 11, — P. 677−687.
  286. Widom R.L., Rhee M. and Karathanasis S.K. Repression by ARP-1 sensitizes apolipoprotein AI gene responsiveness to RXR alpha and retinoic acid // Mol. Cell. Biol.- 1992.- V. 12, — P. 3380−3389.
  287. Windier E., Chao Y., and Havel R.J. Determinants of hepatic uptake of triglyceride-rich lipoproteins and their remnants in the rat // J. Biol. Chem.- 1980.-V. 255, — P. 5475−5480.
  288. Wingender E. Gene regulation in eukaryotes. Germany: VCH.- 1993.- 430 PP.
  289. Wingender E., Dietze P., Karas H., Knuppel R. TRANSFAC: a database on transcription factors and their DNA binding sites // Nucleic Acids Res.- 1996.- V. 24, — P. 238−241.
  290. Workman J.L. and Kingston R.E. Alteration of nucleosome structure as a mechanism of transcriptional regulation // Annu. Rev. Biochem.- 1998.- V. 67.- P. 545−579.
  291. Workman J.L., Taylor I.C.A., Kingston R.E. Activation domains of stably bound GAL4 derivatives alleviates repression of promoters by nucleosomes // Cell.- 1991.- V. 64.- P. 533−544.
  292. Xanthopoulos K.G. and Mirkovitch J. Gene regulation in rodent hepatocytes during development, differentiation and disease // Eur. J. Biochem.- 1993.- V. 216.-P. 353−360.
  293. Yakubov L., Khaled Z., Zhang L.M., Truneh A., Vlassov V. and Stein C.A. Oligodeoxynucleotides interact with recombinant CD4 at multiple sites // J. Biol. Chem.- 1993,-V. 268,-P.18 818−18 823.
  294. K.K., Gonzalez G.A., Biggs W.H. 3d, Montminy M.R. Phosphorylation-induced binding and transcriptional efficacy of nuclear factor CREB // Nature.- 1988.- V. 334, — P. 494−498.
  295. Zannisa V.I., Kan H.Y., Kritis A., Zanni E.E., and Kardassis D. Transcriptional regulator mechanisms of the human apolipoprotein genes in vitro and in vivo // Curr. Opin. Lipidol.- 2001, — V. 12, — P. 181−207.
  296. Zannisb V.I., Kan H.Y., Kritis A., Zanni E.E., and Kardassis D. Transcriptional regulation of the human apolipoprotein genes // Front. Biosci.-2001,-V. 6,-P. 456−504.
Заполнить форму текущей работой

Сдать сессию!